Elaborado por: Berta Ins Delgado Fajardo

AMINOACIDOS

1. Generalidades

Los aminocidos son cidos orgnicos (con grupo carboxlico, -COOH) que tienen un
grupo amino (NH2) enlazado a la cadena carbonada. Aunque el grupo amino puede estar
en cualquier carbono de la cadena, los aminocidos que se encuentran en la naturaleza,
todos tienen el grupo amino sobre el carbono alfa, . El carbono es el carbono
adyacente al carbono del grupo acido. Este -aminocido se representa por la siguiente
frmula general:
Carbono

O
Grupo carboxlico
H2N CH C OH

R
Cadena radical

Debido a la presencia del grupo carboxlico y del grupo amino, los aa tienen carcter cido
y bsico por lo que son Anfteros. Este carcter determina las propiedades electrolticas de
las proteinas en solucin y de stas dependen sus propiedades biolgicas. En estado slido
existen como iones dipolares, debido a la protonacin del grupo amino y a la disociacin
del grupo carboxlico. El pH en el cual predomina la concentracin del in dipolar se
denomina punto isoelectrico. La forma dipolar se conoce con el nombre de Zwitterin.

Grupo carboxlico
Grupo amino disociado
Grupo amino
protonado protonado
O - O
OH O
Grupo carboxlico -OH
H3N CH C O disociado
H3N CH C OH + + H2N CH C O
H H
R R R

En soluciones muy cidas Neutra En soluciones bsicas

(forma catinica) (In dipolar) (forma aninica)
Zwitterin
pH1 pH2 pH3
Punto isoelctrico

Ejemplo de punto isoelctrico para la lisina: En un valor bajo de pH (alta acidez), los dos
grupos amino de la lisina se encuentran protonados y se tiene una forma catinica, si
vamos agregando base para disminuir la acidez y aumentar el pH hasta 9,8, encontramos la
forma neutra del aminocido, forma Zwitterin. Este valor de pH corresponde al punto
isoelctrico para la lisina. Al continuar aadiendo base alcanzamos la forma aninica a un
pH de 10,5.
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COOH COO COO COO

H3N C H H3N C H H2N C H H2N C H

- - -
OH OH OH
H C H H C H H C H H C H
C H H C C
H H H C H H H H H H

H3N C H2 H3N C H2 H3N C H2 H2N C H2

Cargas: (+) (+) (+) (-)

(+) (+) (-)
(-) forma neutra
Forma catinica forma catinica Zwitterin forma aninica
pH: 2,2 9,0 9,8 10,5

El carbono de los aminocidos es un carbono quiral, excepto en la glicina, por lo que

los aminocidos son ptimamente activos (rotan el plano de luz polarizada en diferente
direccin, dependiendo de el estereoismero que se analice) es decir pueden ser
levgiros y dextrgiros, pero los aminocidos que forman las protenas son en general
levgiros y se designan por la letra L. Ejemplos:

O
O
H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH2
CH CH3
CH CH3
CH3
CH3

L-leucina (L) L-valina (V)

2. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS

Se consideran dos grandes grupos de aminocidos, los aminocidos proteicos y

aminocidos no proteicos. (Ver cuadro anexo)
 Neutros o alifticos
Elaborado por: Berta Ins Delgado Fajardo
Gly, Ala, Val, Leu, Ile

Aromticos Phe, Trp, Tyr

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
Codificables o Naturaleza y Hidroxiaminos Ser, Thr
Universales: propiedades de
la cadena lateral Tioaminoacidos cisteina, metionina
Permanecen R.
PROTEICOS como tal en las
Protenas. Iminoaminoacidos Pro,
A
Dicarboxilicos Asp, Asn, Glu, Gln
M

I Dibasicos Lys, Arg, His

N Ala (A); Val (V); Leu (L); Ile (I); Phe (F); Trp (W);
Met (M); Pro (P)
Apolares
O
Anionicos Asp (D); Glu (E)
Polaridad de la
A
cadena lateral
Cationicos Lys (K); Arg (R); His (H)
C
Polares sin carga Gly (G); Tyr (Y); Ser (S); Thr (T); Cys (C); Asn (N);
Hidroxilacion Gln (Q)
I
Carboxilacion
Modificados o
Particulares Adicion de yodo
D Condensacion

O
L-ornitina, L-citrulina, Creatina, Homoserina
S
NO
PROTEICOS D-alanina, D-glutamina, D-fenilalanina

-alanina, Acido--aminobutirico.
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2.1. LOS AMINOCIDOS PROTEICOS se dividen en aminocidos codificables o

universales que permanecen como tales en las protenas y aminocidos modificados o particulares
que son el resultado de diversas modificaciones qumicas que ocurren con posterioridad a
la sntesis de protenas.
2.1.1. Aminocidos codificables se clasifican segn la naturaleza de la cadena lateral y segn la
polaridad de esa cadena. De acuerdo con la naturaleza de la cadena lateral los
aminocidos se clasifican en:
Neutros o Alifticos: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo aliftico. Son
muy poco reactivos, y fuertemente hidrofbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral
es un tomo de hidrgeno). Estos aa hidrofbicos tienden a ocupar la parte central
de las protenas globulares, de modo que minimizan su interaccin con el
disolvente, contribuyendo a la estructura global de la proteina (forman las micelas
proteicas). La glycina (G) tiene un importante papel estructural: es invariante en las
series filogenticas.
CH3 O
O O
H3C H3 C OH
H2N OH
OH NH2
NH2

Glicina (Gly) (G) Alanina (Ala) (A) Valina (Val) (V)

O CH3 O
H3C H3C
OH OH
CH3 NH2 NH2
Leucina (Leu) (L) Isoleucina (Ile) (I)

Aromticos: La cadena lateral es un grupo aromtico, benceno en el caso de la F,

fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W. Estos aa, adems de formar parte
de las protenas son precursores de otras biomolculas de inters: Hormonas
tiroideas, pigmentos o neurotransmisores. La absorcin de luz UV por parte de las
proteinas, se debe a la presencia de los sistemas aromticos que absorben luz UV
alrededor de los 280 nm. Los aminocidos fenilalanina y triptofano son
hidrofbicos.

O O
O
OH OH
OH
NH2 NH2
NH2 NH HO

Fenialanina (Phe) (F) Triptofano (Trp) (W) Tirosina (Tyr) (Y)

Hidroximinoacidos: Poseen un grupo hidroxi en su cadena lateral. Son la

treonina (T) y la serina (S). El grupo -OH de la Ser es fundamental en el centro
activo de las enzimas denominadas proteinazas. Forma enlaces glicosidicos con
oligosacaridos en ciertas protenas. El grupo OH es susceptible de fosforilacin y
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es una importante modificacin post-traduccional que regula la actividad de muchas

protenas.

CH3 O O

HO OH HO OH
NH2 NH2

Treonina (Thr) (T) Serina (Ser) (S)

Tioaminocidos: Contienen azufre. Son C y M. La cistena (C) tiene gran

importancia estructural en las protenas porque puede reaccionar con el grupo SH
de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-) permitiendo el plegamiento de la
protena. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el aa cistina,
que est formado por dos cistenas unidas por un puente disulfuro. Tienen un
importante papel estructural, especialmente la Cisteina por la posibilidad de formar
los enlaces disulfuro. Participan en el centro activo de muchas enzimas. La
metionina es el aminocido iniciador de la sntesis de protenas (Codon AUG)
O O
S
HS OH H3C OH
NH2 NH2

Cisteina (Cys) (C) Metionina (Met) (M)

Iminocidos: Tienen el grupo -amino sustituido por la propia cadena lateral

formando un anillo pirrolidnico, es el caso de la prolina que tiene un importante
papel estructural, es muy abundante en el colgeno.

O
H
N
OH

Prolina (Pro) (P)

Dicarboxlicos Y Sus Amidas: Son el cido asprtico (D) y el cido glutmico (E)
Sus amidas correspondientes son la asparragina (N) y la glutamina (Q) Son
importantes intermediarios en el metabolismo nitrogenado, sobre todo el Glu y
Gln. Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de las serin-enzimas.
Proveen a la protena de superficies aninicas que sirven para fijar cationes como el
Ca+2.

O O O O
HO H2N
OH OH HO OH
O NH2 O NH2 NH2

Acido Aspartico (Asp) (D) Asparagina (Asn) (N) Acido Glutamico (Glu) (E)

NH2 O

O OH
NH2

Glutamina (Gln) (Q)

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Dibsicos: La cadena lateral de stos aa contiene grupos bsicos. El grupo bsico

puede ser un grupo amino como en la lisina (K), un grupo guanidino como en la
arginina (R) o un grupo imidazol como en la histidina (H) La lisina forma
intermediaros covalentes del tipo iminas, en las reacciones catalizadas por enzimas.
Este aa (lisina) une determinadas coenzimas a la estructura de la protena. En el
caso de la Arg es un importante intermediario en el ciclo de la urea. La His forma
parte del sitio activo de muchas enzimas, debido al carcter nucleofilico del
Imidasol. Contribuye al tamponamiento de los medios biolgicos para tener un
pKa cercano al pH intracelular.

O
O NH2 O
N OH
H2N
OH HN NH OH
N NH2
NH2 NH2 H

Lisina (Lys) (K) Arginina (Arg) (R) Histidina (His) (H)

De los 20 aa proteicos, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no y
por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los aa esenciales. Son esenciales: Val,
Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Thr, Cis, Met y Lys. Son estructuras necesarias para el
funcionamiento del organismo, pero como no tenemos mecanismos para su sntesis,
debemos adquirirlos de fuentes externas, por lo que se conocen con el nombre de
esenciales. En los recin nacidos el aa His es esencial porque su organismo todava no ha
madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.

Los aminocidos codificables de acuerdo con la polaridad de la cadena lateral se

agrupan en: apolares, polares sin carga, catinicos y aninicos. Ver tabla 1.
 Elaborado por: Berta Ins Delgado Fajardo

Tabla 1. Clasificacin de los aminocidos en funcin de la polaridad de la cadena lateral

Clase Caracterstica Nombre Simbolos Estructura

Alanina Ala (A) O
H3C
OH
NH2

Valina Val (V) CH3 O

A H3 C OH
NH2

P Leucina Leu (L) O

H3 C
OH
CH3 NH2
O
Isoleucina Ileu (I) O
H3 C
L Son
OH
CH3 NH2

A hidrofbicos Fenilalanina Phe (F) O

OH
R NH2

Triptofano Trp (W) O

E OH
NH2
NH

S Metionina Met (M) O

S
H3C OH
NH2
Prolina Pro (P) H
O
N
OH

Glicina Gly (G) O

H2N
OH
Tyrosina Tyr (Y) O

OH
P HO
NH2

Serina Ser (S) O

O
HO OH
NH2
L Sin Treonina Thr (T) CH3 O
A
carga HO
NH2
OH

R
Cisteina Cys (C) O

E HS OH
NH2

S Asparagina Asn (N) O

H2N
OH
O NH2
Glutamina (Glu) (Q) NH2 O

O OH
NH2
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A O
H2N
OH
T Son Lisina (Lys) (K) NH2

I
aa
O NH2 O

N
bsicos Arginina Arg (R) HN NH
NH2
OH

I
O
C N
Histidina His (H) OH
NH2
O N
H

S
ANIONICOS Acido asprtico Asp (D) O
HO
OH
Son O NH2
Acido Glu (E) O O
aa
glutmico
HO OH
Acidos NH2

2.1.2. Aminocidos Modificados o Particulares (Modificaciones postraduccionales). Los aminocidos

codificables presentes en las protenas pueden experimentar transformaciones que dan
lugar a los aminocidos modificados. Las modificaciones ms frecuentes son la
hidroxilacin, la yodacin, la carboxilacin y la condensacin.

La hidroxilacin: ocurre generalmente en lisina (K) y prolina (P), que se incorporan a

la protena y despus son hidroxilados transformndose en hidroxilisina e
hidroxiprolina respectivamente:

O
H
OH O N
OH
H2N
OH
NH2 HO

Hidroxilisina Hidroxiprolina
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La iodacin: ocurre por adicin de yodo, un ejemplo en la tiroglobulina (una

proteina de la tiroides) la tirosina (Y) experimenta iodacin del anillo aromtico. El
yodo entra en las posiciones orto respecto al hidroxilo del anillo aromtico:

O O
I
OH OH
NH2 NH2
HO HO

I I

Monoiodotirosina diiodotirosina

La carboxilacin: en el acido glutmico, la carboxilacin despus de la sntesis del

cido glutmico (E), lo convierte en cido -carboxiglutmico

O O O O

HO OH HO OH
NH2 NH2
HO O

Acido glutmico (E) Acido--carboxiglutmico

La condensacin: ocurre en la cisteina cuando dos moles se condensan por medio de

un puente disulfuro y forman la cistina

O
NH2 HO NH2
HO SH HS OH
NH2 O S S O
O
H2N OH

Dos moles de cisteina Cistina

2.2. AMINOCIDOS NO PROTEICOS.

Se encuentran en plantas superiores y son numerosos. Pertenecen a tres grandes

grupos. En la tabla 2 se presenta la clasificacin completa.
 Elaborado por: Berta Ins Delgado Fajardo

Tabla 2. Aminocidos no proteicos

Clase Aminoacido Caracterstica Estructura

D-alanina O
OH

NH2
H3C
D-aminoacidos Forman parte del peptido
Acido D- glicano1 de la pared celular de O
OH

glutamico las bacterias NH

Se encuentran en general en 2

algunos pptidos y en
O
algunos antibiticos. Por OH
ejemplo estan presentes en D-fenilalanina Presente en el peptido OH
O
pptidos opiodes de anfibios gramisidina-S, que tiene NH2
y reptiles. accin antibitica

L-ornitina HO
O
H 2N

Son importantes como

intermediarios en el H 2N

L-citrulina metabolismo de la eliminacin HO

O
del nitrgeno H2N

NH
O
H 2N

L-homocisteina Intermediario metablico de la HO

O
metionina. Puede causar dao H2N
arterial
S
H

-aminoacidos no L-homoserina Intermediario metablico en HO

O
forma de lactona que inhibe la
proteicos fijacin de nitrgeno de las
H2N

pseudomonas OH

L-dopa Intermediario metablico de la HO

O
tirosina y precursor de H2N

catecolaminas, hormonas
HO
tiroideas ymelanina
HO

-aminoacidos -alanina Forma parte de algunas OH

O
coenzimas
El grupo amino sustituye al NH2

carbono y no al carbono Acido-- Es un importante OH

O

aminobutrico neurotransmisor
(GABA)
H2 N

1
Peptido glicano: es una capa resistente que forma la pared celular de la bacteria, constituyendose en un
soporte estructural y morfolgico. Es un tetrapptido formado por L-ala, D-ala, D-glu y L-lis, junto con
N-acetilglucosamina y cido N-acetil murmico.
 Elaborado por: Berta Ins Delgado Fajardo

3. OBTENCION DE AMINOACIDOS (Sntesis de Strecker)

En sta sntesis se utiliza un aldehido, cido cianhdrico y amoniaco. El producto final es

una mezcla racmica que puede separarse utilizando enzimas quirales, llamadas decilasas,
que reaccionan fcilmente con la forma L.

El mecanismo de reaccin comprende tres etapas: en la primera etapa se adiciona el

amoniaco (mecanismo de adicin nucleoflica) para formar la hidroxilamina la cual se
deshidrata fcilmente para formar la imina:

O H H OH H
H3C C + N H H3C C H3C C + H OH

H H N H NH
H
acetaldehido + amoniaco hidroxilamina Imina Agua
adicin nucleoflica deshidratacin (eliminacin)

En el segundo paso, la imina que es el anlogo nitrogenado del grupo carbonilo,

experimenta una nueva reaccin de adicin nucleoflica con el cido cianhdrico y
forma un aminonitrilo:

H H C N
H3C C + H C N H3C C
NH N H
H
Imina Acido cianhdrico Aminonitrilo

Finalmente el aminonitrilo sufre una hidrlisis en presencia de cido sulfrico, agua y

calor y produce el -aminocido correspondiente

O O
H C N
H2SO4 H C OH HO C H
H3C C
H2O
H3C C + C CH3
N H
calor N H H N
H
H H

Hidrlisis del nitrilo -aminoacido

(mezcla racmica)