BIOQUMICA DOCENTE: JULIO PREZ

Universitarias: XIMENA MAMANI FECHA: 26/03/2014

FLAVIA MAMANI

BIOQUIMICA DE LOS AMINOACIDOS Y PEPTIDOS

AMINOCIDOS
-Son unidades monomricas de los pptidos y protenas
-Tiene funciones como neurotransmisores, biosntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas, urea.

LOS PPTIDOS
Tienen funciones como hormonas, neuromoduladores, neurotrasmisores
Existen especialmente en microorganismos, antibiticos, bacitrauna, gramicidina
Selenosisteina: el ultimo aminocido que fue encontrado, el numero 21

- Aminocidos forman Neurotransmisores por ejemplo: Acetilcolina, adrenalina, noradrenalina,

GABA (acidogabamino), glicina
- Porfirina : es un pigmento ,es hem ,trasportan oxigeno
- ejemplos: EM Mioglobina, clorofila estas moleculas transportan oxigeno
- purina y pirimidinas: son las bases de la estructura de los cidos nucleicos
- urea : es la molecula de degradacin de la orina.
-
Ejemplos de hormonas:
- insulina ( con 51 aminocidos)
- ACTH adrenocorticotropica (con 39 aminocidos)
- ADH antidiuretica(con 9 aminocidos)
- Oxitocina(con 9aminocidos)
- GH hormona de crecimiento (con 191aminocidos,el ms grande)

Alfa aminocido
L= izquierdo
D= derecho
- En el organismo existe 8 aminocidos esenciales ,2 semiesenciales, 10 no esenciales.

Esencial: que el organismo necesita, pero no lo sintetiza. Los 8 AA esenciales no lo fabrica el cuerpo sino
que lo ingerimos en alimentos (la quinua es un alimentos que contiene los 8 aminocidos esenciales para el
cuerpo).
Los AA no esenciales el cuerpo los fabrica, y los semiesnciales lo fabrica parcialmente.
- 21 AA el ltimo la selenocisteina (SeC) se clasifican de acuerdo a la cantidad R.
- Los no esenciales el organismo los fabrica.
- Sufren modificaciones post-traduccionales :hidroxilacion , carboxilacion, metilacin, fosforilacion;
ejemplo: OH pro,OHlis,COOH glu.
Existen aminocacios(AA)no proteicos :
Ornitina, es un derivado de un aminocido que est en circulacin.
Cirtrulina derivado de la ornitina.
Arginilsuccinato derivado de la ornitina.

Delta alanina
D selina son aminocidos que no estn
D aspartato presentes en las protenas
D alanina
D glutamato

- Pueden regularizarse
-Pueden ionizarse y pueden regular el pH
-Cuando los aminocidos se disuelven se cargan elctricamente.
-El aminocido (es dipolo con carga negativa o positiva)
- El grupo amino se puede disociar por una constante K, en hidrogenin y un grupo amino.

(NH3) = (H) + (NH2)

K= (H) * NH2

NH2

-El grupo carboxilo tambin se puede disocias por una constante K

-Un amino se puede disociarse ida y vuelta mediante una constante, grupo hidrogeniones y amino
-UN GRUPO AMINO+ACIDO: LOS UNE LA CADENA ALFA

ISOMERO: molcula que se parece en su composicin, es idntica en la que difiere es en la

configuracin espacial.

CARBONO QUIRAL O CARBONO ASIMETRICO

Un tomo de hidrogeno tiene cuatro carbonos, entonces si los tomo son distintos, si los cuatro son
distintos se los dice asimtricos
todo molcula que tiene carbono asimtrico son los que dan lugar al ismero
Ejemplo: la glicina no tiene ismeros
La alanina tiene carbonos asimtricos
BIOQUIMICA DR. JULIO PERES
UNIV. : SOLINA MAMANI FECHA -1-04-2014

BQM PEPTIDOS
O
H3N-G- K W - V T Y L P D E R C M K V - C extremo carboxilo
O
T T T

Extremo amino O
H3N-G- K W - V T Y L P D E R C M K V - C
O
P P P P

Q Q
O
H3N-G- K W - V T Y L P D E R C M K V - C
O
DEFINICION:
Los pptidos son un tipo de molculas formadas por la unin de varios aminocidos mediante enlaces
peptdicos, o enlace triple con una conjugacin de ADN (cido desoxirribonucleico)
Los pptidos, al igual que las protenas, estn presentes en la naturaleza y son responsables por un gran
nmero de funciones, muchas de las cuales todava no se conocen.
La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido:
- Oligopptido: 2 -9 AA
- Polipptido: 10-99 AA LPA= 91 AA GH = HORMONA 191 AA
- Protena: ms de 100 AA MSH= 13 AA PTH = 84 AA
ADH= 9 AA CALCITONINA = 32 AA
OXITOCINA= 9 AA ENSEFALINA = 5 AA
INSULINA = 51 AA PROLACTINA = 142 AA
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LOS PEPTIDOS
TRH = 3 AA Neurotransmisores y
GLUCOCAGON = 39 AA neuromoduladores
ACTH = 39 AA Endorfinas
 .Todo pptido tiene una estructura primaria.
.Tiene un numero de aminocidos 3# AA
.Tiene orden y estructura
.Tiene estructura
-Reactivo de Sanger (DNFB)= dinitro flour benceno (1998 PREMIO NOVEL) primera en secuenciar
la insulina.
Este al aplicar el extremo amino de una cadena separaba por hidrolisis acida al primer amino
acido y lo ubicaba en una cromatografa
- Reactivo de Edman (FITC) = fluorisotiocianato. Identifica extremos aminos de cadena lateral.
El numero de enlaces peptidicos es igual a los aminocidos menos 1
Ejemplo :
O
H3N - G- K W - V T Y L P D E R C M K V C
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 O

Son 15 aminocidos menos 1 sern 14 lo cual indica que hay 14 enlaces peptidicos.
1 Poli electrolitos
2 PH PK determina sus cargas
3 El enlace pptidos les da rigidez
Mtodos de aislamiento Hidrolisis (Fragmentacin)

Hidrolisis se rompe mediante mol H2O

De acido HCl G.N. 111

Enzimtica substrato transforma producto
catalizadores altamente efectivos
tripsina rompe en argenina y lizina

Endopeptidaza

Hidrolizar los enlaces di sulfuro *** A. performico

Rompe el enlace di sulfuro

Grupo CH Betamercoto etano

EGPA- SDS . HIDROLISIS ACIDA Hcl GN 110 C ( rompe a los dems)

CLAR . HIDROLISIS ENZIMATICA
. CN Br (rompe Met a la derecha)
. TRICCINA (rompe Arg y Liz a la derecha)
. QUIMOTRIPSINA (rompe Tir, Fen, Tri al a derecha)
.YODO BENCENO (rompe Tri a la derecha)
. HIDROXILAMINA (Asn Gli)
. PROTEASA V8 (rompe Glu a la derecha)

ESTRUCTURA DEL POLIPEPTIDO EN FRAGMENTOS

La estructura Primaria est dada por la secuencia de los Aminocidos en la Cadena Polipeptdica, es decir, el
orden, y ubicacin especfica de cada uno de los tipos de Aminocidos en dicha cadena, junto al enlace,
Peptdico que mantiene unidos covalentemente a los Aminocidos.
LA PEPSINA:

La pepsina es una proteasa, una enzima digestiva que degrada las protenas en el estmago; las otras enzimas
digestivas importantes son la tripsina y la quimotripsina. Fue la primera enzima animal en ser descubierta,
por Theodor Schwann en 1836.
La pepsina se produce en el estmago, acta sobre las protenas degradndolas, y proporciona pptidos y
aminocidos en un ambiente muy cido. El pepsingeno es un precursor de la pepsina, cuando acta el cido
clorhidrico (HCL) sobre el pepsingeno, ste pierde aminocidos y queda como pepsina, de forma que ya
puede actuar como proteasa.
La pepsina es ms activa con un pH cido. Se desactiva permanentemente con un pH superior a 6.
Pepsina utiliza un par de residuos aspartato para llevar a cabo la divisin de protenas. Corta a los
aminocidos Fenilalanina(F), Tirosina(Y) y al Triptofano(Thr)en los grupos aminos.
La pepsina acta donde estan los aminocidos Leucina, Aspartato, Glutamato.

BIOQUMICA DR. JULIO PREZ

UNIV. XIMENA M. FECHA: 2/04/2014

PROTENAS

- Las protenas son macromolculas o biopolmeros formados por ms de 100 aminocidos,

desempean mltiples funciones de gran importancia.
- Las protenas se encuentran en alimentos tanto de origen animal como vegetal.
- Protein: protena, primera molcula que inicia la vida.
Su estructura es helicoidal:

Estructura primaria estructura segundaria estructura terciaria

- En nuestros alimentos la cantidad de protena que tenemos o que consumismos es del 30 al 40 %.

- En cambio en el extranjero, la cantidad de protenas que se consume en los alimentos llega por lo
menos, aproximadamente al 50 %.

Proteinemia.- cantidad de protena en la sangre

 Hipoproteinemia.- Es la disminucin o baja cantidad de protenas en la sangre
Hipoalbuminemia.- Es cuando existe una disminucin en los niveles de albmina por debajo de 3,5
g/dL.
Hipoglobulinemia.- Disminucin de la cantidad de globulina contenida en la sangre.
Hipergammaglobulinemia.- Es una enfermedad con niveles elevados de gammaglobulina.

La Proteinemia total.- Es el reflejo del estado nutricional de una persona. Su valor normal es de 6-8 g/dL. Si
el valor de Proteinemia total es menor a 6 es bajo por lo que se denomina proteinemia, y si es mayor a 8 es
alto.

Protenas en la sangre
6-8 g/dL

La Proteinemia total se divide en tres componentes que son:

- Albumina = 3,5 -5,5 g/dl

- globulina = 2 - 3,6 g/dl
- fibringeno = 0,2 -0,6 g/dl

La mayora de las protenas en la sangre tienen la funcin de transporte como por ejemplo:

la albumina que transporta hormonas

la globulina que transporta algunos iones
la hemoglobina transporta oxigeno
transferrina transporta hierro

Pueden existir defectos de sntesis y enfermedades:

- Sndrome de ehelers danlos o fibroelastosis, es una alteracin en el colgeno (el colgeno es una
molcula fibrosa de tejido conjuntivo, presente en todo el cuerpo excepto el cabello). La alteracin
molecular en el colgeno afecta a las articulaciones, como por ejemplo existe personas demasiados
flexibles que pueden hacer que sus articulaciones se doblen, esto es una alteracin del colgeno, a lo
que se llama hiperlaxitud en las articulaciones.
- Escorbuto, se refiere a la deficiencia de vitamina C, la cual es muy importante para la sntesis de
colgeno.
- Priones, que son protenas con alteraciones en su estructura. A causa de los priones se dan la siguiente
enfermedad: Creutzfeldt Jakob o scrapie o enfermedad de vacas locas, causando encefalopata
esponquiforme.

Ciclo biolgico o de vida de una protena.

La cual podra estar en una membrana, sintetizada en el hgado, circulando, o dentro de una clula.
 1. Sntesis.- La vida de una protena comienza con la sntesis de una cadena polipeptidica dentro de un
ribosoma que esta dictada por mRNA.
2. Plegado.- Son plegados por fenmeno fsico qumico.
3. Procesamiento.- Donde algunos forman enlaces di sulfuro y se procesan en el retculo endoplsmico.
4. Modificacin covalente.- Donde generalmente participan otros compuestos y pasan al aparato de
Golgi donde unas se acetilan (acetilacin) ingreso de cidos grasos, otros se glucosidan entran
azucares, otros se prenilan - grupo prenilo, otras fosforilan grupo fosfato, otras se sulfatan - grupo
sulfato.
5. Translocacin.- Las protenas se transportan a distintas partes, como ser a la membrana, mitocondrias,
o al ncleo, etc. Todas las protenas cuentan con un
pptido de seal el cual es una secuencia de aminocidos que los dirige.
6. Activacin.- algunas protenas se activan y otras necesitan de otro factor para activarse, necesitan
captar energa ATP, esto ocurre en enzimas. Se denomina proenzimas a aquellas enzimas inactivas
que luego se transformaran en activas.
7. Catlisis.- La vida media de una protena es el tiempo o periodo en que estos estn activos o
desempean su funcin.
8. Envejecimiento.- como por ejemplo la oxidacin, desamidacion, desnaturalizacin.
9. Ubiquitinacion.
10. Degradacin.

BIOQUMICA DR. JULIO PREZ

UNIV. EDWIN ILLANES FECHA: 3/04/2014

 PROTENAS

- 1 cuchara es 10 mL - Soya 36 g
- 1 tasa es 200 mL - Leche en polvo 27 g
- 1 vaso es 120mL - Quinua 13,60 g

ENVEJECIMIENTO
En primer lugar todas las protenas van a pasar por el estadio en que tienen que envejecer, hay muchos
factores que evitan que nuestras protenas lleguen a este estadio pudiendo mencionar la mala alimentacin,
los vicios fumar beber, etc. El promedio de vida en Bolivia es 62 -63 vivos

UBIQUITINACION
Ubiquitina: Es una protena que identifica a las protenas viejas y las degrada el beso de la muerte, al
fragmentar esta protena vieja la deja dispersa en aminocidos sueltos, que luego pueden volver a ser
capturados por los RNAt y volver a formar protenas nuevas.
Actual mente la vida media del aminocido es muy variable por lo que no podemos dar un nmero exacto.

Espectro fotmetro: es un instrumento usado en el anlisis qumico que sirve para medir, en funcin de la
longitud de onda, la relacin entre valores de una misma magnitud fotomtrica relativos a dos haces de
radiaciones y la concentracin o reacciones qumicas que se miden en una muestra. Tambin es utilizado en
los laboratorios de qumica para la cuantificacin de sustancias y microorganismos. (Espectrometra de
Bases)

CLASIFICACION:
- Por su composicin:
Simples: solo formado por aminocidos
1. Albumina: Soluble en agua, solucin salina, acida, alcalina, diluida
2. Globulina: Insoluble en agua, soluble en solucin salina y alcalina
3. Gluteina: Soluble en alcohol
4. Prolaminas: Insoluble en agua, soluble en acidos, bases diluidas y alcohol
5. Escleroproteinas: solubilidad muy limitada
6. Histonas: soluble en cualquier solvente (rico en aminocidos basicos)
7. Rotaminas: rico en aminocidos bsicos

Conjugadas: asociadas a otros componentes

1. Nucleoproteina: conugada con DNA
2. Glucoproteina: Conjugada a carbohidratos
3. Fosfoproteina: Conjugada a grupo fosfato
4. Cromoproteina: conjugada con pigmentos
5. Lipoproteina: conjuda en lpidos
6. Metalproteina: Conjugada en metales
JUEVES 10 DE ABRIL DEL 2014 BIOQUIMICA
UNIV. EDWIN DARIO ILLANES PINTO DR. JULIO PEREZ
BIOQUIMICA DE LAS PROTEINAS
Protenas Plasmticas:
Anticoagulante
Plasma
Prot. Plasma
Prot Prot. Plasma 6 8 g/dl
Proteinemia *
Presin oncotica 25mmHg Factor de
Coagulacin
AA Factor de
Coagulacin

Suero
Anticoagulante
ANTICOAGULANTES:
EDTA = Acido etilediamintetracetico
Sulfato de Amonio
Reactante de fase aguda Agentes Quelantes
se activa cuando hay dao
en la clula

*Proteinemia viene de Proteina y ema sangre. Por tanto Proteinemia es la cantidad de proteinas en sangre.
Existe una prueba analitica (analisis de sangre) que se denomina Proteinas Totales, que se realiza en suero (el liquido
que resulta despues de coagularse la sangre) y que determina la proteinemia o cantidad de proteinas totales en
sangre.
Si se detecta una alteracion de la cantidad o se sospecha una anomalia cualitativa de las proteinas en sangre, siempre
puede realizarse un Proteinograma, en el cual se pueden ver las cantidades correspondientes a diferentes tipos de
proteinas que suelen encontrase en la sangre, com Albumina (la mas abundante), Alfa globulinas, Beta Globulinas y
Gamma Globulinas.
Por ejemplo despues de una infeccion virica se puede observar un aumento de gamma globulinas homogeneo. En un
Mieloma Multiple, se puede observar un aumento de una fraccion de Gammaglobulinas o gammapatia monoclonal.
Proteinuria sera lo mismo pero para la orina. Las proteinas en orina han de ser practicamente negativas en un
individuo normal. La electroforesis proteica
Dimensiones Relativas y Masas de las protenas:
ALBUMINA 69000 daltons, HEMOGLOBINA 64000 daltons, B1 GLOBULINA 90000 daltons, Y GLOBULINA 156000
daltons (+ pesada), ALFA LIPOPROTEINA 200000 daltons, B1 LIPOPROTEINA 1300000 daltons, FIBRINOGENO 340000
daltons.
Funciones de la sangre:
- Respiracin: transporte de oxigeno desde los pulmones hasta los tejidos y el CO2 desde los tejidos hasta los
pulmones
- Nutricin: Transporte de materiales alimenticios absorbidos
- Excrecin: Transporte de desechos metablicos a riones, pulmones, piel e intestinos para su evacuacin
- Mantenimiento del equilibrio acido-base normal en el organismo
 - Regulacin del equilibrio hdrico a travs de los efectos de la sangre sobre el intercambio de agua entre el
liquido circulante y el liquido tisular
- Regulacin de la temperatura corporal mediante la distribucin de calor corporal
- Defensa contra infecciones a travs de leucocitos y anticuerpos circulantes
- Transporte de hormonas y regulacin del metabolismo
- Transporte de metabolitos
- Coagulacin
Curva electrofortica de protenas: es un mtodo de separacin de protenas mediante la aplicacin de un campo
elctrico.
Tcnica de Densimetra: En la tcnica de biologa molecular llamada western blot, la densitometra se utiliza para
cuantificar la cantidad de protena que se encuentra en una determinada banda.
El rgano productos de mas protenas plasmticas es el hgado (20-25g/da produce un hgado normal)
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PROTEINAS PLASMATICAS E INMUNOGLOBULINAS
1- IMPORTANCIA BIOMEDICA
- La sangre tejido fundamental para la homeostasis
- Fcilmente accesible parta la determinacin de bioqumica clnica
- Puede determinarse la concentracin de protenas plasmticas e inmunoglobulinas
- Puede cuantificarse los niveles plasmticos de enzimas para el diagnostico de laboratorio

2- FUNCIONES DE LA SANGRE
- Respiracin (transporte)
- Nutricin (transporte de nutrientes)
- Excrecin (molculas de desecho)
- Equilibrio acido-base
- Equilibrio Hidroelctrico
- Regulacin de temperatura corporal
- Defensa
- Transporte de hormonas
- Transporte de metabolitos
- Coagulacin

3- COMPOCISION DEL PLASMA

Agua, electrolitos, nutrientes, metabolitos, protenas, hormonas
SUERO= SIN ANTICOAGULANTE : PLASMA = CON ANTICOUAGULANTE
PROTEINAS PLASMATICAS: 6-8 g/dl
- Mezcla compleja de protenas SIMPLES Y COMPLEJAS (Glucoproteinas - Lipoproteinas)
- Constituyen el PROTEOMA PLASMTICOS
- Puede separarse por precipitacin de sales NH4, SO4, Na2SO4 (SALTING -OUT)
- El mtodo ms comn es la ELECTROFORESIS: Albumina alfa1, alfa2 y ELECTROFOROGRAMA
- La concentracin de las protenas plasmticas es importante para la distribucin del agua corporal total
(FUERZAS DE STARLING)
- La mayor parte de las protenas plasmticas se sintetizan en el hgado complejos de poli ribosomas
PREPROTEINAS
 - Casi todas son GLUCOPROTEINAS
- Muchas protenas muestran un POLIMORFISMO gentico
- Cada protena posee una VIDA MEDIA (Albumina = 20d, Haptoglobina = 5d)
- Muchas protenas plasmticas se incrementan en procesos inflamatorios o lesin celular REACTANTES DE
FASE AGUDA: alfa1 Antitripsina, Haptoglobina, alfa Glucoproteina acida, Fibrinogeno, CRP IL 1, NFkS

4- ALBUMINA
- Pm = 69 kD
- 3,4 a 4,7 g/dl (hgado produce: 12 g/da)
- Se produce como una pre albumina y tiene un pptido seal de 6 AA
- Tiene una forma elipsoide Desarrolla a 75 a 80 % de la PO
- La ausencia gentica se denomina ANALBUMINEMIA
- Constituye el 60% de la proteinemia (40% Plasma y 60% LEC)
- 585 AA y 17 Enlaces S-S 3 dominios
- Puede unir a varios LIGANDOS. cidos grasos, Hormonas, Ca, antibiticos, etc

5- HAPTOGLOBINA: Hp
- Estructuralmente es una glucoproteina
- Se une a la Hb extra corpuscular Hb Hp 40 a 180 mg/dl
- HP = 90kD + Hb = 654kD = 155 kD
- Tiene tres ISOFORMAS: Hp 1-1, Hp 2-1 y Hp 2-2
- Ocurren cambios en la concentracin Z < en ANEMIAS HEMOLITICAS > en INFLAMACIONES

6- TRANSFERRINA, HEPSIDINA (25 AA), HEMOJUVELINA, FERRITINA

7- HEFAESTINA, CERULOPLASTINA (160Kd)
8- ALFA1 ANTITRIPSINA (52Kd 394 AA) ACTIVIDAD ANTIPROTEINASA
9- ALDA2 MACROGLOBULINA (720 kD)

10- INMUNOGLOBULINAS
- Ig G: Fija complemento, Atraviesa Placenta. Opzoniza Bacterias
- Ig A: En secreciones: Evita fijacin de bacterias y virus en mucosas
- Ig M: Fija complementos, no atraviesa placenta, Receptor de Ag en celula B
- Ig D: Localizada en la superficie de las clulas B
- Ig E: Media la Hipersensibilidad, protege de parsitos

BIOQUIMICA DE LAS CITOQUINAS

DEFINICION:
Las citocinas (citoquinas o interleucinas IL) son protenas de bajo PM que regulan la funcin de las clulas que las
producen u otros tipos celulares.
Son agentes responsables de la comunicacin intercelular, inducen la activacin de receptores especficos de
membranas, funciones de proliferacin y diferenciacin celular, quimiotaxis, crecimiento y modulacin de la
secrecin de inmunoglobulinas.
Son producidas fundamentalmente por los linfocitos y los macrfagos activados aunque tambin pueden ser
producidas por linfocitos polimorfonucleares (PMN), clulas endoteliales, epiteliales y del tejido conjuntivo.
 Segn la celula que las produzca se denominan linfocinas (linfocito), monocinas (monocito, precursores de
los macrfagos) o interlucinas (clulas hematopoyeticas). Su accin fundamental es en la regulacin del
mecanismo de la inflamacin.
Hay citocinas pro-inflamatorias y otras anti-inflamatorias
Son ms de 100 protenas gentica y estructuralmente diferentes
Controlan muchas funciones fisiolgicas crticas tales como diferenciacin y maduracin celular, inflamacin y
respuesta inmuno-local y sistmica, reparacin tisular, hematopoyesis, apoptosis y muchos otros procesos
biolgicos
Son molculas de bajo peso molecular, normalmente entre 15-30 kDa, constituidas por 120-180 aminocidos.
PRINCIPALES CITOCINAS, NOMENCLATURA Y FUNCION BIOLOGICA
Citocinas pro-inflamatorias, actan en la respuesta inmune innata, inespecfica o inflamacin
Citocinas que favorecen el desarrollo de inmunidad celular y/o citotoxica
Citocinas que favorecen la produccin de las diversas clases de inmunoglobulinas o inmunidad humoral
Citocinas con funciones extra-inmunolgicas y/o homeostticas

CITOCINAS ACCIN LUGAR DE SNTESIS INDUCTOR ACCINES MAS IMPORTANTES

Microbiana o
activacin
IL-1 Pro inflamatoria Clulas mononucleares Pirgeno
cascada
inflamatoria (Cl)
Factores de crecimiento de
clulas T induciendo a la
Sustancias proliferacin de todos los tipos
Linfocitos Th
IL-2 Antiinflamatoria microbianas o de sub poblaciones
colaboradores
activacin del Cl linfocitarias.
Estimula sntesis de interferon
liberacin de IL-1, TNF-_y beta
Linfocitos B
Linfocitos Th, Bloquea sntesis de citocinas,
IL-4 Antiinflamatorio (Diferenciacin
Mastocitos y Basofilos inhibe la sntesis de NOVO
de Linfocitos B)
Pirogeno, sintesus de
Monocitos, macrfagos,
Pro inflamatoria inmunoglobulinas.
IL-6 clulas endoteliales, y ll-1 y endotoxinas
antiinflamatoria Activacion de la sntesis de
fibroblastos
protenas de fase aguda
Monocitos, macrfagos,
IL-8 Pro inflamatoria clulas endoteliales, y
fibroblastos

MECANISMO DE ACCION
Cada citocina se une a un RECEPTOR DE SUPERFICIE CELULAR ESPECIFICO generando cascadas de sealizacin celular
que alteran la funcin celular. Esto incluye la regulacin positiva o negativa de diversos genes y sus factores de
transcripcin que resultan en la produccin de otras citocinas o un aumento en el numero de receptores de superficie
para otras molculas, ola supresin de su propio efecto mediante retro regulacin.
CITOCINAS DE LA INFLAMACION
Interleucina 1 (IL-1), factor de Necrosis Tumoral Alfa (TNF - Alfa), Interleucina 8 (IL-8), Interleucina 12 (IL-12),
Interleucina 16 (IL-16) e Interferones. Todas ellas son pro inflamatorias. IL-6 e IL-12, adems, actan en la inmunidad
especfica: IL-6 es un factor autocrino de linfocitos B7 mientras que IL-12, estimula la inmunidad celular citotoxica.
BIOQUIMICA DR. PEREZ
Univ. SHIR. FECHA: 14 / 04 / 2014

CINETICA ENZIMATICA

Las enzimas para desarrollar su accin necesitan condiciones, por eso llamamos factores que
afectan la velocidad de reaccin o la velocidad catlisis agregando el factor tiempo, en segundos o
microsegundos aunque tambin existen enzimas que actan en horas solamente. Entonces una
molcula A para transformarse en B necesita de una enzima, porque ella acelera esa conversin.
Las enzimas hacen que la velocidad de reaccin sean ms rpidas (catlisis o actividad de la
enzima)

ENZ O INHIBIDORES

A B

TIEMPO

- Factores que afectan la velocidad de reaccin o velocidad de catlisis

pH
Temperatura
Concentracin de Sustrato (S) ()
Concentracin enzimtica (ENZ)
Concentracin de inhibidores (INH)

- Colisin.- el nmero de colisiones genera energa cintica o energa del movimiento.

B CHOQUE DE MOLECULAS
A

C D

CALOR
- La aplicacin de calor en un sistema acelera el movimiento o la cintica de las
molculas
- El movimiento es mayor, cuanto mayor es la colisin.

ATOMO.- tiene un ncleo y electrones que giran a su alrededor. Ahora bien a qu temperatura
dejan de moverse la materia? R. a -273 K

- Ser humano 37 C a travs del centro termo regulador

Por lo tanto nosotros estaramos imposibilitados de vivir
BARRERA ENERGETICA

La barrera energtica se explica como el factor energtico que impide la transformacin de las
molculas, entonces esa barrera energtica debe ser rebasada para permitir la transformacin de
molculas. La enzima afecta y hace que la barrera energtica sea destruida. Las enzimas
modifican la barrera energtica y esto se demuestra en la teora del tnel (las enzimas ocasionan
un camino para que el sustrato en un tiempo corto sea transformado) y la finalidad es acelerar el
movimiento.

Vamos a ir conociendo a los siguientes autores:

Leonor Michaells 1875 1949
Maud Menten 1879 1960
Ellos fueron los que estudiaron estos postulados de cintica enzimtica, trabajaron
especficamente con la concentracin de sustrato.
Llega un momento en la que el sustrato se une con la enzima no es ni X ni Y (momento de
transicin)

En reacciones donde no hay enzima, una molcula X que se va a transformar en una molcula Y,
puede hacerlo por varios caminos y se llega a topar con barreras, sin embargo existe:

Actividad de modelo tnel o tunelo.- Esta una reaccin en la que la velocidad de catlisis se
hace mayor gracias a la participacin de una enzima. Las enzimas modifican la barrera energtica.

ENZ

(S) (P)

X Y
VELOCIDAD DE REACCION

Es el tiempo en el que ocurre la transformacin de sustrato en producto estas se dividen en:

 Reacciones rpidas

Reacciones medianamente rpidas

Reacciones lentas, donde generalmente no participa enzimas

CINETICA QUIMICA

Dependiendo del efecto de la concentracin de los reactantes la velocidad se ve afectada esta se

divide en:

- Reaccin 0.- la velocidad de reaccin es independiente de la concentracin de los

reactantes (LEY)
- Reaccin 1.- la velocidad de reaccin depende de la concentracin de uno de los
reactantes
X Z
- Reaccin 2.- en esta la velocidad de reaccin es el producto de dos reactantes

X+Z Z o 2X Z
Reaccin 3.- en esta la velocidad de reaccin es el producto de la concentracin de
tres reactantes
- Reaccin Mixta.- la combinacin de las anteriores

En cintica enzimtica corresponden ms los que son de primer y segundo orden.

UNIDAD DE ACTIVIDAD ENZIMATICA

Cantidad de enzima que cataliza la conversin de 1 u mol de sustrato en un minuto

Catal 1 mol/ s

BIOQUMICA DR. JULIO PREZ

UNIV. X.M.L. FECHA: 23/04/2014

EFECTOS DE LA INHIBICIN

Vo = Vmax * (S)
Km + (S)
(E) (S) (E) (P) + (E)
Y = ax + b
(S) (I)
1 Km 1 1
(S) (I) (S) + (I) V Vmax * (S) + Vmax
Ejemplo: la aspirina sintetiza de prostaglandina (ciclo oxigenasa)

E = enzimas S = sustrato

I = inhibidor P = producto

Clases de inhibicin Las enzimas tienen como una boca que

recibe el sustrato (es como una llave),
1.- Inhibicin competitiva pero adems hay un inhibidor que
desplaza sustrato y se une a la enzima.
Las enzimas son saturables en funcin
a la cantidad de sustrato y al inhibidor.
S Por ejemplo: si se aumenta la
concentracin de sustratos el inhibidor
se desplaza.
E La caracterstica de un inhibidor es que
I debe ser semejante o debe tener una
estructura qumica parecida al del
sustrato (inhibicin competitiva).
Ejemplos succinato, malonato

2.- Inhibicin no competitiva o alosterica (a los

significa diferente)

Donde la enzima tiene otro sitio para recibir al

inhibidor el cual se llama sitio alosterico, el
inhibidor no es necesariamente igual a un
sustrato.
Al recibir la enzima al inhibidor este sufre
cambios, que pueden no permitir el paso del
sustrato.
Ambos
tipos de inhibicin pueden ser reversibles o irreversibles:

- Reversible donde el inhibidor puede unirse y luego soltarse. Luego la enzima se despeja y puede volver a
trabajar.
- Irreversible cuando el inhibidor se une a la enzima y no se suelta ms. A esto tambin se lo llama veneno de
la actividad enzimtica.

Ejemplos:

- Inhibicin competitiva en su mayora irreversibles

 - succinato, malonato en la succinato deshidrogenasa, estatinas, HMG Co A Reductasa
(hidroximetilglutaril coenzima reductasa) regula la sntesis del colesterol.

Regulacin de la actividad enzimtica

Una enzima tiene muchos aminocidos si ocurre un cambio en su secuencia puede alterar la constitucin de una
enzima.
Va metablica

Regulacin por retroalimentacin tambin conocido como feed - back

-
E1 E2 * E3 E4 E5
A B C D E F

(molcula inicial) (y)

BIOQUIMICA DR .JULIO PEREZ

UNIV. EDWIN DARIO ILLANES PINTO FECHA: 24-04-2014

CINETICA ENZIMATICA
1. FACTORES QUE AFECTAN A LA VELOSIDAD DE REACCION O CATALISIS:
 Las enzimas para liberar su accin necesitan condiciones, los denominados factores que afectan la vellosidad
de reaccin o de catlisis (agregando el factor tiempo) y entre estos tenemos:
Colisin (cinemtica)
Barrera energtica
Calor
Qu es catlisis?
Se llama catlisis cuando una enzima acelera la accin de una determinada reaccin.

B D
ENZIMA
A B
TIEMPO
C
A

En la imagen podemos observar un recipiente si le agregamos calor, aceleramos el movimiento de las

molculas. La aplicacin de calor en un sistema acelera el movimiento (cintica) de las molculas.
Las molculas estn en constante movimiento que es mayor cuando hay colisin de las molculas (A-B, B-C,
C-D), este principio se aplica en todas las molculas hay en la madera, el hierro donde el movimiento se
llama intermolecular.
Nosotros podemos tomar el efecto del paso del esta solido de la materia al estado liquido, cuando el agua
entra en ebullicin las molculas se mueven pero a que temperatura, al nivel del mar a 100C y en la altura
a 87C, y las molculas dejan de moverse a -273C = 0K. El ser vivo tiene una temperatura de 37C

2. BARRERA ENERGETICA:
En este grafico de coordenada de reaccin
podemos observar una molcula X que se va
a transformar en una molcula Y. Sucede que
cuando participa una enzima en una reaccin,
hay un momento donde se llama de
transicin donde no es X ni Y momento
Energa libre

crtico. Entonces una molcula X para X

convertirse en molcula Y (No catalizada)
tardara ms tiempo como observamos en la
grafica seguir el camino de la montaa ms
grande, pero en presencia de una enzima la
molcula X para llegar a Y tomara la montaa
ms pequea efecto de tnel o teora del Y
tnel (En vez de escalar la montaa entrara
por el tnel para acortar camino ejemplo).
Entonces definimos barrera energtica es el Tiempo de la reaccin
factor gentico que impide la transformacin de las molculas, entonces la barrera debe ser vencida
rebasada para que una molcula sea transformada. En el caso del grafico podemos observar la montaa ms
 alta donde a las molculas le cuesta vencer a la barrera (tarda ms tiempo la reaccin), pero en la montaa
pequea las enzimas ayudan a que la barreara sea vencida (Reaccin ms rpida por catlisis, las enzimas
modifican la barrera energtica), esto se menciona en la teora del tnel donde el sustrato en un tiempo
corto se ha transformado en producto por accin de las enzimas.
Qu es velocidad de reaccin?
Se llama velocidad de reaccin al tiempo en el que ocurre la transformacin del sustrato en producto,
existen reacciones rpidas, medianamente rpidas y muy lentas.

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CINETICA QUIMICA
Dependiendo del tiempo de la concentracin de los reactantes sobre la velocidad de reaccin, las reacciones
qumicas no catalizadas por enzimas pueden ser de: orden cero, primer orden, segundo orden, tercer orden y de
orden mixto.

Reacciones de orden cero: la velocidad de reaccin es independiente de la concentracin de los

reactantes, pero cuando son reacciones catalizadas por enzimas depende de la concentracin del
catalizador.
Reacciones de primer orden: la velocidad de reaccin es proporcional a la concentracin de uno de los
reactantes (no es catalizado por enzima) por ejemplo:
XZ
Donde la velocidad de reaccin es proporcional a la concentracin de X.
Reaccin de segundo orden: la velocidad de reaccin es proporcional al producir de los dos reactantes
ejemplo:
X+ZZ
Cuando reacciona una sola clase de molculas tambin puede definirse como: la velocidad de reaccin es
proporcional al producto de la concentracin de dos molculas re accionantes.
Reacciones de tercer orden: la velocidad de reaccin es proporcional al producto de la concentracin de
los tres reactantes.
Reacciones de orden mixto: se produce cuando se realizan combinaciones de las anteriores

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3. PROPIEDADES QUE AFECTAN LA VELOSIDAD DE REACCION:

Entre estas propiedades tenemos:
PH (Acido, Neutro y alcalino)
Temperatura
Concentracin de S
Concentracin de la enzima
Concentracin de inhibidores

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UNIDAD DE ACTIVIDAD ENZIMATICA:

Se defina la unidad de actividad enzimtica (U) como la cantidad de enzima que cataliza la concentracin de un mol
de sustrato en un minuto.

La actividad especfica es el nmero de unidades de enzima por miligramo de protena (U/mg protena X U/ml de
disolucin)

El sistema internacional de unidades ha definida la unidad de actividad enzimtica como la cantidad de enzima que
transforma 1 mol de sustrato por segundo. Esta unidad se llama Katal (Kat).

MODELO RIGIDO DE FISCHER DE LA CERRADURA

MODELO DE AJUSTE INDUCIDO DE KOSHLAND