1.Que es el colgeno? Explique su estructura y en que tejidos se encuentra.

Explique brevemente las bases moleculares de la Osteognesis imperfecta

Qu es el Colageno?
el colgeno es el adhesivo que mantiene unido todo nuestro cuerpo, a travs de los diferentes tipos
de tejidos conectivos. stos son los huesos, cartlagos, msculos, tendones, ligamentos y piel, tejido
adiposo, as como los rganos y sistemas internos. Definitivamente, sin la presencia de la matriz de
colgeno, nuestro cuerpo no podra funcionar como continente de todos sus componentes, tanto
internamente, como externamente, por nuestra piel, a la hora de retener nuestros lquidos (60-70%
de agua), por lo que nos convertiramos, prcticamente, en un charco de lquido.
Es una protena esencial, que se encuentra en todo nuestro cuerpo. Representa el 80% de nuestros
tejidos conectivos, constituyendo el 30% de la masa total de protenas en los mamferos o el 7% del
peso corporal. Por lo cual, es la protena ms estudiada en la comunidad cientfica.
Por ejemplo, slo en nuestra piel, que es el rgano ms grande del cuerpo, en estado seco, el
colgeno representara el 70% de su peso, mientras que en el cartlago, sera el 67%. En otros
rganos, como en los pulmones, el 10% y en el hgado supone el 4%.
El colgeno es esencial para la elasticidad y flexibilidad de los rganos y tejidos, y es responsable de
la firmeza, elasticidad e integridad de las estructuras, influyendo en la hidratacin del cuerpo. La
fibra de colgeno se mezcla con una amplia gama de sustancias y minerales, tanto mecnica como
qumicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular, siendo su dimetro y su
organizacin en los diferentes tejidos muy variable.
Hay hasta 15 tipos diferentes de colgeno, si bien existen investigaciones sobre nuevos tipos. Entre
los colgenos del Tipo 1 hasta el Tipo V, se considera que existe el 99% del total del colgeno
existente en el cuerpo humano, estando presentes de la siguiente manera:
- Tipo I: Huesos, tendones, ligamentos y piel
- Tipo II: Cartlago y estructura de los ojos
- Tipo III: Hgado, pulmones y arterias- Tipo IV: Riones y muchos rganos internos
- Tipo V: Superficie de las clulas, cabello y placenta
Estructura:
El colgeno es una protena fibrosa insoluble, que resulta ser muy indigesta para el ser humano en
condiciones naturales. Tiene una funcin predominantemente estructural, en la cual los 20
aminocidos bsicos, combinados entre s, componen las tres cadenas en triple hlice, donde cada
cadena tiene unos 1.400 aminocidos, de los cuales la glicina, la prolina y la hidroxiprolina
representan el 55%, mientras que el 45% restante es para los otros aminocidos bsicos. El colgeno
contiene los 9 aminocidos llamados esenciales (fenilalina, histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, treonina, triptfano y valina), aunque de ellos, contiene muy poco triptfano.

.Tejidos en que se encuentra Colageno:

El colgeno se encuentra en los tejidos conectivos, los tejidos conectivos se encuentran: en los
msculos (3 colgenos y 1 elastina), los tendones (3 colgenos y una elastina), los ligamentos (1
colgeno y 3 elastinas), los cartlagos (3 colgenos y una elastina), los huesos (3 colgenos), la piel (3
colgenos y 2 elastinas) y los pulmones (2 colgenos y 3 elastinas).

La osteogenesis imperfecta
Este fue el trmino difundido por Vrolik en 1849 para designar este sndrome congnito de
naturaleza gentica y de presentacin variable.
El sndrome se caracteriza por fragilidad sea que se acompaa por otras alteraciones evidentes en
el tejido conectivo, incluyendo anormalidades en los dientes (dentinognesis imperfecta), prdida
de audicin, alteraciones en la esclera y displasia del tejido blando.
La gran mayora de individuos con osteognesis imperfecta tienen mutaciones que afectan la
estructura de los genes que codifican las cadenas de colgena tipo I. La heterogeneidad clnica es
extensa, la cual va desde la muerte en el periodo perinatal a una talla pequea y severa deformidad
sea, hasta una vida normal con solo leve disminucin de la masa sea. Esta heterogeneidad lleva a
grandes esfuerzos para realizar una clasificacin de osteognesis imperfecta que pueda predecir la
historia natural, determinar el modo de transmisin gentica y facilitar el abordaje bioqumico de
este grupo de desordenes.
OSTEOGNESIS IMPERFECTA TIPO I
Tambin llamada enfermedad de Lobstein.
Herencia: Autosmica dominante, la frecuencia de este tipo de osteognesis imperfecta es de 1 en
15 mil a 1 en 20 mil nacidos vivos , pero por su presentacin clnica leve puede ser ms frecuente.
Etiopatogenia : Disminucin en la produccin de proalfa 1, substitucin por otros residuos distintos
a la glicina en la triple hlice de alfa 1(I).La disminucin de la produccin de proalfa 1(I) no es la
nica va de disminucin de la secrecin de procolgena sin secretar molculas anormales, por
ejemplo, la sntesis de proalfa 2 (I), cadena que pudiera ser incorporada dentro de las molculas
normalmente, pero que presentan una rpida y completa degradacin intracelular teniendo as un
efecto similar.
OSTEOGNESIS IMPERFECTA TIPO II
Tambin llamada enfermedad de Vrolik.
Herencia: autosmica dominante (nueva mutacin)

Autosmica recesiva (rara)

Se afecta entre 1 a 20 mil y 1 en 60 mil infantes.
Etiopatogenia: Reagrupamientos en los genes COL 11 y COL 12, substituciones por residuos de
glicil en la triple hlice de alfa 1 (I) o alfa 2 (I),
OSTEOGNESIS IMPERFECTA TIPO III
La variedad deformante progresiva es reconocida usualmente al nacer por estatura corta y
deformidades resultantes de fracturas tero.
Herencia: Hay forma autosmica dominante y recesiva las cuales han sido bien documentadas,
aunque la forma recesiva es rara en la mayora de las poblaciones
Etiopatogenia: En los casos autosmicos dominantes hay una mutacin puntal en la cadena alfa 1
(I) o alfa 2 (I). En los casos autosmico recesivos existe una mutacin que previene la incorporacin
de proalfa 2 (I) dentro de las molculas
OSTEOGNESIS IMPERFECTA TIPO IV
Herencia: Autosmica dominante
Etiopatogenia: Mutaciones puntales en la cadena alfa 2 (I) ; rara vez mutaciones puntales en la
cadena alfa l (I), pequeas deleciones en la cadena alfa 2 (I).