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2. DATOS.
Al obtener el resultado de las absorbancias se realizan grficos
de absorbancia vs tiempo (s) correspondiente a cada uno de
los parmetros y sus variaciones.
absorbancia 11
GRAFICO
0.3
Linear (absorbancia 1)
0.25
f(x)
f(x) =
= 0x
0x +
+ 0.15
0.12
Absorbancia
1.5
R
=
0.99
R = 0.99
0.25
0.2
f(x) = 0x + 0.09
RLinear
= 1 (Absorbancia 1.5)
f(x) = 0x + 0.07
R = 1
Linear (Absorbancia 1.5)
0.2
Absorbancia 0.15
0.1
Absorbancia Ph
0.1
0.05
0
f(x) = 0x + 0.07
R = 1
0.15
Absobancia 2.5
0.05
0
GRAFICO 2
f(x) =
= 0x
0x +
+ 0.02
0.03
f(x)
R =
=1
0.99
R
0
Tiempo
Absorbancia 2
20 40 60 80 100120140160180200
Tiempo 2)
Linear (Absorbancia
Ph 6
Linear (Ph 6)
ph 7.2
Linear (ph 7.2)
ph 10.4
Linear (ph 10.4)
7.2
0.068
0.085
0.1
0.114
0.128
0.141
0.155
0.168
0.181
0.193
PH
10.4
0.027
0.031
0.034
0.034
0.038
0.041
0.044
0.046
0.049
0.052
GRAFICO 3
0.3
0.2
Absorbancia T
0.1
0
f(x) = 0x + 0.07
R = 1
f(x)
f(x) =
= 0x
0x +
+ 0.05
0.04
R
=
0.99
R
=
0.98
0
50 100 150 200
Tiempo
4 C
Linear (4 C)
T amb
Linear (T amb)
38 C
Linear (38 C)
3. ANLISIS DE RESULTADOS
A partir de los resultados obtenidos se realizaron
Diferentes grficos, donde se evidencia como Vara la
actividad enzimtica de la tirosinasa,
Comparando las pendientes para hallar la que tiene la
mejor actividad enzimtica, llegamos a que la de mayor
pendiente son los datos y por ende la grfica del efecto
del volumen de la enzima en actividad enzimtica, y ms
precisamente la de 2 mL. Esto se puede deber a que en
este volumen hay una concentracin ms alta de la
actividad enzimtica y esto nos lleva los resultados
obtenidos, tambin podemos apreciar que en estos datos,
el de mayor valor de R es el de 2.5 ml.
En la figura 2 vemos como la absorbancia de la LDopacromo que es el producto de reaccin Entre la
tirosina y la L-Metildopa tiende a un Comportamiento
lineal, la reaccin muestra Mayor absorbancia a PH acido
(7.2
-10.4),
un
Comportamiento
decreciente
respectivamente.
En el momento de tomar la primera absorbancia
como ya se ha juntado la enzima con el sustrato ya hay
producto formado queriendo decir que en el tiempo cero,
la reaccin ya ha avanzado. Por lo tanto las
observaciones que podemos realizar de las grficas es la
cantidad de producto que se ha formado a determinado
tiempo de reaccin.
Por lo anterior podemos decir que la cintica de reaccin
depende del medio donde se encuentre la enzima; a pH
alcalinos habr un cambio conformacional en la
estructura nativa de la protena modificando su carga
elctrica al aceptar o donar protones, lo que modificar la
4. CONCLUSIN
Experimentalmente no podemos determinar cules seran
los valores ptimos para estos parmetros, ya que los
resultados no coinciden con los reportes tericos, esto se
puede deber a que experimentalmente se tienen mltiples
errores asociados al tiempo en que cada equipo de
trabajo se tom en medir las primeras concentraciones de
producto.
El error experimental se ve fuertemente asociado debido
a que los datos fueron tomados por diferentes personas,
en espectrofotmetros diferentes, sumado a ello las
interferencias del equipo como partculas o suciedades en
las celdas.
Vemos que la actividad enzimtica de la tirosinasa se ve
afectada por los diferentes parmetros: la cantidad de
enzima, pH y temperatura.
Valores de temperatura muy bajos
o condiciones
extremas al medio ambiente afectan la conformacin y/o
afinidad de la enzima por el sustrato.
5. REFERENCIAS BIBLIOGRFICAS.
1.
Cintica
enzimtica.
Available
from:
http://www.agro.unlpam.edu.ar/catedras-pdf/04Cineticaenzimatica.pdf
2.
Daz Portillo, Mara Teresa Fernndez del Barrio
FP salido. Aspectos Bsicos de Bioqumica Clnica
[Internet].
Available
Fromm:
http://books.google.com.co/books?
id=Y1Qm0nRmAtsC&pg=PA99&dq=actividad+enzimatica
+factores+que+influyen&hl=es&sa=X&ei=Ht12UbKlPIec8
gT3koHQCw&ved=0CDgQ6AEwAg#v=onepage&q=activi
dad enzimtica factores que influyen=false
3. Bifsicos S, Con A, cido IY. No TitleINHIBICION DE
LA ACTIVIDAD ENZIMTICA DE LA POLI FENOL
OXIDASA EXTRADA DEL BANANO (Cavendish valery)
MEDIANTE SISTEMAS BIFSICOS ACUOSOS CON
ISOESPINTANOL Y CIDO ASCRBICO [Internet].
Universidad Nacional; 2009. p. 191. Available from:
http://www.bdigital.unal.edu.co/1820/1/98380674.2009.pdf