BIOCATALIZADORES

Introduccin: Concepto de enzima, naturaleza y propiedades.

La funcin de un catalizador es rebajar la energa de activacin de una reaccin.
Aunque una reaccin determinada sea exergnica, desprenda energa en su balance
global, no se produce expontaneamente, por ejemplo la reaccin entre el oxgeno y el
hidrgeno para formar agua es fuertemente exergnica, sin embargo no se produce
expontaneamente; la combustin de una cerilla es una reaccin exergnica pero necesita
ser activada por el roce del sustrato con una superficie rugosa que hace aumentar la
temperatura momentaneamente.
Los reactivos para llegar a reaccionar necesitan aumentar su energa interna y
comenzar a vibrar las molculas para llegar al estado activado y reaccionar, despus si la
reaccin es exergnica rendir la energa aportada para la activacin ms la energa de
la reaccin; si es endergnica, no llegar a desprender la energa aplicada para activar la
reaccin y por tanto el balance ser netamente negativo.
Un catalizador es una molcula que al ponerse en contacto con los reactivos facilita su
reactividad rebajando la energa necesaria para activarlos, sin reaccionar l mismo.
En las reacciones inorgnicas los catalizadores son inespecficos, sin embargo en las
reacciones biolgicas los catalizadores son especficos de cada reaccin y se llaman
biocatalizadores. Los enzimas son biocatalizadores por excelencia. Las enzimas tienen
estructura proteica pura o forman un complejo llamado holoenzima formado por una
molcula proteica llamada en este caso apoenzima y otra parte no proteica llamada
coenzima, esta puede ser un in mineral o una molcula orgnica de distinta naturaleza,
entre las que se encuentran las vitaminas, que no pueden ser sintetizadas por el
organismo y han de ser ingeridas con la dieta (en el caso de que el coenzima sea un in
mineral suele recibir el nombre de cofactor en lugar de llamarse coenzima).
Tanto la coenzima como la apoenzima son inactivas si no estn formando la
holoenzima.
Especificidad. Como ya he dicho las enzimas son especficas para un sustrato
determinado, pero el rango de especificidad puede variar:
Absoluta cuando un enzima slo acta sobre un sustrato, ejemplo la ureasa slo acta
descomponiendo la urea.
Completa de grupo, cuando la enzima es especfica para cierto enlace y para un grupo
de molculas que mediante l se unen, ejemplo la hexoquinasa fosforila cualquier hexosa
en el carbono 6.
Relativa de clase; actan con mayor actividad sobre un grupo de molculas pero
tambin actan en otros, ejemplo la lipasa que acta rompiendo los enlaces steres de
las grasas pero puede actuar sobre otro tipo de lpidos.
Estereoqumica, Cuando solo actan sobre ismeros de la serie L o D pero nunca en
ambos, ejemplo cualquier activadora de aminocidos (Aminoacil-ARN ttransferasas) que
solo acta en el ismero L de un aminocido en concreto. como veremos al estudiar el
tema de gentica molecular hay una enzima para activar cada aminocido.
Nomenclatura:
Las enzimas tienen un nombre sistemtico cientfico con el que aparecen en las
publicaciones, en el que se menciona el sustrato y el tipo de reaccin que cataliza
terminado en -asa, ms un nmero de cuatro cifras que las identifica en las tablas;
ejemplo ATPcreatnfosfotranferasa, su nmero de clasificacin es EC.2.7.3.2., estas
enzimas adems tienen nombres recomendados ms cortos, en concreto esta es la

creatn-quinasa. La comisin de enzimas las divide en seis clases con sus subclases, de
esta manera se hace la clasificacin numrica.
1. Oxidoreductasas. Son enzimas que catalizan oxidorreducciones, son las
responsables de la produccin de energa, estas oxidoreducciones pueden realizarse por
transferencia de electrones o por unin a un agente oxidante.
2. Transferasas. Transfieren radicales especficos de un sustrato a otro, por ejemplo las
fosfotransferasas, su nmero de clasificacin siempre empieza por 2, en el caso de las
fosfotransferasas son 2.7.X.X. los otros dos nmeros identifican al sustrato.
3. Hidrolasas catalizan la ruptura de un sustrato con introduccin de una molcula de
agua.
4. Liasas. Rotura de dobles enlaces, quedando un nico enlace entre dos carbonos.
5. Isomerasas Catalizan diferentes tipos de isomerizacin, por ejemplo la fructosa6Pisomerasa que transforma glucosa6P en fructosa6P.
6. Ligasas formacin de enlaces por escisin de ATP, son las sintetasas.
Modo de accin de las enzimas. Cintica enzimtica.
Modelos de accin. Debido a su alta especificidad se propuso el modelo llave-cerradura
en el que se supone que el sustrato encaja en un centro activo de la estructura del
enzima como una llave en una cerradura, como modelo de aproximacin se acepto, pero
al descubrirse enzimas de menor especificidad, como las completas de grupo, el modelo
se ha transformado por otro ms moderno llamado modelo inducido donde el sustrato al
contactar con el centro activo del enzima interacciona con l transformando su estructura
terciaria hasta que el enzima se adapta al sustrato que se le ha unido.
Cintica enzimtica.
La velocidad de las reacciones catalizadas est controlada por la cantidad de enzima y
por la cantidad de sustrato. Al variar la concentracin de sustrato para la misma
concentracin de enzima se observ que la velocidad aumentaba casi directamente
proporcional al aumento del sustrato, hasta llegar a un punto en que ese incremento era
menor y si continubamos aumentando el sustrato el incremento en la velocidad es nulo,
la enzima no puede trabajar ms deprisa, este fenmeno se denomina saturacin. Fue
observado por Michaelis y Menten en 1913 y de el dedujeron que se tena que formar un
complejo enzima sustrato cuya velocidad de escisin en enzima + producto controlaba la
velocidad de la reaccin con sustrato en exceso.
La hiptesis de Michaelis-Menten es que la catlisis se produce en dos fases:
E+S ES E+P.
Cada una de estas fases tiene una constante de equilibrio, cuando hay poco sustrato
la primera reaccin se realiza deprisa y la velocidad global de la reaccin es
directamente proporcional a la concentracin de sustrato, cuando el enzima est
saturada, por ms sustrato que aadamos la velocidad ser constante (incremento 0) ya
que no depende de la concentracin de sustrato sino de la constante de equilibrio de la
escisin del complejo enzima sustrato. Operando con las ecuaciones de equilibrio se
dedujo la Km (constante de Michaelis-Menten) que se mide en moles/litro y su significado
biolgico es la concentracin de sustrato necesario para que la velocidad sea la mitad de
la mxima, o lo que es lo mismo, la cantidad de sustrato necesaria para saturar el 50% de
la enzima total, la constante es vlida para unas condiciones de pH y temperatura
determinadas.
Una enzima con constante alta, tiene poca afinidad por el sustrato (se necesita mucho
sustrato para que se una al enzima), una enzima con constante baja es muy afn al
sustrato.

La validez de un enzima viene determinada por su K m y por su vmax si el enzima es muy

afn por el sustrato, o sea la constante es baja, pero la velocidad es tambin baja la
enzima es menos vlida que una menos afn pero que trabaje ms deprisa.
Series isoenzimticas. En algunas ocasiones hay varias enzimas diferentes para una
misma reaccin, localizadas en diferentes partes del organismo, a este conjunto de
enzimas se le llama isoenzimas, cada una tiene unas caractersticas diferentes que le
hacen idnea en el lugar donde acta, en el libro de anaya tenis el ejemplo de la lactato
deshidrogenasa, una acta en los msculos estriados produciendo energa muy deprisa
pero en poco espacio de tiempo, tiene una velocidad mxima muy alta y no necesita una
constante demasiado baja, otra acta en el msculo cardaco produciendo una cantidad
constante de energa durante toda la vida, necesita mucha afinidad por el sustrato
aunque la velocidad no sea tan alta.
Regulacin de la cintica enzimtica.
Adems de los factores intrnsecos de las concentraciones de enzima y sustrato hay
otros factores que afectan a la velocidad de los enzimas.
Temperatura. Se ha demostrado que en general, en cualquier reaccin, catalizada o
no, aumenta la velocidad el doble al aumentar 10 la temperatura, a este fenmeno se le
llama factor Q10, ocurre por que al aumentar la temperatura aumenta la energa cintica
de las partculas reaccionantes, pero las enzimas tienen un ptimo de temperatura
despus del cual la actividad desciende rpidamente hasta anularse, esto es debido a la
estructura proteica del enzima, que a altas temperaturas se desnaturaliza
irreversiblemente.
pH. Las protenas y por tanto las enzimas son molculas anfteras, que pueden
comportarse como cidos en pH bsico y como bases en pH cido, esta propiedad hace
que la protena sea ms activa en un punto determinado de la escala de pH en la que
consigue la estructura ms idnea.
Adems de estos factores puramente fisicoqumicos, hay factores biolgicos que
modifican la cintica enzimtica.
Inhibidores. Hay sustancias que se unen al enzima impidiendo su actividad por tres
causas principalmente.
Inhibidores competitivos, tienen una estructura similar al sustrato y compiten
con el por el centro activo, de esta manera aumentan la K m, la velocidad
mxima no vara pero se necesita ms sustrato para saturar al enzima.
Inhibidores no competitivos, no compiten con el sustrato por el centro
activo, se unen al enzima o al complejo enzima-sustrato modificando su
actividad, se detectan por que disminuye la velocidad mxima de la
reaccin.
Inhibidores acompetitivos , se unen al enzima alterndolo de forma que
pierde su afinidad por el sustrato (aumenta la K m) y disminuyen la velocidad
de la reaccin.
Venenos. Son sustancias que desnaturalizan de forma irreversible la estructura del
enzima, suelen ser disoluciones salinas.

Hasta ahora hemos visto factores externos al organismo que pueden alterar la
actividad enzimtica, pero adems se puede estudiar factores naturales que regulan
constantemente la actividad de la mayora de los enzimas:
Inductores e inhibidores Feed-back. En una ruta metablica, el producto final se une a
una enzima del principio de la ruta en un centro diferente del activo, llamado centro
alostrico, reduciendo su actividad, de esta forma ningn metabolito se produce en
exceso, cuando aumenta la concentracin del producto final ste acta como inhibidor
feed-back de la ruta; Los enzimas que se regulan de esta forma se llaman enzimas
alostricos, son muy importantes en las rutas de sntesis de aminocidos debido a la
economa del nitrgeno. Tambin pueden existir activadores alostricos que al unirse al
enzima aumentan su actividad.
Enzimas alostricas son la fosfofructoquinasa, al comienzo de la glucolisis, ruta de
degradacin de los monosacridos, es inhibida por el ATP, el citrato y los cidos grasos
de cadena larga, es estimulada por el AMP y la Ribulosa1-5 difosfato carboxilasa la
primera enzima del ciclo de Calvin (ruta de entrada del CO 2 de la atmsfera a los
vegetales) est regulada por la fructosa 1-6 difosfato.
Regulacin por moduladores covalentes. Se dan casos en los que un enzima se
puede encontrar en forma inactiva y necesita de otro enzima para ser transformado en
enzima activa, es el caso de la adrenalina, al unirse al receptor en la membrana de la
clula activa la adenilato ciclasa que produce AMP cclico, este convierte la protenquinasa inactiva en activa, la proten-quinasa, activa a la glucgeno forforilasa que una
vez activada fosforila el ltimo resto de glucosa que se desprende en forma de glucosa
6P y entra en la ruta glucoltica.
En el libro en el tema de enzimas hay un captulo dedicado a vitaminas, las vitaminas
son coenzimas particulares ya que han de ser ingeridos con la dieta al no poder
formarlos el organismo, pero no son los nicos coenzimas, conviene leerlo prestando
atencin a la clasificacin de las vitaminas en hidrosolubles y liposolubles, Tambin habla
un poco de hormonas, en algunas ocasiones se pueden considerar a las hormonas como
biocatalizadores, pero generalmente las hormonas no se unen a ningn sustrato para
transformarlo, de forma que en los libros ms modernos ya no son consideradas como
biocatalizadores, sino como reguladores qumicos.