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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS

Prof. David Duarte

Introdução

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Proteínas são cadeias longas de aminoácidos unidas por

ligações peptídicas (amidas) com um grupo amina contendo nitrogênio carregado positivamente em uma extremidade e

um grupo carboxila carregado negativamente na outra

extremidade.

Estrutura de aminoácidos

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20 aminoácidos são encontrados nas proteínas de qualquer

espécie viva.

A estrutura dos aminoácidos inclui duas estruturas ligadas a

um mesmo carbono (chamado carbono α):

um grupo amina e

um grupo carboxila.

Também é ligado ao carbono: um hidrogênio e uma cadeia lateral, (R).

Estrutura de aminoácidos

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Estrutura de aminoácidos 4

Estrutura de aminoácidos

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A diferença entre dois aminoácidos é a sua cadeia lateral

(R).

Cada um deles pode ser classificado em categorias

diferentes de acordo com o seu grupo R.

Dois critérios são especialmente importantes nesta classificação:

A natureza polar ou apolar da cadeia lateral;

Presença de um grupo ácido (carga negativa) ou básico (carga positiva).

Propriedades dos aminoácidos

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Aminoácidos sem grupos laterais carregados existem, em

solução neutra, como zwitterions (anfóteros ou anfólitos eletrólitos anfóteros), ou seja, com íons dipolares, porém

sem nenhuma carga líquida.

NÃO EXISTEM AMINOÁCIDOS NEUTROS (!) NA FORMA:

NH 2 -CHR-COOH

Propriedades dos aminoácidos

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Propriedades dos aminoácidos 7 FORMA NÃO IÔNICA FORMA DE ZWITTERION

FORMA NÃO IÔNICA

FORMA DE ZWITTERION

Propriedades dos aminoácidos

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Um Aminoácido, dessa forma, pode atuar como ácido

(doador de prótons) ou como base (aceptor de próton).

Zwitterion (AA) como ácido:

pode atuar como ácido ( doador de prótons ) ou como base ( aceptor de próton

Propriedades dos aminoácidos

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Zwitterion (AA) como base:

Propriedades dos aminoácidos 9  Zwitterion (AA) como base:

Ligação peptídica

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Aminoácidos podem se unir pela formação de ligações

covalentes denominadas Ligações Peptídicas.

Ocorre entre o grupo α-carboxila e o grupo α-amina do

aminoácido seguinte.

A água é eliminada no processo e os resíduos de aminoácidos ligados permanecem unidos após essa eliminação (reação de condensação).

Ligação peptídica

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Ligação peptídica 11
Ligação peptídica 11

Peptídeos

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A combinação mais simples possível de aminoácidos ligados covalentemente é um dipeptídeo, onde dois resíduos* de aminoácidos estão presentes. São obviamente mais simples que proteínas, exercendo, porém, atividades biológicas significantes.

* Aminoácidos presentes na estrutura depois de perderem H no grupo amina e OH no grupo carboxila.

Peptídeos

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A extremidade do peptídeo que tem o grupo α-amina livre

é denominado de Amino-terminal.

A extremidade do peptídeo que tem o grupo α-carboxila

livre é denominado de Carboxi-terminal.

Por convenção, a extremidade amino-terminal está voltada para a esquerda e a carboxi-terminal para a direita.

Peptídeos

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Peptídeos 14

Vamos exercitar um pouco?

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REALIZE OS EXERCÍCIOS A SEGUIR.

Exercício

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Como ocorre a formação de uma ligação peptídica?

O que são as extremidades amino e carboxiterminal de um peptídeo?

Como nós podemos classificar peptídeos baseados na quantidade de resíduos de aminoácidos presentes?

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Até a próxima!