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ALIMENTOS
DEPARTAMENTO DE QUMICA ANALTICA E INORGNICA
Bioqumica
Material de Apoio Unidade II (Aminocidos e Protenas)
Como podemos observar na figura acima, os aminocidos possuem geralmente em sua estrutura
um carbono alfa (geralmente quieral1), ligado a outros quatro grupos por via de regra o grupo
amina e ao grupo carboxlico, alm de um hidrognio e um radical substituinte caracterstico de
cada aminocido. Os aminocidos se unem atravs de ligaes peptdicas que so ligaes
qumicas que ocorrem entre duas molculas quando o grupo carboxlico de um aminocido
reage com o grupo amina de outro, liberando uma molcula de gua, ou seja, uma reao de
sntese de desidratao. Como podemos observar na figura 2.
Figura 2. Reaes de sntese de desidratao entre aminocidos.
Atravs dessas ligaes os aminocidos formam os peptdeos e as protenas, para que as clulas
possam produzir suas protenas, elas precisam de aminocidos, que por sua vez podem ser
obtidos a partir da alimentao ou serem fabricados pelo prprio organismo. Os aminocidos
podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao radical e quanto ao seu destino.
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Um carbono assimtrico ou quiral um carbono que se liga quatro espcies diferentes.
1.2 Classificao nutricional dos Aminocidos:
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Hidrofilia uma propriedade fsica em que uma molcula tem de transitoriamente, aglutinar-se a uma
molcula de gua atravs de pontes de hidrognio, isso torna essa molcula solvel no s em gua,
mas tambm em solventes polares.
Aminocidos bsicos: Apresentam radicais subsitituintes com o grupo amina, so hidrfilos.
So eles; Arginina: {{{1}}}- CH (NH2)- COOH Lisina: NH3-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH3)-
COOH Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH.
Simbologia e nomenclatura:
1.5 Estrutura:
1.6 Isomeria:
Com a exceo nica da glicina, todos os aminocidos obtidos pela hidrlise3 de proteinas em
condies suficientemente suaves apresentam atividade pitica. Esses aminocidos apresentam
quatro grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono assimtrico, assim
esse carbono chamado centro quiral.
A existncia de um centro quiral pemite que essses aminicidos formem esteriosmeros
(molculas cujos tomos tem a mesma frmula estrutural, mas diferem na forma como esses
mesmo tomos eso orientados no espao, apresentam atividade ptica e esuas molculas no
sobrepoem sua imagem especular). Devido as diferentes arranjos espaciais opticamnete ativos.
Dentre os esteriosmeros existem aqueles que se apresentam como imgens especulares umd do
outro sem sobreposio, a esses chamamos enantimeros. Os enantimetros podem ser D ou L,
sendo essa sua classificao referente semelhna com a estrutura do aminocido D-glicerdio e
do L-glicerdio, respectivamente. Somente os L-aminocidos so constitunites das proteinas.
1.7 Sntese de Aminocidos:
Todos os aminocidos so derivados de intermedirios da glicose, do ciclo do cido ctrico ou
das via das pentoses-fosfato. O nitrognio entra nessas vias atrvs do glutamento. H uma
grande variao no nivel de complexidade das vias, sendo que alguns aminocidos esto apenas
alguns passos e enzimticos dos seus precursores e em outros as vias so complexas, como no
caso dos aminocidos aomticos.
1.8 Peptdeos:
Peptdos so biomolculas formadas pela unio de dois ou mais aminocidos atravs de uma
ligao peptdica de desidratao, sendo resultantes do processamento de proteinas, so
subdivididos em:
- Dipeptdeo: peptdio com dois amonocidos.
- Oligopeptdeos: peptdeo que possui em sua composia de trs a vinte aminocidos.
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Hidrlise uma reao qumica de quebra de uma molcula de por gua, reao de alterao
envolvendo fluido aquoso com ons de hidrognio H + ou hidroxila OH- substituindo ons que so
liberados para a soluo.
- Polipeptdeo: peptdeo com mais de vinte aminocidos em sua composio. Sendo considerado
um polipeptdeo um peptdeo com at 99 amincidos em sua composio a partir dai ja se
caracteriza uma proteina.
Podemos observar na figura abixo a sintese de peptdeos a partir de ligaes peptdidcas.
Figura 3. Sntese de peptdeos
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Polmeros so macromolculas formadas pela unio de vrias molculas menores denominadas
monmeros que por sua vez so molculas menores como por exemplo, os aminocidos nas protenas.
Nucleoprotenas cido nuclico Ribonucleoprotenas e
desoxirribonucleopretenas.
- Protenas Derivadas: esse tipo de protenas forman-se a partir de outras por desnaturao ou
hidrlise, pode-se citar como exemplo desse tipo de protena as proteoses e as peptonas, que so
formadas durante a digesto.
Proteoses Peptonas Polopeptdeos
Esquema1. Ordem de grandeza molecular.
Natureza das macromolculas: As macromolculas possuem tamanho entre 0,001 m a 0,2
m (m = micrmetro) de dimetro formando na gua uma soluo de dimetro entre um e cem
nanmetros (soluo coloidal), possuindo natureza anftera pois constituem o melhor sistema tampo 5 de
um organismo vivo.
Estrutura e organizao molecular de uma protena: As protenas possuem quatro nveis de
organizao molecular. So eles;
- Primrio: Esse nvel representado pela sequencia de aminocidos unidos atravs de ligaes
peptdicas.
- Secundrio: Representado por dobras na cadeia (a - hlice), que so estabilizadas por pontes de
hidrognio.
- Tercirio: Ocorre quando a protena sofre um maior grau de enrolamento e surgem, dessa forma, so
necessrias as pontes de dissulfeto para estabilizar esse enrolamento.
- Quaternrio: ocorre quando quatro cadeias polipeptdicas se associam atravs de pontes de hidrognio,
como ocorre na formao da molcula da hemoglobina (tetrmero). Como podemos observar na figura
abaixo a ilustrao dos trs primeiros nveis de organizao molecular.
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Uma substancia tampo so solues que atenuam a variao dos valores de pH, mantendo-o
constante mesmo com adio de pequenas quantidades de cidos e bases.
A forma das protenas um fator muito importante em sua atividade, pois se ela alterada, a
protena torna-se inativa, esse processo de alterao na forma da protena denominado
desnaturao, podendo ser provocado por altas temperaturas, alteraes de pH e outros fatores.
Podemos observar na figura abaixo a alterao na forma de uma protena de estrutura molecular
terciria.
As protenas podem ser agrupadas em vrias categorias de acordo com a sua funo. De uma
maneira geral, as protenas desempenham nos seres vivos as seguintes funes: estrutural,
enzimtica, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulao sangunea e no transporte.
Funo estrutural - participam da estrutura dos tecidos.
Exemplos:
- Colgeno: protena de alta resistncia, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e
tendes.
- Actina o Miosina: protenas contrteis, abundantes nos msculos, onde participam do
mecanismo da contrao muscular,
- Queratina: protena impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a
dessecao, a que contribui para a adaptao do animal vida terrestre.
- Albumina: protena mais abundante do sangue, relacionada com a regulao osmtica e com a
viscosidade do plasma (poro lquida do sangue),
Funo enzimtica - toda enzima uma protena. As enzimas so fundamentais como molculas
reguladoras das reaes biolgicas. Dentre as protenas com funo enzimtica podemos citar,
como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipdios em sua unidades constituintes,
como os cidos graxos e glicerol.
Funo hormonal - muitos hormnios de nosso organismo so de natureza protica.
Resumidamente, podemos caracterizar os hormnios como substncias elaboradas pelas
glndulas endcrinas e que, uma vez lanadas no sangue, vo estimular ou inibir a atividade de
certos rgos. o caso do insulina, hormnio produzido no pncreas e que se relaciona com e
manuteno da glicemia (taxa de glicose no sangue).
Funo de defesa - existem clulas no organismo capazes de "reconhecer" protenas "estranhas"
que so chamadas de antgenos. Na presena dos antgenos o organismo produz protenas de
defesa, denominados anticorpos. O anticorpo combina-se, quimicamente, com o antgeno, do
maneira a neutralizar seu efeito. A reao antgeno-anticorpo altamente especfica, o que
significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antgeno responsvel pela sua
formao. Os anticorpos so produzidos por certas clulas de corpo (como os linfcitos, um dos
tipos de glbulo branco do sangue). So protenas denominadas gamaglobulinas.
Funo nutritiva - as protenas servem como fontes de aminocidos, incluindo os essenciais
requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminocidos podem, ainda, ser oxidados como
fonte de energia no mecanismo respiratrio. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o
vitelo, material que se presta nutrio do embrio, particularmente rico em protenas.
Coagulao sangnea - vrios so os fatores da coagulao que possuem natureza protica,
como por exemplo: fibrinognio, globulina anti-hemoflica, etc...
Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, protena responsvel pelo transporte
de oxignio no sangue.