Apuntes de la Asignatura Enzimologa

y sus Aplicaciones

29/09/2014

Tema 1
La enzimologa es una disciplina de la Bioqumica centrada en el estudio y la
caracterizacin de las biomolculas (enzimas) que catalizan reacciones qumicas en los
sistemas biolgicos.

Caractersticas de una enzima:

- Aceleran reacciones sin ser consumidas en el proceso (catalizador); por lo tanto
se necesitan en poca cantidad.
- Estn presentes en todos los organismos vivos.
- Son responsables de casi todos los procesos en los seres vivos:
Metabolismo (catabolismo y anabolismo).
Transmisin de la informacin (replicacin de ADN)
- Son responsables de las propiedades especiales de muchos seres vivos (veneno
de las serpientes: que estn formados por enzimas proteolticas;
bioluminiscencia).
- Son muy abundantes: una clula animal puede contener alrededor de 4000
enzimas diferentes en un momento dado.
- Son ubicuas: se pueden encontrar en cualquier fraccin celular.
- Son la base de la vida:
Aumentan espectacularmente la tasa de reaccin y por tanto disminuye el
tiempo de la reaccin haciendo que sea apropiado a escala biolgica.
Catalizan reacciones bajo condiciones normales para la vida
(Temperatura, presin y pH nos extremos.
- Son altamente especficas tanto:
por el tipo de sustrato, como
No producen productos secundarios
por el tipo de reaccin

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 El grado de especificidad vara de una enzima a otra, pudiendo encontrar
enzimas:
poco especficas, por ejemplo las peptidasas, fosfatasas o esterasas.
con especificidad de grupo: hexoquinasas.
con especificidad absoluta o casi absoluta, como la ureasa.
Las enzimas pueden ser enantioselectivas, es decir, solo utilizaran como sustrato
una forma enantiomrica de un compuesto. Esto explica por qu en la naturaleza
solo encontramos formas L de los aminocidos constituyendo protenas y formas
D de los glcidos.
- Las enzimas se encuentran finamente reguladas por:
Factores ambientales.
Otros factores.
Necesidades de la clula.
Razones por las que las enzimas son finamente reguladas:
Por economa de la clula.
Para el buen funcionamiento de la clula todo debe estar finamente
regulado.

Naturaleza de las enzimas

La mayora de las enzimas son de naturaleza proteica. La ureasa (Jmol. Chem: 69:435-
441) fue la primera enzima cristalizada.
La estructura de una enzima y su funcin estn ntegramente relacionadas. Toda la
estructura tridimensional de una enzima est diseada para conformar el centro activo
de una enzima.
Oxalato descarboxilasa: Ec 4.1.1.2
No todas las enzimas son de origen proteico:
- Ribozimas: son ARNs con capacidad cataltica.
Las ribozimas presentan actividades catalticas como:
Ruptura y formacin de enlaces fosfodiester en molculas de ARN
propias (intrones del grupo I y II) o ajenas.
Actividad aminoailtransferasa de los ribosomas.
El hecho de que las ribozimas sean molculas de cido ribonucleico con
actividad biolgica proporciona una posible solucin al dilema del origen de la
vida.

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 Algunos usos teraputicos de las ribozimas son:
el tratamiento de infecciones virales (ribozima frente al virus del SIDA)
terapia gnica frente al cncer (ribozima capaz de destruir el ARN
mensajero del FCEV factor de crecimiento endotelial vascular)
Otras enzimas particulares son las
- Abzimas: anticuerpos (por lo tanto de origen proteico) con actividad cataltica.
Qu es y cmo funciona un anticuerpo?
Los anticuerpos o inmunoglobulinas G son protenas en forma de Y
encargadas del reconocimiento de antgenos extraos al organismo.
Una abzima, adems de unirse al antgeno como lo hara un anticuerpo, lo
transformar en un producto.

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Nomenclatura de las enzimas

Cmo se nombran las enzimas?

Nombre recomendado:
Regla general: aadiendo la terminacin asa al nombre del sustrato o accin cataltica
de la enzima.
Ej: Ureasa (cataliza la hidrlisis de la urea).
Ej: Lactato deshidrogenasa (cataliza la oxidacin del lactato para rendir piruvato).

Excepciones: algunos nombres de enzimas son antiguos y no hacen referencia al

sustrato, como por ejemplo la catalasa.

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Nombre sistemtico:
La sistematizacin empez en 1995 mediante una iniciativa de la Unin Internacional
de Bioqumica y Biologa Molecular gracias a la Comisin de Enzimas (Enzyme
Comission).
Se establecieron los grandes grupos (clases) de enzimas en funcin del tipo de reaccin
que catalizan:
1. Oxidoreductasas: catalizan reacciones de oxidacin-reduccin.
2. Transferasas: catalizan la transferencia de grupos funcionales.
3. Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrlisis (C-O, C-N, C-C).
4. Liasas: catalizan la eliminacin de grupos (con formacin de dobles enlaces).
5. Isomerasas: catalizan la isomerizacin de compuestos.
6. Ligasas: COMPLETAR

Cada clase de enzimas se divide en subclases, y esas subclases en sub-subclases. Cada

enzima queda clasificada por un cdigo: EC a.b.c.d.

(Enzyme Comission)
a. Indica la clase (de la 1 a la 6), de acuerdo con la reaccin que cataliza.
b. Indica la subclase, de acuerdo con el tipo de sustrato o enlace sobre el que acta.
c. Indica la sub-subclase, detallando ms el tipo de reaccin (como por ejemplo
especificando el tipo de aceptor o grupo que elimina).
d. Indica el nmero de serie de la enzima dentro de la sub-subclase.

Nombre sistemtico de las Oxidorreductasas:

El nombre se construye mediante la unin del nombre del donador (de e-), el aceptor (de
e-) y la palabra oxidoreductasa:
donador : aceptor oxidoreductasa
Ej: Lactato deshidrogenasa (1.1.1.27).

(S) lactato:NAD+ oxidoreductasa

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Nombre sistemtico de las Transferasas:
El nombre se construye mediante la unin del nombre del donador (del grupo a
transferir), el aceptor (del grupo transferido), el nombre del grupo y la palabra
transferasa:
donador : aceptor:grupo + transferasa
Ej: Hexoquinasa (2.7.1.1).
O
-
OH + O P O
ATP ADP + H -
O
H O H H O H
H H
OH H OH H
Hexoquinasa
HO OH HO OH

H OH H OH

-D-Glucopiranosa -D-Glucopiranosa-6-fosfato

Indica la posicin del carbono

donde se ha transferido el grupo

ATP:D-Hexosa 6 fosfotransferasa

Nombre sistemtico de las Hidrolasas:

El nombre se construye mediante la unin del nombre del sustrato, el nombre del grupo
que se libera tras la hidrlisis y la palabra hidrolasa:
sustrato : grupo + hidrolasa
Ej: Acetilcolinesterasa.

Acetilcolina acetilhidrolasa

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Nombre sistemtico de las Liasas:
El nombre se construye mediante la unin del nombre del sustrato, el nombre del grupo
que se libera tras la ruptura y la palabra liasa:
sustrato : grupo + liasa
Ej: Oxalato descarboxilasa (4.1.1.2.).

Oxalato carboxiliasa

Nombre sistemtico de las Isomerasas:

El nombre se construye segn el tipo de isomerizacin que llevan a cabo (racemizacin,
epimerizacin, isomerizacin).

EC 5.1, racemasas y epimerasas

Nombre sistemtico de las Ligasas:

El nombre se construye mediante la unin del nombre de los dos sustratos que une,
seguido de la palabra ligasa:
sustrato 1: sustrato 2 + ligasa
Ej: Piruvato carboxilasa (6.4.4.1).

Piruvato dixido de carbono ligasa

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El cdigo EC solo hace referencia a la reaccin que cataliza la enzima, no al origen de
la misma, pudindose encontrar enzimas diferentes en distintos organismos que por
similitudes estructurales posean la misma funcin cataltica; sin embargo est enzimas
recibirn todas la misma denominacin sistemtica mediante el cdigo EC. Como le
ocurre a la Hexoquinasa, que se encuentra en multitud de organismos vivos.
Todas las enzimas conocidas (alrededor de 5300) se encuentran recogidas en la base de
datos ENZYME, alojada en el servidor EXPASY en la siguiente direccin:
http://enzyme.expasy.org/
Cada vez que se descubre una enzima, se enva a este servidor para que la clasifiquen y
para que le asignen un nmero.
La base de datos ENZYME es una herramienta muy importante para la enzimologa ya
que recoge toda la informacin conocida de una enzima determinada: nombre
sistemtico, reaccin que cataliza

Hitos ms relevantes en el estudio de las enzimas:

La utilizacin de las enzimas y el aprovechamiento de procesos enzimticos se remonta
al antiguo Egipto.
El estudio formal de las enzimas se inicia a finales del siglo XVIII. Gracias al mtodo
cientfico se determinan todas las caractersticas que hemos mencionado.
Eje cronolgico.

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