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INGENIERA QUMICA
GESTIN PRODUCTIVA 1.2
PRCTICA N2
GRUPO: 4
INTEGRANTE:
Bryan Melgar
TEMA: LABILIDAD DE LA AMILASA
Son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente son protenas como catalizadores, los enzimas actan en
pequea cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energticamente
desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin.
Se puede decir tambin que son catalizadores de naturaleza protenica que regulan la velocidad a la cual se realizan
los procesos fisiolgicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la funcin
enzimtica causan patologas.
Las enzimas, en los sistemas biolgicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que
caracterizan los fenmenos vitales. La fijacin de la energa solar y la sntesis de sustancias alimenticias llevadas a
cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Estn regidas por la actividad de
innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para
el individuo, sin liberaciones bruscas de energa a temperaturas fijas en un medio de pH, concentracin salina, etc.;
prcticamente constante.
La accin Catalica enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el estado de
transicin. El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son: puentes
de hidrgeno, electrostticos, hidrfobos, etc, en un lugar especfico, el centro activo. (Gonzales, 2011)[1]
Amilasa
La -amilasa es una enzima proteica que se encuentra en la saliva humana y cataliza la degradacin del almidn,
que es un polisacrido de reserva vegetal. El almidn est formado por dos tipos de molculas: la amilosa y la
amilopectina, ambos polisacridos de glucosa. La amilosa se conforma por cadenas lineales de glucosas unidas por
enlaces - C1-C4, mientras que la amilopectina tiene, adems de estos ltimos enlaces, uniones C1 con C6,
formando cadenas ramificadas. La -amilasa rompe uniones C1-C4, tanto en la amilasa como en la amilopectina,
dejando dextrinas lineales y ramificadas (oligosacridos) como productos. (Cordero, 2012)[3]
METODOLOGAEXPERIMENTAL
Rotular 1, 2,3
3 tubos de ensayos Colocar 3 ml del enjuague bucal
Hervir el tubo 1
Tiempo: 1 minuto
Tubo de ensayo1, 2 t: 20min T: 37C Colocar tubo de ensayo 1,2 a un bao mara y el tubo 3 bao
de hielo
A los tres tubos de ensayo Aadir una gota de reactivo de lugol y anotar los resultados
en la tabla de labilidad trmica de las enzimas
Preparacin de soluciones:
Solucin de cloruro de sodio al 3%
El NaCl se encuentra al 99% de pureza
100ml de H2O 0.3gr de NaCl
50 ml H2O X X=0.15 gr de NaCl en 50 ml de H 2O
Solucin Almidn al 1%
100 ml de H2O 1 gr de almidn
50 ml de H2O X X= 0.5 gr de almidn en 50 ml de solucin de Nacl.
RESULTADOS
Tabla de labilidad trmica de las enzimas
N Tubo Enzima Condicione Sustrato Incubaci Coloracin
de ensayo s del n con yodo
experiment
o
1 Amilasa Bao mara Almidn 10 min a 37C Azul
2 Amilasa Bao mara Almidn 10 min a 37C Amarillo
3 Amilasa Bao de hielo Almidn 10 min a 37C Amarillo
plido
CONCLUSIONES
1. Se pudo identificar las enzimas mediante sus respectivas coloraciones a su determinada temperatura.
2. La coloracin azul se puede identificar a la enzima Ptialina, que tiene como funcin el glucgeno y
el almidn para formar azcares simples.
3. La coloracin amarilla se pudo identificar la enzima lisozima, que su funcin impide infecciones y que est
presente en numerosas sustancias segregadas por los seres vivos
4. La coloracin amarillo plido se pudo identificar la enzima lipasa lingual, que tiene como funcin secretar
lquidos serosos.
RECOMENDACIONES
1. Tener cuidado de no agregarle ms de 1 gota de reactivo de lugol a los tubos de ensayo porque no pueden
salir los resultados esperados.
2. Tener cuidado al momento de preparar la solucin de almidn, debe ser disuelto en la solucin de NaCl.
3. Tener cuidado al momento de hervir la solucin de enjuague bucal porque puede salpicar dicha solucin.
4. Tener cuidado de que la temperatura no se eleve los 37C porque los resultados no pueden ser los
esperados
ANEXOS
Bibliografa
[3]Cordero, P. (13 de Febrero de 2012). Salud 180. Obtenido de http://www.salud180.com:
http://www.salud180.com/salud-z/amilasa
[1]Gonzales, J. M. (12 de Junio de 2011). Universidad del pais Vasco. Obtenido de
http://www.ehu.eus: http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz2.htm
[2]Rodriguez, C. (14 de Octubre de 2013). Slide Share. Obtenido de http://es.slideshare.net:
http://es.slideshare.net/CesarRodriguez45/lab7-enzimas