Definizione di sistema vivente, ne esistono diverse definizioni che differiscono in quanto

focalizzano la propria attenzione su diversi aspetti del sistema vivente come un Sistema
chimico capace di evolvere attraverso la selezione naturale, esso deve essere in grado di
1.replicarsi o riprodursi o riprodurre copie di s stesso
2.Riprodurre un numero grande o infinito di varianti di s, copie non identiche alloriginale
attraverso meccanismi casuali proditti da errori durante i processi di replicazione. Questa
la sorgente principale di variabilit.
3. Queste varianti devono avere una maggiore capacit di replicarsi chiamata Fitness e
quindi questa variante sar selezionata positivamente nella selezione naturale (= successo
riproduttivo, produrr pi copie rispetto la copia originale o le altre)
Dunque il ciclo di variazione viene ripetuto in maniera iterata, continuativa.
4.Il processo iterativo determina un aumento dellefficienza con cui questi sistemi si
replicano e con cui si adattano alle condizioni ambientali. Cosi i sistemi viventi possono
adattarsi.
Questo processo iniziato sulla terra 5 miliardi di anni fa con lorigine della terra.
3,8 mld di anni fa si producono i procarioti (ancestori comuni di tutti gli organismi viventi),
organismi divisi in 2 grandi gruppi eu e archeobatteri (che vivono incondizioni estremi)
Essi sonoorganismi unicellulari, semplici, le cellule non hanno compartimenti interni
specializzati e queste cellule sono state le prime ad evolversi. Essi non sono meno evoluti
ma vivono in colonie biologiche diverse. SOno formati da una membrana che rende
lambiente interno diverso dallesterno e tutto cio che serve situato allinterno del
citoplasma
2,5 mld cambia latmosfera terrestre che prima era riducente (senza ossigeno) e poi diventa
ossidante grazie ai batteri che producono ossigeno come prodotto di scarto e
accumulandosi nellatmosfera.
2 - 1.7 mld prime cellule eucariotiche, diverse perch hanno compartimenti interni detti
organelli che sono specializzati in funzioni diverse. Esse si sono probabilmente generate da
una reazione endosimbiotica di due cellule batteriche indipendenti che ad un certo punto su
uniscono, uno fagocita laltro che in grado di produrre un vantaggio per laltro (come
energia) e viceversa (laltro lo protegge da altri batteri) allora entrambi i batteri sono passati
alle generazioni successivi.
0.6-0.8 mld comparsa dei primi organismi multicellulari (uomo composto di 10 alla 13 mld di
cellule). Essi sono composti da mlds di cellule altamente specializzate
200.000 anni fa il primo uomo che ha lo stesso ancestrore del bonobbo e della scimmia.

BASI MOLECOLARI DELLE CELLULE

Una cellula pro ed eucoraiotica composta al 70 per cento da H2O che polare cio vi
una differenza di carica tra H ed O => una molecola immersa in acqua riesce a scioglersi
solo in parte (una molecola apolare invece non si scioglie in h2o. Il restante 30 percento
composto da macromolecole 24 per cento (divise in Polisaccaridi 2, proteine 15, RNA 6,
DNA 1, fosfolipidi 2) e ioni e piccole molecole 4 per cento
1.LE PROTEINE
Qualsiasi processo biologico controllato da una proteina che lo determina anche. Una
delle loro funzioni maggiori quella di catalizzare le reazioni nellorganismo, ciascuna di
queste reazioni avviene grazie ad un enzima
-Hanno un ruolo strutturale (citoscheletro che ne determina la forma o morfologia)
-Hanno funzioni regolative sotto forma di ormoni
-Permettono il trasporto dei soluti attraverso le membrane
Esse sono dei polimeri (molecola lineare costituita da monomeri) formati da 20 diversi
amminoacidi legati tra loro da un legame particolare detto peptidico =>gli amminoacidi sono
detti catene polipeptidiche
H- H- -N-R(sopra C)-C-H(sotto C) - C- =O -OH
-struttura generata di una aa
-gli aa si differenziano per le caratteristiche chimiche del gruppo R
-20 gruppi di R diversi
-Le piroptiet dei gruppi R determinano le interazioni inter e intra molecolari
-Gli R e la sequenza e la lunghezza determinano la forma e dunque la funzione biologica
delle proteine
Stereoisomeria del carbonio Alfa (+ immagine)
la struttura che distanzia al massimo i vari gruppi della proteinae che quindi la rende pi
stabili. Dunque ogni isomero ha un suo stereoisomero, uguali chimicamente ma diversi
nellorientamento e di dividono in D-proteina e L-proteina.
IL LEGAME PEPTIDICO: propriet PLANARE, cio ha parziale natura di doppio legame,
forza intermedia tra leg covalente semplice e doppio.
(Glicina+ Alanina formano legame polipeptidico tra C di GL e N di AL= Glicilalanina, per
rompere questo legame bisogna aggiungere una molecola di H2O)
Grazie a questo legame C-N sono sullo stesso piano, invece con un legame semplice
sarebbero stati in grado di roteare liberamente.
LE catene polipeptidiche sotto i 50 amminoacidi sono chiamate peptidi e non proteine, la
glicilalanina un dipeptide. Le catene hanno la una testa chiamata N-terminale e la testa
opposta chiamata C-Terminale.
RAGGRUPPAMENTO DEGLI AMINOACIDI:
1 Non polari
2 Polari con carica netta(positiva o negativa)
3 Polari senza carica netta
4 tre amminoacidi diversi ma con propriet particolari

FUNZIONE DI OGNI GRUPPO

1- non polari (+immagine)
Hanno catene laterali R costituite quasi esclusivalente da C ed H e hanno un
comportamento idrofobico, cercano di evitare il contatto con lh2o che un solvente di
molecole polari. Questi aa tendono a stare allinterno della molecola, protetta dallacqua
poich le molecole interagiscono tra loro attraverso un legame molto debole o interazione
idrofobica
4 Polari
Sono in grado di interagire tra loro attraverso un legame di tipo ionico e partecipano
direttamente alla catalisi
3 Polari senza carica netta
Hanno il gruppo ossidrile OH, partecipano a reazioni chimiche, interagiscono bene con
lacqua e sono spesso esposti allesterno della molecola
4Con propriet uniche
-glicina riesce a interagire con molecole idrofobiche e filofobiche(?)
-cisteina(riesce a creare il ponte disolfuro)
-prolina (la sua catena laterale legata oltre che al C anche ad N e avendo questo anello
non permette pi la libera rotazione)
Le catene polip non rimangono distese nello spazio ma tendono ad assumere una forma a
seconda degli amminoacidi che la formano poich essi interagiscono tra loro attraverso
legami tra le catene laterali. Vi sono 4 tipi di legame idrofobico, ionico (2 aa carichi
diversamente), idrogeno ed interazione idrofobica che sono tutti legami deboli, lultimo il
ponte disolfuro invece un legame forte e stabilizzante.

TIPI DI STRUTTURE:
-St primaria indica la variazione della sequenza degli amminoacidi
-St secondaria la st tridimensionale di un breve tratto della proteina (alfa e beta eliche che
sono st tridim ricorrenti)
-St terziara descrive la st tridimensionale dellintero polipeptide
-St quaternaria descrive lassociazione tra pi polipeptidi (e il loro orientamento) che
formano una proteina detta multimerica
Per capire come fatta una proteina lapproccio pi comune la diffrazione a raggi X (=>
sono tutti dato sperimentali). Oltre agli alfa elica e foglietti beta ci sono i random coil (
avvolgimenti casuali?).
Denaturazione (perdita della sua confomrazione) e rinaturazione di una proteina:
FAcciamo perdere alla proteina la sua conformazione tridimensionale rompendo i legami ad

esempio inalzando la temperatura o con urea+mercaptoethanol . Quando si denatura la

proteina perde la sua attivit biologica. Successivamente si pio rinaturare la proteina
attraverso diversi processi chimici e qquindi la proteina riassume la sua attivit biologica che
QUINDI dipende dalla sua conformazione tridimensionale. Laltra conclusione di questo
esperimento che linfomrazione di TUTTA la SUA attivit biologica contenuta
interamente nella sua conformazione, nel DNA, pi precisamente nei geni=> se cambiano
linfo allinterno del DNA possiamo cambiare la sua struttura e la sua attivit biologica.
ENZIMI sono particolari tipi di proteine in grado dicatalizzare
Premesso che:
Una data reazione chimica avviene se termodinamicamente possibile e quindi
naturalmente possibile SOLO SE DeltaG(G di Gibbs) ( essa la differenza di energia dei
prodotti e reagenti) minore di 0.
SE:
-DG sono reazioni ESOERGONICHE, spontanee,cio averranno ma possono essere
molto lente (+ immagine)
+DG sono ENDOERGONICHE, non spontanee, non averranno
Il DG non ci dice la velocit con cui queste reazioni avvengono. LA velocit di sviluppo di
una reazione determinata dalla Ea (energia di attivazione) che lenzima riesce ad
abbassere senza modificare lenergia di prodotti e/o reagenti per permettere alla reazione di
partire e quindi avvenire pi velocemente.
Gli enzimi sono tipicamente sspecifici, sono capaci di catalizzare una specifica reazione, cio
grazie alla sua forma, in particolare della regione che viene a contattto con la catena
polipeptidica detta SITO ATTIVO e riconosce la catena polipeptidica con qui a contatto
poich si completano a vicenda. Si forma dunque un complesso enzima-substrato e poi
vengono rilasciati i prodotti. Lenzima NON SI CONSUMA DURANTE LA REAZIONE e sar
quindi in grado da catalizzare altre molecole. Questo detto modello di chiave-serratura.
Adattamento indotto: lenzima in grado di cambiare la conformazione del sito attivo dopo la
reazione del complesso enzima-substrato, forzandosi ad assumere una diversa
conformazione distorcendo il substrato.
Gli enzimi sono importanti(non tanto perch senza essi le reazioni non avverrebero ma)
perch controllandoli possiamo controllare le reazioni
MODULAZIONE ALLOSTERICA: (+immagini)
esistono il sito attivo ed il sito allosterico in un enzima e se essi sono entrambiliberi lenzima
attivo, se invece il sito allosterico occupato da un inibitore allosterico:
ENZIMA AD ALTA AFFINIT lenzima diventa inattivo poich non pi in grado di legarsi.
LENZIMA A BASSA AFFINIT: lenzima viene attivato poiche occupando il sito allosterico
linibitore permette allenzima di legarsi.
La cellula in grado di controllare la produzione dellinibitore allosterico.
REAZIONI BIOSINTETICHE: lorganismo per produrread esempio isoleucina in grado
attraverso dei processi intermedi di produrla dalla trenina deaminasi ( in questo caso ci
servono 4 prodotti intermedi e quindi 5 diversi tipi di enzimi). Questo processo detto

reazione biosintetica. Lisoleucina anche un inibitore dellenzima una necessario per la

produzione dellisoleucina stessa, riuscendo a dare avvio alla propria sintesi a partire dalla
treonina deaminasi. Questo processo detto INIBIZIONE A FEEDBACK NEGATIVO.