PROTENAS

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PROTENAS PROTENAS

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Biomolculas
orgnicas

Glcidos
Lpidos

Protenas
cidos nucleicos
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 COMPOSICIN QUMICA
Las protenas son biomleculas orgnicas formadas
bsicamente por:

HIDRGENO OXGENO NITRGENO

CARBONO

Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de

protenas,

FSFORO HIERRO MAGNESIO MANGANESO y COBRE

,

entre otros elementos.

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 CARACTERSTICAS DE LAS
PROTENAS
ESENCIAL EN EL
COMPONENTES CRECIMIENTO
SE FORMAN ESTRUCTURALES RESTAURACIN Y
EN LOS DE LAS CLULAS MANTENIMIENTO TERMOLBILES
DEL ORGANISMO
RIBOSOMAS Y TEJIDOS

1AA=MONOPPTIDO
LA MAYORA SON SOLUBLES INSOLUBLES 2AA=DIPEPTIDO
EN AGUA, MIENTRAS EN ALCOHOL VARIOS AA
QUE OTROS SON ABSOLUTO Y UNIDOS/ENLACES
INSOLUBLES EN AGUA LPIDOS PEPTDICOS=
POLIPPTIDOS

La unin de 2 a 9 aminocidos da lugar a un pptido; la unin

de 10 a 100 aminocidos, se denomina polipptido, si tienen
ms de 100 aminocidos se denomina protena.
 FUNCIONES DE LAS PROTENAS

PRESENTES FORMAN
HISTONAS
EN LA
REGULAN
MEMBRANA EXPRESIN
CELULAR DE LOS
GENES EN
CROMOSOMAS

FUNCIN
ESTRUCTURAL

COMPONENTE
FORMAN
DEL
GLUCOPROTENAS
CITOESQUELETO
DE LA CLULA

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FUNCIONES DE LAS PROTENAS COMPONENTE
DEL
CITOESQUELET
O DE LA
CLULA

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FUNCIONES DE LAS PROTENAS
PRESENTES
EN LA
MEMBRANA
CELULAR

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FUNCIONES DE LAS PROTENAS
FORMAN
HISTONAS
REGULAN
EXPRESIN
DE LOS
GENES EN
CROMOSOMAS

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FUNCIONES DE LAS PROTENAS
FORMAN
GLUCOPROTENAS

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 FUNCIONES DE LAS PROTENAS

HEMOGLOBINA
CITOCROMO TRANSPORTA
TRANSPORTA O2 Y CO2
ELECTRONES A LA SANGRE

LIPOPROTENAS
HEMOCIANINA FUNCIN TRANSPORTAN
LLEVA O2 A SANGRE
TRANSPORTADOR LPIDOS A LA
DE INVERTEBRADOS SANGRE

MIOGLOBINA TRANSPORTAN
TRANSPORTA MOLCULAS
O 2 A LOS Y UNEN
MSCULOS CLULAS

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FUNCIONES DE LAS PROTENAS CITOCROMO
TRANSPORTA
ELECTRONES

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FUNCIONES DE LAS PROTENAS
HEMOGLOBINA
TRANSPORTA
O2 Y CO2
A LA SANGRE

Exchange of O2 and CO2 in pulmonary capillaries (external

respiration).

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FUNCIONES DE LAS PROTENAS
TRANSPORTAN
MOLCULAS

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FUNCIONES DE LAS PROTENAS
UNEN
CLULAS

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 FUNCIONES DE LAS PROTENAS

DAN PROTECCIN Ig A, Ig D, IgE,

INMUNOLGICA Ig M ACTAN
COMO ANTICUERPOS
(INMUNOGLOBULINAS)

FUNCIN
PROTECTORA

TROMBINA Y MUSINAS GERMICIDAS

FIBRINGENO PROTEGEN LA MUCOSA
COAGULAN
SANGRE

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FUNCIONES DE LAS PROTENAS

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FUNCIONES DE LAS PROTENAS

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FUNCIONES DE LAS PROTENAS FUNCIONES DE LAS PROTENAS
FUNSIN DE
RESERVA

SIRVEN
COMO
ALMACN
DE RESERVAN
NUTRIENTES
AMINOCIDOS
OVOALBMINA
GLIADINA
PARA EL
(TRIGO), EMBRIN EN
OVOALBMINA HORDENA DESARROLLO
(CEBADA)

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CARACTERSTICAS DE LAS PROTENAS
FUNCIN BIOCATALIZADORA

Actan como catalizadores biolgicos (ENZIMAS), acelerando las

reacciones qumicas del metabolismo celular

FUNCIN CONTRCTIL O MOTORA

La actina y la miosina son protenas que forman las miofibrillas y son

responsables de la contraccin muscular que contienen

FUNCIN REGULADORA

Las histonas regulan la expresin de ciertos genes las cclicas regulan la

divisin celular

FUNCIN HOMEOSTTICA

Mantiene el equilibrio osmtico y el pH constante del medio interno

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 AMINOCIDOS
Las protenas son polmeros de aminocidos
SON MONMERO
CONSIDERADOS LOS
PRINCIPALES SILLARES
DE LAS PROTENAS.
Estructura qumica de un aminocido

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 AMINOCIDOS

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 AMINOCIDOS
En la naturaleza existen ms de 80 aminocidos, pero de 20
aminocidos se conoce su estructura y composicin qumica.
 AMINOCIDOS
De 20 aminocidos se conoce su estructura y composicin qumica, 9 son aminocidos
esenciales. Les llaman esenciales por que el organismos no los puede sintetizar (no los
puede construir o formar) y estos tienen que ser incorporados al cuerpo a travs de la
dieta alimenticia. Son aminocidos esenciales:

VA VALINA

LE LEUCINA
TRE TREONINA

TRI TRIPTOFANO

ME METIONINA
FENILALANINA
ISOLEUCINA
ISO
HISTIDINA
FELIS LISINA
 AMINOCIDOS
De 20 aminocidos se conoce su estructura y composicin
qumica, 2 tienen azufre (S) en su composicin. Son aminocidos
asufrados:

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 AMINOCIDOS
De 20 aminocidos se conoce su estructura y composicin
qumica, 3 tienen anillo aromtico. Son aminocidos con anillo
aromtico:

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 EL ENLACE PEPTDICO

Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace
covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente
aminocido, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

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 Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace
covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente
aminocido, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

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 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

1 5 15
1
0

30
25 20
35

ESTRUCTURA PRIMARIA 40
45
50
55
Es la disposicin lineal o secuencia de restos
65
de aminocidos que constituyen la cadena 60

polipeptdica. 70

85
La unin peptdica slo permite formar 75
80

estructuras lineales.
100 9 90
5

. El ordenamiento de los aminocidos en cada

115
cadena peptdica no es arbitrario, sino que 105
110

obedece a un plan predeterminado por la 120

125
secuencia del nucletidos del ADN. La 129
estructura primaria es responsable de la Aminocido

especificidad de cada protena.

Es especfica de cada protena.

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 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
ESTRUCTURA PRIMARIA

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 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
ESTRUCTURA PRIMARIA

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Mutaciones variaciones en la secuencia
Los aminocidos invariables son importantes
para la funcin. a. El gen de beta hemoglobina

Las mutaciones conservadoras son cambios Persona con anemia

Persona normal de clulas falciformes
entre aminocidos qumicamente semejantes
Algunas mutaciones se relacionan con Gen normal Mutacin
enfermedades --> enfermedades moleculares DNA
El gen codifica el
(patologa molecular) polipptido

Ej. La sustitucin de un aminocido por otro (b) El polipptido

beta hemoglobina
en la hemoglobina causa la anemia falciforme.
Mutacin cambia
forma de proteina

Beta
(c) La protena
hemoglobina
(formada por
4
(a) Eritrocito normal Hemoglobina normal Alfa polipptidos

7
1 2 3 6 146
4 5
Largas
(b) Clula falciforme Hemoglobina de clula falciforme fibras
(d) La clula

.146 Eritrocito forma

2 7
1 3 6 Eritrocito de hoz
4 5 forma de disco

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 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA

b.- Configuracin beta

a.- la a(alfa)-hlice o de lmina u hoja
plegada.

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 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Esta disposicin espacial es

debida a los giros y plegamientos
que sufre como consecuencia de
la capacidad de rotacin del
carbono y de la formacin de
enlaces dbiles (puentes de
hidrgeno).

Muchas protenas se quedan en

este tipo de estructura, en estos
casos mantienen su estructura
secundaria alargada dando lugar
a las llamadas protenas Entre ellas, las ms conocidas son el colgeno de los
filamentosas, fibrosas o huesos y del tejido conjuntivo; la alfa-queratina de
escleroprotenas, que son formaciones epidrmicas como el pelo, plumas, uas,
insolubles en agua y cuernos, etc...; la fibroina del hilo de seda (araas,
disoluciones salinas siendo por insectos) y de las telaraas y la elastina del tejido
ello idneas para realizar conjuntivo por ejemplo. de tendones y vasos
funciones esquelticas sanguneos, que forma una red deformable.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

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 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
ESTRUCTURA TERCIARIA:
La estructura terciaria informa
sobre la disposicin de la
estructura secundaria de un
polipptido al plegarse sobre s
misma originando una
conformacin globular.
En definitiva, es la estructura
primaria la que determina cul
ser la secundaria y por tanto
la terciaria.

Esta conformacin globular

facilita la solubilidad en agua y
as realizar funciones de
transporte, enzimticas,
hormonales, etc.

Desde el punto de vista funcional, esta estructura

es la ms importante pues, al alcanzarla es cuando
la mayora de las protenas adquieren su actividad
biolgica o funcin.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

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 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
ESTRUCTURA CUATERNARIA

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 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin, mediante
enlaces dbiles (no covalentes) de varias
cadenas polipeptdicas (iguales o diferentes)
con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

El nmero de protmeros vara desde dos como

en la hexoquinasa, cuatro como en la
hemoglobina, o muchos como la cpsida del
virus de la poliomielitis, que consta de 60
unidades proteicas.

Otro ejemplo de protenas con estructura

cuaternaria nos lo da los anticuerpos, que
intervienen en la respuesta inmunitaria contra
los antgenos.

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 ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

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 DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS
Involucra la ruptura de los enlaces y fuerzas que mantienen la estructura
secundaria, terciaria y cuaternaria, es decir es la prdida de la estructura
cuaternaria, terciaria y secundaria de una protena.

* Los agentes desnaturalizantes no actan sobre los

enlaces peptdicas, razn por la cual la estructura primaria
de una protena desnaturalizada no est afectada.

* La mayora de las protenas desnaturalizadas precipitan

en solucin.

* Agentes desnaturalizantes:
- Calor
- pH extremos
- Detergentes
- Soluciones concentradas de rea
- Sales de metales pesados
- Acidos o calis concentrados
 DESNATURALIZACIN DE LAS
PROTENAS

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De acuerdo a su importancia nutricional
las protenas se clasifican en:

Completas: contienen todos los

aminocidos esenciales. Ejemplo de
este tipo de protenas son las de
origen animal.

Incompletas: carecen de alguno

o algunos de los aminocidos
esenciales. Ejemplo: las
Frijol Pasta
protenas de origen vegetal. Rico en Lisina Rica en Metionina

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