8

AULA
Introduo aos
aminocidos
Meta da aula
Apresentar o que so aminocidos, com
nfase em algumas das suas propriedades
qumicas.
objetivos

Ao final desta aula, voc dever ser capaz de:

1 caracterizar a estrutura de um aminocido;

2 identificar molculas quirais.

Bioqumica I | Introduo aos aminocidos

INTRODUO Voc j ouviu falar em aminocidos? Essas molculas esto mais presentes
na sua vida do que voc imagina. Os aminocidos esto, por exemplo,
em suplementos alimentares comercializados, como o que voc pode ver
na Figura 8.1.

Aminocidos essenciais Aminocidos no-essenciais

Lisina 1958 mg Glicina 11355 mg

Leucina 1569 mg Prolina 6808 mg
Valina 1223 mg Hidroxiprolina 5789 mg
Fenilalanina 1053 mg cido Glutmico 5065 mg
Treonina 1042 mg Alanina 4704 mg
Isoleucina 725 mg Arginina 3821 mg
Triptofano 400 mg cido Asprtico 2981 mg
Metionina 385 mg Serina 1815 mg
Histidina 375 mg Tirosina 182 mg
Cistena 86 mg
Taurina 0,7 mg

Figura 8.1: Foto de um frasco de um suplemento alimentar e detalhe de

seu rtulo, mostrando as quantidades de aminocidos presentes.

Os aminocidos possuem algumas funes no nosso organismo, mas a

principal delas a de serem as unidades formadoras das protenas.
As protenas so as macromolculas mais abundantes nos seres vivos,
ocorrendo em todas as clulas e em todos os compartimentos celulares.
Conforme veremos com mais detalhes nas prximas aulas, as protenas
tm tamanhos e formas variados e, mais do que isso, apresentam grande
diversidade de funes biolgicas.
Um pouco de dificuldade em perceber a presena das protenas na sua vida?
Vamos a alguns exemplos!
Todos ns j vimos um vaga-lume brilhando no escuro. Por incrvel que parea,
aquele brilho resulta da ao de uma protena chamada luciferase, que faz
uma reao qumica gerando um produto que emite luz (para saber mais
sobre como essa reao acontece, visite o site http://www.ucs.br/ccet/defq/
naeq/material_didatico/textos_interativos_26.htm).

148 C E D E R J
 MDULO 1
A luciferase faz parte de um grupo de protenas chamadas enzimas. Uma

8
enzima uma protena que participa de reaes qumicas. A duplicao do

AULA
DNA para diviso celular, assim como a quebra dos nutrientes que ingerimos
na alimentao, para que possam ser absorvidos e utilizados por nosso
organismo, so outros exemplos de atuaes das enzimas (sobre esse tipo
de protenas, voc aprender mais nas Aulas 19 e 20).
As protenas tambm podem estar presentes na constituio da estrutura do
que vemos. O chifre de um animal ou as nossas prprias unhas e cabelos so
exemplos disso. A protena ali presente se chama queratina e, por fazer parte
da estrutura do organismo, denominada protena estrutural.
Independentemente do fato de realizarem alguma reao qumica ou de estarem
presentes num fio de cabelo ou num chifre, podemos dizer que as protenas
apresentam algo em comum: todas so formadas por aminocidos.
Existem vinte aminocidos na constituio das protenas. O que eles so e
como so suas estruturas o que voc vai aprender na aula de hoje!

O QUE AMINOCIDO?

Aminocido uma molcula orgnica, ou seja, composta de

tomos de carbono. A particularidade do aminocido, como o prprio
nome j diz, conter dois outros grupamentos: um amino e um carboxil
(que caracteriza os cidos orgnicos).
Lembra as aulas de Qumica Orgnica, do Ensino Mdio?
Naquela ocasio, voc aprendeu que um grupamento amino o radical
NH3+. Aprendeu tambm que um cido orgnico caracterizado pelo
grupamento carboxila, o radical COO. Um aminocido , portanto, uma
molcula que apresenta esses dois radicais juntos. Veja a Figura 8.2:

COO
NH3+ C H
R

Figura 8.2: Estrutura geral de um aminocido. No centro da molcula, h um tomo de

carbono. Associados a ele, h um grupamento amino (NH3), um grupamento carboxila
(COO), um hidrognio (H) e um radical varivel, representado pela letra R.

C E D E R J 149
Bioqumica I | Introduo aos aminocidos

A representao genrica de um aminocido, como a que voc viu

na Figura 8.2, mostra um tomo de carbono central, chamado carbono D.
Esse carbono D, assim como todo tomo de carbono, capaz de realizar
quatro ligaes qumicas, as quais esto discriminadas a seguir:
1. ligao com um grupamento amino (NH3+);
2. ligao com um grupamento carboxila (COO);
3. ligao com um tomo de hidrognio (H);
4. ligao com um radical varivel, representado pela letra R.
Dependendo do grupamento R que estiver ligado ao carbono central,
teremos um aminocido diferente, cada um com suas particularidades.
Voc acabou de aprender a frmula geral dos aminocidos! Mas
sabe por que eles so to importantes?
Essas molculas so as unidades formadoras das protenas, um
dos grupos de macromolculas que so focos de estudo da Bioqumica
por causa da sua importncia para os seres vivos. Conhecer a estrutura
dos aminocidos importante para que, em aulas futuras, voc possa
compreender a estrutura das protenas.
Como acabou de ver, substituir o radical R a maneira de gerar
diferentes molculas de aminocido. Como constituintes de protenas nos
organismos, participam vinte aminocidos diferentes. Veja a Figura 8.3:

150 C E D E R J
 MDULO 1
8
AULA
Glicina Alanina
Valina

Fenilanina

Tirosina Triptofano

Leucina
Isoleucina
Metionina

Histidina
Serina
Lisina
Treonina Cistena Arginina

Prolina

Asparagina Aspartato
Glutamina Glutamato

Figura 8.3: Estruturas dos 20 aminocidos constituintes das protenas, com os grupamentos laterais R de cada um
destacados. importante ressaltar que essas estruturas variam seu estado de protonao de acordo com o meio
em que se encontram. Em pH neutro, como estamos representando, todos os grupamentos COOH constituintes
da frmula geral de um aminocido, nesta figura, esto desprotonados (COO), e todas as aminas (NH3+) esto
protonadas.

Parecem muitas estruturas para ter em mente? Se voc analisar

com cuidado a figura anterior, ver que os vinte aminocidos formadores
de protenas apresentam vrias similaridades. Vamos a elas?

C E D E R J 151
Bioqumica I | Introduo aos aminocidos

Comece olhando para glicina, alanina, valina, leucina e

isoleucina:

Glicina Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina

Figura 8.4: Glicina, alanina, valina, leucina e isoleucina os aminocidos mais simples
dentre os 20 constituintes de protenas.

Qual o grupamento lateral da glicina? Compare este aminocido

com todos os demais dentre os 20 da Figura 8.3. O que voc pode
concluir?
____________________________________________________________

A glicina o menor aminocido, pois seu grupamento R formado por

um simples tomo de hidrognio. A alanina vem logo em seguida, com
um metil (CH3) de grupamento lateral. Sua vez: analise alanina, valina
e leucina, identificando as diferenas entre eles.
____________________________________________________________
____________________________________________________________

A alanina, a valina, a leucina e isoleucina tm grupamentos R

constitudos, basicamente, por carbono e hidrognio, formando o que
CADEIA ALIFTICA chamamos CADEIA ALIFTICA. Essas so bastante apolares, isto , no se
Cadeia aliftica, ou dissolvem bem na gua (j discutimos esse conceito na Aula 4).
aberta, uma cadeia
linear de tomos
formada por C e H.
Pode ser ramificada
ou no.

152 C E D E R J
 MDULO 1
!

8
Importante!

AULA
aminocidos chamado carbono D. Quando h carbonos na cadeia lateral,
Como voc j aprendeu, o carbono central da estrutura genrica de todos os

eles so denominados E, J, G, H, e assim por diante.

Carbono D

Carbono E

Carbono J

Carbono G

Carbono H

Lisinia

Repare que as diferenas entre glicina, alanina, valina e leucina

so apenas acrscimos de radicais metil (CH3). A glicina tem apenas ISMERO
um tomo de hidrognio como grupamento lateral; a alanina substituiu Duas molculas so

o seu radical R por um metil (carbono E); a valina uma alanina com
ismeras quando
apresentam a mesma
frmula molecular
mais dois carbonos; a leucina uma alanina com mais trs carbonos. (mesmas quantidades
de todos os tomos)
A isoleucina, como o nome j diz, um ISMERO da leucina. Ela tambm
e frmula estrutural
apresenta quatro carbonos no grupamento lateral, mas dispostos de diferente. Ou seja,
duas molculas so
maneira diferente. ismeras quando,
apesar de terem o
Assim como existem aminocidos com o grupamento lateral mesmo nmero de
(R) aliftico, existem alguns que apresentam estruturas carbnicas tomos, apresentam
uma organizao
fechadas nessa mesma posio. Esse o caso da fenilalanina, da tirosina destes diferentes,
formando molculas
e do triptofano, que apresentam ANIS AROMTICOS como parte dos seus diferentes.
grupamentos R.

ANEL AROMTICO
Hidrocarbonetos
aromticos so
cadeias no-lineares
formadas de carbono
Anel aromtico e hidrognio que
(benzeno, tambm possuem, no mnimo,
chamado de fenil) um anel de benzeno
(que pode tambm ser
Fenilanina chamado fenil).
Tirosina Triptofano O termo aromtico
foi utilizado devido
ao cheiro agradvel
Figura 8.5: Fenilalanina, titosina e triptofano os aminocidos aromticos, devido dessas molculas.
presena do anel benznico.

C E D E R J 153
Bioqumica I | Introduo aos aminocidos

Veja as estruturas da fenilalanina e da tirosina. Levando em

considerao os aminocidos que voc j analisou, que relaes entre
eles possvel estabelecer?
A fenilalanina no tem esse nome toa: o anel aromtico benzeno
tambm pode ser chamado fenil. Se voc examinar a estrutura da alanina
e da fenilalanina, vai perceber rapidamente que a nica diferena entre
esses dois aminocidos o grupamento fenil. A tirosina, por sua vez,
muito parecida com a fenilalanina, apresentando uma hidroxila a mais
no grupamento lateral R.

Voc sabia?
A tirosina foi descoberta no queijo, que em grego chamado tyros.

Um aminocido que pode causar graves problemas...

Voc j reparou que em alguns rtulos de produtos industrializados,

especialmente nos de refrigerantes light, vm escrito CUIDADO
CONTM FENILALANINA? Faz idia do porqu desse aviso?
A resposta que algumas pessoas nascem com uma doena chamada
fenilcetonria (PKU), que uma deficincia na enzima que metaboliza o
aminocido fenilalanina. Sem essa enzima (a fenilalanina hidroxilase, que
converte a fenilalanina em um outro aminocido, a tirosina) funcionando
corretamente, a fenilalanina se acumula nos fluidos corporais, inclusive
no sangue.
A alta concentrao de fenilalanina acarreta uma srie de conseqncias
para o indivduo, que aparecem dos 3 aos 6 meses de vida. Estas podem
ser: retardo mental, retardo no desenvolvimento psicomotor (no andar e
no falar), convulses, crebro de tamanho reduzido, dentre outras.
Os sintomas da fenilcetonria so hipopigmentao (em geral, as crianas
que nascem com PKU so mais claras cabelos, pele e olhos do que seus
parentes) e, em alguns casos, odor caracterstico na urina. Se a doena
no for diagnosticada, os altos nveis de fenilalanina podem levar
morte do indivduo.
Para detectar a fenilalanina que os mdicos fazem o to conhecido teste
do pezinho (teste de Guthrie). Por esse teste, algumas gotas do sangue
do recm-nascido so tiradas do p e analisadas. medida a quantidade

154 C E D E R J
 MDULO 1
8
de fenilalanina no sangue, que j pode ter aumentado por causa da

AULA
ingesto de protenas provenientes do leite materno.

Fonte: www.sxc.hu cd. 513908 Foto: Ramon Gonzalez

O teste do pezinho pode parecer uma crueldade, mas faz-lo na criana

com 48 horas de vida importante para detectar doenas como a
fenilcetonria.
No h tratamento medicamentoso para a doena. Para manter os nveis
de fenilalanina controlados, necessrio fazer dieta com restrio de
protenas e administrar aminocidos (exceto, lgico, a fenilalanina!)
por via oral, em cpsulas.

O triptofano um aminocido menos abundante do que os outros

nas protenas. Sua frmula estrutural apresenta um anel aromtico,
fazendo uma estrutura cclica com um nitrognio e com outros tomos
de carbono. Esse anel maior (benzeno + carbonos + nitrognio) chamado
indol. A presena desse anel faz com que o triptofano seja o precursor de
uma srie de outras molculas de grande importncia fisiolgica.

ATIVIDADE

1
1. Derivados de triptofano grupos virtuais
O triptofano um aminocido cuja presena em protenas no
muito expressiva. Diz-se, inclusive, que o triptofano um aminocido
raro.
Esse composto no produzido por nosso organismo; portanto, precisa
estar na nossa dieta, para que o tenhamos em quantidades satisfatrias
a fim de sintetizar nossas prprias protenas. Alm disso, o triptofano
utilizado no nosso corpo como o precursor de diversas molculas de grande
importncia fisiolgica.
Pesquise em livros de Bioqumica (na biblioteca do plo, voc encontra

C E D E R J 155
Bioqumica I | Introduo aos aminocidos

alguns), na internet ou pergunte a algum mdico ou cientista o nome

de uma molcula (que no uma protena) que seja produzida utilizando
o aminocido triptofano como precursor. Em seguida, v at o grupo
de estudo da disciplina Bioqumica I, clique na atividade Derivados de
Triptofano e poste o nome da substncia que voc encontrou. Existem
muitos derivados de triptofano, voc no ter problemas para achar um!
Outra maneira de participar desta atividade entrar no grupo de estudos,
pegar o nome de uma substncia que j foi postada pelos colegas e fazer
uma breve busca sobre a funo desse composto. Disponibilize as suas
descobertas para os outros alunos da disciplina escrevendo um pargrafo
sobre o assunto, postando links esclarecedores ou colocando arquivos na
aba Documentos do grupo de estudos. No deixe de participar! Voc vai

Agora observe a Figura 8.3 por completo. Esses trs aminocidos

sobre os quais voc acabou de aprender so bastante volumosos em
relao aos outros, no so? A explicao para isso simples, e como
voc pode imaginar, vem do fato de que esses anis so muito grandes
e ocupam muito espao.
A presena de anis aromticos confere a esses aminocidos no
apenas odor caracterstico e grande volume, mas tambm a capacidade
de absorver luz ultravioleta (para mais detalhes, veja o boxe explicativo
a seguir). Essa propriedade muito importante e pode ser usada em
diversos estudos sobre estrutura de protenas e, at mesmo, auxiliar na
determinao da concentrao de uma protena que est em um tubo
de ensaio.

O que h antes e depois do arco-ris?

Foto: Jens Nicolay

Como voc acabou de ver nesta aula, os

anis aromticos presentes nos aminocidos
fenilalanina, tirosina e triptofano lhes
conferem algumas particularidades.
Absorver luz ultravioleta uma delas. Mas
voc tem idia de como isso funciona?
Quando falamos de luz, estamos falando
de dois tipos: a que vemos e a que no
vemos. A luz visvel (luz branca) pode ser
decomposta em 7 cores, que so as cores
do arco-ris.
Talvez voc se lembre de que a luz uma
onda e que, como toda onda, tem um
Fonte: www.sxc.hu comprimento, medido em nanmetros
361322
109 m. De acordo com o comprimento

156 C E D E R J
 MDULO 1
8
dessa onda, a cor da luz varia. Assim, na ordem do arco-ris, a luz branca

AULA
decomposta em: violeta (380-440 nm), azul (440-490 nm), verde (490-565 nm),
amarelo (565-590 nm), laranja (590-630 nm) e vermelho (630-780 nm).
Todos os comprimentos de onda de luz que so superiores a 780 nm
so chamados infra-vermelhos e, abaixo de 380 nm, de ultravioletas.
esse tipo de luz (comprimento de onda inferior a 380 nm) que os anis
aromticos absorvem. Vale ressaltar que, como eles esto abaixo da
regio de luz visvel, os anis no tm cor, e sua presena e quantidade
so monitoradas por um aparelho capaz de enxergar comprimentos
de onda no-visveis, como o ultravioleta (UV). Esse aparelho se chama
espectrofotmetro.
A absoro de luz proporcional concentrao do elemento que capaz
de absorver luz. por isso que podemos utilizar essa propriedade dos
aminocidos aromticos (fenilalanina, tirosina e triptofano) para estipular
a concentrao de protenas em um tubo de ensaio, efetuando a anlise
com o auxlio de um espectrofotmetro.

Observe agora as estruturas da serina e da treonina:

Serina

Treonina
Figura 8.6: Serina e treonina, aminocidos que no apresentam apenas carbonos e
hidrognios na sua cadeia lateral.

Compare a serina com a alanina. Qual a diferena entre as duas?

____________________________________________________________
Se voc respondeu que a serina uma alanina com acrscimo de
uma hidroxila, acertou. A treonina, por sua vez, a serina com mais um
metil (mais um carbono e seus hidrognios associados).

Voc sabia?
A treonina foi o ltimo aminocido a ser descoberto, e isso aconteceu
em 1938.

C E D E R J 157
Bioqumica I | Introduo aos aminocidos

ATIVIDADE

1
2. Analisando os aminocidos I
Voc aprendeu, na Aula 3, que a gua possui cargas parciais negativas
concentradas prximas ao tomo de oxignio e cargas parciais positivas
concentradas nos dois tomos de hidrognio. Devido a essa distribuio
eletrnica, a gua um dipolo.
Na mesma aula, voc aprendeu tambm que para uma substncia interagir
quimicamente com a gua, ela precisa ser polar, ou seja, ter uma distribuio
eletrnica de tal maneira que se formem plos de concentrao de carga
parcial positiva e outros de carga parcial negativa.
Os hidrocarbonetos (molculas formadas exclusivamente por tomos
de carbono e hidrognio) no so molculas polares e, portanto, no
interagem bem com a gua. Os lcoois, que so molculas formadas por
carbono, hidrognio e oxignio, so completamente miscveis em gua.
Tente associar esses conhecimentos aos que voc est construindo agora
sobre aminocidos. Observe as estruturas a seguir:

Treonina
Leucina

Desses dois aminocidos, leucina e treonina, qual interage melhor com a

gua? Justifique sua resposta.

________________________________________________________________
________________________________________________________________

RESPOSTA COMENTADA
A presena de tomos de oxignio (alm dos carbonos e
hidrognios) no grupamento R uma caracterstica marcante, tanto
da treonina quanto da serina. Devido presena do oxignio, os
seus grupamentos R apresentam um carter mais polar quando
comparados, por exemplo, ao grupo R da leucina ou isoleucina.
Assim, a treonina interage quimicamente melhor com a gua. Se
voc quiser estender um pouco mais essa anlise, tente tirar algumas
concluses sobre a solubilidade da fenilalanina x tirosina em gua,
utilizando a mesma lgica.

158 C E D E R J
 MDULO 1
Outros aminocidos tambm apresentam tomos de oxignio em

8
seus grupamentos R, como o caso da asparagina e da glutamina. Voc

AULA
ver esses aminocidos em detalhes adiante. Por enquanto, observe as
estruturas da metionina e da cistena:

Cistena
Metionina

Figura 8.7: Metionina e cistena apresentam um tomo de enxofre (S) na sua cadeia
lateral.

Esses dois aminocidos apresentam um tomo diferente dos

demais, o tomo de enxofre (S). No caso da cistena, o enxofre fica bem
na extremidade do grupamento R.
A presena do tomo de enxofre importante para a constituio
da estrutura das protenas, como voc ver na Aula 11. Duas cistenas
localizadas em regies distantes de uma protena podem fazer ligaes
covalentes uma com a outra, atravs de seus enxofres. Essas ligaes S-S
so chamadas pontes de enxofre ou pontes dissulfeto. Tais pontes tm
um papel fundamental na manuteno da estrutura das protenas. Na
verdade, esses enxofres na extremidade do grupamento R da cistena
funcionam como uma tomada, juntando regies distantes das
protenas. Mas isso assunto para as Aulas 13 e 14, sobre Estrutura
Terciria e Enovelamento Protico, respectivamente.
Vamos agora aos aminocidos cido asprtico e cido glutmico.
Observe a figura. O que h em comum em seus grupamentos R?

Aspartato
Glutamato

Figura 8.8: cido asprtico e cido glutmico.

C E D E R J 159
Bioqumica I | Introduo aos aminocidos

Tanto o asprtico (aspartato) quanto o glutmico (glutamato)

tm em comum a presena de uma carboxila (COO) no grupamento
lateral. Repare que, portanto, estes dois aminocidos apresentam duas
carboxilas: uma no grupamento lateral e outra presente em todos os
vinte aminocidos. Para complementar seus conhecimentos sobre esses
dois aminocidos, faa a atividade a seguir.

ATIVIDADE

1
3. Analisando os aminocidos II
O cido asprtico e o cido glutmico so dois aminocidos formadores de
protenas. Observe novamente a estrutura desses dois aminocidos:

Aspartato
Glutamato

Com base na anlise dos grupamentos laterais desses dois aminocidos, em

qual classificao qumica (apolar, cido, bsico...) voc os encaixaria?

RESPOSTA COMENTADA
Alm da carboxila, que caracteriza a estrutura de um aminocido
genrico, esses dois aminocidos apresentam uma carboxila no
grupamento lateral. O prton dessa carboxila pode se dissociar
mesmo em pHs cidos (o pKa do grupamento carboxila fica em
torno de 3), conferindo a esse grupamento uma carga negativa.
O excesso de eltrons determinado pela dissociao do prton faz
com que o asprtico e o glutmico sejam chamados aminocidos
cidos. Um grupamento cido, como voc sabe, pode sofrer ionizao
em gua. Em pH 7.0, as carboxilas dos grupamentos R, tanto do
asprtico quanto do glutmico, esto desprotonadas (ou seja, COO ),
o que confere uma carga lquida negativa aos dois aminocidos em
questo. Quando est desprotonado, o cido asprtico chamado
de aspartato, e o cido glutmico, de glutamato.

160 C E D E R J
 MDULO 1
8
Continuando a anlise comparativa...

AULA
S para continuar nossas anlises comparativas entre os aminocidos,
repare que o asprtico nada mais do que uma alanina com uma
carboxila adicionada. O glutmico, por sua vez, bastante semelhante
ao asprtico, apresentando apenas mais um carbono (CH2) no seu
grupamento R.

Muito semelhantes a esses dois aminocidos (cido asprtico e

cido glutmico) so a asparagina e a glutamina. Analisando com cuidado
as estruturas, tanto dos aminocidos cidos quanto da asparagina e da
glutamina, o que voc percebe?

Asparagina
Glutamina

Figura 8.9: A asparagina e glutamina so muito semelhantes ao cido asprtico e

ao cido glutmico, respectivamente.

A asparagina quase idntica ao cido asprtico; a diferena est

na substituio do OH da carboxila (COOH) do grupamento lateral por
um NH2. A glutamina, por sua vez, bastante parecida com o glutmico,
tambm com a substituio do OH da carboxila do grupamento R por
um NH2.

Asprtico Asparagina

Figura 8.10: Comparao entre asprtico e asparagina. A mesma lgica de raciocnio

pode ser utilizada para comparar glutmico e glutamina.

C E D E R J 161
Bioqumica I | Introduo aos aminocidos

A asparagina foi o primeiro aminocido a ter sido descoberto, isso em

1806. Recebeu esse nome pelo fato de ter sido descoberto no aspargo.

Agora falta pouco para terminarmos a anlise dos vinte aminocidos

formadores de protenas. Para isso, vamos analisar a lisina, a arginina
e a histidina.

Histidina

Lisina
Arginina

Figura 8.11: Lisina, arginina e histidina, aminocidos com mais de um tomo de

nitrognio.

A lisina o mais simples desses trs, pois apresenta uma cadeia

lateral linear e, na extremidade, um NH3+. A arginina, por sua vez,
apresenta como grupamento R uma seqncia de quatro carbonos
intercalada pela presena de um nitrognio entre o terceiro e o quarto (se
contarmos a partir do carbono D). Alm disso, h mais dois nitrognios
na cadeia lateral, ambos ligados ao quarto carbono.

ATIVIDADE

1
4. Analisando aminocidos III
Analise as informaes a seguir e preencha a tabela com a classificao
da lisina e da arginina.

cidos orgnicos so molculas constitudas de carbono e apresentam

um grupamento carboxila (COOH) em sua estrutura.

162 C E D E R J
 MDULO 1
8
AULA
(...) J para Bronsted-Lowry, voc viu o comportamento da amnia (NH3),
que, na presena de gua (H2O), foi capaz de receber um prton e se
tornar o on NH4+ (...).

Lisina
Arginina

Classificao dos aminocidos pela sua natureza qumica:

1. Apolares: ___________________________________________________
2. Aromticos: _________________________________________________
3. cidos: asprtico e glutmico
4. Bsicos: ____________________________________________________

RESPOSTA COMENTADA
Na Atividade 3, voc classificou os aminocidos asprtico e glutmico
como aminocidos cidos. De fato, essa classificao est correta,
pois, como diz a definio de cidos orgnicos (primeiro quadrinho
desta atividade), a presena de carboxilas faz com que eles sejam
bons doadores de prtons em valores de pH correspondentes a um
alto grau de acidez (alta concentrao de H+).
De acordo com a definio de Bronsted-Lowry, que voc viu na Aula
5 e reviu nesta atividade, a NH2 capaz de receber prtons e ficar
com carga positiva, sendo, portanto, classificada como base.
Analisando a estrutura da lisina e da arginina, vemos que h, nos
seus grupamentos laterais, NH3+. Assim, esses dois aminocidos so
caracterizados como aminocidos bsicos.

C E D E R J 163
Bioqumica I | Introduo aos aminocidos

A presena de NH2 nos grupamentos R da lisina e da arginina

confere a esses dois aminocidos caractersticas de base. Isso acontece
porque a amnia capaz de receber prtons, o que definio de base,
segundo Bronsted-Lowry. Com isso, estamos dizendo que a lisina e a
arginina alteram seus estados de protonao de acordo com o meio em
que se encontram. Em pHs muito cidos, onde a concentrao de H+ livre
alta, esses aminocidos encontram-se protonados. Somente quando o
pH alcana valores muito altos (ou seja, valores em que h baixssima
concentrao de H+), que esses NH3+ dos grupamentos laterais liberam
seus prtons para o meio. Assim, em pH fisiolgico (em torno de 7), esses
aminocidos apresentam carga lquida positiva) Mas isso voc entender
com detalhes na aula que vem... Por enquanto, vamos voltar histidina.
A histidina apresenta uma frmula estrutural bastante complexa,
com uma estrutura cclica (cadeia fechada) no seu grupamento lateral
(volte Figura 8.11 para observar). Essa estrutura (chamada anel imidazol
mas no se preocupe com esse termo por agora) tem dois nitrognios em
sua composio. Dependendo do pH em que esse aminocido se encontre,
um desses nitrognios capaz de aceitar um prton e ficar com carga
positiva, o que comportamento caracterstico de uma base. Por isso,
podemos classificar a histidina como um aminocido bsico tambm.
Assim sendo, lisina, arginina e histidina so aminocidos
bsicos.
Talvez voc esteja se perguntando por que a prolina ficou por
ltimo. Veja sua estrutura:

Prolina

Figura 8.12: Estrutura da prolina, um aminocido com a mais particular das estruturas,
por formar um ciclo (cadeia fechada) com o grupamento amino da estrutura geral
de um aminocido.

A prolina um aminocido curioso. Seu grupamento R forma uma

dobra e se une ao grupamento amino. Essa dobra bastante rgida, o
que faz da prolina um aminocido pouco flexvel, o que pode acarretar
rigidez na estrutura de protenas em regies em que esse aminocido esteja

164 C E D E R J
 MDULO 1
presente (mas, como j dissemos, voc vai aprender sobre estrutura de

8
protenas nas Aulas 11 a 14).

AULA
Concluindo a anlise...

Os vinte aminocidos formadores de protenas apresentam

particularidades, que so derivadas do grupamento lateral R que
possuem. Aminocidos como a glicina, alanina, valina, leucina e
isoleucina, assim como a prolina, no apresentam em seus grupamentos
laterais nada alm de carbonos e hidrognios. Como no h grupamentos
ionizveis em gua, esses aminocidos no importa em que pH estejam
so neutros (com carga lquida nula). Alm disso, as cargas parciais
dessas ligaes C-H esto distribudas de tal forma que se anulam, no
promovendo formao de plos na molcula. Esses cinco aminocidos,
portanto, so apolares. Por causa dessa segunda caracterstica, esses
aminocidos so pouco solveis em gua.
Alm desses cinco aminocidos que voc acabou de ver, com a
mesma caracterstica qumica (apolar de carga lquida nula) h tambm
a metionina. A metionina apresenta um tomo de enxofre na sua cadeia
lateral, mas este no est na extremidade (disponvel para interagir),
onde encontramos um CH3, que apolar.
A cistena, assim como a metionina, apresenta um tomo de
enxofre (S); a diferena entre esses dois aminocidos est no fato de que
a cadeia lateral da cistena no acaba em um CH3, mas sim no tomo
de enxofre. Este tomo possui uma capacidade de atrair eltrons que
parecida com a do oxignio. Com isso, queremos dizer que h formao
de plos parciais na molcula de cistena, o que faz com que ela seja
polar, mesmo tendo carga lquida nula. Outras molculas que apresentam
caractersticas semelhantes s da cistena so:
a serina e a treonina, que apresentam uma hidroxila (cada uma)
na extremidade de suas cadeias laterais;
a asparagina e a glutamina, que apresentam um grupamento
NH2 nas suas cadeias laterais.
A presena de plos na cistena, serina, treonina, asparagina e
glutamina faz com que esses aminocidos sejam facilmente solveis
em gua.

C E D E R J 165
Bioqumica I | Introduo aos aminocidos

Fenilalanina, tirosina e triptofano, por sua vez, se comportam

exatamente de modo oposto. O anel aromtico presente nas suas estruturas
faz com que esses aminocidos sejam insolveis em gua (o anel aromtico
bastante hidrofbico apolar). A tirosina acaba tendo uma solubilidade
um pouco melhor em gua por conta da hidroxila que apresenta ligada
ao anel aromtico, mas ainda assim no uma molcula hidroflica.
Os aminocidos cidos (asprtico e glutmico) apresentam, como
prprio nome o diz, um grupamento cido (COOH) em suas cadeias
laterais. Eles alteram seu estado de protonao de acordo com o meio em
que se encontram. Assim, dependendo do pH em que esses aminocidos
estejam, o grau de protonao e tambm a sua carga podem variar. Em
pH fisiolgico, asprtico est sempre ionizado na forma de aspartato (com
uma carga negativa pelo fato de a carboxila do grupamento R ter perdido
seu H) e glutmico na forma de glutamato (pelo mesmo motivo). Esses
dois so aminocidos polares carregados negativamente (em pH 7).
Com cargas opostas ao aspartato e glutamato esto a arginina,
a lisina e a histidina que, por terem um grupo amino (NH2) na cadeia
lateral que varia seu estado de protonao, acabam apresentando cargas
positivas. Assim, esses trs aminocidos so polares e podem apresentar
cargas positivas. Entretanto, em pH fisiolgico (em torno de 7,0), apenas
a arginina e a lisina apresentaro carga lquida positiva, j que o pK da
protonao do nitrognio do anel imidazol da histidina 6.0 (diferente
dos pKs dos grupos amino da arginina e da lisina, que so prximos de
10.0), de forma que esse aminocido s se encontra com carga lquida
positiva em pHs abaixo de 6,0.
Resumindo, podemos classificar os aminocidos em quatro
grandes grupos: apolares, aromticos, polares sem carga e polares com
carga (positiva ou negativa). Veja a Tabela 8.1:

Tabela 8.1: Classificao dos aminocidos

Os vinte aminocidos constituintes de protenas

Aminocidos Aminocidos
Aminocidos Aminocidos
polares sem polares,
apolares aromticos
carga carregados

Glicina Fenilalanina Serina Lisina

Alanina Tirosina Treonina Arginina
Valina Triptofano Cistena Histidina
Leucina Asparagina Aspartato
Isoleucina Glutamina Glutamato
Prolina
Metionina

166 C E D E R J
 MDULO 1
Vale dizer que h uma outra classificao de aminocidos, bem

8
mais simples do que essa, que no leva em considerao as estruturas

AULA
qumicas das molculas, mas que s vale para humanos: aminocidos
essenciais e no-essenciais.
Aminocidos essenciais so aqueles que nosso organismo no
capaz de sintetizar e que, por isso, so essenciais nossa dieta. Os no-
essenciais so aqueles para os quais dispomos de vias de sntese. Para
saber quais so produzidos por nosso organismo e quais precisamos
comer, veja a Tabela 8.2.

Tabela 8.2: Aminocidos que so essenciais e os que no so essenciais dieta dos

seres humanos

Aminocidos essenciais Aminocidos no-essenciais

Leucina Glicina

Isoleucina Alanina

Valina Tirosina

Triptofano Serina

Fenilalanina cido Asprtico

Treonina cido Glutmico

Metionina Asparagina

Lisina Glutamina

Histidina Cistena

Arginina Prolina

Repare que a maioria dos aminocidos que produzimos so aqueles cujas

estruturas pudemos comparar com as de outros aminocidos (ex.: serina
= alanina + OH).

OUTROS AMINOCIDOS

Existem, portanto, vinte aminocidos que podem ser encontrados

em todas as protenas, sejam elas protenas de uma bactria, de uma
planta ou de um mamfero.
Entretanto, podemos encontrar outros aminocidos, alm dos vinte
j listados, em um grupo restrito de protenas. Eles so modificados por
enzimas especficas aps j estarem formando a estrutura das protenas

C E D E R J 167
Bioqumica I | Introduo aos aminocidos

correspondentes. Os exemplos mais clssicos so a 4-hidroxiprolina e a

5-hidroxilisina (Figura 8.13), presentes na protena colgeno (voc ver
mais detalhadamente esses aminocidos quando tratarmos do colgeno,
na Aula 15).

Prolina

4-Hidroxiprolina

Lisina 4-Hidroxilisina

Figura 8.13: 4-Hidroxiprolina e 5-hidroxilisina dois aminocidos raros na constituio

de protenas, presentes somente em protenas como o colgeno. Observe que eles so
apenas modificaes da prolina e da lisina pela insero de uma hidroxila (OH).

Outros exemplos importantes so a ornitina e a citrulina (Figura

8.14), que no so encontradas em protenas, mas participam de vias
metablicas importantes no nosso organismo, como o ciclo da uria,
conforme veremos em Bioqumica II.

Grupamento
cido
Cadeia lateral
Cadeia lateral

Carbono D Carbono D Grupamento

Grupamento amino
amino
Ornitina Citrulina

Figura 8.14: Ornitina e Citrulina no fazem parte da constituio de protenas, mas

tm funo metablica importante.

168 C E D E R J
 MDULO 1
OS AMINOCIDOS DAS PROTENAS SO SEMPRE L-

8
AMINOCIDOS. VOC SABE O QUE ISSO?

AULA
Em todos os aminocidos, o carbono D est ligado a quatro
constituintes diferentes, exceo da glicina, na qual o grupo R um
tomo de H. Em tal situao, dizemos que esse carbono assimtrico, ou
seja, que no h igualdade entre nenhum dos radicais, de forma que no
h simetria na molcula (se voc cortar a molcula ao meio, com uma linha
que passe pelo carbono D, no ver igualdade nas duas metades).

Alanina

D) ligado a quatro radicais diferentes: amina (R1), carboxila (R2), hidrognio (R3)
Figura 8.15: Frmula estrutural da alanina, que mostra o carbono central (carbono

e metila (R4). Por ter quatro radicais diferentes ligados a esse carbono D, ele

D assimtrico.
chamado assimtrico. exceo da glicina, todos os aminocidos possuem o carbono

Todo carbono assimtrico tambm chamado carbono quiral.

A maior caracterstica dos carbonos (ou centros) quirais terem imagens
especulares que no podem ser sobrepostas perfeitamente. Complexo?
Calma, voc j vai entender o que isso significa.
Primeiro, vamos a um exemplo mais cotidiano. Faa a experincia
se tiver um espelho por perto, ou, se no, apenas tente imaginar. Projete
sua mo direita a uma distncia de aproximadamente 5 centmetros do
espelho. Agora, encoste sua mo esquerda no espelho, s que com a
palma voltada para voc. Compare a imagem da sua mo direita com a
sua mo esquerda encostada no espelho. So iguais, no so? Dizemos
que a sua mo esquerda a imagem especular (imagem no espelho) da
sua mo direita.
Pois ! Mas, e se voc quiser colocar a sua mo direita em cima
da sua mo esquerda, ambas com as palmas voltadas para baixo? Isso
no ser possvel! Veja a Figura 8.16.

C E D E R J 169
Bioqumica I | Introduo aos aminocidos
Foto: Giuseppe Crimeni

Figura 8.16: Embora suas mos paream iguais e uma seja a imagem especular da outra , no possvel
colocar a direita sobre a esquerda.
Fonte: www.sxc.hu

Embora paream iguais, elas so apenas parecidas, e h elementos

(os dedos) em lugares diferentes em uma e em outra. O mesmo acontece
com uma molcula que tem um carbono quiral. Veja, na Figura 8.17, o
que acontece com a alanina:

Espelho

Figura 8.17: Embora, no espelho, as duas imagens da alanina paream ser exatamente
a mesma estrutura, isso no verdade. As posies de R1 e R3 na estrutura do lado
esquerdo esto trocadas em relao do lado direito.

Os quatro grupos R que formam os aminocidos podem ocupar

dois arranjos diferentes no espao em relao a um plano, os quais no so
perfeitamente sobreponveis (no possvel projetar um sobre o outro).

170 C E D E R J
 MDULO 1
Resumindo, para cada molcula de aminocido, h duas

8
ESTEREOISMEROS
estruturas possveis. Essas duas possibilidades estruturais representam os

AULA
Molculas quase
ESTEREOISMEROS desses aminocidos, que so chamados de D (destrgero, iguais, que possuem
os mesmos tomos, os
nome derivado de lado direito) e L (levgero, derivado de lado mesmos grupamentos
funcionais, mas
esquerdo). A alanina, por exemplo, pode ser chamada de D-alanina
apresentam diferente
ou de L-alanina, dependendo da posio de seus grupos R. organizao espacial
dos seus tomos.

A designao L ou D foi proposta por Emil Fisher, em 1891, quando

este pesquisador caracterizou as formas D e L do gliceraldedo, um
intermedirio do metabolismo da glicose nas nossas clulas (voc
aprender sobre essa molcula em Bioqumica II).

Agora que voc j sabe o que um L-aminocido, podemos

explicar por que as protenas s possuem L-aminocidos: isso acontece
porque as enzimas que sintetizam os aminocidos possuem STIOS ATIVOS STIO ATIVO
capazes de sintetizar apenas as formas L dos aminocidos. Local onde ocorre
a reao qumica
catalisada pela
enzima.

Apenas alguns poucos peptdeos (pequenos segmentos de aminocidos)

de bactrias possuem aminocidos na forma D. No nosso organismo, os
D-aminocidos so produzidos por enzimas que convertem os L-aminocidos
em D-aminocidos. Essas enzimas so especficas para cada aminocido, e no
so abundantes. Na verdade, no se conhece racemases (nome que se d a
esse grupo de enzimas) para todos os aminocidos no nosso organismo.
Est querendo saber por que temos uma enzima que produz aminocidos
que no vo ser utilizados para constituir protenas? Faz todo sentido!
Acontece que os D-aminocidos produzidos tm funes especiais, em
geral associadas ao sistema nervoso central, como o caso da D-serina

CONCLUSO

Os aminocidos so molculas fundamentais para a vida, pois

so as unidades formadoras de todas as protenas dos organismos.
Entender a estrutura desses aminocidos importante para que, nas
prximas aulas, voc entenda a maneira como as protenas se estruturam
espacialmente.

C E D E R J 171
Bioqumica I | Introduo aos aminocidos

ATIVIDADE FINAL 2

Carbonos quirais

A seguir, voc encontrar diversos pares de molculas. Identifique nelas:

a. se h carbono assimtrico e qual (aponte na figura);

b. se a molcula quiral;

c. se uma a imagem especular da outra.

Dupla 1

a. _____________________________________
b. _____________________________________
c. ______________________________________

Dupla 2

a. _____________________________________________________________________
b. _____________________________________________________________________
c. ______________________________________________________________________

Dupla 3

a. ________________________
________________________
b. ________________________
________________________
c. ________________________
________________________

172 C E D E R J
 MDULO 1
Dupla 4

8
AULA
a. ________________________
________________________
b. ________________________
________________________
c. ________________________
________________________

RESPOSTA COMENTADA
Antes de mais nada, preciso que voc tenha em mente as definies
de carbono assimtrico, molcula quiral e imagem especular.
Carbono assimtrico aquele que possui ligados a si quatro radicais
diferentes e que faz com que nenhum plano que se trace sobre a
molcula d origem a duas metades iguais (simtricas). Toda molcula
que possui um carbono assimtrico uma molcula quiral, cujo centro
quiral esse carbono. Para ser quiral, o reflexo dessa molcula em
um espelho imaginrio no pode ser sobreponvel molcula original,
assim como suas mos que, embora paream exatamente iguais, so
apenas uma a imagem especular da outra.
A partir daqui, podemos comear a responder atividade:
A Dupla 1 tem um nico carbono, que assimtrico; portanto,
a molcula quiral. Se voc imaginar um espelho entre as duas
molculas representadas, ver que a da direita exatamente a imagem
especular da esquerda.
Na Dupla 2, o carbono do meio assimtrico tambm e, por isso, a
molcula quiral. Novamente imaginando um espelho entre as duas,
ver que uma a imagem especular da outra.
Na Dupla 3, temos apenas um tomo de carbono, que possui 3 radicais
diferentes ligados a ele (o Br se repete); ou seja, este carbono no
assimtrico. Se voc olhar a molcula da direita num espelho, ver que
a da esquerda representa exatamente seu reflexo. Olhando com um
pouco mais de cuidado, perceber que a molcula da esquerda pode
ser sobreposta da direita (na verdade, o reflexo exatamente igual
molcula original). Por isso, no uma molcula quiral.
Por fim, na Dupla 4, temos novamente apenas trs radicais diferentes
ligados ao carbono, o que faz com que ele no seja assimtrico.
A molcula da direita o reflexo da molcula da esquerda; se voc
analisar com ateno, ver que no possvel sobrep-las. Isso faz
dessa molcula, diferentemente da molcula da Dupla 3, uma molcula
quiral (mesmo no tendo carbono assimtrico).

C E D E R J 173
Bioqumica I | Introduo aos aminocidos

RESUMO

Os aminocidos so molculas que apresentam um grupamento amino (NH3+) e um

grupamento carboxila (COOH) caracterstico dos cidos orgnicos.
H vinte aminocidos constituintes de protenas, os quais podem ser agrupados de
duas maneiras: de acordo com a capacidade de sntese em humanos (em essenciais
dieta e no-essenciais) ou, em uma classificao mais geral, de acordo com suas
caractersticas qumicas.
Glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina e metionina so aminocidos
que no possuem nem carga lquida nem polaridade, sendo pouco solveis em
gua; os aminocidos aromticos (triptofano, tirosina e fenilalanina) so tambm
pouco solveis em gua e, por possurem um anel aromtico, so os mais volumosos
dos vinte aminocidos.
Grupamentos formados por carboxilas, oxignio, enxofre e nitrognio
proporcionam a alguns aminocidos caractersticas polares, quer sejam neutros
ou carregados. No primeiro caso, encontramos a serina, a treonina, a cistena, a
asparagina e a glutamina. No segundo, precisamos de uma subdiviso: a lisina, a
histidina e a arginina so carregadas positivamente, ao passo que o asprtico e o
glutmico so carregados negativamente.
Outra questo importante sobre a estrutura dos aminocidos que constituem
protenas o fato de que, tirando a glicina, todos possuem um carbono quiral, ou
seja, tm quatro radicais diferentes ligados ao carbono D. As duas formas possveis
de cada aminocido so chamadas D e L.
Constituindo protenas na maior parte dos organismos h apenas aminocidos na
forma L, pois as enzimas que os sintetizam so capazes de faz-lo somente dessa
maneira. Entender a estrutura desses aminocidos fundamental para a compreenso
futura das conformaes que as protenas compostas por eles assumem!

174 C E D E R J