SEMANA 2 ROBERTIS PGINA 21 A 43

Las clulas estn compuestas por uma enorme cantidade y

variedade de molculas que pueden clasificarse em:

Inorgnicos:
Agua:

- Ocupa de 75 a 85% de la clula.

- En mayor cantidad en los tejidos.

- Cantidad: cuanto +edad -agua (tambin depende de la actividad

metablica).

- Es un solvente natural de iones y como medio de dispersin coloidal.

- El 5% es agua ligada (h2o con uniones no covalentes con otras

molculas).

Distribucin asimtrica de sus cargas por eso puede unirse con aniones,
cationes o con ambos.
- Intervine en la eliminacin de sustancias en la clula.
- Absorbe calor evitando cambios drsticos de t

Minerales:

- Sales: En el medio intracelular alta concentracin de k+ y Mg2+ . En el

lquido extracelular abunda Na+ y Cl-.
- Sales disociadas en aniones y cationes mantienen la presin osmtica y el
equilibrio cido-base.
- Ciertos minerales estn en forma no ionizada ejemplo: el calcio en los
dientes y huesos, hierro en la hemoglobina, ferritina, citocromos, etc. con
uniones carbono metal.

Orgnicos:

cidos Nucleicos: son macromolculas que todo ser vivo contiene. Es un

polmero cuyos monmeros son nucletidos ligados por uniones
fosfodister (ligan carbono 3 de la pentosa con el 5 de la siguiente).
- Pentosas: Son hidratos de carbono (azucares).
- Bases nitrogenadas: 2 clases: Piramidas tienen 1 anillo heterocclico y las
Purinas tienen 2 anillos fusionados.
- Base + pentosa = nuclesido. (ej: adenina + ribosa)
- Base + pentosa + P = nucletido. (ej: adenosina monofosfato AMP; ADP;
ATP (adenosina trifosfato)). Se usan para depositar y transferir energa. Al
hidrolizar (romper) sus uniones liberan energa. CTP, UTP, GTP, TTP
tienen uniones de alta energa pero la ms usada es el ATP.

- El ADN es el depsito de informacin gentica acumulada en la secuencia

lineal de las 4 bases de sus cidos nucleicos. A=T C=G A+T=C+G La
cantidad de Adenina es igual a la de Timina y la cantidad de Citocina es
igual a la cantidad de Guanina, esto es el cdigo gentico.

Esta informacin es copiada/transcripta a molculas de ARNm asi este

contiene el cdigo que establece la secuencia de los aminocidos para
formar las protenas. Esto es la traduccin del ARN

ADN ARN

Ubicacin Ncleo (en pequeas cantidades Ncleo, mitocondrias,

en mitocondrias y cloroplastos) cloroplastos y citoplasma.

Pentosas Desoxirribosa (tiene un oxigeno Ribosa

menos)

Bases Adenina y guanina Adenina y guanina

purinas URACILO y citosina
piramidas Timina y citosina

cido PO3H4 PO3H4

fosfrico

Funcin Guardar informacin gentica Sintetizar protenas

ADN: Est formado por 2 cadenas* de cidos nucleicos helicoidales. Forma
una doble hlice en torno a un mismo eje, las bases estn en el interior de
esta. Cada vuelta contiene aprox. 10,5 pares de nucletidos.

* Antiparalelas unidas por puentes de hidrogeno entre los pares de bases.

Entre las A y T hay 2 puentes A=T y entre las G y C hay 3 puentes GC por
tanto esta es ms estable.

ARN: 1 sola cadena de nucletidos (existen tramos con bases

complementarias A=U GC) hay 3 clases principales:
-ARNm (mensajero): tiene la informacin gentica (copiada del ADN) que
establece la secuencia de los aminocidos.

-ARNr (ribosmico): Es el 50% de la masa del ribosoma (el otro 50% son
protenas). Proporciona el sostn molecular para las reacciones qumicas de
la sntesis.

-ARNt (de transferencia): identifica y transporta los aminocidos hasta el

ribosoma (segn el orden dictado por el ARNm).

Hidratos de Carbono: (carbono, hidrogeno y oxigeno)

-Son la principal fuente de energa y son parte de las membranas y matriz

extracelular.
-Clasificacin:
1) Monosacridos: azucares simples (triosas 3Carbonos, tetrosas 4C,
pentosas 5C y hexosas 6C) algunos son: glucosa(hexosa), desoxirribosa,
ribosa, ribulosa.

2) Disacridos: azucares de 2 monomeros de hexosas. Ej lactosa = glucosa

+ galactosa. Estas se unen por uniones glucosidicas (union puente de
oxigeno glucosa-o2-galactosa)

3) Oligosacridos: Son cadenas (a veces ramificadas) de varios tipos de

monosacridos. Estan unidos a lipidos (glicolipidos) o a proteinas
(glicoproteinas). El enlace con las proteinas es por el grupo OH de una
serina o una treonina (enlace O-glicosidico) o por el grupo amida de una
aspargina (enlace N-glicosidico)
4) Polisacaridos: combinacion de muchos monomeros de hexosas. Algunos
ejemplos con diferentes funciones: Almidon y glucogeno funcion: recerva
alimenticia. Celulosa funcion: estructural, estructura de la pared vegetal.
GAG (glicosaminoglicano): sucesion de una misma unidad disacarida. Casi
todos los son GAG + proteinas (proteoglicanos)

Lpidos:

-Insolubles en agua y solubles en solventes orgnicos

-Unido a un grupo polar puede unirse al agua.

-Los ms comunes:

1) Trigliceroles: tristeres de cidos grasos con glicerol. Sirven como

reserva de energa (la oxidacin de los ac. Grasos libera ms el doble de
energa que los hidratos de carbono). 2 carbonos del glicerol unido a cido
graso = DAG.
2) fosfolpidos: Son molculas antipticas con 2 largas colas hidrofbicas
no polares (2 ac. Grasos), una cabeza hidrofilica polar (glicerol), un
segundo alcohol y un P. Son los principales componentes de las membranas
celulares. Hay dos tipos:
-glicerofosfolipidos: 2 ac. Grasos, glicerol y p + un segundo alcohol
(etanolamina, serina, colina o inosol)
-esfingolpidos: esfingomielina: fosfocolina + caramida. Es un amino
alcohol con cadena hidrocarbonada larga.

3) Glicolpidos: 2 tipos: -Cerebrocidos (glucosa o galactosa + caramida)

Gangliosidos (oligosacrido + glucosa + galactosa) hay varias clases segn
el orden y numero de sus monmeros.

4) Esteroides: El ms conocido: Colesterol: Esta en la membrana entre

otros, es antiptico, tiene funciones diferentes segn el grupo que se le una.

5) Poliprenoides: derivan del Isopropeno. Ej.: dolicol fosfato (de 17 a 21

isopropenos) y Ubiquinonas.

Protenas: cadena de aminocidos ligada por uniones peptdicas.

-Aminocidos:

20 tipos: 2 cidos (asprtico y glutmico) 3 bsicos, 5 neutros polares

hidrifilicos, 10 neutros no polares hidrofbicos.
Las distintas proteinas se forman por diferentes combinaciones entre los
aminoacidos.

Cadenas: el grupo amino(H2N) se une con el grupo carboxilo del amino

contiguo (al unirse sobran 2H y 1O y forman 1 molecula de H2O)

Las cadenas pueden ser dipeptido(2 aminoacidos), tripeptido,

oligopeptido(unos pocos aminoacidos unidos) o polipeptido(unin de
muchos aminoacidos)

-Estan en cada celula, en cada organoide.

-Proteinas conjugadas: estan unidas a porciones no proticas ej:
glicoproteinas que son proteinas unidas a hidratos de carbono,
nucleoproteinas (unidas a ac. Nucleicos), lipoproteinas(unidas de lipidos) o
cromoproteinas como la hemoglobina y la mioglobina.

-Niveles de su organizacin estructural:

1) Estructura primaria: Secuencia de los aminocidos que forman la cadena
proteica

2) Estructura secundaria: configuracin espacial de las protenas algunas

tienen forma cilndrica (hlice la cadena se enrosca en torno a un cilindro
imaginario.) o de hoja plegada .

3) Estructura terciaria: nuevos plegamientos (al relacionarse aminocidos

distantes) de la hlice y la hoja plegada da una configuracin
tridimensional a la protena. Segn el plegamiento protenas fibrosas (tipo
hlice alfa) o protenas globulares (hlice , hoja plegada o ambas)

4) Estructura cuaternaria resulta de la combinacin de dos o ms

polipptidos formando as una molcula ms compleja

-Uniones qumicas: (determinan la estructura) hay uniones covalentes y

uniones no covalentes como: puentes de hidrgeno.

-Uniones inicas/electrosttica: fuerza de atraccin entre grupos ionizados

de cargas opuestas.

- Proteinas Hidrofbicas: asociacin de grupos no polares.

-Interacciones de von der Waals: Por proximidad se causa atraccin entre

los tomos

la diferencia entre estos dos grupos y la cantidad de energa necesaria para

romper esas uniones. covalentes (fuertes) se rompen con enzimas. No
covalentes (enlaces dbiles) por fuerzas fisicoqumicas (Aunque cuando
son numerosas son estables)

-Tienen cargas positivas y negativas. Su carga es cero en el punto

isoelctrico.

-Existe un pH definido para cada protena en el que la suma de las cargas es

0.En este pH las protenas colocadas en un campo electrnico no miran
hacia ningn Polo.

- A un pH menor se desplazan hacia el ctodo, en uno mayor hacia el

aniodo. Este proceso se llama electroforesis.

Enzimas: (E)

-Acta la temperatura del organismo y dentro de los lmites de PH

-Son catalizadores biolgicos: sustancias que aceleran las reacciones

qumicas sin modificarse, osea que pueden utilizarse una y otra vez.

-Protenas o glicoprotenas con uno o ms sitios activos donde se une el

Sustrato(S) (la sustancia sobre la cual acta), este es modificadas
qumicamente y convertido en uno o ms productos. Esta reaccin es
generalmente reversible.
- Reacciones enzimticas, tienen 2 etapas:

1) Unin de la enzima con el sustrato 2) Complejo es se separa de la

enzima y el producto. E + S ES E + P esto significa que la Enzima
(E) se encuentra al Sustrato (S) y se forma el complejo Enzima-
Sustrato (ES), la enzima acta sobre el sustrato modificndolo por lo
tanto se lo llama Producto a este sustrato modificado. Luego la enzima
se separa y puede volver a usarse. Se dice que es un proceso reversible
porque la enzima puede volver a actuar y dejarlo de nuevo en sustrato.
E + P EP E + S
- La velocidad de la reaccin depende de la concentracin del sustrato
-Distintos tipos de pueden formar uniones covalentes entre los tomos del
sustrato (sntesis) o las pueden romper (degradacin/digestin).

-Especificidad: cada clase de enzima acta sobre un solo sustrato.

-Existen molculas con actividad enzimtica que son cidos ribonucleicos
se llaman ribozimas y catalizan la formacin o ruptura de las uniones
fosfodister entre los nucletidos

-algunas E necesitan coenzimas para poder actuar esta puede ser un metal u
otro un prosttico unidad forma covalente a la protena enzimtica.

-El sitio activo se hace complementario el sustrato slo despus de haberse

unido, es llamado anclaje inducido. (La unin con el sustrato induce un
cambio conformacional y slo Entonces el sitio activo toma la forma exacta
del sustrato y los grupos catalticos entran en el entran en ntimo contacto
con este) (es una unin no covalente).

-Hay 2 tipos de inhibidores de E.

1) Irreversibles: desnaturalizacin de la enzima (se rompen los enlaces que

mantienen la estructura, por lo tanto no funcionan) o formacin de una
unin covalente entre ella y otra molcula.

2) Reversibles: hay dos clases:

Competitiva: un compuesto de estructura similar al sustrato forma un

complejo con la enzima (esto se puede revertir con las altas
concentraciones de sustrato)
No competitiva: el inhibidor y el sustrato se unen.

-En algunos casos las enzimas de la va metablica estn en el citosol y el

sustrato y los sucesivos productos pasan de una enzima a otra en cadena.
Otro caso es cuando las enzimas de una cadena de reacciones estn
asociadas y actan juntas formando un complejo multiproteico.