Universidade Estadual de Maring

Depto de Qumica
Disciplina: Qumica e Tecnologia de Alimentos
Prof. Dr. Jesu Verglio Visentainer

Aminocidos, Peptdeos e Protenas

Enzimas
Tecnologia de Protenas
Anlises Qumicas: Aspectos analticos

Protenas
*Melhor protena para o Homem?
*Partes do corpo humano rico em protenas (cabelo, unha, pele, sangue, orgos).
*Importncia na Alimentao:
Dieta aprotica (problemas com o crescimento, desenvolvimento do crebro)
*Protena (mais cara) em relao aos carboidratos (farinhas) e gordura (banha porco, sebo etc.).
Em mdia: Animal ingesto de 3 a 5kg de protena vegetal para converter 1kg de protena animal.
*Fontes proticas mais comuns:
Animal:
Carnes (animais terrestres: incluindo insetos e animais domsticos)
Carnes (animais marinhos)
Ovos
Leite e derivados
Vegetal:
Protenas vegetais (fontes naturais ou isoladas) Uma alternativa para minimizar a fome?
So protenas completas nutricionalmente?
Fatores anti-nutricionais.
Soja (aceitao e rejeio):
Soja integral; Leite de soja (vacas mecnicas); Queijo de soja (tofu);
Farinha de Soja Desengordurada (FSD); Protena de Soja Texturizada (PTS - Carne de soja);
Concentrado proteco de soja (~70% de protena);
Isolado proteco de soja (~90% de protena).

Classsificao das protenas de acordo com a funo biolgica:

Classe

Exemplo

Enzimas

Urease; tripsina.

Protenas Transportadoras

Hemoglobina, Albumina do soro.

Protenas de Reserva

Gliadina (trigo); Ovoalbumina (ovo); Casena (leite).

Protenas Contrteis

Actina; Miosina

Protenas Estruturais

Queratina; Colgeno; Elastina.

Protenas de Defesa

Imunoglobulinas; Veneno de cobra, Ricina (mamona)

Protenas Reguladoras

Insulina; Hormnio (Growth Hormone - GH)

AMINOCIDOS E PROTENAS

AMINOCIDO

cido carboxlico aminado na posio .

H
R - C - COOH
NH
.. 2

CARTER
CIDO

RADICAL

CARTER
BSICO

AMINOCIDOS PROTICOS:
- Todos

apresentam configurao L. Exceto glicina R =H;

- 20 aa no total;
-

Classificados de acordo com o comportamento do grupo R.

AMINOCIDOS ESSENCIAIS PARA HUMANOS:

Metionina, Fenilalanina, Lisina, Valina,
Treonina, Triptofano, Leucina, Isoleucina, Arginina (s para crianas), Histidina (alguns
autores no consideram).

ESTRUTURA, SIMBOLOGIA E CLASSIFICAO DOS AMINOCIDOS

CLASSIFICAO:
Em relao ao grupamento R = Apolar, Polar, Bsico e cido
cido L-Asprtico
asp (cido)
d
PI=2,77
cido L-glutmico
glu (cido)
e
PI=3,22
L-Alanina
ala (apolar)
a
PI=6,00
L-Arginina
arg (bsico)
r
PI=11,15
L-Aspargina
asn (polar)
n
PI=5,41
L-Cisteina
cys (polar)
c
PI=5,02
L-Fenilalanina
phe (apolar)
f
PI=5,48
Essencial
Glicina
gly (apolar)
g
PI=5,97

L-Glutamina
gln (polar)
q
PI=5,65
L-Histidina
his (bsico)
h
PI=7,47
Essencial
L-Isoleucina
ile (apolar)
i
PI=5,94
Essencial
L-Leucina
leu (apolar)
l
PI=5,98
Essencial
L-Lisina
lys (bsico)
k
PI=9,58
Essencial
L-Metionina
met (apolar)
m
PI=5,74
Essencial
L-Prolina
pro (apolar)
p
PI=6,30
L-Serina
ser (polar)
s
PI=5,68
L-Tirosina
tyr (polar)
y
PI=5,66

L-Treonina
thr (polar)
t
PI=5,64
Essencial
L-Triptofano
trp (apolar)
w
PI=5,89
Essencial
L-Valina
val (apolar)
v
PI=5,96
Essencial

PEPTDEOS:
Ligao peptdica - Unio entre os aminocidos
2 aa Dipeptdeo
3 aa Tripeptdeo
vrios Peptdeo (massa molecular at 10.000) EX: Insulina 30aa (estimula o uso de glicose pelas
clulas); Bradicinina 9aa (antiflamatrio); e outros com intensa atividade biolgica.
Menor que 10aa (Oligopeptdeo)
Maior que 10aa (Polipeptdeo)

H2N - CH2 - C

H3C - CH - C

O
O-H

O
O-H

H - N -H

H2O

O
H2N - CH2 - C

NT

CH3
N - CH - C
H

LIGAO PEPTDICA

O
O-H

CT

PROTENA CONSTITUDA DE RESDUOS DE AMINOCIDOS

AMINOCIDOS RAROS NAS PROTENAS:

- 4-Hidrxi-prolina Abundante no colgeno:

H-O

COOH
N
H

Desmosina abundante na elastina.

H2N

COOH
CH
(CH2)3

H2N
CH

NH2
(CH2)2

(CH2)2
+
N

HOOC

CH
COOH

(CH2)4
CH
H2N

COOH

AMINOCIDOS NO PROTICOS:
Ocorrem em forma livre ou combinada. * - Alanina (constituinte da vitamina cido pantotnico)

H2C - CH2 - COOH

NH2

PROTENAS
Polmeros constitudos de resduos de aminocidos.
FUNES:
- Estrutura dos tecidos: colgeno, elastina;
- Transporte: Hemoglobina;
- Defesa: Anticorpos ou imunoglobulinas;
- Metabolismo: Enzimas;
- Energia: 4,1 Cal/g.

CLASSIFICAO QUANTO S ESTRUTURAS:

-Primria:
Sequncia de aminocidos

lys...his...met...trp...met

ou

k...h...m...w...m

Secundria:

Estrutura helicoidal especfica, mantida por ligaes de hidrognio.

A cada 3,6 resduos de aa forma-se uma ligao de hidrognio:

cadeia C = O::::::::::H - N cadeia

- Terciria:
Estrutura compacta e enovelada, mantida por:
Ligaes dissulfdicas;
Ligaes de hidrognio
Foras de van der Waals:
London - interaes hidrofbica - molculas apolares (interao dipolo instantneo dipolo
induzido);
Keesom (interao dipolo permanente dipolo permanente)
Debye (interao dipolo permante dipolo induzido)

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QUATERNRIA :
Mantm as sub-unidades estruturais unidas.
Duas ou mais cadeias polipeptdicas.
Protena fibrosa

Protena Globulares

NT

CT

NT

CT

NT

CT

NT

CT

DESNATURAO DE PROTENAS
Definio:
qualquer mudana na forma natural da protena, qualquer mudana na estrutura secundria,
terciria ou quaternria, sem alterao da estrutura primria.
A desnaturao um processo altamente cooperativo, isto , quando se desnatura uma parte da protena
o restante da molcula desnatura-se com maior facilidade (busca o menor estado de energia livre para o
sistema).
No processo de desnaturao geralmente ocorre um aumento da viscosidade e diminuio da solubilidade.
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DESNATURAO PELO CALOR:

Aumenta as vibraes dos radicais R (movimentos rotacionais e translacionais).
Rompe foras de van der Waals e ligaes de hidrognio (ponte de H).
Pode romper interligaes dissulfeto
Exemplo:
Formao da nata do leite
Permanente em cabelo
Combinao de reagentes com calor.
Vantagens do Tratamento Trmico:

Inativao de enzimas;
Inativao de fatores anti-nutricionais;
Geralmente aumenta a digestibilidade;
Destruio de micro-organismos;
Alterao das propriedades funcionais (solubilidade, espumabilidade e emulsificao);
Pode ser reversvel ou irreversvel (depende da combinao tempo vs temperatura).

DESNATURAO DURANTE O CONGELAMENTO:

As estruturas das protenas so aproximadas. Ocorre a formao de novas interaes ou ligaes.
Ocorre principalmente inter-troca entre grupos S-H com S-S-.
Exemplo:
Queijo kori-tofu
Soluo de protena de soja
Congelamento lento
Forma matriz
Descongelamento
Queijo esponjoso

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DESNATURAO COM DETERGENTES:

Em meio aquoso, os grupos hidrofbicos esto voltados para o centro da matriz protica e os
hidroflicos para fora.
O detergente compete com os grupos hidrofbicos da protena.
DESNATURAO COM ALCLIS
A desnaturao ocorre devido ao rompimento das interaes eletrostticas, desestabilizando a
estrutura terciria.

+
-

---COO ~~~H3N---

----COO- +

---NH2

---COO-~~~HO-R

---COO- +

R-O-

+
---COO ~~~( H3N)2C---

--- COO- +

---C(NH2)

(grupo guanidnico)
Carga lquida negativa permite a interao com molculas de gua, aumentando a solubilidade.
Protena submetida a meio alcalino solvel neste meio, mas retornando ao pH neutro ou cido
moderado ela reduz a solubilidade.
Aspectos Favorveis com o uso de alclis:
No processamento de alimentos peeling (pssego, batata, manga etc.), extrao de protenas
vegetais (ex. soja), destruio de substncias txicas (aflatoxinas) e de inibidor de proteases (fator
anti-tripsina).
Aspectos Desfavorveis:
Destruio da estrutura do alimento.
Cachorros alimentados com casena tratada severamente com alclis, eliminaram a protena nas
fezes sem alterao (hidrlise), devido a formao de D-aa, os quais no so reconhecidos pelas
enzimas proteolticas.
Ratos apresentaram leses renais quando alimentados com protena de soja severamente submetida
a meio alcalino.

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Se a concentrao de alclis usada ao mnimo e com menor temperatura possvel para solubilizar,
no so observados efeitos indesejveis.

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DESNATURAO COM CIDOS

Ponto isoeltrico e pH
Neste sistema a molcula de aa eletricamente neutra e no apresenta mobilidade se submetida a
um campo eltrico.
A composio primria dos aminocidos reflete o ponto isoeltrico da protena.

Glicina: pK1 = 2,34; pK2 = 9,6

Balano de Carga
Exemplo: Alanina

pK1 (-COOH) = 2,34

pK2 (-NH3) = 9,69

pH crescente
+NH3CHRCOOH

+
pH < 1

+NH3CHRCOOH
+NH3CHRCOO-

+/+
pK1 = 2,34

+NH3CHRCOO

+NH3CHRCOONH2CHRCOO-

--

+/
pHi

+ /
pK2 = 9,69

pHi = pK1 + pK2/2

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NH2CHRCOO-

pH > 10

EFEITO DE SAIS SOBRE NA INTERAO DAS PROTENAS

COM GUA
Os sais cooperam ou competem para a interao.
SALTING-IN:
Baixa de sais:
A quantidade de gua que uma protena retm, aumenta com o aumenta da concentrao de sal at certo limite.
Aumenta a quantidade de gua de hidratao.

+
NH3

_
+
NH3 Cl (H2O)
6

NaCl
OOC

_ +
COO Na (H2O) 4

PROTENA INSOLVEL

PROTENA SOLVEL

Aumenta a gua de hidratao.

Ex. Globulinas: colocando um pouco de sal elas se dissolvem, em gua pura no.

SALTING-OUT:
Elevada de sais:
Remove a gua de hidratao, o sal compete com a protena pela gua. Reduz a gua de hidratao das molculas
proticas, reduzindo a solubilidade.

Exemplo: Fabricao do tofu

PROTENA ............. (H2O)n

MgSO4 (Elevada )

interao

PROTENA (PRECIPITADA)

Mg++ (H2O)n + SO4-- (H2O)n

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PROTENAS VEGETAIS
Fluxograma

Laboratrio (controle de umidade, leo)

Operaes de preparo para extrao de leo

EXTRATOR
Micela

Farelo com solvente

Filtrao

Dessolventizao

Destilao (separao leo do solvente)

Tostagem (nem sempre)

leo bruto

Peletizao (evita perdas da farinha transporte)

*Degomagem

Ensacamento

*Neutralizao

Farelo (Animal)

*Branqueamento
*Desodorizao

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Farinha (Humana)

Produtos Proticos e Funcionalidade

Farinha de Soja Integral
Gro Integral
Hipoctilo (3%)

Cotiledone (89%)

Casca (8%)

Moagem

Farinha de Soja Integral (presena de fatores anti-nutricionais)

Cozimento (100oC/15min.)
Farinha de Soja Cozida (Farinha panificvel, confeitarias)

Protena de Soja Texturizada (PTS):

Farinha de soja desengordurada (FSD) + gua
Extrusor Combina calor, umidade e energia de cisalhamento.
Rompe ligaes e as interaes so todas rompidas
Protena

Protena

(No Mastigvel)

(Mastigvel)

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Concentrado Protico de Soja (comercialmente Protena concentrada)

Farinha de Soja Desengordurada (FSD)

HCl pH = 4,5 (PI)

Solveis (descartado)

Protena + Polissacardeos
NaOH pH= 7,0
Atomizao
Concentrado Protico de Soja (70% pt)

Isolado Protico de Soja (comercialmente protena isolada)

Farinha de Soja Desengordurada (FSD)
pH 8 a 9 (agitao)
(Solubilizao das protenas, dissocia polifenis, disperso de fibras)
Insolveis

Solveis

(polissacardeos, algumas protenas)

(protinas, polifenis, minerais, aucares, fibras)

pH 4,5 (Centrifugao)

Solveis

Insolveis

(aucares, minerais, c. ftico)

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Isolado Protico de soja (90%pt)

Protena Vegetais Hidrolizadas (PVH):

Protena (isolado protico)

Hidrlise cida

Aminocidos Acidificados
Neutralizao
Aminocidos livres ou dipeptdeos
(Certos aminocidos ou dipeptdeos visam realar o sabor e aroma Carnes de peixe, aves,
bovina)
Glutamato Monossdico
A firma japonesa AJINOMOTO possui o Know-How deste 1890.
Na+ -OOC-CH2-CH2-CH(NH2)COOH

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PROCESSAMENTO:
SOJA

EXTRAO DE LEO LEO BRUTO

FARELO DE SOJA
DESENGORDURADO
(FSD)
TOSTAGEM
50% DE PROTENA
PIZZAS
SORVETES
BOMBONS

PROTENA TEXTURIZADA
(PTS)
CARNE DE SOJA

FARINHA
(no mastigvel)

RAO
ANIMAL

PROTENA TEXTURIZADA
(mastigvel)

FARINHA DE SOJA
DESENGORDURADA
(FSD)

CONCENTRADO
PROTICO

70%pt

ISOLADO
PROTICO

90%pt

LIMITAES:
FARELO DE SOJA LIPOXIGENASES ATUA NO GRUPO 1,4-CIS-CIS-PENTADIENO

OFF- FLAVORS ( Aldedos, cetonas, lcoois etc)

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INIBIDOR DE TRIPSINA (I.T.)

uma protena com massa molecular = 21.500, composta por 194 resduos de aa.

TRIPSINA
(enzima)

INIBIDOR DE
TRIPSINA
(substrato)

COMPLEXO
TRIP ....INIB.TRIP.

No produz produto
e no libera a enzima

MECANISMO DE AO DO INIBIDOR DE TRIPSINA IN VIVO

COLECISTOQUININA
(mucosa)

TRIPSINOGNIO
6aa
PROTENA
DIETA
TRIPSINA

(intestino)

INIBIDOR DE
TRIPSINA

PEPTDEOS
AMINOCIDOS
COMPLEXO
TRIP ....INIB. TRIP.

INATIVO

FEZES

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TRIPSINOGNIO uma enzima de reserva que quando hidrolisada libera 6aa finais e passa a
ser a tripsina (enzima proteoltica).
COLECISTOQUININA Hormnio presente na mucosa do intestino. Serve como mensageiro
entre o pcrea e o intestino. sensvel a peptdeos e aa livres. Na falta de peptideos ou
aa livres envia a mensagem.
-

O pncreas aumenta de volume devido a atividade intensa.

Alm de no aproveitar a protena da dieta est tirando aa endgenos para a formao do

tripsinognio.

HEMAGLUTININA - Aglutina glbulos vermelhos do sangue.

Adere na parede do intestino, evitando absoro de nutrientes.
FATORES ANTI-NUTRICIONAIS - INIBIDOR DE TRIPSINA E HEMAGLUTININA - So
termo-sensveis. Inativados a 1000C/15MIN.
Controle:
Controle qumico usado na tostagem e em outros produtos de soja
Medida da atividade da urease
Urease A inativao da enzima (E.C. 3.5.1.3) uma medida da eficincia do tratamento trmico.
Enzima resistente ao tratamento trmico em relao a outros fatores anti-nutricionais.
(H2N)CO

H2O

CO2

NH3

H2O

NH4 +

NH3
-

OH

Tubo de ensaio (Farinha, Uria, Tampo pH 7)

Se elevar o pH (urease ativa)

Se no alterar (Urease inativa) tratamento trmico eficiente

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Extruso

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