1.- Por qu se deben clasificar las enzimas? Cmo se clasifican?

Defina el significado de
cada componente del nmero de clasificacin.
A veces la enzima tiene dos o ms nombres, o dos enzimas diferentes tienen el mismo. Debido a
tales ambigedades y el nmero constantemente creciente de enzimas descubiertas, se ha
adoptado por acuerdo internacional un sistema de nomenclatura y clasificacin de enzimas.
Este sistema les distribuye en seis clases con diferentes subclases, segn el tipo el tipo de
reaccin catalizada. A cada enzima se le asigna un nmero clasificatorio que consta de cuatro
partes y un nombre sistemtico, el cual identifica la reaccin catalizada. El primer nmero denota
el nombre de la clase; el segundo, la subclase; el tercero la sub-sub clase; el cuarto, la
identificacin precisa, aparte del orden en que fue agregada a la lista.
Pg. 185.

2.- Definir sitio activo y sustrato. Describa la relacin que se da entre ambos.
El sitio activo es una bolsa de la enzima, donde se da lugar una reaccin catalizada
enzimticamente. El sustrato es la molcula fijada en el sitio activo y sobre la que acta la
enzima.
La superficie del sitio activo de la enzima est revestida con residuos aminocidos con grupos
sustituyentes que se unen al sustrato y catalizan su transformacin qumica. A menudo, el sitio
activo recubre el sustrato y le secuestra completamente de la solucin. El complejo enzimasustrato es de importancia central en la accin de las enzimas.
Pg. 186.

3.- Defina inhibidores y describa sus dos principales clases.

Son molculas que interfieren en la catlisis, hacindola lenta o deteniendo las reacciones
enzimticas. Se dividen en dos amplias clases:
Reversibles: Donde el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima.
Mientras el inhibidor ocupa el sitio activo impide la fijacin del sustrato a la enzima.
Irreversibles: Este tipo de inhibidores suele unirse covalentemente, destruyendo un grupo
funcional de la enzima que es esencial para su actividad o forman una asociacin no covalente
muy estable. Es frecuente la formacin de un enlace covalente entre un inhibidor irreversible y
una enzima.
pp. 201-203.

4.- Defina el estado de transicin y la importancia de las enzimas en este paso.

El estado de transicin en una reaccin qumica es un punto en donde la probabilidad de formar
productos o quedarse como sustrato es igual. Es un momento fugaz en donde la rotura o
formacin de enlaces es igualmente probable. Las enzimas aumentan las velocidades de la
reaccin, favoreciendo la formacin de sustrato a producto o inversamente.
Pg. 187.

5.- Cul es la funcin de las enzimas?

Consiste en hacer disminuir la energa de activacin, G, de una reaccin para as incrementar

su velocidad de reaccin.
Pg.194

Subraye la(s) respuesta(s) que considere correcta(s).

1.- Los tipos de inhibicin reversible son:
a) Inhibidor competitivo

b) Inhibidor suicida

c) Inhibidor acompetitivo

d) Inhibidor mixto

pp. 201-204.

2.- Estado o periodo inicial durante el cual aumenta la concentracin del complejo enzimasustrato, siendo demasiado corto para que sea observado fcilmente, durando tan solo unos
microsegundos.
a) Estado de transicin

b) Estado estacionario

c) Estado preestacionario

Pg. 195.

3. Como estudiante de qumica, necesito un inhibidor que se fije a un sitio diferente al sitio
activo en un enzima, con la condicin que afecte la Vmax pero no la Km. Qu tipo de
inhibdor debo utilizar?
A) inhibidor competitivo
B) inhibidor acompetitivo
C) inhibidor no competitivo
D) Inhibidor incompetitivo
pg. 203.

4.- Principales interacciones dbiles que aportan la energa utilizada para el incremento de
velocidad de las reacciones enzimticas.
A)
B)
C)
D)

Enlaces de Hidrogeno, interacciones hidrofbicas e interacciones inicas.

Enlaces de disulfuro, interacciones hidrofbicas e interacciones inicas.
Enlaces de Hidrogeno, interacciones hidrofiliicas e interacciones inicas.
Enlaces de Hidrogeno, interacciones hidrofbicas y enlaces disulfuro.

Pg. 194.

5. Ordene los nombres de las enzimas de acuerdo al nmero de clase.

1) Liasas
2) Hidrolasas
3) Ligasas
4) Oxirreductasas
5) Isomerasas
6) Transferasas

a) 4, 6, 2, 1, 5, 3 b) 4,6,2,1,3,5 c) 4,6,1,5,3,2 d) 1,2,3,4,5,6

Pg. 185.

Bibliografa.
Nelson, D., & Cox M. (2006). Enzimas. En Lehninger; Principios de bioqumica
(pp.183-233). Barcelona: Omega.