UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA
CURSO DE BIOLOGIA MOLECULAR

PRCTI
CA N
ACCIN
ENZIM
Las
TICA I.INTRODUCCIN:
clulas son sistemas abiertos y, como tales, intercambian
constantemente materia, energa e informacin con el
exterior. El metabolismo celular es el conjunto de
reacciones de degradacin y sntesis a travs de las
cuales las clulas intercambian materia y energa con el medio, permitiendo el mantenimiento
del sistema. Para hacer posibles estos procesos a temperaturas compatibles con los tejidos
vivos, la velocidad de reaccin de estos procesos es modificada por los catalizadores biolgicos
o enzimas.

El trmino cintica enzimtica implica el estudio de la velocidad de una reaccin catalizada por
una enzima y los efectos que pueden tener factores como los inhibidores. Uno de los principales
estudios que se realizan en una enzima es medir el efecto en la velocidad de la reaccin cuando
se modifican las concentraciones del sustrato y se mantienen constantes la concentracin de
enzima, el pH, la fuerza inica del medio, la temperatura, entre otros.
Se evala la influencia de estos factores en la reaccin catalizada por enzimas con la finalidad de
determinar los intermediarios en una reaccin y el papel que juegan en la reaccin enzimtica,
es decir, para predecir mecanismos de reaccin. Es esencial entender estos mecanismos para
desarrollar nuevas herramientas moleculares, por ejemplo, para combatir enfermedades en las
que se conoce a la enzima que la produce. Tambin es usual medir la actividad enzimtica con
diferentes sustratos para entender su especificidad o bien, medir la actividad de la enzima de
diferentes tejidos u organismos para entender cmo las diferencias en actividad estn
relacionadas con la funcin y/o la fisiologa del organismo del que proceden.

II. OBJETIVO:
Conocer el mecanismo de accin de las enzimas durante una reaccin qumica.
Conocer cmo acta un catalizador.

III.MARCO TERICO:
Los enzimas son biomolculas especializadas en la catlisis de las reacciones qumicas que
tienen lugar en la clula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar
la velocidad de las reacciones qumicas mucho ms que cualquier catalizador artificial conocido,
y adems son altamente especficos ya que cada uno de ellos induce la transformacin de un
slo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reaccin.
FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimtica .Destacaremos dos: el
pH y la temperatura.
EFECTO DEL pH:
El pH es otro factor que influye en la actividad enzimtica, debido a que el pH influye en la
ionizacin de los grupos funcionales de los aminocidos que forman la protena enzimtica.
Cada enzima realiza su accin dentro de un determinado intervalo de pH, dentro de este
intervalo habr un pH ptimo donde la actividad enzimtica ser mxima. Por debajo del pH
 mnimo o por encima del pH mximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. En la
mayora de las enzimas el pH ptimo est prximo a la neutralidad, aunque hay excepciones
La mayora de los enzimas presentan un pH ptimo para el cual su actividad es mxima; por
encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe a
que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual queotras protenas, se desnaturalizan y
pierden su actividad si el pH vara ms all de unos lmites estrechos. De ah la conocida
importancia biolgica de los sistemas tampn
En la mayor parte de los casos el pH ptimo est prximo a la neutralidad, en consonancia con
el pH intracelular, pero existen enzimas con pH ptimo muy diverso segn sea el pH del medio
en el que habitualmente actan (los enzimas proteolticos del jugo gstrico tienen pHs
ptimos prximos a 2 ya que este es el pH de dicho jugo). Por ltimo existen algunos enzimas
a los que el pH no afecta en absoluto.
EFECTO DE LA TEMPERATURA:
Al igual que ocurre con la mayora de las reacciones qumicas, la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variacin de la actividad
enzimtica con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en funcin de la barrera
de energa de activacin de la reaccin catalizada. Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre
en otras reacciones qumicas, en las reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco
descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura crtica. Este efecto no es ms
que un reflejo de la desnaturalizacin trmica del enzima cuando se alcanza dicha
temperatura. La Temperatura influye en la actividad enzimtica. En general por cada 10C que
aumente la temperatura la velocidad de la reaccin aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se
cumple hasta que la temperatura alcanza un valor mximo (T ptima)donde la actividad es
mxima. Esto se debe a que al aumentar la T aumenta el movimiento de las molculas y, por
tanto aumenta la probabilidad de encuentro entre el S y el E.Si la T aumenta por encima de la
T ptima, disminuye e incluso cesa la actividad enzimtica debido a que la enzima se
desnaturaliza. Cada enzima posee una Tptima, en las enzimas humanas suele estar
alrededor de 37C. Los animales poiquilotermos debido a que carecen de mecanismos para
regular la T corporal, se ven obligados a hibernar en la estacin fra pues la actividad de sus
enzimas debido a las bajas temperaturas es muy baja
INHIBIDORES:
Son compuestos qumicos que se unen al enzima, en distintos puntos del mismo y disminuyen
o incluso impiden su actividad. Estos compuestos pueden ser de distintos tipos: iones,
molculas orgnicas y a veces el producto final de la reaccin. A la accin que realizan se la
denomina inhibicin. La inhibicin puede ser:Inhibicin irreversible: Cuando el inhibidor
impide permanentemente la actividad enzimtica, bien porque se une de forma permanente
con grupos funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su estructura. A
estos inhibidores se les denomina venenos y a la inhibicin que realizan se la denomina
envenenamiento del enzima. Ej. La penicilina que inhibe las enzimas que sintetizan la pared
bacteriana. El in cianuro acta sobre la citocromo oxidasa (enzima respiratorio).Inhibicin
reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal mediante enlaces dbiles e impide
el normal funcionamiento del mismo, pero no la inutiliza permanentemente. Puede ser de dos
tipos:
Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al centro activo del enzima
impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir ambos, inhibidor y sustrato compiten por
unirse al centro activo del enzima. La accin suele anularse aumentando la concentracin
del sustrato.
No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2 formas:-Sobre
el enzima, unindose a el en un lugar diferente al centro activo y modificando su
estructura lo que dificulta que el enzima se pueda unir con el sustrato.-Sobre el complejo
E-S unindose a l y dificultando su desintegracin y por lo tanto la formacin de los
productos.
IV. MATERIALES:

Gradilla Mechero de alcohol Mortero con piln

Hgado de pollo Tubos de prueba de Agua oxigenada

16 x150/13x100

Dixido de Manganeso Azul de metileno Aceite

Buffer Fosfato pH7.4 NaCl 0,9% Bistur

Succinato sodio 0,1M Hisopos Fsforos

Pipetas pasteur Pipetas1ml Cloruro de sodio

Placas Petri
VIII. CUESTIONARIO:

1) Defina que es un catalizador

Un catalizador puede definirse como una sustancia capaz de
hacer que un sistema qumico alcance ms
rpidamente su estado de equilibrio, sin alterar las
propiedades de dicho equilibrio ni consumirse durante el
proceso.

La idea de catalizador proviene de la de catlisis, un proceso que supone la aceleracin de

un evento o reaccin natural. As, la catlisis implica la alteracin (tanto natural como
artificial) de un proceso y la aplicacin de velocidad sobre el mismo para llegar a su
resolucin ms rpidamente. El proceso de catlisis puede darse en muchos aspectos en la
naturaleza y ser el resultado natural de la accin de diferentes entes o elementos .

2) Qu se entiende por sitio activo?

El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado.
La reaccin especfica que una enzima controla depende de un rea de su estructura terciaria.
Dicha rea se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras molculas. Debido
a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas molculas. Las molculas del sustrato se
unen al sitio activo, donde tiene lugar la catlisis. La estructura tridimensional de ste es lo que
determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo slo puede entrar un determinado
sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos aminocidos que intervienen en la unin del
sustrato a la enzima y se denominan residuos de unin, mientras que los que participan de
forma activa en la transformacin qumica del sustrato se conocen como residuos catalticos.

3) Qu tipo de enzima es la catalasa, y cul es su importancia en el metabolismo?

La Catalasa es una enzima ltica que se encuentra dentro de los Peroxisomas, se encuentra en la
clula animal y vegetal y tiene como funcin degradar al Perxido de Hidrgeno (H 2O2) sustancias
txicas para la clula en Agua y O2 molecular.
Es decir que la funcin de esta enzima en los tejidos es necesaria porque durante el metabolismo
celular, se forma una molcula txica que es el perxido de hidrgeno, H2O2 (agua oxigenada).
Esta enzima, la catalasa, lo descompone en agua y oxgeno, por lo que se soluciona el problema.
La Catalasa es una enzima presente en muchos tipos de clulas. Su funcin es proteger a las
clulas del efecto txico del perxido de hidrgeno (agua oxigenada) producido en distintas
 reacciones redox
Cataliza la reaccin: 2 H2O2 -----------> 2 H20 + O2

4) Cul es el rol de la deshidrogenasa succnica y porque se relaciona con el

sndrome de Kearns Sayre?

La enzima succinato deshidrogenasa (SDH), succinato coenzima Q reductasa o complejo II

mitocondrial (nmero EC1.3.5.1) es un complejo proteico ligado a la membrana interna mitocondrial que
interviene en el ciclo de Krebs y en la cadena de transporte de electrones, y que contiene FAD (flavn-adenn-
dinucletido) unido covalentemente.

La enzima succinato deshidrogenasa es la nica enzima del ciclo de Krebs que no se encuentra en la matriz
mitocondrial, sino que en la membrana mitocondrial interna, con el sitio de unin del sustrato accesible
desde la matriz. Es adems la nica en el ciclo asociada a un grupo prosttico flavnico (FAD) mediante el
cual los equivalentes de reduccin del succinato son transferidos a la ubiquinona, componente de la cadena
de transporte de electrones. En general la funcin bioqumica del FAD es oxidar alcanos a alquenos, mientras
que el NAD+ oxida alcoholes a aldehdos o cetonas. El malonato es un fuerte inhibidor competitivo de la
enzima.
Sndrome de Kearns-Sayre.

El sndrome de Kearns-Sayre es una enfermedad mitocondrial poco frecuente caracterizada por oftalmopleja
externa crnica progresiva y retinopata pigmentaria de inicio antes de los 20 aos de edad, que se asocia a
un grupo heterogneo de manifestaciones clnicas, entre las que se incluyen alteraciones de la conduccin
cardiaca, debilidad muscular, neuropata perifrica, diabetes mellitus, sndrome de baja talla y sordera neuro-
sensorial.
VIII. REFERENCIAS
Catalizador
http://www.definicionabc.com/ciencia/catalizador.php
http://www.100ciaquimica.net/temas/tema6/punto6.htm
http://www.oni.escuelas.edu.ar/olimpi99/autos-y-polucion/cataliza.htm

Accin enzimtica

http://www.academia.edu/9180412/Informe_de_actividad_enzimatica

http://www.buenastareas.com/ensayos/Introduccion-Enzimas-Laboratorio/2083860.html

http://escritoriodocentes.educ.ar/datos/accion_enzimatica.html
http://www2.vernier.com/sample_labs/CMV-03-enigma.pdf

Sitio activo

https://es.wikipedia.org/wiki/Sitio_activo
http://quimica.laguia2000.com/conceptos-basicos/sitio-activo
La catalasa
https://espanol.answers.yahoo.com/question/index?qid=20120619215004AAsEV8v
http://sebbm.es/BioROM/contenido/proteinas3d/practica/catalasaboton.html
Sndrome de Kearns-Sayre
http://elmundodelabiologa.blogspot.com/2007_12_01_archive.html
http://ae3com.eu/protocolos/protocolo13.pdf
http://www.medigraphic.com/pdfs/revmexneu/rmn-2011/rmn115f.pdf
http://nicarad.com/teachingfiles/pdfs/neuro/caso_16_aciduria_hidroxiglutarica.pdf
http://ae3com.eu/protocolos/protocolo13.pdf
https://es.wikipedia.org/wiki/Succinato_deshidrogenasa