Aula 1 - Composição Química Dos Seres Vivos e Suas Funções

BIOLOGIA
TEORIA E EXERCCIOS COMENTADOS

Prof. WAGNER BERTOLINI
Mas, antes disto, vamos enfatizar alguns aspectos dos aminocidos que sero
importantes para entender as protenas:
Vejam que estas propriedades das cadeias laterais podem interferir na relao
das protenas e suas atividades biolgicas:
Vale lembrar que:
A polimerizao dos L- -aminocidos origina os peptdeos e as protenas,

dependendo se o peso molecular for maior ou menor de 5.000 D (D corresponde
a Daltons, medida de massa molecular).
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Podemos ter os dipeptdeos, tripeptdeos, tetrapeptdeos e polipeptdeos quando
se tem mais de 7 aminocidos unidos.
A importncia biomdica em relao a peptdeos que muitos hormnios so

polipeptdeos. Dentre estes podemos citar o glucagon, que constitudo por 29
aminocidos.
Vrios oligopeptdeos (oligo = poucos) servem como transmissores nos centros
nervosos; outros so hormnios liberados em diferentes tecidos, tais como:
hipotlamo, trato gastrointestinal, centro do sono, centros da dor, centros da
presso, calor, etc.
Muitos peptdeos podem ser empregados com fins teraputicos por agirem como
antibiticos ou agentes antitumorais (valinomicina e gramicidina,
respectivamente).
Portanto, quando a cadeia polipeptdica tem peso molecular maior que
5.000 D consideramos como sendo uma protena.
Na aula passada chamei ateno de que a sequncia em que os aminocidos

so ligados formam uma estrutura denominada de estrutura primria.
As demais estruturas de uma protena dependem e muito desta sequncia. Pois,
em funo dos grupos laterais dos aa teremos a repulso ou atrao, gerando
as demais estruturas da protena, tais como a secundria, a terciria e a
quaternria.

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1. Estrutura primria: a sequncia dos aminocidos que constituem a protena.

2. Estrutura secundria: consiste em um primeiro nvel de enrolamento helicoidal
da protena, graas s interaes geralmente do tipo ligaes de hidrognio
entre seus aminocidos, formando estruturas conhecidas como -hlices (no
confunda com carbono alfa, C- !) e folhas- .
Observe que as cadeias laterais dos aminocidos se estendem para fora
da hlice.
Como curiosidade: cada passo (ou volta completa) de uma - hlice contm,
em mdia 3,6 aminocidos. Assim, os resduos dos aminocidos separados por
3 a 4 resduos na sequncia primria estaro espacialmente prximos quando
dobrados em - hlice.

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-hlice folha -pregueada
3. Estrutura terciria: forma tridimensional que a molcula de protena adquire

ao dobrar-se sobre si mesma graas s interaes entre seus aminocidos. Esta
estrutura determinada pela sequncia de aminocidos. A estrutura terciria
determina a funo da protena.
Abaixo, a hemoglobina:
As curvas (dobramentos) descritas pela protena resultam das vrias atraes

qumicas entre aminocidos de diferentes pontos da cadeia. Alm das ligaes
de hidrognio, h atraes eltricas entre aminocidos que ficam com carga
positiva e outros aminocidos que ficam com carga negativa, entre outras
ligaes. Conclumos que a estrutura terciria da protena depende da sequncia
de aminocidos. Se trocarmos um aminocido com carga positiva por outro sem

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carga ou com carga negativa, por exemplo, a protena pode deixar de se dobrar
nessa regio, mudando sua forma.
Vejamos um esquema das interaes que ocorrem nesta estrutura:
4. Estrutura quaternria: consiste de duas ou mais cadeias polipeptdicas

(protenas) unidas por ligaes no covalentes.

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Veja como isto foi recentemente cobrado em uma prova:

(PAPILOSCOPISTA DF FUNIVERSA 2015).
Tendo a figura acima, que ilustra os nveis de organizao na estrutura das

protenas, como referncia, assinale a alternativa
(A) Se a estrutura da protena ilustrada na letra C for submetida ao de um
agente fsico desnaturante, como calor, luz ou frio, haver perda de aminocidos
e, consequentemente, de toda a estrutura primria que estava presente.
Errado: no haver a perda de aminocidos. Mas, de sua funo biolgica
(B) Interaes hidrofbicas e eletrostticas, ligaes covalentes, pontes de
hidrognio e foras de Van der Waals so exemplos de interaes entre cadeias
laterais que estabilizam protenas que apresentem o tipo de estrutura ilustrado
na letra C.
CORRETO
(C) Protenas multimricas, constitudas pela estrutura ilustrada na letra D, so
formadas por multissubunidades que dificultam a abertura e o fechamento de
cavidades na superfcie da molcula proteica.
Errado. As subunidades no esto em posies fixas e inflexveis.
(D) Supondo que uma protena seja constituda pela estrutura representada na
letra A, correto afirmar que o nmero de aminocidos, pouco varivel, dever

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facilitar as trocas de um aminocido por outro sem que a atividade proteica seja
afetada.
Errado. A troca de um simples aminocido pode modificar (at
sensivelmente) a atividade proteica da enzima.
(E) Uma protena com a estrutura representada na letra B dever ser constituda
de ligaes covalentes, que promovem a estabilizao dessa protena.
A estabilizao ocorre devido s interaes intermoleculares,
principalmente do tipo ponte de hidrognio. Mas, no so as nicas.
Resposta: B.
DOBRAMENTO INADEQUADO DE PROTENA

O dobramento proteico um processo complexo. Pode ocorrer erro.
Caso isso ocorra, geralmente, teremos a gerao de protena que marcada e
degradada dentro da prpria clula. Porm, pode haver falha neste processo de
degradao e esta protena pode sofrer ao de agregados intra ou
extracelulares, principalmente durante o envelhecimento. Deposies destas
protenas imprprias esto associados com a ocorrncia de doenas (ex:
amiloidoses).
PAPEL DAS CHAPERONAS NO DOBRAMENTO DE PROTENAS

Existe um grupo especializado de protenas denominado de chaperonas. Estas
interagem com o polipeptdeo por diversos momentos durante o processo de
dobramento. Elas so importantes para manter a protena desdobrada at que
sua sntese seja concluda, ou, como se fossem catalisadores, aumentam a
velocidade dos estgios finais do processo de dobramento.
Outras protegem as protenas durante o dobramento, pois, existem regies mais
vulnerveis que ficam expostas, visando impedir dobramentos improdutivos.
Papel Biolgico das Protenas

No organismo humano existem muitos tipos diferentes de protenas, que
executam as mais diversas funes. Mas, basicamente, esses compostos

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orgnicos podem ser agrupados em cinco grandes categorias, de acordo com
sua funo: estrutural, hormonal, nutritiva, enzimtica e de defesa.
Funo Estrutural: participam da estrutura dos tecidos

Exemplos:
- Colgeno, protena de alta resistncia, encontrada na pele, nos ossos e
tendes.
- Miosina e actina, protenas contrteis dos msculos, participando do
mecanismo da contrao muscular;
- Queratina, protena impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas
unhas; evita a dessecao, o que contribui para a adaptao vida terrestre.
Funo Hormonal: muitos hormnios de nosso organismo so de natureza
proteica; o caso da insulina, hormnio produzido no pncreas e que se
relaciona com a manuteno da taxa de glicose no sangue.
Funo Nutritiva: as protenas servem como fontes de aminocidos, que podem

ser usados como fonte de energia na respirao. Nos ovos de muitos animais
(como os das aves, por exemplo), o vitelo, material que se presta nutrio do
embrio e particularmente rico em protenas.
Funo Enzimtica: as enzimas so fundamentais como molculas reguladoras

das reaes biolgicas. Dentre as protenas com funo enzimtica podemos
citar as lpases, enzimas que digerem lipdios.
Funo de Defesa: existem clulas no organismo capazes de reconhecer a

presena de protenas no especficas, isto , estranhas a ele. Essas protenas
estranhas so chamadas de antgenos. Na presena dos antgenos, o
organismo produz protenas de defesa, denominadas anticorpos. O anticorpo
combina-se com o antgeno, de maneira a neutralizar seu efeito. A reao
antgeno anticorpo altamente especfica, o que significa que um determinado
anticorpo neutraliza apenas o antgeno responsvel por sua formao. Os
anticorpos so produzidos por certas clulas do corpo (como os linfcitos, um
dos tipos de glbulos brancos do sangue).

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Funo de locomoo: protenas contrteis, responsveis pelos movimentos

celulares, como a contrao das clulas musculares.
Funo de transporte de gases: protenas de transporte, como a

hemoglobina, que transporta o O2.
3. ENZIMAS
So substncias que catalisam reaes metablicas aumentando grandemente
as suas velocidades.
Vrias enzimas consistem apenas da cadeia polipeptdica, entretanto, outras
requerem a ligao dos chamados cofatores para que possam funcionar
(tornarem-se ativas) exercendo seu papel de catalisadoras biolgicas. O cofator
ento a poro no proteica da enzima. Nos casos em que h a necessidade
de cofatores, a parte proteica da enzima, inativa, chamada apoenzima, e ao
conjunto apoenzima mais o cofator, sendo este conjunto ativo, d-se o nome
holoenzima.
De forma geral, os cofatores mais comus so:

A. ons metlicos, como o Cu+2, Mg+2, Zn+2, Fe+2, Fe+3 e etc.

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B. Vitaminas. Neste caso, quando o cofator outra molcula orgnica, d-se a
ele o nome de coenzima.
No so apenas os cofatores e substratos que atuam nas enzimas. Outras

substncias podem se ligar s enzimas e inativ-las, ou seja, impedi-las de
realizar suas funes. Essas substncias so chamadas de inibidores.
Outros aspectos importantes do uso de enzimas

- Atuam em concentraes muito baixas
- Atuam em condies suaves de temperatura e pH
- Possuem todas as caractersticas das protenas
- Podem ter sua atividade regulada
- Esto quase sempre dentro da clula, e compartimentalizadas.
As enzimas so verdadeiros catalisadores biolgicos. De forma similar aos

catalisadores qumicos, tambm agem diminuindo a energia de ativao para a
ocorrencia do Estado de Transio.
Eficincia cataltica: enzimas so catalizadores capazes de aumentar
enormemente a velocidade de reaes qumicas especficas sem serem
consumidos no processo.

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Especificidade
Stio Ativo: Regio especfica, em forma de fenda ou bolso, onde cadeias laterais
de aminocidos criam um ambiente tridimensional complementar ao substrato.
Estabilizao do estado de transio

O Stio Ativo funciona como um molde molecular flexvel, que se liga ao
substrato em uma estrutura geomtrica similar ao estado de transio.
Stio de Ligao do Substrato

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A ligao do substrato ao stio ativo induz alteraes na conformao da

protena, amoldando sua estrutura e a do substrato de modo a favorecer a
catlise.
CINTICA ENZIMTICA
Estuda o mecanismo de reaes catalisadas enzimaticamente atravs do

estudo da velocidade da reao enzimtica e como ela se altera em funo de
mudanas nos parmetros experimentais
Fatores que afetam a velocidade da reao enzimtica:

- Temperatura
- pH
- Concentrao do substrato
1913: Teoria geral da ao das enzimas (Michaelis&Menten)

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Michaelis e Menten foram pesquisadores que propuseram o modelo de reao

enzimtica para apenas um substrato.
Em 1913, propuseram um modelo simples para explicar essas caractersticas
cinticas. Elas propuseram que uma enzima, E, combina-se com o substrato, S,
formando um complexo ES, com uma constante de velocidade k1. O complexo
ES pode dissociar-se para E e S, com uma constante de velocidade k2, ou pode
prosseguir formando o produto P, com uma constante de velocidade k3.
1. Inicialmente a enzima (E) se combina reversivelmente com o substrato (S)

para formar o complexo ES, um passo relativamente rpido;
2. A seguir, o complexo ES se rompe liberando o produto (P) e regenerando a
enzima livre (E) - uma etapa lenta (ETAPA LIMITANTE DA REAO. Lembra de
cintica qumica?)
As seguintes consideraes so feitas ao derivar-se a equao de Michaelis & Menten:
1. A [S] muito maior do que a [E]

2. [ES] no varia com o tempo, isto a velocidade de formao de ES igual ao
da degradao (Estado Estacionrio).
3. Velocidade inicial: As velocidades iniciais (V0) so utilizadas na anlise de
reaes enzimticas. A Velocidade medida assim que o substrato
adicionado.

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A partir deste modelo, estes pesquisadores criaram uma equao, que nos
permite demonstrar como a velocidade de uma reao varia com a variao da
concentrao do substrato.
Podemos expressar graficamente esta equao e representar o efeito da

concentrao de substrato sobre a velocidade de reao enzimtica.
Vejamos a relao da concentrao de substrato e a velocidade da reao:
O Km de um substrato para uma enzima especfica caracterstico, e nos

fornece um parmetro de especificidade deste substrato em relao enzima.
O que significa o valor numrico do Km?

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1) Quando [S] muito maior do que KM, v = Vmx; ou seja, a velocidade da reao
mxima e independe da concentrao do substrato e a velocidade mxima de
catlise (kcat) igual a k3.
2) Quando [S] muito menor do que KM, v = [S]Vmx/ KM; ou seja, a velocidade
da reao diretamente proporcional concentrao de substrato. Esta situao
observada em condies fisiolgicas, onde a relao [S] / K M encontra-se em
torno de 0,01 a 1,0. Neste caso, a velocidade enzimtica muito menor do que
k3 porque a maior parte dos centros ativos est desocupada e depende da
velocidade de formao do complexo ES.
3) Quando [S] igual a KM, v = Vmx/2. Portanto, KM corresponde concentrao

de substrato em que a velocidade da reao a metade da velocidade mxima.
Concluso: Quanto menor o valor de Km maior a especificidade da enzima pelo

substrato.
A determinao do valor de Vmx com o auxlio da equao de Michaelis e Menten

difcil, uma vez que a curva hiperblica gerada, apenas se aproxima do real
valor de Vmx. Esta equao pode ser transformada algebricamente em outras
formas que se aplicam melhor no tratamento grfico dos dados experimentais.
Uma transformao muito usada aquela proposta por Lineweaver e Burk. Estes
pesquisadores inverteram ambos os membros da equao proposta por Michelis
e Menten e obtiveram:
1/v = ([S] + KM) / Vmx[S]
ou:
1/v = KM/ Vmx[S] + [S] / Vmx[S]
ou, ainda:
1/v = (KM/ Vmx)(1/[S]) + 1/ Vmx
Grfico dos Duplos-Recprocos (Equao de Lineweaver- Burk)

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No grfico gerado por esta equao, KM/ Vmx corresponde inclinao da

reta, 1/ Vmx, ao intercepto no eixo 1/v e 1/ KM, ao intercepto no eixo 1/[S]. Esse
grfico tem a grande vantagem de garantir uma determinao precisa do valor
de Vmx.
Ento:
Km
K = [S] quando v = 1/2 Vmax .
M o
Em geral, quanto menor o KM, mais forte ligao do substrato pela

enzima.
KM usado como uma medida da afinidade da enzima pelo substrato
AO ENZIMTICA E INIBIDORES
Enzimas so protenas com atividade cataltica envolvidas em quase todas as
reaes qumicas que mantm a homeostase animal.
A natureza proteica torna as enzimas sensveis variao de pH e de
temperatura.
Cada enzima apresenta sua atividade mxima, em pH, temperatura e tempo
especficos.
As enzimas esto presentes em todos os tecidos e fluidos do corpo. Enquanto
as enzimas intracelulares participam do conjunto de reaes das diversas vias
metablicas, as enzimas presentes na membrana plasmtica regulam as
reaes no interior das clulas em resposta aos sinais extracelulares. No sistema

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circulatrio esto presentes as enzimas responsveis pela regulao do
processo de coagulao sangunea.
Quando o catalisador uma enzima, os reagentes so chamados substratos.
O nome de uma enzima pode indicar o substrato sobre o qual ela age (amilase,
lactase, sacarase, etc.) ou o tipo de reao qumica que ela catalisa
(desidrogenase, transaminase, hidrolase, etc.).
As enzimas atuam oferecendo para os substratos um local para aderirem e onde
a reao ir ocorrer. O choque entre as molculas dos reagentes, que dependia
apenas do acaso, passa a ser facilitado pelo encaixe dos reagentes nas
molculas das enzimas. Em uma molcula de enzima, o lugar adequado para o
encaixe das molculas reagentes o centro ativo da enzima.
A supremacia das enzimas sobre os demais catalisadores est, sobretudo, na
sua especificidade tanto para as reaes que catalisam quanto para os
reagentes substratos envolvidos nas reaes. O grau de especificidade no
o mesmo para todas as enzimas, por isso que embora a grande maioria das
enzimas estejam envolvidas com uma nica reao qumica, existem enzimas
que participam de um conjunto de reaes intimamente relacionadas.
O crescimento e a manuteno das clulas nos seres vivos dependem da
constante transformao de tipos diferentes de energia. Essas transformaes
so feitas por molculas enzimticas, participantes de sistemas biolgicos
altamente organizados. Sem a participao das enzimas nas clulas e
organismos, a grande maioria das reaes ocorreria de forma to lenta que seria
invivel a manuteno da vida. Uma reao catalisada por enzima pode se
processar, a 25C, 106 a 105 vezes mais rapidamente do que a mesma rea o
no catalisada.
Inibio da Atividade Enzimtica
Importncia Farmacutica do estudo da inibio enzimtica

Inibidores enzimticos so agentes moleculares que interferem na
catlise, diminuindo a velocidade da reao esse o mecanismo de
ao da grande maioria de agentes farmacuticos.

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Ex. : Aspirina Inibidor da sntese de Prostaglandinas Antiinflamatrio
INIBIDORES ENZIMTICOS
Classificao
Existem dois tipos de inibidores: os reversveis e os irreversveis.
No caso da inibio reversvel temos dois tipos de inibio: a competitiva e a
no-competitiva.
Abaixo temos um esquema de uma enzima atuando em um substrato. Observe

que o substrato ser identificado estruturalmente, degradado, liberando os
produtos da degradao e teremos a liberao do stio ativo da enzima.
A) INIBIO REVERSVEL
Como ocorre a inibio competitiva?
Exemplos:

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- Intoxicao por Metanol
Desidrogenase alcoolica converte metanol em formaldedo (txico!) que
pode resultar em cegueira.
Tratamento: ETANOL, pois, este compete com o metanol pelo stio ativo da enzima
- Exemplos: Frmacos que reduzem o colesterol

Lovastatina compete com a HMG-CoA pelo stio ativo da HMG-CoA Redutase.
- Inibio competitiva: a ao pode ser bloqueada por inibidores qumicos.
A situao descrita em a) mostra a ao normal da enzima.

Porm, em b) o esquema mostra a ao de um inibidor, que ocupa fisicamente
o centro ativo da enzima de forma a impedir que o substrato atue.
Esta inibio pode ser minimizada aumentando-se muito a concentrao do
substrato, se isto for possvel.
Neste tipo de inibio os inibidores competitivos so substncias que concorrem
diretamente com o substrato especfico da enzima. As molculas desses
inibidores tm uma estrutura qumica espacial muito parecida com a do substrato
da enzima e, por isso, se unem reversivelmente s enzimas, formando um
complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que
inativa a catlise da enzima. Por no haver a formao do complexo-substrato,
a atividade cataltica da enzima inibida enquanto existir o complexo enzima-
inibidor.

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Abaixo temos a representao grfica deste tipo de inibio. Observe que o
efeito da inibio modifica o Km, mas no altera a velocidade.
IMPORTANTE:
1. Vmax no se altera
2. Km aumenta
INIBIDOR NO COMPETITIVO
Inibidor e substrato ligam-se a stios diferentes!

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Neste tipo de inibio a substncia inibidora pode ligar-se tanto enzima quanto
ao complexo enzima-substrato. Porm, isto ocorre em um stio de ligao
diferente do que seria usado pelo substrato. Portanto, o inibidor desta classe
NO precisa ter estrutura qumica semelhante. Nesse caso, a ligao do
inibidor com a enzima no atrapalha a ligao do substrato, mas gera uma
alterao que impede a formao do produto da reao.
- KM ( um valor determinado experimentalmente que mede a afinidade da
enzima pelo substrato. Quanto menor o Km maior a afinidade desta pelo
substrato. Significa que atingimos a velocidade mxima mesmo quando usamos
pequenas quantidades de substrato
- O Km aparente no alterado, a ligao do inibidor no interfere no stio ativo
da enzima.
- mas a velocidade mxima (Vmax) muda neste caso, pois, o inibidor no pode
ser desligado da enzima por aumento da concentrao de substrato (em
contraste com o que acontece na inibio competitiva).
O efeito da deste tipo de inibio modifica a velocidade, porm, o Km permanece

constante.

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B) INIBIO IRREVERSVEL
Na inibio irreversvel a atividade enzimtica inativada definitivamente.
Nesse tipo de inibio a substncia inibidora se une enzima por ligaes
covalentes (mais estveis), alterando o grupo funcional da enzima necessrio
para sua atividade cataltica.
Quando isto ocorre a enzima ficar inativa de forma permanente.
A ligao do inibidor com a enzima atinge grau mximo de interao quando
ocorre o que denominamos de ENVELHECECIMENTO DA LIGAO. Este fato
observado com inseticidas organoclorados ou fosforados, entre outras
substncias.
Da, em funo destes danos gravssimos ao indivduo, o uso destes inseticidas
ter sido proibido.
Na cmara de gs, usado pelos nazistas no Holocausto, usava-se o cianeto.
Neste caso o on cianeto (CN-), que se une enzima citocromo oxidase (enzima
muito importante no processo de respirao celular) levando sua inativao

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definitiva. Com essa enzima inativada, a clula deixa de realizar a respirao
celular e morre.
Veja um exemplo:
Veja um caso clssico de envelhecimento da enzima:

Na superfcie da enzima colinesterase (ACh) existe um centro ativo para
inativao da ACh, que contm um stio aninico e um estersico. A inibio da
colinesterase por estes compostos se d atravs da sua ligao com o centro
estersico da enzima, diferindo apenas o tipo de ligao (fosforilao em
organofosforados ou carbamilao em carbamatos). Tais substncias so
posteriormente hidrolisadas e a enzima regenerada. A taxa de regenerao varia
de acordo com o composto.
Se tal no ocorre, supe-se que seja uma forma fosforilada muito estvel. O que
ocorre que a inibio da enzima acetilcolinesterase pelos organofosforados
feita inicialmente por uma ligao inica, mas a enzima progressivamente
fosforilada por uma ligao covalente, processo que normalmente leva 24 a 48
horas para ocorrer.
Tal fenmeno denomina-se "envelhecimento" da enzima e quando ocorre, esta
no mais se regenera. O perodo que o fenmeno leva para ocorrer chamado
intervalo crtico, porque durante este tempo a administrao de um antdoto que
regenere a enzima, ainda eficaz.
Este fato importante na teraputica, pois dele depende a utilizao ou no de
oximas (reativador da enzima). Se o processo de envelhecimento da enzima
estiver completo, esta no mais poder ser reativada, e a atividade normal da
colinesterase s ser reconstituda quando uma nova enzima for produzida.
A recuperao da atividade enzimtica pode levar at semanas para ocorrer nos
organofosforados, que levam ao "envelhecimento" da enzima.

BIOLOGIA
Vrias drogas e venenos so inibidores irreversveis de enzimas, alguns

exemplos:
- ons cianeto CN-, ligam-se de forma irreversvel enzima citocromo oxidase,
que faz parte da cadeia de transporte de eltrons, uma das etapas do processo
de respirao celular. O resultado que a clula pode perder a capacidade de
executar o processo de respirao celular e acaba morrendo.
- O antibitico penicilina se liga de forma irreversvel transpeptidase
bacteriana. Com essa enzima inativada, as bactrias perdem a capacidade de
sintetizar suas paredes celulares e acabam sofrendo lise membranar (rompendo)
e morrendo.
- O cido acetilsaliclico, princpio ativo da aspirina se liga ciclooxigenase,
impedindo a sntese de prostaglandinas. O resultado a inibio do processo
inflamatrio.
Fatores que influenciam a ao enzimtica
- pH especfico: age em cido ou alcalino. Quanto mais prximo de seu pH
timo maior a atividade enzimtica. Vale lembrar que se a enzima sofrer uma
brusca variao de pH, em relao ao seu pH ideal, ela poder sofrer processo
de desnaturao e perder sua atividade biolgica.
Ou seja: meios muito cidos ou muito alcalinos tambm podem afetar a atividade
enzimtica ao desnatur-la. De forma geral, as enzimas atuam em faixas de pH,
o chamado pH timo, de acordo com a localizao celular ou o rgo.
Fora da faixa de pH timo, a atividade da enzima decai drasticamente. Por
exemplo, enzimas como a pepsina, presente no suco gstrico, atuam em meios

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cidos, ao passo que as enzimas dos sucos pancretico e entrico atuam em
meios alcalinos.
- Ao proporcional temperatura.
- Quanto mais prximo de sua temperatura tima maior a atividade enzimtica.

Vale lembrar que se a enzima sofrer uma elevao de temperatura acima de
40C, possivelmente ela sofrer processo de desnaturao e perder sua
atividade biolgica.
Veja que quando temos febre o nosso organismo est nos informando de que
alguma coisa est errada e, aumentando a temperatura, busca uma forma de
diminuir a atividade enzimtica da bactrias, por exemplo, que esteja causando
uma possvel infeco.
A febre um sinal de alerta!!!!!
Unidade de atividade enzimtica

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definida pela quantidade que causa transformao de 1 mmol de substrato
por minuto, a 25C sob condies timas. A atividade especfica o nmero de
unidade de enzimas por miligrama de protena, mede a pureza da enzima.
A atividade molar ou molecular ou nmero de "turnover", o nmero de
molculas do substrato transformado por uma nica molcula de enzima ou
nico stio de ligao em um minuto, quando a enzima est no valor de limite. A
atividade molar pode ser calculada pela velocidade mxima.
A nova unidade internacional da atividade enzimtica determinada pela
"Comisso da Enzima" o "katal", o qual definido como a transformao do
substrato em 1 mol por segundo.
Enzimas e doenas
Pode acontecer de o organismo ser incapaz de produzir uma enzima funcional,
ou ento nem mesmo ser capaz de produzi-la. Tendo em vista o fato de serem
to importantes para o organismo, de se esperar que o mau funcionamento de
uma enzima, ou mesmo sua ausncia, possam acarretar em doenas graves.
Classes de enzimas
Na maioria das vezes, as velocidades das reaes catalisadas por ezimas tm
um aumento da ordem de 106 a 1012 vezes em relao s velocidades das
reaes no catalisadas.
As enzimas so classificadas de acordo com o tipo de reaa que catalisam.
Classe 1 Oxirredutases Catalisam reaes de oxirreduo,

transferindo eltrons, hidretos (H-) ou prtons (H+).
Classe 2 Transferases - Transferem grupos qumicos entre molculas.
Classe 3 Hidrolases - Utilizam a gua como receptor de grupos funcionais
de outras molculas.
Classe 4 Liases - Formam ou destroem ligaes duplas, respectivamente,
retirando ou adicionando grupos funcionais.
Classe 5 Isomerases - Transformam uma molcula num isomero.
Classe 6 Ligases - Formam ligaes qumicas por reaes de condensao,
consumindo energia sob a forma de ATP.

BIOLOGIA
Abaixo segue um exemplo da ao de uma invertase:
Um dos aspectos mais importantes a se destacar sobre as enzimas e isto as

diferencia da maioria das substancias que elas apresentam especificidade
diante dos substratos e produtos.
Esta especificidade muito maior que a da maioria dos catalisadores qumicos.
Significa dizer que uma dada enzima catalisa uma nica reao das vrias
reaes que um substrato pode sofrer.
Essa especificidade determinada estreita relao que existe entre a estrutura
da molcula enzimtica e suas propriedades biolgicas.
Provavelmente, apenas uma frao (denominada stio ativo) da molcula
responsvel pela ligao da enzima ao (s) substrato (s).
Diante disso, Emil Fischer props, em 1894, a hiptese da chave e fechadura,
que diz que a especificidade de uma enzima (fechadura) e do seu substrato
(chave) provm da complementaridade das respectivas formas.
Vale a pena ressaltar que uma enzima consegue diferenciar um dado substrato
em uma mistura complexa de substncias. Esta especificidade muito
importante e muito frequente em questionamentos de provas.
O stio de ligao do substrato de uma enzima dado por um arranjo
tridimensional especial dos aminocidos de uma determinada regio da

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molcula, geralmente complementar molcula do substrato, e ideal espacial e
eletricamente para a ligao do mesmo.
Em relao ao mecanismo de ao das enzimas aceleram a velocidade de uma

reao por diminuir a ENERGIA LIVRE DE ATIVAO, sem alterar a
termodinmica da reao, ou seja: a energia dos reagentes e produtos da reao
enzimtica e de sua equivalente no enzimtica so idnticas.
Podemos separar enzimas de um meio?

Sim, podemos lanar mo de diferentes tcnicas, denominadas de mtodos de
Fracionamento.
A tcnica depende das caractersticas das enzimas e das diferenas de suas
massas moleculares.
De acordo com seu interesse de estudo utilizam-se diferentes mtodos:
1) Precipitao por diferena de pH
2) Desnaturao por aquecimento
3) Precipitao com solventes orgnicos (etanol, acetona)
4) Precipitao por sais (sulfato de amnia)
5) Adsoro
6) Cromatografia - o mecanismo de separao depende da adsoro, troca
inica, afinidade especfica para imobilizar ligantes especficos ou efeitos de
peneiramento molecular.
7) Eletroforese - a mobilidade das protenas causada por campo eltrico
8) Cristalizao
9) Concentrao reduo de volume atravs de evaporao do solvente ou
congelamento.
Vejamos um esquema da eletroforese:

BIOLOGIA
Regulao da Atividade Enzimtica

A atividade das enzimas pode ser regulada aumentando ou diminuindo a
velocidade das reaes que elas catalisam.
Os principais mecanismos de regulao enzimtica so a modulao alostrica
e a modificao covalente (fosforilao).
Este um aspecto muito interessante porque as atividades das enzimas podem
ser reguladas para que funcionem de forma adequada s necessidades
fisiolgicas que possam surgir durante a vida da clula.
Regulao Alostrica
Na inibio regulao alostrica a atividade da enzima controlada pela ligao
de pequenas molculas em stios regulatrios sobre a enzima.
O termo "regulao alostrica" decorre do fato de que a molcula reguladora no
se liga ao stio cataltico, mas em um outro local sobre a protena (allo = "outro"
estrico = "local")
A ligao da molcula reguladora muda a conformao da protena (deforma),
que por sua vez altera a forma do stio ativo e sua atividade cataltica.
Em outras situaes molculas regulatrias podem servir como ativadores,
estimulando, em vez de inibir a enzima alvo.

BIOLOGIA
Regulao por fosforilao

A atividade das enzimas tambm pode ser regulada por modificaes
covalentes, tais como a adio de grupos fosfato a resduos de serina, treonina
ou tirosina.
A fosforilao um mecanismo muito comum na regulao da atividade
enzimtica.
A adio de grupos fosfato estimula ou inibe as atividades de muitas enzimas.
Podemos citar como exemplo o que ocorre nas clulas musculares, que
respondem epinefrina (adrenalina) quebrando o glicognio em glicose,
fornecendo assim energia para a atividade muscular aumentada.
A quebra do glicognio catalisada pela enzima Glicognio Fosforilase, que
ativada por fosforilao em resposta ligao de epinefrina a um receptor na
superfcie da clula muscular.
Fosforilao de protenas desempenha um papel central no controle de muitas
outras funes celulares, incluindo o crescimento e diferenciao celular.

BIOLOGIA
4. QUESTES
01. (IF-PA 2015 - IF-PA - Professor Bioqumica). A mudana na cor e

textura dos ovos aps fritura decorre da desnaturao de protenas. Em relao
ao fenmeno de desnaturao das protenas incorreto qu:
a) h perda da estrutura tridimensional da protena, que invariavelmente leva a
perda da funo, geralmente alterando as estruturas secundria, terciria e
quaternria da protena.
b) os solventes orgnicos atuam primariamente rompendo as ligaes
hidrofbicas que mantm estvel o ncleo das protenas globulares.
c) a sequncia de aminocidos da estrutura primria mantida.
d) um processo irreversvel.
e) algumas protenas quando desnaturadas se tornam insolveis.
Resoluo:
A explicao se encontra feita pelo item A. Vale lembrar que no ocorre a perda
da sequncia primria, que a sequncia de aminocidos.
Resposta: D.

BIOLOGIA
02. (CESPE 2013 - DPF: Perito Criminal Federal - Cargo 8). Com relao a
protenas e enzimas, julgue os itens subsecutivos.
A energia livre de Gibbs, que determina a espontaneidade de uma reao e
expressa por G, pode ser diminuda por enzimas
( ) Certo ( ) Errado
Resoluo:
Errado. Quando a enzima atua como um catalisador ela diminuir a energia
necessria para se atingir o estado de Transio. Mas, no muda os estados
energticos dos reagentes e produtos formados pela catlise. No altera,
portanto, a energia livre.
Resposta: ERRADO
03. (CESPE 2013 - DPF: Perito Criminal Federal - Cargo 8). Com relao a
protenas e enzimas, julgue o item subsecutivo.
O modelo chave-fechadura, utilizado para explicar o acoplamento da enzima ao
substrato, no considera a possibilidade de ocorrncia de interaes sequnciais
entre essas entidades, ignorando, portanto, o fato de que as respectivas
conformaes sofrem modificaes ao longo do tempo da interao entre o
substrato e a enzima.
Resoluo:
CERTO. O item basicamente traz as caractersticas chave-fechadura.
Lembrando que geralmente existe uma especificidade por parte da enzima para
o substrato
Resposta: CERTO
04. (UFES 2015 - Prova: Farmacutico). Um mtodo rpido e comum para a

determinao da concentrao de protenas em soluo aquosa :
a) Secagem de uma poro da soluo e pesagem do slido obtido.
b) Espectrometria de massa em tandem (MS-MS).
c) Medio da absoro de luz UV em 280 nm.
d) "Salting in" com sulfato de amnio.
e) Degradao de Edman.

BIOLOGIA
Resoluo:
Um mtodo citado que permite a determinao da concentrao de protenas
o mtodo por absoro no visvel (Biureto), a 540nm. Porm, este mtodo no
foi apresentado.
Os aminocidos aromticos tirosina e triptofano possuem a caracterstica de
absorver um comprimento de onda em 280 nm, e assim se d a quantificao. A
fenilalanina e as pontes dissulfeto tambm contribuem, em menor grau, para a
absoro nesse comprimento de onda. um mtodo simples, amplamente
utilizado, e no necessrio um grande volume de amostra, j que os novos
espectrofotmetros possuem um sistema de reteno de amostra. No entanto,
as amostras precisam ter um grau de pureza elevado e no ter contaminantes
que possuam a mesma absoro, como cidos nucleicos. Apesar de ser um
mtodo rpido, propenso a erros.
A Degradao de Edman empregada para determinar a sequncia primria. O
uso de sais serve para precipitar protenas.
Resposta: C.
05. (COSEC 2015- UFF - Tcnico de Laboratrio/rea: Alimentos). A

desnaturao de uma protena qualquer modificao na sua conformao sem
o rompimento das ligaes peptdicas envolvidas. Os efeitos da desnaturao
so diversos, entre os quais se podem citar os abaixo relacionados, EXCETO:
a) aumento da atividade biolgica, como, por exemplo, enzimtica ou
imunolgica.
b) mudana na capacidade de ligar gua.
c) aumento da viscosidade intrnseca.
d) reduo da solubilidade devido ao aumento da exposio de resduos
hidrofbicos.
e) aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases.
Resoluo:
Se ocorrer a desnaturao da protena a principal consequncia que se observa
a perda da atividade biolgica, devido perda das estruturas secundria,
terciria e quaternria.
Resposta: A.

BIOLOGIA
06. (CONSULPLAN -2015 - HOB - Tcnico de Servios de Sade - Tcnico

em Nutrio). Sobre as protenas, nutrientes essenciais ao crescimento e
manuteno do corpo humano, marque V para as afirmativas verdadeiras e F
para as falsas.
( ) A leucina um aminocido condicionalmente indispensvel.
( ) A valina um aminocido indispensvel.
( ) A serina e a cistena so aminocidos condicionalmente indispensveis.
( ) A alanina e a lisina so aminocidos indispensveis.
( ) O cido asprtico um aminocido dispensvel.
A sequncia est correta em
a) F, F, V, V, F.
b) F, V, V, F, V.
c) V, V, F, F, V.
d) V, F, V, F, V.
Resoluo:
Coloquei aqui esta questo para deixa-lo atento quanto esta banca. Ela tem,
por hbito, pedir detalhes, excees, etc. No se trata de saber a matria. Trata
de se decorar informaes, que julgo desnecessria.
Acho importante saber que os aminocidos podem ser classificados em
essenciais ou no; que exibem polaridade ou no. Mas, no creio ser necessrio
decorar todos os 20. Um exagero da banca que, vira e mexese repete em
concursos Brasil afora.
Resposta: B.
07. (FUNRIO 2015 UFRB Qumico). A manuteno de um organismo vivo

ocorre custa de inmeras reaes qumicas (ou bioqumicas) que se
processam o tempo todo ininterruptamente. Para que essas reaes possam
ocorrer satisfatoriamente, elas necessitam de catalisadores e de ativadores de
catalisadores. Esses papis so desempenhados respectivamente por:
a) Vitaminas e enzimas.
b) Enzimas e Glicdios (carboidratos).
c) Glicdios (carboidratos) e vitaminas.

BIOLOGIA
d) Enzimas e vitaminas.
e) Enzimas e cidos nucleicos.
Resoluo:
As reaes bioqumicas so catalisadas por enzimas. Vrias destas enzimas
requerem, como cofatores, vitaminas para que possam ter atuao sobre o
substrato. As vitaminas teriam o nome de coenzimas, ao atuarem junto s
enzimas. Sabemos que as vitaminas so micronutrientes, tambm essenciais a
vida, e tm funo reguladora, ou seja, ajuda no processo digestivo, e tambm
ajuda no processo metablico.
Resposta: D
08. (ADAGRI-CE - Fiscal Estadual Agropecurio - Biologia - CESPE 2009).

Com relao a aspectos da bioqumica com aplicao mdica, julgue os itens
subsequentes.
A hexocinase uma das enzimas que podem ser usadas em ensaios para
dosagem de glicose srica.
Resoluo:
O mtodo da hexocinase fornece um alto grau de especificidade para a
determinao de glicose e o mtodo mais aceito como referncia. Nesse
mtodo a glicose determinada pela quantificao da formao de NADPH. O
mtodo tem como principal desvantagem o seu custo.
CERTO
09. (MPE-RO - Analista Biologia FUNCAB 2012). As enzimas podem ser

agrupadas em classe funcionais que realizam reaes qumicas similares.
Algumas classes comuns de enzimas esto listadas abaixo:
I. Nucleases so as responsveis por clivar cidos nucleicos pela hidrlise das
ligaes entre nucleotdeos.
II. Fosfatases so as responsveis por catalisar a remoo hidroltica de grupos
fosfatos de uma molcula.
III. Cinases so as responsveis por catalisar o rearranjo das ligaes de uma
nica molcula.

BIOLOGIA
IV. Polimerases so as responsveis por clivar as protenas pela hidrlise das
ligaes entre os aminocidos.
A relao entre as classes das enzimas e as reaes catalisadas por elas esto
corretas em:
a) I e II, somente.
b) I e III, somente.
c) II e III, somente.
d) III e IV, somente.
e) II e IV, somente.
Resoluo:
Cinase ou quinase: um tipo de enzima que transfere grupos fosfatos de
molculas doadoras de alta energia (como o ATP) para molculas-alvo
especficas (substratos).
Polimerase uma enzima que catalisa a reao de polimerizao de cidos
nucleicos a partir dos seus monmeros.
Resposta: A.
10. (UERJ). Em um experimento, uma pequena amostra de soro sanguneo foi

colocada em um suporte poroso embebido em meio formado por soluo salina
mantida em pH 6,0. Atravs desse suporte estabeleceu-se um circuito eltrico,
como mostra o esquema abaixo.
Sabe-se que:
- a carga eltrica de uma protena depende do pH do meio em que est
dissolvida;
- o ponto isoeltrico (pI) de uma protena corresponde ao pH do meio onde ela
eletricamente neutra;
- quanto mais afastado do pH do meio for o ponto isoeltrico de uma protena,
maior ser sua carga eltrica.

BIOLOGIA
A tabela a seguir mostra os valores mdios dos pontos isoeltricos e as
velocidades de migrao de quatro protenas do soro sanguneo, para essas
condies experimentais:
A ordem crescente das velocidades de migrao das protenas citadas :

a) v3 v1 v4 v2
b) v1 v2 v3 v4
c) v1 v2 v4 v3
d) v3 v4 v2 v1
Resoluo:
A carga da protena ser tanto maior quanto mais distante for seu ponto
isoeltrico em relao ao meio em que se encontra. Quanto maior a sua carga,
maior a velocidade de migrao da protena neste meio.
Portanto, vamos calcular a diferena entre os valores informados:
pH do meio = 6,0 (em mdulo, se necessrio):
Gamaglobulina: 8,0 6,0 = 2,0

Betaglobulina: 7,6 6,0 = 1,6
alfaglobulina: 6,6 6,0 = 0,6
albumina: 4,8 6,0 = 1,2
Organizando em ordem crescente: V3 < V4 < V2 < V1
Resposta: D
11. (UFAC). As protenas so macromolculas formadas por aminocidos.

Embora existam centenas de aminocidos diferentes, apenas 20 so utilizados

BIOLOGIA
na sntese das protenas comuns. Indique a nica alternativa que apresenta 3
(trs) tipos de aminocidos.
a) Cistena, cido glutmico, histidina
b) Cistena, cido glutmico, cido clordrico
c) Cistena, histidina, trombina
d) cido glutmico, histidina, insulina
e) cido glutmico, trombina, insulina
Resoluo:
Questo muito particular (chamo de rodap de livro). Poderia ser uma pergunta
desta banca, que to chegadinha em particularidades e coisas muito
especficas.
Vou grifar o que no for aminocido e cada das alternativas mencionadas:
a) Cistena, cido glutmico, histidina
b) Cistena, cido glutmico, cido clordrico
c) Cistena, histidina, trombina
d) cido glutmico, histidina, insulina
e) cido glutmico, trombina, insulina
Resoluo: A
12. (FEPECS DF). O leite vendido comercialmente no Brasil deve passar

obrigatoriamente pelo processo de pasteurizao, que consiste, em resumo, na
submisso do produto a temperaturas elevadas por breves perodos de tempo.
Um dos testes da eficincia desse processo se baseia na medida, realizada no
leite pasteurizado, da atividade de uma enzima normalmente presente no leite
cru, a fosfatase alcalina. Esse teste indica que a pasteurizao foi eficaz quando:
a) h baixa atividade enzimtica, pois, a enzima no est em seu pH timo;
b) h alta atividade enzimtica, pois, a enzima est em seu pH timo;
c) h baixa atividade enzimtica, pois, a enzima foi desnaturada;
d) h baixa atividade enzimtica, pois, a enzima no foi desnaturada;
e) h alta atividade enzimtica, pois, a enzima foi desnaturada.
Resoluo:

BIOLOGIA
Ao se variar (aumentando muito a temperatura) a enzima sofre o processo de
desnaturao e perde sua atividade biolgica ou esta muito afetada. Isto far
com que a enzima no degrade seu substrato.
Resposta: C
13. (PUC RJ). O leite talhado resultado da ao de microrganismos que:

a) alcalinizam o meio, precipitando a lactose do leite.
b) acidificam o meio, precipitando as protenas do leite.
c) reduzem a lactose do leite, transformando-a em gordura.
d) oxidam as protenas do leite ao aumentar a concentrao de O 2 no meio.
e) acidificam o meio, precipitando a gordura do leite ao tornla solvel em gua.
Resoluo:
O leite contm protenas que podem sofrer desnaturao quando da variao do
pH do meio devido ao intenso metabolismo por parte dos microorganismos,
gerando metablitos que acidificam o meio. Estas protenas sofrem precipitao
e que, normalmente, chamamos de leite talhado.
Resposta: B
14. (UFMS). Duas protenas ( e ), extradas de rgos diferentes de um

mesmo anfbio, mostraram a seguinte composio:
10 leucinas, 15 valinas, 3 prolinas, 12 histidinas, 8 serinas e 11 cistenas.
10 leucinas, 15 valinas, 3 prolinas, 12 histidinas, 8 serinas e 11 cistenas.
Considerando esses dados da anlise das duas protenas, correto afirmar que:
a) e so iguais, pois tm exatamente o mesmo nmero de aminocidos.
b) e so iguais, pois tm os mesmos aminocidos e pertencem ao mesmo
animal.
c) e so iguais, pois tm a mesma proporo dos diferentes aminocidos.
d) e so diferentes, pois foram extradas de rgos diferentes do animal.
e) os dados so insuficientes para podermos afirmar se as protenas e so
iguais ou diferentes.
Resoluo:
Sabemos que os aminocidos presentes so os mesmos e em quantidades
idnticas. Mas, no sabemos qual a ordem em que eles aparecem ligados entre

BIOLOGIA
si (ou seja: no conhecemos suas estruturas primrias). Logo, estes dados so
insuficientes para afirmar se as protenas mencionadas so iguais ou diferentes.
Resposta: E
15. (FMTM - MG). O DDT (dicloro-difenil-tricloroetano), amplamente utilizado

como inseticida, teve seu uso proibido, pois mostrou-se malfico tambm para
outros animais como pssaros, anfbios, mamferos e insetos polinizadores.
Essa substncia, que atua no sistema nervoso, sinttica e, portanto, at a sua
descoberta, inexistente na natureza. O DDT bioacumulativo, ou seja,
absorvido e concentra-se nos tecidos vivos. Nosso organismo no consegue
transformar o DDT em substncias mais simples e inofensivas, pois
a) o DDT bloqueia a ao de hormnios.
b) o DDT estimula as sinapses.
c) o DDT inibe a produo de protenas.
d) no produzimos enzimas que degradam o DDT.
e) nossas clulas so permeveis ao DDT.
Resoluo:
As substancias sintticas que so estranhas ao nosso organismo podem no ser
metabolizadas por no se ter uma enzima especfica que faa tal reao. Entre
as alternativas a mais prxima do que pode ocorrer estaria na alternativa D.
Resposta: D
16. (UFU MG). Analise as afirmativas abaixo e assinale a alternativa correta.

I. Quando uma protena submetida a certos tratamentos qumicos, ou a
temperaturas elevadas, ela se altera, muitas vezes permanentemente, o que
chamado de desnaturao.
II. No a forma que determina o papel biolgico das protenas, mas a sequncia
de suas bases nitrogenadas.
III. O enrolamento de uma protena na forma de uma hlice representa o que os
qumicos chamam de estrutura secundria.
IV. O colgeno uma protena estrutural muito abundante nos tendes, nas
cartilagens e tambm nos ossos.
a) somente IV est errada.

BIOLOGIA
b) so corretas apenas III e IV.
c) I, III e IV so corretas.
d) II, III e IV so corretas.
Resoluo:
O nico item errado o II. No a forma que determina o papel biolgico das
protenas, mas a sequncia de suas bases nitrogenadas. No temos bases
nitrogenadas em aminocidos, mas sim, em material gentico. O que deveria ser
sido colocado a sequncia de aminocidos (no de bases nitrogenadas).
Resposta: C
Questes Propostas
17. (IF-PA Professor de Bioqumica - IFPA -2015). Em relao a estrutura

das protenas incorreto afirmar que:
a) as protenas se diferenciam pela ordem, tipo e nmero de aminocido.
b) a hemoglobina formada por quatro cadeias polipeptdicas e quatro grupos
prostticos heme, no qual o zinco se encontra no estado reduzido.
c) a estrutura terciria uma conformao tridimensional resultante do
enovelamento global da cadeia polipeptdica.
d) a estrutura primria definida pela sequncia de aminocidos unidos por
ligaes peptdicas e pela localizao das pontes dissulfeto.
e) os dois arranjos locais mais comuns nas protenas so a alfa-hlice e a beta-
folha.
GABARITO: B.
Podemos afirmar que na molcula de hemoglobina no temos a presena do
elemento zinco, mas, do elemento ferro.
18. (IF-PA Professor de Bioqumica - IFPA -2015). Os aminocidos so

precursores de protenas. Em relao aos aminocidos, correto afirmar que:
a) a estrutura bsica de um aminocido composta por um carbono assimtrico
ligado a: grupo carboxila, grupo amina, tomo de hidrognio e a uma cadeia
lateral ou grupo R, o qual difere entre os aminocidos.

BIOLOGIA
b) o estado de ionizao dos grupos carboxila e amina semelhante em todos
os fludos do organismo humano.
c) as propriedades das cadeias laterais ou grupo R no interferem na
conformao das protenas e, portanto, de sua funo.
d) o organismo humano capaz de sintetizar todos os aminocidos.
e) as propriedades cido-bsicas dos aminocidos no se relacionam as
propriedades fsicas e qumicas das protenas.
GABARITO: A
19. (IF-PA Professor de Bioqumica - IFPA -2015). As protenas

desempenham vrias funes no organismo humano. incorreto afirmar que:
a) a hemoglobina e o colgeno so protenas que participam do transporte de
oxignio aos tecidos.
b) a elastina uma protena presente em rgos como pulmes, vasos
sanguneos e ligamentos.
c) actina e miosina so protenas presentes nas clulas musculares, que esto
envolvidas na contrao muscular.
d) a insulina uma protena formada por duas cadeias de aminocidos ligados
por pontes dissulfeto.
e) protenas transportadoras especializadas atuam na transferncia eficiente de
vrias molculas, como ons, aucares, aminocidos e nucleotdios atravs das
membranas.
GABARITO: A
20. (UFF - Tcnico de Laboratrio - rea: Histologia - COSEAC 2015). A

queratina uma importante protena produzida em:
a) epitlios de revestimento.
b) epitlios glandulares.
c) conjuntivos secretores.
d) conjuntivos de sustentao.
e) quase todas as clulas do conjuntivo.
GABARITO: A

BIOLOGIA
21. (ADAGRI-CE - Fiscal Estadual Agropecurio - Biologia - CESPE 2009).
A figura acima apresenta resultados de medidas da velocidade inicial (V0) de

uma reao catalisada por uma enzima de substrato nico que obedece o
modelo descrito por Michaelis-Menten, realizada em condies controladas, em
que as concentraes de inibidor e de substrato so as nicas variveis. A reta
1 representa a reao na ausncia de inibidor e as retas 2 e 3, o mesmo sistema
na presena de concentraes crescentes de um inibidor. O eixo das abscissas
representa o inverso da concentrao de substrato - [S] - no sistema e o eixo das
ordenadas, o inverso da velocidade inicial. Considerando essas informaes,
julgue os itens seguintes.
O Km da enzima constante e igual nas reaes representadas pelas retas
1, 2 e 3.
GABARITO: Errado
22. (Prefeitura de Aroeiras PB - Professor Cincias ACAPLAM 2010).

Sabe-se que as enzimas so catalizadores biolgicos e que a maioria se
compe de protenas, sobre as enzimas marque a alternativa errada:
a) Um catalizador altera o resultado final de uma reao.
b) Um catalizador no se altera pela reao.
c) Os substratos das enzimas encaixam-se no stio ativo.
d) Cada enzima possui uma atividade ideal num determinado PH.
e) O PH ideal de diferentes enzimas pode variar.
*Erros ortogrficos da banca.

BIOLOGIA
GABARITO: A
23. (POLITEC-MT - Perito Criminal - Engenharia Agronmica FUNCAB

2103). Praguicidas como os carbamatos so inibidores competitivos da enzima
acetilcolinesterase, enquanto os organofosforados inibem esta mesma enzima
de forma irreversvel. Sobre a cintica da acetilcolinesterase possvel dizer que:
a) organofosforados reduzem o KM aparente da reao.
b) carbamatos reduzem o km aparente da reao.
c) organofosforados aumentam o KM aparente reao.
d) carbamatos aumentam o KM aparente da reao.
e) carbamatos no alteram o KM aparente da reao.
GABARITO: D
24. (MPE-RO - Analista Biologia FUNCAB 2012). As propriedades

qumicas da superfcie de uma protena determinam sua funo biolgica,
exemplo desse fenmeno so as enzimas. As enzimas so capazes de acelerar
uma reao qumica, no entanto NO conseguem:
a) quebrar uma ligao covalente.
b) formar uma ligao covalente.
c) tornar a reao qumica mais favorvel energeticamente.
d) usar a catlise cida e bsica simultaneamente.
e) formar um grande conjunto proteico para aumentar a velocidade da reao.
Resoluo:
Aqui coloco a resposta da banca, frente aos recursos impetrados:
H um erro na interpretao dos requerentes ao entender uma reao qumica
somente como uma produtora de energia. Como definido no Biologia Molecular
da Clula, Alberts 5 ed, p.156-171, no importa o quo sofisticada uma
enzima, ela no pode fazer a reao qumica, que catalisa, mais nem menos
favorvel energeticamente. Ela no pode alterar a diferena em energia livre
entre os substratos inicias e os produtos finais da reao. Como as simples
interaes de ligao, qualquer reao qumica apresenta um ponto de
equilbrio, no qual os fluxos da reao para frente e reversa so iguais, assim
no ocorrem mudanas no total. A proporo das velocidades das reaes, para

BIOLOGIA
frente e reversa, depende somente da concentrao do substrato e seus
produtos, sendo assim o ponto de equilbrio se mantm exatamente o mesmo se
a reao ou no catalisada por uma enzima.
GABARITO: C
25. (PUC - RJ - Vestibular - PUC RJ 2014). O grfico abaixo apresenta a

taxa de reao de trs diferentes enzimas em funo do pH, em seres
humanos. Com base no grfico, considere as seguintes afirmaes.
I Cada enzima catalisa sua reao em taxa mxima em um pH especfico.

II As curvas de atividade tm seu pico no valor de pH em que cada enzima
mais efetiva.
II A pepsina, por exemplo, pode atuar no duodeno, pois sua atividade
mxima ocorre em pH bsico.
Quais das afirmaes esto corretas?
a) Apenas I.
b) Apenas II.
c) Apenas I e II.
d) Apenas II e III.
e) I, II e III.
GABARITO: C
Em caso de dvidas, no hesite em me acionar no frum, no site do curso.

Bons estudos e um grande abrao.
Prof. Wagner Bertolini

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TEORIA E EXERCCIOS COMENTADOS

Vale lembrar que:

A polimerizao dos L- -aminocidos origina os peptdeos e as protenas,

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A importncia biomdica em relao a peptdeos que muitos hormnios so

Na aula passada chamei ateno de que a sequncia em que os aminocidos

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1. Estrutura primria: a sequncia dos aminocidos que constituem a protena.

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-hlice folha -pregueada

3. Estrutura terciria: forma tridimensional que a molcula de protena adquire

As curvas (dobramentos) descritas pela protena resultam das vrias atraes

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4. Estrutura quaternria: consiste de duas ou mais cadeias polipeptdicas

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Veja como isto foi recentemente cobrado em uma prova:

Tendo a figura acima, que ilustra os nveis de organizao na estrutura das

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DOBRAMENTO INADEQUADO DE PROTENA

PAPEL DAS CHAPERONAS NO DOBRAMENTO DE PROTENAS

Papel Biolgico das Protenas

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Funo Estrutural: participam da estrutura dos tecidos

Funo Nutritiva: as protenas servem como fontes de aminocidos, que podem

Funo Enzimtica: as enzimas so fundamentais como molculas reguladoras

Funo de Defesa: existem clulas no organismo capazes de reconhecer a

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Funo de locomoo: protenas contrteis, responsveis pelos movimentos

Funo de transporte de gases: protenas de transporte, como a

De forma geral, os cofatores mais comus so:

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No so apenas os cofatores e substratos que atuam nas enzimas. Outras

Outros aspectos importantes do uso de enzimas

As enzimas so verdadeiros catalisadores biolgicos. De forma similar aos

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Estabilizao do estado de transio

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A ligao do substrato ao stio ativo induz alteraes na conformao da

Estuda o mecanismo de reaes catalisadas enzimaticamente atravs do

Fatores que afetam a velocidade da reao enzimtica:

1913: Teoria geral da ao das enzimas (Michaelis&Menten)

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Michaelis e Menten foram pesquisadores que propuseram o modelo de reao

1. Inicialmente a enzima (E) se combina reversivelmente com o substrato (S)

As seguintes consideraes so feitas ao derivar-se a equao de Michaelis & Menten:

1. A [S] muito maior do que a [E]

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Podemos expressar graficamente esta equao e representar o efeito da

O Km de um substrato para uma enzima especfica caracterstico, e nos

O que significa o valor numrico do Km?

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3) Quando [S] igual a KM, v = Vmx/2. Portanto, KM corresponde concentrao

Concluso: Quanto menor o valor de Km maior a especificidade da enzima pelo

A determinao do valor de Vmx com o auxlio da equao de Michaelis e Menten

Grfico dos Duplos-Recprocos (Equao de Lineweaver- Burk)

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No grfico gerado por esta equao, KM/ Vmx corresponde inclinao da

Em geral, quanto menor o KM, mais forte ligao do substrato pela

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Inibio da Atividade Enzimtica

Importncia Farmacutica do estudo da inibio enzimtica

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Abaixo temos um esquema de uma enzima atuando em um substrato. Observe