ENZIMAS

So protenas globulares especializadas

Simples e conjugadas
Catalisadores biolgicos
Aceleram reaes qumicas baixa energia de ativao
No altera a energia livre que est sendo
produzida

Grande eficincia cataltica

Alto grau de especificidade por seus substratos (catalizadores orgnicos no
so especficos)
Funcionam solues aquosas
Em pH e temperaturas fisiolgicas
No so consumidas na reao
Papel fundamental na sade e na doena = homeostase
A atividade cataltica depende da integralidade de suas conformaes
nativas

Estados anormais = no condizem com a homeostasia

Erros inatos do metabolismo (EIM):
- defeitos do DNA que sintetiza enzimas diferentes
- algumas enzimas incapazes ou capacidade parcial
- sintomatologia variada
- teste do pezinho
Reduo da entropia

CLASSIFICAO DAS ENZIMAS:

OXIRREDUTASES: transferncia de eltrons ( oxidao reduo)

So as hidrogenases e as oxidases

Lactato desidrogenase:

cido pirvico
cido ltico
( reduo)
(oxidao)

NADH
 lcool desidrogenase:

Etanol
acetaldedo
(oxidao)
TRANSFERASES: transferncia de grupos funcionais (C, N ou P)
So as cinases e as transaminases
Piruvato carboxilase

Serina hidroximetil
transferase:

Serina + THF glicina +

THF
(-CH2)
(-CH2)

Hexoquinase:

ATP + glucopiranose glicose-6-

fosfato + ADP

( grupo prosttico)

HIDROLASES: catalisam reaes de hidrlise de ligaes covalentes

Peptidades e ureases

Urease:

Ureia CO2 +
2NH3
(urase + H20)

Lactase:

Lactose + H20 glicose +

galactose

LIASES: quebram ligaes covalentes e removem molculas ( H20, NH2

OU CO2)
C-C
C-S
C-N
Desidratases e descarboxilases
 Piruvato descarboxilase:

Piruvato acetaldedo +
CO2
(-COO-)

ISOMERASES: formam ismeros (interconverso) deslocam diferentes

grupamentos
Triose fosfato isomerase

LIGASES: formao de novas molculas a partir de 2 j existentes ( c/

gasto de ATP)

C-C
C-S REAO DE CONDENSAO (perda de H20)
C-O
C-N
Acoplados hidrlise de ATP ou cofatores similares
Sintetases

Piruvato
carboxilase

Piruvato
oxialoacetato
(ATP)

VIA METABLICA:

Enzima substrato: uma enzima sem atividade/ no funcional

no d continuidade na via metablica.

- excesso de produto da enzima anterior

- falta do produto final
-inibio: excesso de substrato ou ausncia de produto
PROPRIEDADES:

Atuam em baixas concentraes

Condies suaves de temperatura e pH
Possuem todas as caractersticas das protenas
Podem ter sua atividade regulada
So catalisadores biolgicos
9 12
Aceleram a velocidade de: 10 a 10
Transformam de 100 a 1000 molculas de
substrato em produto por minuto.

Turnover number = capacidade de renovao

No alteram o estado de equilbrio
Especificidade funcional ( devido ao stio de ligao) = diferentes
enzimas atuam sobre o mesmo substrato

Enzima 1 substrato
Substrato vrias
enzimas

LIGAO CHAVE-FECHADURA:
Encaixe perfeito do substrato na enzima
Nenhuma estrutura rgida o suficiente (todas acabam se moldando)
ligeiramente adaptado

SUBTRATOS COMPLEXO LIG.NO STIO

LIBERAO DO
ES ATIVO
PRODUTO

COFATORES: substncias no proteicas

Podem ser inorgnicas ou orgnicas
Participam das reaes enzimticas
So regenerados para reaes futuras

ORGNICOS: todos derivados de vitaminas

hidrossolveis (DEKA)
So ex: NADH + H+, FADH2 E NADPH
+ H+
Derivam de vitaminas do complexo B
Coenzimas

INORGNICOS: magnsio(fosforilao), zinco e

mangans
Substncias no proteicas como ons
metlicos
VITAMINAS DO COMPLEXO B: liberadoras de energia (NAD+)
Hematopoiticas
Transportadoras de grupos
qumicos

FATORES QUE ALTERAM A ATIVIDADE DA ENZIMA:

pH, temperatura (fatores de natureza proteica)
concentrao do substrato e da enzima (formao do complexo
ES)
presena de inibidores (baixa afinidade)

VELOCIDADE= nmero de molculas convertidas em produto

- alta com a concentrao de substrato (1 ordem)
-plat = velocidade no se altera mais (ordem zero, saturao do
substrato, enzima j em atividade mxima)

TEMPERATURA= tima se ultrapassar a enzima desnatura (perde a

atividade e desestrutura suas ligaes)

As enzimas afetam a velocidade, mas no o equilbrio qumico das

reaes.

A ligao com o substrato ajusta a conformao enzimtica,

tornando-a ideal para a catlise.

NOMENCLATURA:

ase enzima recomendada

DNA-polimerase, urease

Que d informao especfica sistemtica

De sua funo metablica

CINTICA DA REAO ENZIMTICA

A velocidade da reao diretamente proporcional a quantidade de
concentrao do reagente.

ENZIMA SUBSTRATO LOCAL DE PRODUTO

DIGESTO FINAL
Protease Protenas Gstrico Aminocidos
Lipase Lipdios Intestinal c.graxos
(grosso) +glicerol
Amilase Amidos Salivar/intesti Monossacard
nal eos

PRESENA E CONCENTRAO DE COFATOR

Constante de MIKAELIS (KM) afinidade da enzima

(so inversamente proporcionais)

Indica a alta ou abaixa capacidade da enzima de se ligar ao substrato

E + S -> ES

Poder cataltico da enzima: capacidade da enzima de transformar o

substrato ligado ao complexo ES em produto.

ES -> E + P

KM = [subs] na qual a velocidade da reao Vmax\2

Baixo KM = baixa [s] necessria para que a reao = alta

afinidade pelo substrato
Atinja Vmx\2