METABOLISMO DE LAS

PROTEINAS
Dra. VIOLETA DAVILA

IMPORTANCIA BIOMDICA
Un adecuado metabolismo de las protenas es esencial para
la integridad estructural y funcional de las clulas.
Estados de deficiencia de aminocidos pueden producirse si
faltan aminocidos esenciales en la dieta, o si estn presentes
en cantidades inadecuadas.
Estos trastornos nutricionales incluyen:
kwashiorkor, que sobreviene cuando se desteta a un nino y
se le suministra una dieta con poca protena, y
Marasmo, en el que tanto la ingestin calrica como
aminocidos especficos son deficientes.

PROTEINA
El bioqumico holands;
Mulder utiliz por primera vez
en 1938;
Viene del griego protos,
que significa primario,

Lo que ocurre primero o

de primera clase.

PROTEINAS
Las protenas son las unidades bsicas de la
arquitectura celular y de ellas depende la
integridad
constitucional
y
funcional
del
organismo.
Son las macromolculas orgnicas mas
abundante de la clula.
A diferencia de los lpidos y carbohidratos, no
existen reservas orgnicas de protenas, puesto
que toda molcula de protena realiza una funcin
vital y toda protenas posee un papel especifico.

PROTEINAS Composicin
Hay ciertos elementos qumicos que todas ellas poseen, pero los
tipos de protenas los contienen en diferentes cantidades.
Estn constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H),
oxgeno (O) y nitrgeno (N);

Tambin
pueden
contener
azufre (S) y fsforo (P) y, en
menor proporcin, hierro (Fe),
cobre (Cu), magnesio (Mg),
yodo (Y).

Los aminocidos
Son las unidades bsicas que forman las protenas.
Composicin qumica general: Un grupo amino (-NH2) y otro
carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono (-C-).
Las otras dos valencias de ese
carbono quedan saturadas con
un tomo de hidrgeno (-H) y
con un grupo qumico variable
al que se denomina radical (R).

Los aminocidos
Su unidad bsica son los aminocidos
Existen 20 aminocidos donde cada uno tiene un radical diferente.

Los aminocidos
Dependiendo del tipo de aminocidos que contiene una protena, sta se puede
clasificar en:

Protenas de alto valor biolgico: Contienen los 8

aminocidos esenciales. Se encuentran en alimentos de
origen animal como carne, pescados, huevos y lcteos.
Protenas de bajo valor biolgico: No contienen todos los
aminocidos esenciales. Estn en alimentos de origen
vegetal como cereales, legumbres, verduras y frutas.

Los aminocidos esenciales

Son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por s
solo, sea su nica fuente es la ingesta directa a travs de la
dieta.
Solo ocho aminocidos son esenciales para todos los
organismos.
Algunos se pueden sintetizar, podemos sintetizar la alanina a
partir del piruvato.

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

Histidina y Arginina solo son esenciales en perodos de

crecimiento celular, la infancia, la lactancia y la enfermedad

Propiedades de las Protenas

Especificidad:

Cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza

porque posee una determinada estructura primaria y una
conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la
estructura puede significar una prdida de la funcin.
No todas las protenas son iguales en todos los organismos,
cada individuo posee protenas especficas que se manifiestan
en los procesos de rechazo de rganos trasplantados
La semejanza de protenas son un grado de parentesco entre
individuos, sirve para la construccin de arboles filogenticos

Propiedades de las Protenas

Desnaturalizacin:
Consiste en la perdida de la estructura terciaria, por ruptura de los puentes que
forman esta estructura.
Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta
y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble
en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo
cocido o frito ), variaciones del pH.

Funciones biolgicas de las protenas

Funcin estructural: Forman parte de membranas celulares.
Funcin enzimtica: Regulan todas las reacciones qumicas.
Funcin de transporte: De sustancias vitales, como hemoglobina

Funcin reguladora: Actan como hormonas.

Funcin contrctil: La actina y la miosina.
Funcin de defensa: Las ms importantes las inmunoglobulinas.
Funcin homeosttica: Algunas protenas sanguneas participan
en la regulacin del pH.

Funcin ESTRUCTURAL
Algunas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glicoprotenas forman parte de las membranas
celulares y actan como receptores o facilitan el transporte
de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan
la expresin de los genes.
Otras dan elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:
El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.

Funcin ENZIMATICA
Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y
especializadas.
Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del
metabolismo celular.

Funcin de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de
los vertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.
Las lipoprotenas transportan lpidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.

Funcin REGULADORA u HORMONAL

Algunas hormonas son de naturaleza protica:
Insulina

Glucagn

(Regulan niveles de glicemia)

Hormonas segregadas por la hipfisis:

H. crecimiento
ACTH (Regula la sntesis de corticosteroides)
Calcitonina (Regula el metabolismo del calcio)

Funcin DEFENSIVA
Las inmunoglobulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos
sanguneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son protenas fabricadas con funciones defensivas.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Todas las protenas poseen una misma estructura qumica
central, que consiste en una cadena de aminocidos.
Lo que la hace distinta una de otra es la secuencia de
aminocidos y su conformacin.
Su estructura tiene un papel importante en la actividad biolgica.

Clasificacin:
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria est definida por la secuencia de
aminocidos unidos por los enlaces peptdicos, indica los aa que
componen cadena polipptica y el orden que ellos se
encuentran.
Su carcter de doble enlace fija una estructura rgida, incapaz de
girar sobre su eje, y el movimiento se trasmite a los enlaces del
carbono alfa. Esto mantiene una estructura fija coplanar (en un
mismo plano).

 Este orden es consecuencia de la informacin del material

gentico.
Se puede decir, que la estructura primaria de las protenas no es ms que el
orden de aminocidos que la conforman.

Estructura primaria
La funcin de una protena depende de su secuencia de aminocidos y de la
forma que sta adopte.
El cambio de un solo aa de la secuencia de la protena puede tener efectos muy
importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que
provoca la anemia falciforme.

Estructura secundaria
Corresponde a la disposicin
espacial de la protena.
Puede ser:
alfa helicoidal
estructura beta u hoja plegada
Esta estructura es mantenida por
los puentes de hidrgeno de la
protena.
En el alfa hlix los puentes son
intra catenarios y
En la estructura beta inter
catenarios.

Estructura Secundaria
Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante
la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposicin espacial estable
Esta estructura es mantenida por uniones que son del tipo
puente hidrgeno.
Ej: miosina en los msculos , queratina del cabello (elsticas),
fibrona de la seda (rigidez).

Alfa hlice de las protenas

La doble ligadura virtual, del
enlace peptdico limita las
conformaciones de una cadena
obligando al giro alrededor de
un eje (alfa hlice).
Sus medidas son:
3,6 residuos / giro
0,54 nm / giro
0,15 nm /tomo equivalente

ALFA-HELICE
Es la ms comn y es la
posicin mas estable para
los aminocidos.
Se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre s
misma la estructura primaria.
Se estabiliza por puentes de
hidrgeno entre el H+ de un
Nh3+ y el O= de un COOdel cuarto residuo anterior.

ALFA-HELICE
Es la unidad estructural bsica de
las protenas fibrosas como la
lana, cabello, piel y uas.
Dentro de este grupo se pueden
mencionar protenas como el
colgeno, la queratina, elastna
Las fibras son elsticas porque los
enlaces de hidrgeno pueden
reformarse.
Este es el motivo por el cual el
cabello humano puede estirarse
hasta cierto largo y luego recupera
su longitud.

Hoja plegada de las protenas

La conformacin beta o de
hoja plegada se presenta en
algunas protenas o en alguna
porcin de ellas.
La estructura es estabilizada
por puentes de hidrgeno entre
varias cadenas.
Puede
ser
paralela
y
antiparalela.

La conformacin beta o Hoja plegada

La estructura es estabilizada
por puentes de hidrgeno
entre varias cadenas.
se
caracteriza
por
presentarse
de
forma
aplanada
y
extendida,
adems posee un mximo de
enlaces de hidrgeno entre
los enlaces peptdicos
La
estructura
laminar
formada
le
confiere
flexibilidad
ms
no
elasticidad.
Un
ejemplo
de
estas
protenas es la fibrona de la
seda.

Estructura terciaria
La conformacin terciaria de una protena globular es la conformacin
tridimensional del polipptido plegado.
Es la responsable directa de sus propiedades biolgicas, ya que la disposicin
espacial de los distintos grupos funcionales determina su interaccin con los
diversos ligandos.
Para las protenas que constan de una sola cadena polipeptdica (carecen de
estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la mxima informacin
estructural que se puede obtener.

TIPOS DE ENLACES
Puente de H
Puente disulfuro entre los radicales de aa.
Puente elctrico.
Interacciones hidrfobas.

Estructura cuaternaria
Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es
decir, cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que
tiene estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros
que integran el oligmero y
La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero.

Estructura Cuaternaria
Unin de dos o mas cadenas
polipeptdicas con estructura
terciaria.
Estabilizadas por enlaces
dbiles, no covalentes.
Cada una de estas cadenas
polipeptdicas
recibe
el
nombre de protmero.
Ej:
Hemoglobina
(cuatro
subunidades)
y
enzimas
alostricas.

42

En resumen, la estructura de una protena.

Primaria

Secundaria

Combinacin
ilimitada de
aminocidos.

Hlice

Globular

Subunidades iguales

Hoja Plegada

Fibrosa

Subunidades distintas

Unin
Peptdica

Puente de
Hidrgeno

Puente de Hidrgeno, Interacciones

hidrofbicas, salinas,
electrostticas.

Secuencia

Terciaria

Cuaternaria

Conformacin

Fuerzas diversas no
covalentes.

Asociacin
43

Composicin corporal
Un hombre de 70 Kg de peso tiene la siguiente
composicin corporal.
Equivalencia calrica

Grasa

15 17 Kg

130.000 150.000 Kcal

Carbohidrato

250 750 g

1.000 3.000 Kcal

Protena

11 13 Kg

22.000 26.000 Kcal

Agua

38 42 Kg

Minerales

3.5 Kg

La reserva calrica del carbohidrato (glucgeno) se agota en unas horas

en el ayuno; la protena siempre tiene funcin estructural o fisiolgica,
por lo que su uso como fuente calrica resulta en severa deplecin
organiza y funcional

PROTEINA CORPORAL
Se halla distribuida como:
Protena extracelular (colgeno, elastina):
1/3 del total
En forma de cartlago, tejido conectivo, cabello y el
plasma.
Protena intracelular:
Corresponde a 2/3 del total,
En forma estructural o contrctil o circulante como
enzimas, protenas del sistema inmunitario o
protenas de transporte

Requerimiento de protenas
Las protenas dietaras deben proveer los aminocidos
necesarios para mantener el balance nitrogenado.
Un adulto debe incorporarse 0.8 gr de protenas por kg de
peso corporal por da.
En embarazadas deben adicionarse 30gr por da durante toda
la gestacin.
Durante la lactancia debe agregarse 20gr por da para cubrir la
necesidad de sntesis de protenas de la leche.
Lactantes menores de 1 ao deben recibir 2gr/kg/da,
Nios de 1 a 10 aos 1.2gr/kg/da y
Adolescentes 1gr/kg/da.
En todos el requerimiento aumenta ante procesos que
acrecienten el catabolismo.

Valoracin bioqumica del estatus

de protenas
Las protenas son el principal grupo de compuestos en los que se basa la
estructura y funcin del cuerpo humano.
A diferencia de los combustibles principales, carbohidratos y lpidos, no se
almacena en una forma no funcional.
En este contexto, una ganancia o prdida de protena representa una ganancia
o prdida equivalente de funcin, por lo que la valoracin del estado de
protenas en un paciente es sumamente importante.

Valoracin bioqumica del estatus

de protenas
Valorar el estatus de protenas puede realizarse mediante el
uso de datos:
Antropomtricos,
Bioqumicos,
Clnicos y
Dietarios.
Aunque cada uno de estos enfoques tiene fortalezas y
limitaciones, los mtodos bioqumicos tienen el potencial de
ser los ms objetivos y cuantitativos.

Valoracin bioqumica del estatus

de protenas

Modelo de 2 compartimientos:
Protenas somticas (musculo esqueltico) y
Protenas viscerales (en rganos: hgado, riones, pncreas,
corazn, etc) y granulocitos, linfocitos y protenas en suero.
Contienen las protenas metablicamente disponibles (conocidas como
masa celular corporal), las cuales pueden ser utilizadas, cuando es
necesario, para cubrir las diversas necesidades corporales.

Ambos compartimentos representan, aprox. la mitad de la protena

corporal y la que est fundamentalmente sujeta a cambios metablicos.
La otra mitad corresponde a la piel y tejido conectivo (matriz sea,
cartlago, tendones y ligamentos), y no es posible su valoracin
bioqumica.

Valoracin bioqumica Protenas somticas

Indice creatinina-talla
Creatinina (producida en el
metabolismo muscular se
excreta en la orina y es
proporcional a la masa
muscular del individuo.
ICT < 80% es indicativo de malnutricin proteica.
Principal limitacin es la recogida completa de orina de 24 h, la
posible influencia de la dieta en la excrecin de creatinina y la
prdida de utilidad de la prueba si el filtrado glomerular es < 50%.

Valoracin bioqumica Protenas viscerales

Protenas plasmticas orientan estado de la protena visceral,
til para monitorizar tratamiento nutricional.
Debido a que produccin es heptico y disminuiye si el aporte
diettico de aminocidos es insuficiente.

Albmina
Prealbmina
Protena transportadora de retinol
Transferrina

Fuentes de Aminocidos libres

Protenas de
la dieta

Digestin y absorcin de alimentos

Fuente mas importante.
nica fuente de aa esenciales

Degradacin
protenas
corporales

Es una degradacin metablica

celular
Intracelularmente

Sntesis

A partir de otros compuestos como CH

Se requiere otros aa, por el grupo amino
Muchas son por interconversin

FUENTES DE PROTEINAS
ALIMENTOS DE ORIGEN ANIMAL:
Carnes, huevos y leche;
ALIMENTOS DE ORIGEN VEGETAL:
La soja ocupa el primer lugar en contenido
proteico, seguida por los cereales.

De origen animal o protenas de alto valor biolgico,

contienen gran cantidad de aminocidos que se requiere
indispensablemente por no poder sintetizarlos (esenciales);
De origen vegetal, son de muy bajo valor biolgico por su
bajo contenido en aminocidos esenciales.

Fuentes de protenas

Las protenas de la dieta se usan para la formacin de

nuevos tejidos o para el reemplazo (funcin plstica).
Cuando las protenas consumidas exceden las necesidades
del organismo, sus aminocidos producen amoniaco y las
aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente
txicos, por lo que se transforman en urea en el hgado y se
elimina por la orina al filtrarse en los riones

Protena dieta: 100g

Sntesis: 400g
Reutilizacin: 300g
Excrecin: 100g

Digestin de protenas
Por su gran tamao, las protenas
aportadas por la dieta no pueden
ser absorbidas directamente en el
proceso de la digestin.
Deben
ser
descompuestas
en
sus
aminocidos constituyentes, por las enzimas
proteolticas producidas en el estmago, en
el pncreas y en el intestino delgado .

Enzimas digestivas proteolticas (proteasas):

Dos tipos, con diferentes especialidades para los aminocidos
que forman el enlaces peptdicos que se va a hidrolizar.
Endopeptidasas:
Hidrolizan enlaces peptdicos entre los aminocidos especficos en toda la
molcula.
Son las primeras enzimas en actuar y dan un numero mayor de fragmentos de
menos tamao.

Exopeptidasas:
Catalizan la hidrlisis de enlaces peptidicos, uno a la vez
desde los extremos de los pptidos.

Digestin de protenas
Se da en 3 Fases:

Comienza en el
estmago

Continua de
manera
importante en el
intestino

Finaliza dentro del

enterocito

Digestin de protenas: Estmago

cido clorhdrico: (Sntesis en clulas parietales del estmago)
Matar bacterias, desnaturalizar protenas y activar epepsingeno.
Pepsingeno: (Sntesis en clulas principales del estmago)
Zimgeno o proenzima (inactivo), activado por cido clorhdrico
convirtindose en pepsina y as se inicia la hidrlisis enzimtica.

Digestin de protenas por Enzimas pancreticas

En el intestino delgado:
Los pptidos producidos en el estmago por accin de la
pepsina son fragmentados a oligopptidos y aminocidos
libres por accin de las proteasas de origen pancretico:
Tripsina,
Quimotripsina,
Elastasa y
Carboxipeptidasas A y B.

Digestin de protenas por Enzimas pancreticas

Tripsina
Efecto autocataltico generando ms molculas de tripsina.
Quimotripsina
Se secreta como zimgeno y se activa por accin de la tripsina

(Reconoce y corta especficamente triptfano, tirosina, fenilalanina, metionina y

leucina en el extremo carbonilo de la unin peptdica).

Elastasa
Se secreta como zimgeno o proelastasa, se activa por la
tripsina (Reconoce alanina, glicina y serina en el extremo carbonilo
de la unin peptdica)

Carboxipeptidasas A y B
Son exopeptidasas que se secretan como procarboxipeptidasas
A y B y se activan por accin de la tripsina.

Digestin de protenas Intestinal

Digestin intestinal
La superficie luminal del intestino contiene:
Una aminopeptidasa, exopeptidasa degrada el residuo N-terminal
de los oligopptidos para producir aminocidos libres y pptidos de
tamao pequeo.

Absorcin de aminocidos
Las clulas epiteliales del intestino absorben aminocidos libres
por transporte activo secundario acoplado al transporte de sodio,
tambin se pueden absorber pequeos pptidos por pinocitosis .
En el citosol del enterocito todos los oligopptidos se terminan de
hidrolizar a aminocidos y as van a la vena porta.

Absorcin de protenas
Los productos finales de la digestin de protenas son incorporados a
los enterocitos:
Un grupo de aminocidos libres se incorporan por un cotransporte
activo estereoespecfico. El proceso es similar al de absorcin de
la glucosa.
Se trata de un cotransporte con Na+, dependiente del
funcionamiento de la Bomba Na+/K+ ATPasa.
Este sistema es utilizado por los aminocidos neutros, aromtico,
alifticos, fenilalanina, metionina, aminocidos cidos y prolina.
Un grupo menor de aminocidos (bsicos y neutros hidrfobos)
ingresan a la clula por difusin facilitada (Na+ independiente).

Absorcin de protenas: Transportadores

Aminopeptidasas del exterior de la membrana, hidrolizan la
mayor parte de los pptidos, liberando aminocidos.
Algunos pptidos pueden pasar al interior de las clulas a travs
de un transportador ligado a H+ y se hidrolizan a aminocidos por
medio de peptidasas citoplasmticas.
El mecanismo de absorcin de aas
es transporte activo secundario
acoplado al sodio, existen 4 tipos de
transportadores distintos, para los
aminocidos
neutros,
bsicos,
cidos y uno especfico para prolina e
hidroxiprolina.

Metabolismo de aminocidos
La mayora son transportados por la vena porta hasta el
Hgado.
Una vez en el hgado, muchos aminocidos quedan all
depositados un cierto tiempo, pero su destino final ser su
transporte hacia las clulas para la reconstruccin tisular
(reparacin de tejidos).
En situaciones extremas, los aminocidos pueden ser
utilizados como fuente de energa.

Metabolismo de aminocidos
Aspartato, asparragina, glutamato y glutamina se metabolizan
como fuente energtica en epitelio intestinal, dando: alanina,
lactato, citrulina y prolina, van hasta el hgado por la va porta
Algunos
aa
son
captados por el hgado,
la mayora sigue por la
sangre hasta alcanzar el
resto de tejidos, donde
sern utilizados para la
sntesis de protenas o
como fuente energtica.

Metabolismo de Aminocidos
Slo cuando la concentracin de aminocidos es
anormalmente alta, el hgado los cataboliza o los utiliza como
sustratos para la sntesis de protenas.
Los tejidos "No almacenan" protena como tal, como si lo
hacen con las grasas (tejido graso), si hay un exceso de
aminocidos, stos sern convertidos en carbohidratos o en
grasas, procesos que ocurren en el hgado.
Slo el exceso de aminocidos ser oxidado completamente
a CO2, urea y agua, pudiendo los intermediarios generados,
ser utilizados tambin como sustratos para la lipognesis.

Utilizacin de estos aminocidos libres

1. Sntesis de protenas:
Estructurales

Enzimas

Hormonas
Protenas de la leche
Sanguneas (Hemoglobina, plasmticas)

2. Sntesis de compuestos nitrogenados no proteicos

Aminas
Hormonas
Colina

Creatina
Pirimidinas
Coenzimas

Glutation
Purinas
Porfirinas

3. Los aminocidos como efectores fisiolgicos

4. Catabolismo y produccin de energa

RECAMBIO DE PROTEINAS
En todos los tejidos con crecimiento rpido o una reordenacin o remodelado de
las estructuras, hay una elevada tasa de degradacin protena; por ejemplo en
el tero durante el embarazo o en el musculo esqueltico durante el ayuno.
De los aminocidos liberados:

75% es reutilizado y
El resto contribuye a la formacin de urea.
Como el exceso de aminocidos provenientes de la dieta o de la degradacin de
otras protenas endgenas no se almacena, los aminocidos que no se
incorporan a las nuevas protenas son degradadas rpidamente.

RECAMBIO DE PROTEINAS
La sntesis y degradacin continua de las protenas corporales
ocurre en todos los seres vivos, a este proceso se le denomina:
Recambio o turnover proteico.
En los seres humanos se recambia diariamente 1 -2 % de las
protenas corporales, en particular protena muscular.
Estas necesidades pueden verse aumentadas en funcin de
diferentes situaciones fisiolgicas: Crecimiento, embarazo o
lactancia.
La sntesis proteica de un recin nacido es de tres a cuatro veces
mayor que la de un adulto.
Los culturistas tambin recambian continuamente sus protenas
contrctiles, debido a que la hipertrofia muscular requiere un
suministro continuo de nitrgeno. Las protenas son el nico
macronutriente que contiene y aporta nitrgeno elemento.

RECAMBIO DE PROTEINAS
Aprox 400 gr de protenas son
hidrolizados a aminocidos y
300 g son reutilizados para la
biosntesis de nuevas protenas.
Los restantes aminocidos son
oxidados o en parte convertidos
hasta otros productos de naturaleza
no proteica, como nucletidos
pricos
y
pirimidnicos,
neurotransmisores
como
serotonina y tiramina y hormonas
de
naturaleza
no
peptdica
(catecolaminas
y
hormonas
tiroideas).