TRABAJO DE BIOQUMICA

TEMA: ENZIMAS

PRESENTADO POR:

MARA LAURA OLMEDO VILA

MARIA CAMILA ROMERO FLREZ

ANDREA STHEFANY PEA SOTOMAYOR

MANUEL DOMINGO CUADRO VILLALBA

PRESENTADO A:

MAURICIO JOS DAZ FAJARDO

UNIVERSIDAD INDIGENA E INTERCULTURAL DE COLOMBIA JACINTO ORTZ

UNICJAO

MEDICINA II

MONTERIA CRDOBA

OCTUBRE, 2016
 TRABAJO DE BIOQUMICA

TEMA: ENZIMAS

PRESENTADO POR:

MARA LAURA OLMEDO VILA

MARIA CAMILA ROMERO FLREZ

ANDREA STHEFANY PEA SOTOMAYOR

MANUEL DOMINGO CUADRO VILLALBA

UNIVERSIDAD INDIGENA E INTERCULTURAL DE COLOMBIA JACINTO ORTZ

UNICJAO

MEDICINA II

MONTERIA CRDOBA

OCTUBRE, 2016
 CONTENIDO

1. Introduccin.
2. Objetivos.
3. Qu son las enzimas?
4. Cul es la estructura de las enzimas?
Regulacin de la actividad enzimtica.
Factor temperatura.
Factor PH
5. Centro activo de las enzimas.
Caractersticas del centro activo de una enzima
a) Eje peptdico.
b) Grupos de ambientacin.
c) Grupos de fijacin o unin.
d) Grupos catalticos.
Especificidad enzimtica
Modificaciones del centro activo.
6. LAS ENZIMAS EMPLEAN MLTIPLES MECANISMOS PARA FACILITAR
LA CATLISIS.
Catlisis por proximidad.
Catlisis acidobasica.
Catlisis por tensin.
Catlisis covalente.
7. Tipos de enzimas.
Oxidorreductasas
Transferasas.
Hidrolasas
Isomerasas
Liasas
Ligasas
8. Cdigo numrico de las enzimas.
9. Enzimas oxidorreductasas.
10. Enzimas transferasas.
11. Enzimas hidrolasas
12. Enzimas isomerasas.
13. Enzimas liasas.
14. Enzimas ligasas.
15. Conclusin.
16. Bibliografa.
 INTRODUCCIN.

Las enzimas son pequeas protenas distribuidas por todo el organismo las cuales
estn encargadas de muchas de las fases del metabolismo, cada una cumple una
funcin especfica y por lo tanto son de gran importancia biolgica, ya que, si una
enzima empieza a fallar deja de actuar sobre un sustrato y as causar
enfermedades en el organismo que pueden ser en casos mortales si no se son
tratadas a tiempo.

En la parte bioqumica las enzimas son complejas y estn hechas para cumplir
una funcin sobre su sustrato especifico, ya que por esto son llamadas
principalmente con el nombre del sustrato y luego con la accin que realizan.

En este documento se expondr informacin sumamente importante para el

estudio de estas enzimas.
 OBJETIVOS

OBJETIVO GENERAL.

OBJETIVOS ESPECIFICOS.
 QU SON LAS ENZIMAS?

Las enzimas son importantes

protenas cuya funcin es acelerar la
velocidad de las reacciones
qumicas que se producen en el
organismo y que son necesarias
para mantener su actividad
biolgica, lo cual realizan al disminuir la energa de activacin.

Las reacciones catalizadas por enzimas ocurren a velocidades 1010 a 1014 veces
ms rpidas que las no catalizadas. Por ejemplo, la ureasa acelera la hidrlisis de
la urea en la orina por un factor de 1014. Este factor significa que una reaccin
catalizada que toma I segundo en producirse podra tomar un tiempo de 3 millones
de aos sin estar catalizada.

En toda reaccin qumica se produce la transformacin de

una sustancia inicial, denominada sustrato (S), en una
sustancia final o producto (P), segn la siguiente notacin:

Esta transformacin ocurre a travs de varias etapas. En primer lugar, la enzima

atrae el sustrato hacia su superficie; despus lo fija en una posicin
determinada, y en este paso intermedio se forma un complejo enzima-sustrato
(ES). Enseguida, el sustrato se activa, de modo que sus enlaces se debilitan,
dando paso a su transformacin. Una vez que la enzima ha realizado la
transformacin, libera rpidamente el producto de reaccin para seguir su labor
con otras molculas de sustrato.

CUL ES LA ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA?

Como toda protena, las enzimas estn formadas por una gran cantidad de
aminocidos, que cumplen funciones diferenciadas. Entre stos tenemos los no
esenciales, estructurales, de unin y catalticos.

Los aminocidos no esenciales pueden ser reemplazados, y en algunos

casos eliminados sin una prdida significativa en la funcin o conformacin
de una enzima.
Los aminocidos estructurales son vitales para la conformacin de la
enzima, forman su esqueleto.
Los aminocidos de unin participan en la asociacin entre la enzima y el
sustrato.
Los aminocidos catalticos participan activamente en la transformacin del
sustrato.

La estructura de una enzima puede explicarse en funcin de los residuos de

estos cuatro tipos de aminocidos. Obviamente, los residuos estructurales, de
unin y catalticos pueden considerarse esenciales y cualquier modificacin de
stos disminuye la actividad enzimtica. De hecho, si el residuo es particularmente
crucial, como en el caso de un residuo clave en la unin o cualquier residuo
cataltico, resulta una prdida total de la actividad.

Regulacin de la actividad enzimtica.

Como ocurre con toda protena, la actividad de una enzima depende de factores
tales como la temperatura, el grado de acidez o pH, las disoluciones salinas, los
solventes, los activadores y los inhibidores.

Factor temperatura

Si a una reaccin enzimtica se le aumenta la temperatura, aumenta la energa

cintica de las partculas. El aumento en la movilidad de estas molculas produce
un aumento en el nmero de colisiones, aumentando la velocidad de la
transformacin. Si la temperatura contina aumentando, se comienzan a romper
algunas uniones intermoleculares responsables de la conformacin de la enzima y,
as, comienza a disminuir paulatinamente su actividad. Si la temperatura es
excesiva, la enzima se desnaturaliza perdiendo totalmente sus propiedades
catalticas.

Factor pH

Cuando vara el pH del medio, se producen cambios en el estado de ionizacin de

algunos grupos ionizables de una enzima, afectando su estructura tridimensional
y, por lo tanto, su actividad biolgica. Adems, el cambio en el estado de
ionizacin de grupos qumicos localizados en el sitio activo, puede alterar el
reconocimiento del sustrato o la reactividad de los aminocidos asociados al sitio
activo de la enzima. Todas las enzimas tienen dos valores lmites de pH entre los
cuales son efectivas. AI traspasarse estos valores, la enzima se desnaturaliza y
deja de actuar.

El sitio donde se encuentra el conjunto de aminocidos de unin y catalticos se

denomina centro activo de la enzima, un lugar estratgico donde, por medio de
uniones intermoleculares, la enzima atrae al sustrato en una orientacin tal que
encajan correctamente, as como las piezas en un rompecabezas.

LOS GRUPOS PROSTTICOS, LOS COFACTORES Y LAS COENZIMAS

TIENEN FUNCIONES IMPORTANTES EN LA CATLISIS.

Muchas enzimas contienen pequeas molculas no protenicas e iones metlicos

que participan de manera directa en la unin de sustrato o en la catlisis.
Denominados grupos prostticos, cofactores y coenzimas, stos extienden el
repertorio de capacidades catalticas ms all de las proporcionadas por el
nmero limitado de grupos funcionales presentes en las cadenas laterales
aminoacilo de pptidos.

Los grupos prostticos estn estrechamente integrados en la estructura de

una enzima.
Los grupos prostticos se distinguen por su incorporacin estrecha y estable hacia
la estructura de una protena mediante fuerzas covalentes o no covalentes. Los
ejemplos son fosfato de piridoxal, flavina mononucletido (FMN), flavina adenina
dinucletido (FAD), pirofosfato de tiamina, biotina y los iones metlicos de Co, Cu,
Mg, Mn y Zn. Los metales son los grupos prostticos ms comunes. Cerca de un
tercio de todas las enzimas que contienen iones metlicos unidos de manera
estrecha se llama metaloenzimas. Los iones metlicos que participan en
reacciones redox por lo general forman complejos con grupos prostticos como el
hem o agrupaciones de hierroazufre. Los metales tambin pueden facilitar la unin
y orientacin de sustratos, la formacin de enlaces covalentes con intermediarios
de reaccin (Co2+ en la coenzima B12), o al actuar como cidos de Lewis o bases
para hacer los sustratos ms electroflicos (con pocos electrones) o nucleoflicos
(ricos en electrones) y, por tanto, ms reactivos.

Los cofactores se asocian de manera reversible con enzimas o sustratos.

Los cofactores desempean funciones similares a las de grupos prostticos, pero

se unen de una manera transitoria y disociable a la enzima o a un sustrato como
ATP. Por ende, al contrario de los grupos prostticos asociados de manera
estable, para que ocurra catlisis debe haber cofactores en el medio que rodea a
la enzima. Los cofactores ms comunes tambin son iones metlicos.

Las enzimas que requieren un cofactor ion metlico se llaman enzimas activadas
por metal para distinguirlas de las metaloenzimas para las cuales los iones
metlicos sirven como grupos prostticos.

Las coenzimas sirven como transbordadores de sustrato

Las coenzimas sirven como transbordadores o agentes de transferencia de

grupo reciclables que transportan muchos sustratos desde un punto dentro de la
clula hacia otro. Estos transbordadores tienen dos funciones.

En primer lugar, estabilizan especies como tomos de hidrgeno (FADH) o iones

hidruro (NADH) que son demasiado reactivos como para persistir durante
cualquier periodo importante en la presencia de agua y molculas orgnicas que
penetran al interior de la clula. Tambin sirven como un adaptador o mango que
facilita el reconocimiento y la unin de grupos qumicos pequeos, como acetato
(coenzima A), por sus enzimas blanco. Otras porciones qumicas transportadas
por coenzimas comprenden grupos metilo (folatos) y oligosacridos (dolicol).

Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostticos son derivados de

vitamina b.

Las vitaminas B hidrosolubles proporcionan componentes importantes de muchas

coenzimas. Varias coenzimas contienen, adems, las porciones adenina, ribosa y
fosforilo de monofosfato de adenosina (AMP) o difosfato de adenosina (ADP).

La nicotinamida es un componente de las coenzimas redox dinucletido de

nicotinamida adenina (NAD) y nicotinamida adenina dinucletido fosfato (NADP),
mientras que la riboflavina es un componente de las coenzimas redox FMN y FAD.
El cido pantotnico es un componente de la coenzima A acarreadora de grupo
acilo. Como su pirofosfato, la tiamina participa en la descarboxilacin de
cetocidos , y las coenzimas cido flico y cobamida funcionan en el
metabolismo de un carbono.

CENTRO ACTIVO

La existencia del complejo enzimasustrato y la caracterstica de que la mayora de

los sustratos presentan un tamao varias veces menor que la estructura de la
enzima, lleva a la conclusin de que la enzima solo entra en contacto con el
sustrato en una pequea zona especfica de su voluminosa estructura. Esta
pequea porcin de la enzima donde se produce la unin con el sustrato recibe el
nombre de centro activo. Aunque las enzimas difieren grandemente en estructura,
especificidad y modo de catlisis, se puede establecer un nmero de
generalizaciones con respecto a la estructura de los centros activos.
Fig. El centro activo como se muestra en la parte inferior ocupa
solamente una pequea porcin de la superficie de la enzima.
Tiene una estructura tridimensional en la que participa el eje
peptdico de la protena (no representado) los grupos de ambientacin mostrados
en gris, los grupos de unin representados en azul y los grupos catalticos que
aparecen en rojo. Obsrvese que esos grupos tienen una disposicin
tridimensional y por lo tanto no necesariamente son consecutivos en la secuencia
de aminocidos de la protena enzimtica.

Caractersticas del centro activo de una enzima

Representa una porcin pequea del volumen total de la enzima. Muchos de los
residuos de aminocidos de la enzima no entran en contacto con el sustrato.

El centro activo de una enzima tiene un conjunto de grupos qumicos ordenados

espacialmente de forma precisa. Esto hace que el sustrato quede unido al mismo
de forma tan ntima que prcticamente casi ninguna otra molcula puede unirse.

Es una entidad tridimensional. Este se presenta generalmente como una cavidad

constituida a expensas de los repliegues que la cadena polipeptdica forma al
establecer su estructura terciaria.

Los aminocidos del centro activo no necesariamente estn adyacentes unos a

otros en la cadena polipeptdica lineal. El acercamiento se produce como
consecuencia del plegamiento de la cadena.

Est situado superficialmente en la enzima, debido a esto, permite el acceso de

las molculas del sustrato con relativa facilidad.

Los grupos que intervienen en la formacin del centro activo realizan diferentes
funciones.

En la estructura del centro activo se pueden distinguir varios componentes cada

uno de los cuales contribuye a la funcin general, pero de forma diferente.
 a) Eje peptdico: Formado por la parte montona de la estructura
polipeptdica cuyos pliegues y repliegues contribuyen de manera importante
a dar la forma tridimensional del centro activo.
b) Grupos de ambientacin: Son cadenas laterales de aminocidos apolares
que se encuentran en el centro activo y contribuyen a que el mismo no
permita la entrada del agua. Esto provoca cambios en las propiedades
catalticas de otros grupos y adems refuerza las interacciones dbiles
entre la enzima y el sustrato.
c) Grupos de fijacin o unin: Son cadenas laterales de aminocidos que
presentan grupos funcionales capaces de establecer interacciones
especficas con el sustrato. Estas interacciones suelen ser de tres tipos
fundamentales:
Puentes de hidrgeno que se establecen entre grupos polares de las
cadenas laterales de los aminocidos como la serina, treonina,
tirosina, etc. con grupos polares del sustrato. Los puentes de
hidrgeno son adems un factor importante en la orientacin del
sustrato en su entrada al centro activo pues ellos tienen carcter
direccional que no poseen las otras interacciones.
Enlaces salinos o inicos que se pueden formar entre grupos que
presentan cargas elctricas de la cadena lateral de aminocidos como
el asprtico, glutmico, histidina, arginina, lisina, con grupos de carga
opuesta en el sustrato.
Fuerzas de Van der Waals o fuerzas residuales que se establecen
entre grupos del centro activo y del sustrato que se localizan muy
cerca unos de otros y no tienen caractersticas que les permitan otro
tipo de interaccin.

Estos tres componentes, el eje peptdico, los grupos de ambientacin y los grupos
de unin o fijacin, son determinantes en la etapa de unin de la enzima con el
sustrato. Esta unin est determinada por dos factores principales; la
complementariedad espacial o estrica que se establece entre la conformacin del
centro activo y la estructura del sustrato y la complementariedad qumica entre los
grupos del centro activo y los del sustrato.

d) Grupos catalticos: Al igual que los anteriores son cadenas laterales de

aminocidos que participan en la estructura del centro activo pero que son
los que estn implicados directamente en la transformacin del sustrato.
Los que ms frecuentemente cumplen esta funcin son el imidazol de la
histidina, hidroxilo de la serina, el grupo sulfihidrilo de la cistena, el grupo
carboxilo del asprtico y el glutmico. Estos son los grupos que intervienen
en la segunda etapa de la reaccin o etapa de transformacin. Sin
embargo, no se puede olvidar que, si la primera etapa no ha sido llevada a
cabo satisfactoriamente, la segunda etapa se ver igualmente alterada,
pues no puede haber una adecuada transformacin si la unin ha sido
deficiente.

El centro activo es una estructura dinmica. Teniendo en cuenta que las fuerzas
que mantienen la estructura del centro activo son fundamentalmente interacciones
dbiles, en un conjunto de molculas de una misma enzima pueden existir centros
activos que presenten diferentes estados conformacionales interconvertibles,
desde aquellos que facilitan grandemente la unin al sustrato hasta los que
prcticamente no permiten la entrada del sustrato pasando por todos los estados
intermedios imaginables.

Especificidad enzimtica

Teniendo en cuenta las caractersticas estructurales y funcionales del centro activo

se infiere que a un centro activo determinado solo podr unirse un sustrato (o un
nmero muy limitado de ellos que presenten una estructura muy similar),
denominndose a esta propiedad del centro activo, y por lo tanto de las enzimas,
especificidad de sustrato. La especificidad de sustrato puede ser absoluta, cuando
solamente existe un sustrato capaz de ocupar el centro activo de la enzima; o
relativa si se trata de un grupo de sustratos.
Una vez que se ha producido la unin del sustrato al centro activo solamente
alguno de los enlaces del sustrato quedar al alcance de los grupos catalticos de
la enzima. De esta forma la enzima solo podr realizar una transformacin de ese
sustrato, aunque este sea susceptible de varias transformaciones. A esta
propiedad del centro activo y por lo tanto de la enzima se le da el nombre de
especificidad de accin. Generalmente las enzimas que tienen una alta
especificidad de accin y de sustrato resultan ser enzimas claves en el
metabolismo celular.

Modificaciones del centro activo

Debido a las caractersticas estructurales del centro activo existen numerosos

factores que pueden provocar alteraciones de este, y, por lo tanto, afectarn la
funcin de la enzima. Todos los agentes capaces de modificar la estructura
tridimensional de las protenas al actuar sobre las enzimas provocarn la
distorsin del centro activo que depende de la estructura terciaria de las enzimas.
Es por esto que todos los agentes desnaturalizantes disminuyen la actividad
enzimtica. Por otra parte los agentes que, como la concentracin de iones
hidrgeno (medida como pH), afectan el grado de disociacin de los grupos
ionizables de las cadenas laterales de los aminocidos, pueden alterar la
distribucin de cargas elctricas del centro activo y por tanto modificar la actividad
de las enzimas; la presencia en la solucin de anlogos del sustrato (sustancias
relacionadas estructuralmente con el sustrato de la enzima, pero que no son
susceptibles de ser transformados por esta) pueden ocasionar una prdida de la
actividad enzimtica, si estas sustancias llegan a unirse al centro activo y lo
mantienen ocupado.

LAS ENZIMAS EMPLEAN MLTIPLES MECANISMOS PARA FACILITAR LA

CATLISIS
Las enzimas usan diversas combinaciones de cuatro mecanismos generales para
lograr notorio aumento cataltico de los ndices de reacciones qumicas.

catlisis por proximidad

Para que las molculas reaccionen, deben acercarse hasta ubicarse dentro de la
distancia formadora de enlace de otra. Mientras ms alta sea su concentracin,
con mayor frecuencia se encontrarn una con otra y mayor ser el ndice de su
reaccin. Cuando una enzima se une a molculas de sustrato en su sitio activo,
crea una regin de concentracin local alta de sustrato. Este ambiente tambin
orienta las molculas de sustrato de maneraespacial en una posicin ideal para
que interacten, lo que origina aumentos del ndice de al menos mil veces.

Catlisis acidobsica.

Los grupos funcionales ionizables de cadenas laterales aminoacilo y (cuando

estn presentes) de grupos rostticos, contribuyen a la catlisis al interactuar
como cidos o bases. La catlisis acidobsica puede ser especfica o general; por
especfica se alude a protones (H3O+) o iones OH. En la catlisis especfica
para cido o especfica para base, el ndice de reaccin es sensible a cambios de
la concentracin de protones, pero independiente de las concentraciones de otros
cidos (donadores de protn) o bases (aceptores de protn) presentes en solucin
o en el sitio activo. Se dice que las reacciones cuyos ndices muestran capacidad
de respuesta a todos los cidos o bases presentes, estn sujetas a catlisis por
cido general o por base general.

Catlisis por tensin

Las enzimas que catalizan reacciones -lticas que comprenden la rotura de un

enlace covalente tpicamente se unen a sus sustratos en una conformacin muy
desfavorable para el enlace que sufrir la divisin. Tal conformacin imita la del
intermediario de estado de transicin, especie transitoria que representa la
transicin o el punto medio en la transformacin de sustratos en productos. La
tensin resultante estira o deforma el enlace al cual se dirige; esto lo debilita y lo
hace ms vulnerable a divisin.

Linus Pauling, laureado con el premio Nobel, fue el primero en sugerir una funcin
para la estabilizacin de estado de transicin como un mecanismo general
mediante el cual las enzimas aceleran los ndices de reacciones qumicas. Los
qumicos a menudo aprovechan el conocimiento del estado de transicin de una
reaccin catalizada por enzima para disear y crear inhibidores de enzima ms
eficaces, llamados anlogos de estado de transicin, como farmacforos
potenciales.

Catlisis covalente

El proceso de catlisis covalente comprende la formacin de un enlace covalente

entre la enzima y uno o ms sustratos. La enzima modificada despus se
convierte en un reactivo. La catlisis covalente introduce una nueva va de
reaccin cuya energa de activacin es ms baja y, por ende, es ms rpida
que la va de reaccin en solucin homognea. Sin embargo, la modificacin
qumica de la enzima es transitoria; en el momento en que se completa la
reaccin, la enzima vuelve a su estado no modificado original. De este modo, su
funcin permanece cataltica. La catlisis covalente se observa con particular
frecuencia entre enzimas que catalizan reacciones de transferencia de grupo. Los
residuos sobre la enzima que participa en la catlisis covalente por lo general son
cistena o serina y, en ocasiones, histidina. La catlisis covalente a menudo sigue
un mecanismo de pingpong: uno en donde el primer sustrato es unido y su
producto se libera antes de la unin del segundo sustrato

TIPOS DE ENZIMAS.
Las enzimas son las protenas encargadas de catalizar las reacciones bioqumicas
del metabolismo. Las enzimas no alteran el equilibrio de dichas reacciones ni
tampoco el balance enrgico, slo aceleran el proceso. Se las puede clasificar en:

xidorreductasas: estas enzimas estn vinculadas con las reducciones y

oxidaciones biolgicas que intervienen en los procesos de fermentacin y
de respiracin. Estas son esenciales en ciertas cadenas metablicas como
por ejemplo la escisin enzimtica de la glucosa y en la produccin de ATP.
Transferasas: estas enzimas son las encargadas de catalizar la
transferencia de una porcin de molcula a otra. Adems, estas enzimas
son las que actan sobre distintos sustratos, transfiriendo glucosilo, sulfat,
amina, aldehdo, entre otros grupos.
Hidrolasas: estas enzimas actan sobre las molculas de protoplasma,
tales como las de grasas, de glicgeno y de protenas. El acto de catalizar
es realizado en la escisin de los enlaces de los tomos de nitrgeno y
carbono o bien, de carbono y oxgeno. Al mismo tiempo se adquiere la
hidrlisis de las molculas de agua de la que devienen las molculas de
hidrgeno y oxidrilo, que se unen a las molculas resultantes de la ruptura
de enlaces de las molculas mencionadas. Dentro de estas enzimas se
encuentran protenas como la quimiotripsina, la tripsina y la pepsina que
son esenciales en la digestin ya que son las que hidrolizan enlaces
estricos, glucosdicos y ppticos.
Isomerasas: estas son las que actan sobre ciertas sustancias a las que
transforman en otras ismeras, lo que significa que tienen la misma frmula
emprica pero un desarrollo diferente.
Liasas: estas enzimas son las que actan sobre los enlaces entre los
tomos de carbono, carbono y oxgeno, carbono y azufre o carbono y
nitrgeno, escindindolos.
Ligasas: estas enzimas en cambio, son las que permiten que dos
molculas se unan. Esto se da al mismo tiempo en que el ATP se degrada y
libera energas que son las necesarias para que dichas molculas puedan
unirse.
 CDIGO NUMRICO DE LAS ENZIMAS

Es una identificacin numrica derivada de la clasificacin, que contiene cuatro

partes separadas por puntos, as: X. Y. Z. W

El significado de cada parte es el siguiente:

X: Denota la clase a la cual pertenece la enzima. Indica el cambio qumico global

que realiza la enzima sobre el sustrato.

Y: Denota la subclase a la cual pertenece la enzima. Indica un cambio ms

especfico en la transformacin del sustrato, como:

El grupo funcional que se oxida o se reduce.

El grupo funcional que se transfiere.
El grupo funcional que se transforma.
El enlace que se forma o se destruye.

Z: Denota la subclase a la cual pertenece la enzima. Indica mayor especificidad de

los cambios qumicos sealados por Y, como por ejemplo detallar sobre cules
tomos se realizan las oxidaciones o las reducciones, o cules grupos reciben a
los que se transfieren, o cules grupos de tomos se eliminan o desprenden, o
cules enlaces se forman o se rompen.

W: Este ltimo nmero corresponde a la identificacin precisa de las sustancias

sobre las cules acta la enzima, y normalmente indica el orden en el que cada
enzima se va agregando a la lista.

Ejemplos especficos.

Enzima 1: Etanolamina amonio liasa (o desaminasa).

Reaccin que cataliza:

Cdigo E.C. (comisin de enzimas): 4. 3. 1. 7

Significado: La enzima es una liasa (clase 4), que rompe un enlace C-N
(subclase 3), para desprender amonaco (subsubclase 1), en un sustrato que se
llama etanolamina (nmero 7).

Enzima 2: Tripsina (enzima digestiva).

Reaccin que cataliza:

Cdigo E.C: 3. 4. 21. 4

Significado: La enzima es una hidrolasa (clase 3), que rompe con agua un enlace
peptdico (subclase 4), usando para ello un residuo de serina en su centro activo
(subsubclase 21). Esta enzima es la cuarta (4) agregada a una lista de
proteinasas.

Enzima 3: Maleato, fumarato isomerasa.

Reaccin que cataliza:

Cdigo E.C: 5. 2. 1. 1

Significado: La enzima es una isomerasa (clase 5), que interconvierte ismeros

cis-trans (subclase 2), formados a travs de un enlace C-C (subsubclase 1), y
especficamente en este par de sustratos (maleato y fumarato) (nmero 1).

ENZIMAS OXIDORREDUCTASAS

Una oxidorreductasa es un grupo de enzimas que catalizan la transferencia de

electrones desde una molcula donante (el agente reductor) a otra aceptora (el
agente oxidante). Por ejemplo, una enzima que catalizara esta reaccin sera una
oxidorreductasa, Las enzimas son protenas complejas que producen un cambio
qumico especfico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a
descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar.

A + B A + B

En el ejemplo, A es el reductor o donante de electrones y B es el oxidante o

aceptor.

No obstante, en el metabolismo celular las reacciones de xido-reduccin pueden

ser menos patentes; consisten en la reduccin u oxidacin de grupos funcionales,
y suelen implicar a coenzimas que tambin cambian su estado redox, como
pueden ser los pares NADH/NAD+, NADPH/NADP+, FAD/FADH2 o FMN/FMNH2.
Por ejemplo:
Pi + gliceraldehdo-3-fosfato + NAD+ NADH + H+ + 1,3-bisfosfoglicerato

En esta reaccin, NAD+ es el oxidante o aceptor de electrones y el gliceraldehdo-

3-fosfato, el reductor o donante de electrones y la Gliceraldehdo-3-fosfato
deshidrogenasa la oxidorreductasa.

Subclases.

1. Deshidrogenasas//Reductasas: producen reacciones de deshidrogenacin e

hidrogenacin de grupos funcionales. Siendo el aceptor un grupo diferente del O2
molecular.

2. Oxidasas: cuando el aceptor es el O2 molecular, liberndose H2O2.

3. Dioxigenasas: los dos tomos de O2 se incorporan a la molcula y siempre

hay implicacin de una ruptura de C-C (carbono- carbono).

4. Monooxigenasas: son de funcin mixta, le quitan un tomo de oxgeno al O2,

se incorporan al sustrato y el otro es reducido a H2O

5. Peroxidasas: utilizan el perxido de H2 en lugar del O2 como oxidante. Son

importantes las catalasas.

ALGUNAS ENZIMAS DE ESTA CLASIFICACIN.

Alfa-cetoglutarato deshidrogenasa.

La enzima Alfa-cetoglutarato deshidrogenasa u oxoglutarato deshidrogenasa

(succinil transferidora), EC 1.2.4.2, cataliza la siguiente reaccin utilizando como
cofactor la tiamina difosfato.

2-oxoglutarato + (dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa) lipoil-lisina

(dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa) S-succinildihidrolipoil-lisina+
CO2
Esta enzima est presente en la matriz mitocondrial y forma parte del complejo
multienzimtico 2-oxoglutarato deshidrogenasa en la que mltiples copias de la
alfa-cetoglutarato deshidrogenasa (E1) estn unidas a un ncleo de molculas de
la dihidrolipoil-lisina-residuo succiniltransferasa (E2) que a su vez tambin se une
a varias molculas de la dihidrolipoil deshidrogenasa (E3). La alfa-cetoglutarato
deshidrogenasa no acta sobre lipoamidas o lipoil-lisinas libres. El complejo 2-
oxoglutarato deshidrogenasa cataliza la conversin global del 2-oxoglutarato a
succinil-CoA y dixido de carbono (quinta reaccin del ciclo de Krebs).

Isocitrato deshidrogenasa.

La enzima Isocitrato deshidrogenasa (IDH) es una enzima importante del

metabolismo de los carbohidratos participante en el ciclo de Krebs que cataliza la
descarboxilacin oxidativa del isocitrato para formar 2-oxoglutarato. La IDH es
dependiente del NAD+ o NADP+. En los eucariotas existen al menos tres isozimas
de la IDH.

IDH1 - Isocitrato deshidrogenasa dependiente del NADP+ citoplasmtica,

EC 1.1.1.42.
IDH2 - Isocitrato deshidrogenasa dependiente del NADP+ mitocondrial, EC
1.1.1.42.
IDH3 - Isocitrato deshidrogenasa dependiente del NAD+, EC 1.1.1.41, en
los humanos formada por las subunidades alfa, beta y gamma.

En la Escherichia coli la actividad de la enzima dependiente del NADP+ est

controlada por la fosforilacin de un residuo serina llevada a cabo por la isocitrato
deshidrogenasa kinasa. La forma fosforilada de IDH est completamente
desactivada.

IDH1

La IDH1 cataliza las reacciones de descarboxilacin oxidativa del isocitrato y del

oxalosuccinato utilizando exclusivamente NADP+ como aceptor de electrones. El
oxalosuccinato es uno de los intermedios de reaccin del isocitrato.
 Isocitrato + NADP+ 2-oxoglutarato + CO2 + NADPH
Oxalosuccinato + NADP+ 2-oxoglutarato + CO2 + NADPH

La protena humana tiene una longitud de 414 aminocidos y se presenta en

homodmeros que necesitan por cada uno la unin de un catin magnesio o
manganeso. Su localizacin celular es el citoplasma o el peroxisoma.

IDH2

Es la variante mitocondrial de la IDH1. Cataliza las reacciones de descarboxilacin

oxidativa del isocitrato y del oxalosuccinato utilizando tambin exclusivamente
NADP+ como aceptor de electrones. La protena humana tiene una longitud de
452 aminocidos y se presenta en homodmeros que necesitan por cada uno la
unin de un catin magnesio o manganeso.

Participa en el metabolismo intermedio y en la produccin de energa estando

estrechamente asociada o interaccionando con el complejo piruvato
deshidrogenasa.

IDH3

La IDH3 solamente cataliza la reaccin de descarboxilacin oxidativa del isocitrato

utilizando exclusivamente NAD+ como aceptor de electrones.

Isocitrato + NAD+ 2-oxoglutarato + CO2 + NADH

Su localizacin celular es la mitocondria y se presenta en heteroligmeros de las

subunidades alfa, beta y gamma en un ratio 2:1:1. Cada heteroligmero necesita
de la unin de un catin magnesio o manganeso. Las caractersticas de cada
cadena son:

La cadena alfa se presenta en dos isoformas (1 y 2) siendo la longitud de

cada una de ellas 366 y 288 aminocidos respectivamente.
La cadena beta tambin se presenta en dos isoformas (B y A) siendo la
longitud de cada una de ellas 385 y 383 aminocidos respectivamente.
 La cadena gamma tiene una longitud de 393 aminocidos. Se activa
incrementando el ratio ADP/ATP y por la presencia del ion Ca+2.

La IDH3 se regula alostricamente.

Triptfano 2,3-dioxigenasa

La enzima Triptfano 2,3-dioxigenasa pertenece a la clase xido-reductasa.

Enzima que cataliza la reaccin inicial en la ruta principal del metabolismo del
triptfano. Acta sobre lo donantes simples con la incorporacin de oxgeno
molecular (oxigenasas). La reaccin que produce es: L-triptfano + O2 = 3-
indolglicolaldehido + CO2 + NH3. Es una hemoprotena que acta sobre una gran
variedad de derivados indolil-3-alcanos oxidando la 3 cadena lateral en la
posicin 2. Los mejores sustratos fueron el L-triptfano y el 5-hidroxi-L-triptfano.

ENZIMAS TRANSFERASAS

Son las enzimas que catalizan aquellas reacciones celulares donde un grupo de
tomos se transfiere de un sustrato a otro. La subclase especifica los grupos que
se transfieren (metilos, formilos, carboxilos, acilos, glicosilos, alquilos, arilos,
grupos nitrogenados, fosforilos, que contienen azufre); la subsubclase detalla
aspectos de esos grupos como el tamao, la constitucin ms especfica y los
grupos que actan como receptores.

Las transferasas comunes son: las fosfotransferasas, las aminotransferasas, las

metiltransferasas, las glicosiltransferasas, las transcetolasas y las transaldolasas.

Fosfotransferasas: Comnmente denominadas kinasas. Transfieren el

grupo fosforilo (-PO32-) desde un nucletido como ATP, GTP, UTP, hasta un
grupo receptor que puede ser un hidroxilo (HO-), un carboxilo (-COO-), un
fosfato (-OPO32-) o un grupo amino (-NH2):
Otras kinasas de comn ocurrencia son: arginina kinasa (2.7.3.3), fructokinasa
(2.7.1.4), fosfofructokinasa-1 (2.7.1.11), fosfofructokinasa-2 (2.7.1.105),
glucokinasa (2.7.1.2), hexokinasa (2.7.1.1), galactokinasa (2.7.1.6), glicerol kinasa
(2.7.1.30), glicerato kinasa (2.7.1.31).

Aminotransferasas: Llamadas tambin transaminasas.

Transfieren el grupo amino (-NH2) desde un -aminocido dador hasta un
-cetocido receptor. Estas enzimas requieren para su funcin cataltica el
concurso de la coenzima piridoxal fosfato (PLP):

Metiltransferasas: Transfieren el grupo metilo (-CH3) entre sustratos,

soportado normalmente por la coenzima tetrahidrofolato (THF):
 Glicosiltransferasas: Transfieren residuos de hexosas o pentosas entre
diferentes sustratos:

Esta enzima se conoce con el nombre comn de glucgeno sintasa ycorresponde

al cdigo EC 2.4.1.11.

Transcetolasas y transaldolasas: Son enzimas que se encuentran

preferencialmente en la Ruta de las Pentosas (ambas) y en el Ciclo de
Calvin-Benson (slo la transcetolasa). Transfieren respectivamente el grupo
cetol y el grupo -hidroxicetol:

Ejemplo comparativo:
ALGUNAS ENZIMAS DE ESTA CLASIFICACIN

Catecol-O-metiltransferasa.

La Catecol-O-metiltransferasa (COMT; nmero EC 2.1.1.6) es una de las varias

enzimas que degradan las catecolaminas (tales como la dopamina, adrenalina y
noradrenalina) en los seres humanos.

En humanos, la catecol-O-metiltransferasa se encuentra codificada por el gen

COMT. Debido a que la regulacin de las catecolaminas se encuentra alterada en
varias condiciones mdicas, se han desarrollado varias drogas teraputicas que
hacen diana sobra la COMT con el objetivo de alterar su actividad y por lo tanto
modificar la biodisponibilidad de las catecolaminas. La COMT fue descubierta por
el bioqumico Julius Axelrod en 1957.

La catecol-O-metiltransferase se encuentra involucrada en la inactivacin de los

neurotransmisores de tipo catecolamina (dopamina. adrenalina y noradrenalina).
La enzima transfiere un grupo metilo desde la S-adenosil metionina (SAM) hacia la
catecolamina. Cualquier compuesto que posea una estructura catecol, por
ejemplo, los catecolestrgenos y flavonoides poseedores de catecol, es un posible
sustrato para la COMT.

La levodopa, un precursor de las catecolaminas, es un importante sustrato de la

COMT. Los inhibidores de la COMT, tales como la entacapona, son capaces de
salvar a la levodopa de la accin de la COMT prolongando su accin. La
entacapona es una droga ampliamente utilizada en conjuncin con la levodopa en
los tratamientos que la incluyen. Al ser administrada con un inhibidor de la DOPA
descarboxilasa (carbidopa o benserazida) se protege pitimamente a la levodopa.
Esta "terapia triple" se est convirtiendo en el estndar en el tratamiento del mal
de Parkinson.

Entra las reacciones especficas catalizadas por la COMT se encuentran:

- Dopamina 3-Metoxitiramina
- DOPAC HVA (cido homovanlico)
- Noradrenalina Normetadrenalina
- Adrenalina Metadrenalina
- Dihidroxifeniletilen glicol (DOPEG) Metoxihidroxifenilglicol (MOPEG)
- cido 3,4-dihidroximandlico (DOMA) cido vanillimandlico (VMA)

En el cerebro, la degradacin de la dopamina dependiente de la COMT es de

particular importancia en aquellas regiones que tienen una baja expresin del
transportador de dopamina presinptico (DAT), tales como la corteza prefrontal.
Se supone que este proceso tenga lugar en las neuronas postsinpticas, ya que
en general, la COMT se encuentra localizada intracelularmente en el sistema
nervioso central.
La COMT tambin puede ser encontrada extracelularmente, aunque la COMT
extracelular desempea un rol mucho menos significativo en el SNC que en la
periferia. A pesar de su importancia en las neuronas, la COMT de hecho se
expresa principalmente en el hgado

ENZIMAS HIDROLASAS

Esta clase de enzimas actan normalmente sobre las grandes molculas del
protoplasma, como son la de glicgeno, las grasas y las protenas. La accin
cataltica se expresa en la escisin de los enlaces entre tomos de carbono y
nitrgeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O); Simultneamente se obtiene la
hidrlisis (reaccin de un compuesto con el agua) de una molcula de agua. El
hidrgeno y el oxidrilo resultantes de la hidrlisis se unen respectivamente a las
dos molculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La
clasificacin de estas enzimas se realiza en funcin del tipo de enlace qumico
sobre el que actan.

Las hidrolasas ms comunes incluyen a las lipasas, las glicosidasas, las

proteinasas y las fosfatasas.

Lipasas: Son las enzimas que actan sobre los lpidos, hidrolizando
enlaces tipo ster. Realmente son esterasas:

Existen lipasas sublinguales, gstricas y pancreticas.

Glicosidasas: Hidrolizan los enlaces glicosdicos de los carbohidratos.

Dependiendo del sustrato especfico, toman diferentes nombres:
 - -Amilasa (3.2.1.1): Rompe los enlaces -1,4 internos del
almidn y el glucgeno, liberando glucosa, maltosa y maltotriosa.
- -Amilasa (3.2.1.2): Rompe los penltimos enlaces -1,4 del
almidn y le glucgeno, iniciando por el extremo no reductor.
Libera unidades de -maltosa.
- Sacarasa o Invertasa (3.2.1.26): Rompe el enlace 1 - 2 de la
sacarosa, liberando D-glucopiranosa y D-fructofuranosa. Se
puede considerar como una -D-fructofuranosidasa o como una
-D-glucopiranosidasa.
- Celulasa (3.2.1.4): Rompe los enlaces -1,4 de la celulosa,
liberando Dglucopiranosa. Realmente es una -D-glucohidrolasa
o -D glucopiranosidasa.
- Lactasa (3.2.1.108): Rompe el enlace -1,4 de la lactosa,
liberando Dgalactopiranosa y D-glucopiranosa. Se puede
considerar como una -Dgalactohidrolasa.
Proteinasas: Llamadas tambin enzimas proteolticas. Cuando actan
sobre pptidos se denominan peptidasas. Todas ellas hidrolizan los enlaces
peptdicos que existen en estas biomolculas. Son comunes las siguientes
proteinasas:
- Pepsina (3.4.23.1): Es una enzima digestiva que acta en el
estmago, hidrolizando enlaces peptdicos cuyos extremos amino
pertenecen a restos de aminocidos aromticos.
- Tripsina (3.4.21.4): Enzima digestiva que acta en el intestino
delgado, hidrolizando enlaces peptdicos cuyos extremos
carboxilo pertenecen a restos de aminocidos bsicos.
- Quimotripsina (3.4.21.1): Enzima digestiva que acta en el
intestino delgado, hidrolizando enlaces peptdicos cuyos
extremos carboxilo pertenecen a restos de aminocidos
aromticos.
- Elastasa (3.4.21.36): Enzima digestiva que acta en el intestino
delgado, hidrolizando enlaces peptdicos cuyos extremos
carboxilo pertenecen a restos de aminocidos pequeos (alanina,
glicina, serina, cistena).
 - Enteropeptidasa (3.4.21.9): Se conoce tambin con el nombre
de enterokinasa. Es una enzima digestiva que secreta la mucosa
intestinal con el fin de hidrolizar el tripsingeno y generar la
tripsina.
- Renina (3.4.23.15): Peptidasa producida por el rin que
contribuye a aumentar la presin arterial. Acta sobre el pptido
angiotensingeno, generando angiotensina I.
- Trombina (3.4.21.5): Se denomina tambin fibrinogenasa porque
acta sobre la preprotena fibringeno, inductora del proceso de
coagulacin de la sangre.
- Insulisina (3.4.24.56): Es una peptidasa que acta que acta
sobre la hormona insulina y sobre el tripptido glucagn,
degradndolos. Tambin se conoce con el nombre de insulinasa:

Fosfatasas: Son las enzimas que rompen hidrolticamente los enlaces

fosfoster y fosfoanhdridos:
Ruptura de enlace fosfoester.

Esta enzima se conoce normalmente con el nombre de fructosa-1,6-bifosfatasa.

Otras fosfatasas de esta subclase son: glucosa-6-fosfatasa (3.1.3.9) y fructosa-
2,6-bifosfatasa (3.1.3.46).

ENZIMAS LIASAS

Son un tipo de enzimas que catalizan la liberacin de grupos de los enlaces C-C,
C-O, C-N o similares del sustrato, dando lugar a la formacin de dobles enlaces,
sin que haya procesos de oxidacin o hidrlisis. Por otro lado, tambin catalizan la
inclusin de grupos a los dobles enlaces.

Las liasas ms comunes son: descarboxilasas (carboxi-liasas), deshidratasas

(hidro-liasas), desaminasas (amonio-liasas), y las carboxilasas que no requieren
ATP.

Descarboxilasas: Se agrupan aqu las enzimas que separan la molcula

de CO2 de un sustrato, generalmente cuando ste es un o un -
cetocido.
Descarboxilacin en un -cetocido. Requiere el concurso de la coenzima
tiamina pirofosfato (TPP).

Descarboxilacin en un -cetocido. No requiere ninguna coenzima:

 Deshidratasas: Son las liasas que al romper un sustrato eliminan o
sustraen una molcula de H2O, generando un doble enlace en aquel.
Pueden catalizar tambin la reaccin inversa, es decir, la hidratacin.
Desaminasas: Enzimas que al rompen los sustratos aminados, eliminan
NH3 y forman un doble enlace. Estas enzimas normalmente no pueden
catalizar la reaccin inversa, es decir, la adicin de NH3.
Carboxilasas que no requieren ATP: Son enzimas que adicionan CO2 a
un sustrato sin gastar energa de un nucletido (ATP, GTP), porque el
mismo sustrato u otra especie provee la energa para la carboxilacin.
Estas enzimas se clasifican como liasas porque al funcionar en sentido
inverso, implican realmente una ruptura de una molcula. Los ejemplos ms
notorios son la fosfoenolpiruvato carboxilasa y la fosfoenolpiruvato
carboxikinasa (PEPCK).

ENZIMAS ISOMERASAS.

Comprende las enzimas encargadas de catalizar conversiones entre los diferentes

tipos de ismeros: estructurales, geomtricos y pticos. La subclase indica el tipo
de isomera implicada (ptica, cis-trans, de grupo funcional, de posicin), y la
subsubclase especifica el grupo funcional sobre el cual se acta, o el que se
convierte o se transpone.

Entre las isomerasas ms frecuentes estn las racemasas, las epimerasas, las
mutasas, las cis-trans isomerasas y las isomerasas de grupo funcional.
 Racemasas: Estas enzimas catalizan la interconversin de un par de
enantimeros (ismeros pticos que son imgenes especulares entre s).

Epimerasas: Catalizan la conversin entre epmeros (diastermeros que se

diferencian en la configuracin de uno de sus centros quirales).

Otras epimerasas son: Metil malonil CoA epimerasa (5.1.99.1), 3-hidroxibutiril CoA
epimerasa (5.1.2.3), UDP-glucosa epimerasa (5.1.3.2) y L-ribulosa-5-p-4-
epimerasa (5.1.3.4).

Cis-trans isomerasas: Catalizan la interconversin de un par de ismeros

geomtricos:
Otra cis-trans isomerasa es la maleil piruvato isomerasa con el cdigo E.C 5.2.1.4.

Mutasas: Catalizan la conversin entre un par de ismeros estructurales de

posicin.

Isomerasas de grupo funcional: Catalizan la interconversin de un par de

ismeros estructurales de grupo funcional. Las ms comunes
interconvierten los grupos aldehdo y cetona.

Otras isomerasas de esta subclase son: la fosfoglucoisomerasa, tambin conocida

como fosfohexoisomerasa, cuyo cdigo E.C es 5.3.1.9, la fosfomanoisomerasa
con el cdigo 5.3.1.8 y la ribosa-5-fosfato isomerasa, conocida como
fosforiboisomerasa, que tiene el cdigo 5.3.1.6.

En esta subclase tambin se ubican las tautomerasas, encargadas de

interconvertir grupos enoles y cetnicos, como la dopacromo tautomerasa
(5.3.2.3), que acta sobre el cido 5,6-dihidroxiindol-2-carboxlico, osimplemente
dopacromo.

ENZIMAS LIGASAS

Una ligasa, es una enzima capaz de catalizar la unin entre dos molculas de gran
tamao, dando lugar a un nuevo enlace qumico; generalmente, sucede junto con
la hidrlisis de un compuesto de alta energa, como el ATP, que proporciona
energa para que dicha reaccin tenga lugar. Realizan enlaces C-C, C-S, C-O y C-
N.

Frmula Estructural Desde el punto de vista qumico, estas enzimas estn

formadas de carbono (C), Hidrgeno (H), oxigeno (O), Nitrgeno (Ni), y Azufre(S)
combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y comunes
propiedades catalticas especficas. La accin de estas enzimas se manifiesta con
la formacin de enlaces entre tomos de carbono oxigeno de diversas
molculas, o bien entre carbono - azufre, carbono -nitrgeno y carbono -carbono.

Las ligasas ms frecuentes son las carboxilasas y las sintetasas.

Carboxilasas: Son las enzimas que adicionan CO2 a un sustrato, pero a

diferencia de las descritas en la seccin de las liasas, stas si requieren
energa proveniente de un nucletido:

Sintetasas: Condensan varios sustratos para formar o sintetizar diversas
molculas como: acil CoA, aminocidos, pptidos, polinucletidos:

Formacin de Acetil CoA

Formacin de glutamina

Formacin de un pptido
Esta enzima se puede llamar tambin D-alanina, D-alanina ligasa.

Otras sintetasas son: asparagina sintetasa (6.3.5.4), succinil CoA sintetasa

(6.2.1.4), carbamoil fosfato sintetasa I (6.3.4.16).
CONCLUSIN.
 BIBLIOGRAFA

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