Isoenzimas: protenas con diferente estructura pero que catalizan la
misma reaccin pero que se desplazan de forma diferente en la
electroforesis. Con frecuencia, las isoenzimas son oligomeros de diferentes cadenas peptdicas, y usualmente difieren en los mecanismos de regulacin y en las caractersticas cinticas.
IMPORTANCIA: El descubrimiento de las isoenzimas ha favorecido la
creacin de marcadores genticos ms eficientes que los morfolgicos, ya que por lo general permiten distinguir genotipos homocigticos de heterocigticos, pues una de sus caracterstica es la de presentar codominancia. Desde el punto de vista fisiolgico, la existencia de isoenzimas permite que haya enzimas similares con diferentes caractersticas, de acuerdo a los requerimientos especficos del tejido o a determinadas condiciones metablicas. Permiten adems un ajuste fino del metabolismo.
CARACTERISTICAS: La existencia de mltiples formas moleculares
para las enzimas es comn en los organismos vivos. Las isoenzimas frecuentemente son especficos de ciertas clulas o tejidos. La heterogeneidad molecular de los enzimas confiere a los organismos plasticidad, versatilidad y precisin en sus funciones metablicas. Existe un debate abierto sobre si la variacin isoenzimtica es neutra o no desde el punto de vista de la adaptacin al medio. Los isoenzimas son tiles para analizar la variabilidad gentica en una poblacin. Las isoenzimas ms importantes que han sido estudiadas para aplicaciones clnicas son:
Creatn fosfo quinasa o CPK: Aparece en forma de dmero con
dos tipos de subunidades, la M (tipo msculo) y la B (tipo cerebro). En el cerebro, ambas subunidades son, desde el punto de vista electrofortico del mismo tipo y se designan B. En el msculo esqueltico, las subunidades son ambas del tipo M. Las isoenzimas que contienen las subunidades del tipo B y del tipo M (MB) slo se encuentran en el corazn (miocardio). Otros tejidos contienen cantidades variables de las isoenzimas MM y BB.
Lactato deshidrogenasa o LDH: Es una enzima tetramrica que
contiene solo dos subunidades distintas: las designadas H del corazn (miocardio) y las M del msculo. Estas dos subunidades se pueden combinar de 5 formas diferentes.
Transaminasas o Aminotransferasas GOT o AST y GPT o ALT:
Actualmente se determina por separado la glutmico oxalactico transaminasa o GOT, llamada tambin aspartatoaminotransferasa o AST, y la glutmico pirvico transaminasa o GPT o alann aminotransferasa o ALT. En el suero normal abunda ms la primera que la segunda. En el hepatocito, la GPT es una enzima citoplasmtica, mientras que la GOT es bilocular: se encuentra tanto el citoplasma como en las mitocondrias.
Fosfatasa Alcalina o Fal: En el suero humano existen varios tipos
de fosfatasa alcalina, una enzima derivada de la membrana celular cuya funcin fisiolgica no es conocida y que hidroliza steres fosfricos sintticos a pH 9. Esta actividad enzimtica est ubicada en hueso, intestino delgado, hgado y placenta. Aumenta generalmente la fosfatemia en los perodos de crecimiento y reparacin sea.
Amilasa: Existen dos isoenzimas de la amilasa: la P o
pancretica, que pasa ms fcilmente a la orina y la S o salival, ms rpida en la electroforesis. Su distinta proporcin tiene inters diagnstico, especialmente en las parotiditis para confirmar o descartar la complicacin pancretica. Normalmente existe una proporcin de las isoenzimas P (40%) y S (60%).
Referencias bibliogrficas: Thomas M. Devlin. Bioqumica. Libro de texto con aplicaciones clnicas. Tercera edicin. 2000. El Manual Merck. Dcima edicin