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 Aminocidos
Son molculas orgnicas que como indica su
nombre contienen al menos un grupo amino (-NH2)
y otro cido carboxlico. La existencia de dos
grupos, uno bsico y otro cido, les confiere dos
caractersticas esenciales para su funcin:
a) Cuando estn libres son sustancias anfteras,
es decir, pueden comportarse como cidos y como
bases.
b) Son bifuncionales y, por tanto, pueden unirse
para formar polmeros o cadenas polipeptdicas de
longitud variable.
2) Polares con carga neutra: poseen en sus
cadenas laterales grupos hidroflicos que aumentan
su solubilidad. Ej: Serina (Ser), Treonina (Thr),
Cisteina (Cys), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln),
Tirosina (Tyr).
3) Aninicos o cidos: tienen en su cadena lateral
un segundo grupo carboxilo que les confiere una
carga negativa y caractersticas cidas. Ej:
Aspartato o cido asprtico (Asp), Glutamato o
cido glutmico (Glu).
4) Catinicos o bsicos: existe en su cadena
lateral un grupo nitrogenado que les confiere una
carga positiva y caractersticas bsicas. Ej:
Histidina (His), Arginina (Arg), Lisina (Lys).

Abreviatura de los aminocidos proteicos y

estructura de sus cadenas laterales

Todos los aminocidos proteicos tienen los grupos

amino y carboxilo sobre un mismo carbono (el C)
que, a su vez, completa sus cuatro sustituyentes
con un tomo de H y un radical orgnico que
constituye la llamada cadena lateral. As, de los
cuatro sustituyentes sobre ese C, slo la cadena
lateral es especfica para cada uno de ellos. De
acuerdo con las propiedades y la naturaleza
qumica de esta cadena, los aminocidos se suelen
dividir en cuatro grupos:

1) Hidrfobos o de cadena apolar: tienen

cadenas laterales de naturaleza bsicamente
hidrocarbonada, o contienen algn otro elemento
qumico (un tomo de S o N) en un grupo que es
compatible con el mantenimiento de la apolaridad.
Ej: Glicina (Gly), Alanina (Ala), Valina (Val),
Leucina (leu), Triptfano (Trp), Isoleucina (Ile),
Metionina (Met), Prolina (Pro), Fenilalanina (Phe).
Aminocidos proteicos minoritarios
Adems de los 20 aminocidos proteicos descritos,
existen en algunas protenas particulares otros
aminocidos relacionados con los anteriores, que
contienen modificaciones estructurales que las
adaptan para cumplir mejor la funcin fisiolgica

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que desempean en el organismo donde se
encuentran. Entre estas modificaciones las ms
abundantes, ordenadas por orden alfabtico y en
funcin de su naturaleza qumica, son:
Acetilaciones: Se producen sobre el grupo amino.
Son frecuentes en la cadena lateral de las lisinas
existentes en las histonas, formando acetilisina.
Carboxilaciones: La ms importante da lugar al
cido -carboxiglutmico, que forma parte de
varios factores proteicos de la coagulacin
sangunea y de las protenas del esmalte.
Ciclaciones: La ms comn es la que se produce
entre el grupo amino y el carboxilo de la cadena
lateral del cido glutmico, produciendo cido
piroglutmico, presente en el inicio de muchas
protenas con funcin protectora.
Desaminaciones de la cadena lateral de lisina,
para dar lugar a lisinal (tambin llamado al-lisina),
que posee un grupo aldehdo en la cadena lateral y
puede formar enlaces covalentes de
entrecruzamiento.
Dimerizaciones: El ejemplo ms representativo es
la cistina, formada por la unin mediante un puente
disulfuro de dos cistenas, a travs de sus grupos
tioles. La cistina se forma espontneamente, tanto
en estado libre, como formando parte de las
protenas. Los puentes disulfuro son esenciales en
cientos de protenas para el mantenimiento de las
estructuras terciaria y cuaternaria.
Fosforilaciones: Se producen esterificando con
fosfato un hidroxilo de la cadena lateral del
aminocido, lo que da lugar a derivados como
fosfoserina, fosfotreonina y fosfotirosina. Las
fosforilaciones suelen ser reversibles y constituyen
uno de los procesos ms comunes para regular la
actividad de enzimas, factores de crecimiento,
receptores celulares, la transcripcin de genes,
entre otros.
Hidroxilaciones: Las ms frecuentes son las que
se dan en las posiciones 3 y 4 de la prolina, dando
lugar a hidroxiprolinas, muy frecuentes en el
colgeno.
Metilaciones: Se producen sobre el N de cadenas
laterales, como es el caso de la 1- y la 3-
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metilhistidina y las -metilisinas. Son frecuentes en
las protenas musculares.
Hipermodificaciones: En este grupo incluimos
cualquier otra modificacin. Destacan las
hormonas tiroideas (triyodotironina y tiroxina, o T3
y T4), que son dmeros yodados de la tirosina,
presentes en la tiroglobulina, y la desmosina e
isodesmosina, que son aminocidos derivados de
la condensacin de cuatro molculas de lisina,
encontradas en la elastina y alguna otra protena
de las articulaciones y los tendones.
Aminocidos no proteicos
Son aquellos que no se incorporan a la protena
pero desempean otras funciones especficas en el
metabolismo celular. Se clasifican en:
-aminocidos: frecuentemente relacionados con
el metabolismo de los proteicos, participan en la
sntesis o degradacin de las protenas, son
intermediarios del ciclo de la urea.
-aminocidos: el ms comn es la -alanina que
forma parte del cido pantotnico, el cual es una
vitamina.
-aminocidos: es el cido -aminobutrico
(GABA), existente en el sistema nervioso, donde
funciona como neurotransmisor inhibitorio.
Aminocidos esenciales
Son todos aquellos aminocidos que deben
obtenerse mediante el consumo de alimentos en
una cantidad regular, ya que el organismo no
puede sintetizarlos a partir de otras sustancias.
Estos son: Treonina, metionina, valina, leucina,
isoleucina, fenilalanina, triptfano, lisina, arginina e
histidina.
Aminocidos no esenciales
Son aquellos que pueden ser sintetizados en el
organismo a partir de otras sustancias. Estos son:
Tirosina, serina, alanina, cido asprtico,
asparagina, cistena, cido glutmico, glutamina,
glicina y prolina.
 Enlace peptdico
Desde el punto de vista qumico, el enlace
peptdico es un enlace amida entre el grupo
-carboxilo de un aminocido y el grupo -amino
de otro, con liberacin de una molcula de agua.
En esta condensacin se forma un pptido. La
unin de dos aminocidos origina un dipptido,
pero, la formacin de nuevos enlaces peptdicos
con otros aminocidos dado el carcter bifuncional
de stos, da lugar sucesivamente a tripptidos,
oligopptidos, polipptidos y protenas.
Pptidos
Son polmeros formados por 100 o menos
aminocidos unidos por enlaces peptdicos o
amdicos.
Formacin del enlace peptdico entre 2
aminocidos como consecuencia de una reaccin
de deshidratacin:
Pptidos de importancia biolgica
A) El glutatin (abreviado, GSH) es el tripptido -
glutamil-cisteinil-glicina. Es ubicuo y mantiene las
condiciones reductoras en el citoplasma celular,
por su capacidad de dimerizacin a la forma
oxidada, mediante la formacin de un puente
disulfuro y una cistina entre las 2 cistenas.
B) Las encefalinas, Met-encefalina y Leu-
encefalina son dos pentapptidos que difieren slo
en el aminocido carboxilo terminal. Son
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neuropptidos cerebrales y tienen propiedades
analgsicas, por lo que forman parte de los
pptidos opiceos
C) La vasopresina y la oxitocina son dos
nonapptidos hormonales de estructuras muy
semejantes, que se forman en la pituitaria o
hipfisis posterior y regulan, respectivamente, la
reabsorcin renal de agua y la secrecin de leche.
D) Otros oligopptidos mayores son la -MSH
(hormona estimulante de melanocitos: 14
aminocidos) o la ACTH (corticotropina: 39
aminocidos). stos y otros pptidos se forman por
hidrlisis parcial de un precursor polipeptdico
comn, la pro-opiomelanocortina (POMC). Son
factores de crecimiento o diferenciacin celulares.
Protenas
Son polmeros formados por 100 o ms
aminocidos unidos por enlaces peptdicos o
amdicos.
Clasificacin de las protenas por su funcin
biolgica
1) Estructurales: forman parte de clulas y tejidos
a los que confieren apoyo estructural. Ej: Colgeno
y queratina.
2) Catalticas: permiten aumentar la velocidad de
las reacciones metablicas. Ej: Lipasa.
3) Hormonales: se sintetizan en un tipo particular
de clulas, pero su accin la ejercen en otro tipo.
Ej: la insulina.
4) De defensa: protegen al organismo contra
posibles ataques de agentes extraos, entre las
que se consideran los anticuerpos
(inmunoglobulinas).
5) De transporte: transportan sustancias como el
oxgeno en el caso de la hemoglobina.
6) Factores de crecimiento: estimulan la
velocidad de crecimiento y la divisin celular. Ej: la
hormona de crecimiento.
7) Contrctiles: son capaces de modificar su
forma, dando la posibilidad a las clulas o tejidos
que constituyan de desplazarse o contraerse. Ej:
la actina.

8) Receptoras: encargadas de combinarse con

una sustancia especfica.

9) De transferencia de electrones: encargadas

del transporte de electrones desde un donador
inicial hasta un aceptor final con liberacin y
aprovechamiento de energa.
-Estructura terciaria (tridimensional): Es el modo
en el que la cadena polipeptdica se pliega en el
Clasificacin por su solubilidad espacio.
1) Albminas: solubles en agua y soluciones
salinas. Ej: albmina de huevo.

2) Globulinas: insolubles en agua pero solubles en

soluciones salinas.

3) Histonas: solubles en agua y cidos diluidos.

4) Escleroprotenas: insolubles en la mayora de

los solventes. Ej: colgeno y queratina.
Nivel asociacin:

Organizacin de las protenas -Estructura cuaternaria: es el nivel que afecta a la

disposicin de varias cadenas polipeptdicas en el
Nivel secuencia: espacio. Comprende la gama de protenas
oligomricas, es decir, aquellas protenas que
-Estructura primaria (unidimensional): viene
constan de ms de una cadena polipeptdica.
determinada por la secuencia de aminocidos en la
cadena proteica, es decir, el nmero de -Estructura quinaria: es la asociacin
aminocidos presentes y en el orden en que estn supramolecular de cadenas polipeptdicas de
enlazados. orden superior.

Nivel conformacin:

-Estructura secundaria (bidimensional): Es el

plegamiento que la cadena polipeptdica adopta
gracias a la formacin de enlaces de hidrgeno
entre los tomos que forman el enlace peptdico.

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 Desnaturalizacin de las protenas Sitio activo de una enzima

La desnaturalizacin proteica consiste en la Es la regin especfica de la enzima que se une

prdida de la configuracin espacial caracterstica,
que es la que tienen en estado nativo, es decir, la
determinada por las condiciones celulares,
adoptando una configuracin al azar lo que
conlleva a una prdida de la funcin biolgica.
En la desnaturalizacin se alteran los enlaces que
estabilizan las estructuras secundarias, terciaria y
cuaternaria, con lo que cambian los plegamientos
propios de la molcula que adopta una
conformacin al azar.
Entre los factores que pueden provocar la
desnaturalizacin proteica se encuentran las
variaciones de presin y temperatura, agentes
fsicos y las variaciones de pH, as como los
cambios en concentracin salina o determinados
agentes qumicos como por ejemplo la urea.
Enzimas
con el sustrato.
Caractersticas:
-Tamao: es relativamente pequeo, cuando se
compara con el resto de la enzima, ya que est
constituido por una regin que contiene pocos
aminocidos.
-Forma: el sitio activo tiene forma tridimensional.
-Unin: el sustrato se une a la enzima por fuerzas
relativamente dbiles.
-Interaccin: al interactuar el sitio activo con el
sustrato, se forma un complejo muy compacto.
-Especificidad: un sustrato debe tener una forma,
tamao y carga caractersticos para interactuar en
el sitio activo.

Son protenas producidas por las clulas vivas, que

actan como catalizadores biolgicos organizada y
regularmente acelerando las reacciones qumicas.

Caractersticas generales de las enzimas

-La mayora de las enzimas son de origen proteico.

-Como todo catalizador, las enzimas son agentes

que afectan la velocidad de una reaccin qumica,
sin participar como reactantes y sin aparecer en los
productos finales de la reaccin.

-Se requieren en cantidades mnimas.

-Alta especificidad. Una enzima generalmente

cataliza una sola reaccin. Coenzimas o cofactores

-Pueden ser regulables o alostricos.
-Son susceptibles de ser inhibidas al disminuir o
abolir su actividad por medio de diversas
sustancias.
-Modifican la estructura qumica del sustrato, segn
el tipo de reaccin que catalicen.
-Pueden ser capaces de intercambiar diferentes
tipos de energa.
Muchas enzimas son protenas conjugadas, que
contienen algn componente de naturaleza no
proteica, al que se denomina cofactor. El cofactor
suele ser esencial para la catlisis enzimtica, y
junto a la parte proteica de la enzima o apoenzima,
constituye la holoenzima. La naturaleza qumica de
los cofactores es variada: pueden ser iones
metlicos (como las metaloenzimas), o molculas
orgnicas, llamadas coenzimas

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Catlisis enzimtica vs catlisis ordinaria
Las enzimas estn sujetas a las mismas leyes de
la naturaleza que gobiernan a otras sustancias; sin
embargo, aquellas difieren de la catlisis qumica
ordinaria en varios aspectos importantes:
-Gran capacidad de reaccin: un milln de veces
mayor que la catlisis ordinaria.
-Condiciones especficas de reaccin: las enzimas
trabajan en condiciones normales de temperatura y
presin.
-Especificidad: las enzimas reconocen a sus
sustratos.
-Capacidad de regulacin: la actividad cataltica de
muchas enzimas vara a la concentracin de
sustancias diferentes al sustrato.
Clasificacin de las enzimas
1-Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxido-
reduccin. Se conocen como deshidrogenasas,
pero algunas de ellas reciben el nombre de
oxidasas, peroxidasas, oxigenasas.
2-Transferasas: catalizan reacciones de
transferencia de grupos de una molcula a otra.
3-Hidrolasas: catalizan hidrlisis (rotura de enlaces
por adicin de agua). Son una clase especial de
transferasas, el agua le sirve como receptor del
grupo transferido.
4-Liasas: catalizan reacciones de eliminacin no
hidroltica, no oxidante o la lisis de un sustrato en
reacciones que generan o rompen un doble enlace.
5-Isomerasas: catalizan reacciones de
isomerizacin. Por tener un solo sustrato y un solo
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producto son las reacciones enzimticas ms
sencillas.
6-Ligasas: catalizan la ligadura o unin de 2
sustratos en reacciones sintticas que requieren el
ingreso de energa qumica potencial (por lo
general de ATP).
Inhibicin enzimtica
Se denominan activadores e inhibidores aquellas
molculas capaces de unirse a una enzima, y
aumentar o disminuir su actividad,
respectivamente. Atendiendo al modo de unin a la
enzima, los inhibidores se clasifican en dos grupos:
los irreversibles, que se unen a la enzima por
enlaces covalentes y la inactivan
permanentemente, y los reversibles, que lo hacen
mediante enlaces no covalentes y en condiciones
adecuadas pueden ser desplazados de la protena,
que recupera sus caractersticas cinticas nativas.
Reversibles:
-Competitivos: tienen estructura semejante al
sustrato y son reconocidos por el sitio activo de la
enzima, y al ocupar este, impiden la unin del
verdadero sustrato.
-No competitivos: se unen a la enzima en un lugar
diferente del sitio activo, pueden combinarse con la
enzima libre o con el complejo enzima-sustrato,
inhiben la actividad cataltica de la enzima pero no
su capacidad de unirse al sustrato.
-Acompetitivos: se unen al complejo enzima-
sustrato, formando un complejo enzima-sustrato-
inhibidor, catalticamente inactivo, pero carecen de
afinidad por la enzima libre.
Irreversibles: ciertas sustancias (comnmente
frmacos) inhiben a las enzimas de forma
irreversible, bien sea fijndose permanentemente
de manera covalente o desnaturalizndolas.
Regulacin de la actividad enzimtica
Adems de acelerar las reacciones en que
participan, las enzimas permiten regular su
velocidad para adaptarla a las necesidades
metablicas del organismo. Esta regulacin puede
ejercerse por varios mecanismos.
1-Inhibicin por producto: el producto de la
reaccin inhibe su propia formacin
conocidas contienen varias subunidades. Se
caracterizan por la existencia de una
cooperatividad entre los diferentes sitios de unin
del sustrato. En otras palabras, la unin de una
molcula de sustrato afecta las propiedades de
unin de los otros sitios. Hay 3 tipos de enzimas
alostricas:
-Enzimas homotrpicas: En ellas el mismo sustrato
es el inhibidor.
-Enzimas heterotrpicas: Cuando el modulador es
diferente del sustrato.
-Enzimas mezcla o homotrpicas-heterotrpicas:
Cuando el sustrato es uno de los 2 o ms
moduladores que afectan a la enzima.

2-Variacin de la cantidad de enzima: va

acompaada de la biosntesis de novo de
enzimas, puede considerarse como una regulacin
a largo plazo

3-Modificacin covalente: la actividad de una

enzima puede cambiar drsticamente por la unin
covalente de algunos grupos especficos, tales
como fosfato, adenilato o acetato.

4-Interaccin protena-protena: la especificidad de

una enzima se modifica por la unin no covalente
de una protena reguladora de la enzima.

5-Regulacin alostrica: una enzima alostrica es

una enzima cuya actividad se modifica por la unin
no covalente de un efector o modulador de bajo
peso molecular. Por regla general la molcula
moduladora se une a la enzima en un sitio
diferente del sitio activo. El modulador puede tener
un efecto positivo o negativo sobre la actividad
enzimtica. Algunas enzimas alostricas
interactan con uno o ms moduladores positivos y
uno o ms moduladores negativos
simultneamente, y cada modulador se une a la
enzima en su propio centro especfico. Un caso
especial de regulacin alostrica es la inhibicin
por feed-back (retroalimentacin). En esta forma
comn de inhibicin enzimtica, el producto final de
una ruta metablica acta como inhibidor de la
primera enzima de la secuencia de reacciones que
componen la ruta, as disminuye su propia
formacin. Todas las enzimas alostricas

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