PROTENAS

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DEFINICIN Y CARACTERSTICAS
Biomolculas orgnicas cuaternarias : C-H-O- N; Sin embargo
contienen adicionalmente al fosforo, azufre, hierro, cobre, calcio.
En 1838 el Qumico holands Gerardus Johannes Mulder

denomin protenas .
Emil Fischer descubri el enlace peptdico.
Poseen la mayor cantidad de funciones que desempean en los
seres vivos.
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Formadas por largas cadenas de aminocidos

Son de elevado peso molecular.

Polmeros

Mayormente hidrosolubles formando : Coloides.

Altamente especficos

Son producto de la expresin gentica

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 Las protenas son ANFTEROS se comportan como cidos o como

bases.
GRUPO AMINO NH2 = Bases
GRUPO CARBOXILO COOH = cidos

Expresin Gentica

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FUNCIONES DE LA PROTENAS
1. FUNCIN ESTRUCTURAL
Histonas forman parte de la cromatina, permite el empaquetamiento del

ADN en los cromosomas.

CROMATINA= ADN + HISTONAS

Colgeno, que mantiene unidos los tejidos animales ; forma los tendones
y la matriz de los huesos - cartlagos.

Queratina de la piel, pelo, uas, plumas, picos, caparazones, cuernos

etc.
Fibrona, que forma la seda y las telas de araas. Es una disolucin
viscosa que solidifica rpidamente al contacto con el aire.
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2. FUNCION CATALTICA
Las enzimas son las protenas especializadas y actan como
biocatalizadores (Aceleran reacciones que constituyen el metabolismo
celular)

Amilasa salival (ptialina) : Hidroliza el almidn

Lactasa: Hidroliza la lactosa.
Nucleasas de restriccin: Cortan molculas de ADN.
Ribonucleasa: Hidroliza molculas de ARN

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3. FUNCIN HORMONAL O REGULADORA

Insulina : Disminuye la glucosa en sangre. Hipoglicemiante (Clulas
beta - pncreas)
Glucagn : Aumenta la glucosa en sangre. Hiperglicemiante.(Clulas

alfa- pncreas)
Oxitocina : Regula contracciones uterinas en el parto
Ciclinas, Controlan el ciclo celular.
Somatotropina: Regula el crecimiento corporal.
Prolactina: Estimula la secrecin de la leche.

Adrenalina: Regula la vasoconstriccin

Vasopresina: estimula la contraccin muscular intestinal
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4. FUNCIN DE DEFENSA

Tenemos a los anticuerpos :Inmunoglobulinas.

Interferones: inhiben la proliferacin de virus en clulas infectadas
5.-FUNCIN RESERVA
En general, las protenas no se utilizan para la obtencin de energa. No

obstante, algunas como la ovoalbmina de la clara de huevo, la casena

de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, Vitelina del huevo; son
utilizadas por el embrin en desarrollo como nutrientes.

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6.- FUNCIN DE TRANSPORTE

Hemoglobina (Fe++ ) : Transporta O2, CO2 y CO en la sangre de vertebrados.

O2: Oxihemoglobina
CO2: Carbaminohemoglobina
CO: Carboxihemoglobina

Hemocianina (Cu++) : Transporta Oxigeno en la sangre de Invertebrados o

hemolinfa.
Mioglobina (Fe++ ) : Transporta Oxgeno hacia los msculo.

Los citocromos (Fe++) :

Transportan electrones en la cadena respiratoria

(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosntesis (cloroplastos).

Globulinas: Transportan hormonas

Las Seroalbminas : Transporta cidos grasos, frmacos y productos txicos por

la sangre.

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7 -FUNCIN HOMEOSTTICA O TAMPN

Hemoglobina: Regula el pH de la sangre

8.- FUNCIN CONTRCTIL O MOTORA

La dinena, en cilios y flagelos,
La actina y miosina, responsables de la contraccin muscular.

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9.- FUNCIN PROTECTORA

La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uas, escamas de
reptiles, plumas, cuernos, etc.
10- FUNCIN ENERGETICA
Proporcionan energa en tercera instancia. 1g protenas = 4,0 kcal
11- INTERVIENE EN LA COAGULACIN
Tenemos a la Protrombina ( clulas hepticas).

Protrombina

Trombina

Fibringeno

Ca

Fibrina

Coagulo
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12- INTERVIENE EN EL RECONOCIMIENTO CELULAR

Los GLUCOPROTENAS,

forman parte de la envoltura en clulas

animales llamado Glucocliz o GliccaIix. Se sitan en la superficie

externa de la membrana plasmtica, donde reconocen hormonas,
neurotransmisores, anticuerpos, virus, bacterias.

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AMINOCIDOS
Son los monmeros de las protenas adems, son compuestos orgnicos de
bajo peso molecular, son solidos, cristalinos, incoloros, solubles en agua e
insolubles en solventes orgnicos no polares.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (

NH2) que se unen al mismo carbono (carbono ) y las otras dos valencias del
carbono se saturan con un tomo de H y con un grupo variable denominado
radical R.
Este radical o cadena lateral es el que determina las propiedades qumicas y
biolgicas de cada aminocido. Segn ste se distinguen 20 tipos de

aminocidos.

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Al hidrolizar una protena se obtienen aminocidos.

Grupo CARBOXILO

Acido

COOH
H2N C H
R
Grupo AMINO
Base

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UNIN DE AMINOCIDOS
Los enlaces qumicos entre aminocidos se denominan enlaces peptdicos y a
las cadenas formadas, pptidos y en cada unin se libera una molcula de
agua.
aa 1 + aa2 = Dipptido + H20

aa 1 + aa2 + aa3= Tripptido + 2H20

aa 1 + aa2 + aa3 + aa4 = Tetrapeptido + 3H20

Dipptido.

: Formado por 2 aminocidos.

Oligopptido : Posee menos de 10 aminocidos.

Polipptido

Protenas
: Formado por mas 100 aminocidos
La formacin de pptidos ocurre de manera natural en los ribosomas

: Posee ms de 10 aminocidos.

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Enlace Peptdico

Unin Peptdica

H
O

O H
CC
N N
OH H

OH

+ H2O

CONDENSACIN

Los aminocidos se unen entre s mediante uniones peptdicas para

formar cadenas lineales no ramificadas.
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AMINOCIDOS:

A. ESENCIALES: Son indispensables en la dieta debido a que el

organismo no los puede sintetizar. Su carencia en la dieta limita el

desarrollo del organismo, ya que no es posible crear tejidos nuevos

(para el crecimiento) o reponer las clulas de los tejidos que mueren.

A. NO ESENCIALES: No son indispensables en la dieta, porque el

organismo los puede sintetizar.

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ESENCIALES

NO ESENCIALES

Histidina (*)

His

Alanina

Ala

Arginina (*)

Arg

Ac. Asprtico

Asp

Leucina

Leu

Asparagina

Asn

Isoleucina

Ile

Cistena

Cis

Lisina

Lis

Ac. Glutmico

Glu

Metionina

Met

Glutamina

Gln

Fenilalanina

Fen

Glicina

Gli

Treonina

Tre

Prolina

Pro

Triptofano

Tri

Serina

Ser

Valina

Val

Tirosina

Tir

Blgo.
Blgo.M.Cs.
M.Cs.HUMBERTO
HUMBERTOJ.J.YAFAC CHAFLOC
YAFAC CHAFLOC

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 Aminocidos esenciales que el adulto no requiere: Histidina y

arginina

Aminocido mas sencillo: Glicina.

Aminocidos azufrados: Cistena y metionina (Inicia la sntesis de
protenas).
Aminocidos cidos: Acido asprtico y ac. Glutmico.
Aminocidos bsicos: Histidina, arginina, lisina.

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Pptidos y oligopptidos de inters biolgico

Existen algunos pptidos cortos con funcin biolgica.

El tripptido glutatin (que acta como transportador de

hidrgeno en algunas reacciones metablicas).
Los nanopptidos oxitocina y vasopresina (con actividad
hormonal).

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Estructura de las Protenas

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales ( o
cuatro niveles de organizacin) denominados:
1.
2.
3.
4.

ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.

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Estructura Primaria o Estructura Nativa

La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena.

Forma: Lineal Enlace Estabilidad : Enlace Peptdicos.

Determina: El nmero y ubicacin de aminocidos.
Cualquier cambio en el nmero y ubicacin de aminocidos genera alteraciones

genticas (MUTACIONES variabilidad genticas) o enfermedades.

Si una protena pierde su estructura primaria deja de ser protena

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Diferencias en la estructura primaria de la insulina en diferentes especies.

Aminocidos
Especies

A8

A9

A10

B30

Cerdo

Thr

Ser

Ile

Ala

Hombre

Thr

Ser

Ile

Thr

Caballo

Thr

Gly

Ile

Ala

Carnero

Ala

Gly

Val

Ala

Pollo

His

Asn

Thr

Ala

Vaca

Ala

Ser

Val

Ala

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 Hb A posee 574 aminocidos . aa6 esta la ac. Glutmico. Presenta glbulos rojos
normales ;

Hb S posee 574 aminocidos aa6 en vez del ac. Glutmico posee a la Valina.
Presenta glbulos rojos en forma de media luna, indica que es una anemia
falciforme.

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Estructura secundaria
Linus Pauling y Robert Corey descubrieron la estructura secundaria.
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de estructura primaria

en el espacio.
Forma: Helicoidal : -hlice

Hoja Plegada: Hoja plegada .

Enlace que da la estabilidad: Puentes de Hidrgeno.

En alfa hlice la cadena se va enrollando en espiral sobre s misma debido a los

giros en C

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Conformacin-
Los aminocidos forman una cadena en forma de zigzag.

En general, las protenas que se quedan en la estructura secundaria, dan

lugar a protenas filamentosas alargadas.
Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones
esquelticas.

Las ms conocidas son la -queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc,
la fibrona del hilo de seda y de las telaraas, y la elastina del tejido
conjuntivo, que forma una red deformable por la tensin

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Estructura terciaria
Forma : Globular o esfrica
Las interacciones que intervienen en el
plegamiento de la estructura secundaria
son:
Interacciones hidrofbicas entre
restos laterales no polares.
Uniones de Van der Waals.
Puentes de Hidrgeno.
Interacciones salinas.
Puentes Disulfuro.
Tenemos a la enzimas , prolaminas,
gluteninas y albuminas.
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Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria esta formado por 3 a mas cadenas polipeptdicas con
estructura terciana, idnticas o no, para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero

(subunidad o monmero) y son de elevada peso molecular.

Segn el nmero de protmeros que se asocian. las protenas que tienen
estructura cuaternaria se denominan:

Dmeros, como la hexoquinasa.

tetrmero como la hemoglobina.
Pentmeros, como la ARN-polimerasa.

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En resumen, la estructura de una protena.

Primaria

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria

Combinacin
ilimitada de
aminocidos.

Hlice

Globular

Subunidades iguales

Hoja Plegada

Fibrosa

Subunidades distintas

Unin
Peptdica

Puente de
Hidrgeno

Puente de Hidrgeno,
Interacciones hidrofbicas,
salinas, electrostticas. Fuerzas
de vander walls

Secuencia
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Fuerzas diversas no
covalentes.

Asociacin

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Desnaturalizacin: rotura de los enlaces que mantiene la estructura de la

protena.
Se pierde la estructura 4aria, 3aria y 2aria

La protena pierde su funcin biolgica

En ciertas condiciones puede ser reversible (Renaturalizacin)
Causas:
o Variaciones de Temperatura
o Variaciones de pH
o Sustancias quimicas
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Clasificacin de las protenas

HOLOPROTENAS: o Protenas simples. Formadas por slo por aminocidos
PROTENAS GLOBULARES

PROTENAS FIBROSAS
Poseen la forma de filamento

Poseen forma esfrica.

Solubles en agua.

Son protenas insolubles en agua.

Tienen funciones estructurales o protectoras.

Colgeno: Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartlago,

hueso, tendones y crnea.

Prolaminas: Zena(maz), gliadina

(trigo), hordena (cebada)
Gluteninas: Glutenina (trigo),
orizanina (arroz).

Miosina :Responsables de la contraccin muscular.

Queratina: Forman los cuernos, uas, pelo y lana.

Fibrona: Presente en las telas de la araas.

Elastina: Protena elstica presente en la piel, vasos

sanguineos.)

Albminas:
Seroalbmina (sangre),
ovoalbmina (huevo),
lactoalbmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del
crecimiento, prolactina.
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,
Ligasas,

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 HETEROPROTENAS: o conjugadas : aminocidos+ grupo prosttico

En su composicin tienen:

Una parte proteica (aminocidos)

Una parte no proteica (grupo prosttico)
HETEROPROTENA

GRUPO PROSTTICO

Cromoprotena

Pigmento (sustancia coloreada)

Porfirnicas

Grupo hemo

No porfirnicas

Cobre

EJEMPLO

Hemoglobina (pigmento
respiratorio rojo de vertebrados)

Hemocianina (pigmento
respiratorio azul de crustceos)

Nucleoprotena

cidos nucleicos

Histonas (protenas

Glucoprotena

Glcido

Inmunoglobulinas (Ac)

Fosfoprotena

cido fosfrico

Casena (leche)
Vitelina (yema huevo)

Lipoprotena

Lpido

LDL ; HDL

asociadas al ADN)

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Enzimas

Son protenas globulares de estructura terciaria.

Este nombre fue acuado por Wilhelm Khne y significa fermento.
Catlisis: Es la aceleracin de un cambio qumico con un mnimo

consumo de energa
Son biocatalizadores: aceleran las reacciones qumicas disminuyendo:
Energa de activacin (energa necesaria para transformarse el

Sustrato a Producto)
Tiempo de reaccin ( Es lo que demora el sustrato en
transformarse a producto)

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Propiedades:

1.- Naturaleza: Son Protenas.

2.- Especificidad: Son altamente especificas, actan

sobre

sustratos especficos no sobre cualquier sustrato.

3.- Reutilizables: Las enzimas no sufren ningn cambio despus

de la reaccin qumica.
4.- Alterabilidad : Se alteran por cambios bruscos de :
pH
T

Sustancias Qumicas.
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 Las enzimas no forman parte del producto de la reaccin.

Actan en pequeas cantidades en la clula.
Requieren de un pH y Temperatura ptima.

Influyen slo en la velocidad de reaccin sin alterar el estado

de equilibrio.
No se consumen ni se alteran qumicamente en una reaccin
(reutilizables).

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Estructura Enzimtica:
Formada por :
Sitio cataltico o Sitio activo
Sitio Regulador

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A. Sitio Cataltico o Sitio Activo : Presenta 02 zonas.

A.1. Zona de Fijacin: Los aminocidos de la enzima acoplan y
fijan al sustrato

A.2. Zona de Catlisis: Ocurre la reaccin cataltica.

SITIO ACTIVO =

CENTRO DE FIJACIN

+ CENTRO CATALTICO

B. Sitio Regulador o alostrico : Son zonas de la enzima con

capacidad de reconocer y unir determinadas molculas en
la clula. Las interacciones alostricas pueden tanto inhibir o

activar las enzimas, y son una forma de controlar las

enzimas en las clulas.
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Cofactores o Activadores enzimticos:

Son sustancias inorgnicas u orgnicas que activan a las
enzimas.
Sustancias Inorgnicas: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
son sales Inicas.
Sustancias Orgnicas : Tenemos a las coenzimas: FAD,
NAD, Co A (Vitminas).

Apoenzima + cofactor = Holoenzima

Enz. Inactiva

Enz. Activa

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IN METLICO
Cu 2+

Fe 2+ o

ENZIMA
Citocromo oxidasa

Fe 3+

Catalasa, peroxidasa

Mg 2+

Hexoquinasa, glucosa 6-fosfatasa

Mn 2+

Arginasa, Ribonucleasa reductasa

Ni 2+

Ureasa

Se

Glutatin peroxidasa

Zn 2+

Alcohol deshidrogenasa
Anhidrasa carbnica
Carboxipeptidasa

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Modos de accin de las enzimas.

Etapas:
1.- Reconocimiento : esta en funcin con la especificidad
2.-Acoplamiento y fijacin: Se fija el sustrato al sitio activo.

3.- Reaccin Cataltica o catlisis: se da la reaccin cataltica.

4.-Se forma y se libera el Producto.

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Factores que Afectan la Actividad Enzimtica

Son:
1.- Concentracin de Enzima
2.- Concentracin de Sustrato
3.- pH
4.- Temperatura
5.- Sustancias Qumicas (inhibidores)

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PROENZIMAS O ZIMGENOS:
Molculas proteicas precursoras de enzimas. Son transformadas
en enzimas por accin de ciertos factores denominadas
activadores o inductores.

Zimgeno

Activador

Amilasa salival

Cl

Pepsingeno

HCl

Quimiotripsingeno
Tripsingeno

Tripsina
Enterocinasa

Enzima
Amilasa activa

Pepsina
Quimiotripsina
Tripsina Intestinal

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44

pH
Cada enzima tiene un pH ptimo en el cual la
actividad enzimtica es mxima

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45

Temperatura
Cada enzima tiene una temperatura ptima
en la cual su actividad es mxima

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46

Modelos enzimticos
47

Modelo de la "llavecerradura"
Las
enzimas son muy
especficas, como sugiri
Emil Fischer en 1894.
Dedujo
que
ambas
molculas, enzima y
sustrato,
poseen
complementariedad
geomtrica.
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Modelos enzimticos
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Modelo del Ajuste inducido

En 1958 Daniel Koshland
sugiere una modificacin al
modelo de la llavecerradura.
Las enzimas son estructuras
bastante flexibles y as el
sitio activo podra cambiar
su conformacin estructural
por la interaccin con el
sustrato.
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CLASIFICACIN DE ENZIMAS
OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreduccin ejemplos: Deshidrogenasas
Desaminasas, catalasas

Ared + Box

Aox + Bred

A : es el reductor o dador electrnico; en el curso

de la reaccin se oxida (pierde electrones)

B : es el oxidante o aceptor electrnico; en el curso

de la reaccin se reduce (gana electrones)
En las reacciones redox,
siempre tienen que estar
presentes a la vez el aceptor
y el dador electrnico.
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TRANFERASAS
Catalizan reacciones de transferencia de grupo funcional: amino, fosfato,
Glucosil..

A-X + B

A + B-X

Ejemplos: Transaldolasas, transcetolasas, transaminasas, fosfotransferasas (quinasas)

NOMENCLATURA
Dador: Aceptor - Grupo transferido - transferasa
ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa (Hexoquinasa)
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HIDROLASAS

Catalizan reacciones de HIDRLISIS formando monmeros a partir de

Polmeros. Actan en digestin de alimentos.

A-B + H2O

A-OH + H-B
EJEMPLOS
Peptidasas
Lipasas

Glucosidasas
Fosfolipasas

Fosfatasas

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ENZIMAS
lipasas

SUSTRATO
MONOMEROS
Lpidos
Alcohol + Ac. Graso

Peptidasas

Protenas

Aminocidos

Amilasas

Almidn

Glucosas
(monosacridos)

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LIASAS

reacciones reversibles de adicin de un grupo a un doble enlace.

Eliminando H20 , CO2, y NH3..(deshidrogenasa, descarboxilasas,
desaminasas.
Catalizan

AXB

A=B + X
COOCH
CH
COOFumarato
(trans-)

H 2O

COOHO CH
CH2
COOL-Malato

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ISOMERASAS

Catalizan reacciones de ISOMERIZACIN

ABX

XA-B

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LIGASAS

Catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados fuertes

Liberacin de ATP.
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reaccin:

Ac. Pirvico + CO2 + ATP

Oxalacetato + ADP + Pi

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