XI CONGRESO NACIONAL DE BIOTECNOLOGA Y BIOINGENIERA

APLICACIN DE LIPASAS EN REACCIONES DE INTERS INDUSTRIAL PARA LA

INDUSTRIA ALIMENTICIA
M. L. Foresti, C. Gutirrez A., A. A. Carelli, M. L. Ferreira, PLAPIQUI-UNS-CONICET Camino la Carrindanga Km 7
CC 717 8000 Baha Blanca Prov. Buenos Aires, R. Argentina, fax:0054-291-4861600,e-mail:mlferreira@
plapiqui.edu.ar.

CO NV E RS IO N DE CIDO G RAS O (%

Palabras clave: lipasas, aceites y derivados,steres

Introduccin. En las ltimas 2 dcadas existe un inters
80
creciente en el estudio y aplicacin de lipasas como
0 % a gua
catalizadores alternativos a los catalizadores qumicos
70
1 0 % a gua
2 0 % a gua
aplicados en la industria alimenticia, en especial en la
60
industria oleaginosa. La reutilizacin de aceites de fritura
50
luego de un tratamiento enzimtico, la obtencin de
compuestos de alto valor agregado (surfactantes) a partir de
40
aceites vegetales de bajo costo y la obtencin de biodiesel
30
son algunas de las aplicaciones ms importantes. La
20
caracterizacin de las lipasas no slo en reacciones de
hidrlisis de triglicridos sino tambin en reacciones de
10
sntesis constituye un paso necesario para expandir el campo
0
de aplicacin a otros campos como por ejemplo la industria
0
1
2
3
4
5
6
7
8
Tie m po de re a ccin (hr)
cosmtica.
El objetivo de este trabajo es el estudio de lipasas de
Fig. 1. Cintica de sntesis de etil oleato a 45C con CALB-300 U
distintas fuentes, libres e inmovilizadas, como catalizadores
de sntesis (utilizando la obtencin de oleato de etilo como
Cuadro 1. Conversin en sntesis de oleato de etilo y en hidrlisis
reaccin de prueba) y como catalizadores de hidrlisis de
de lecitna de soja y aceite de girasol para distintas lipasas
aceite de girasol y lecitina de soja.
Lipasa
Conversin
Conversin
Metodologa. Las reacciones se llevaron a cabo en medios
sntesis( %)
hidrlisis (%)
Tipo Sitio
aceite lecitina
sin solvente y en sistemas bifsicos a diferentes
Activo
temperaturas. En el caso de la sntesis, el medio de reaccin
Superficial
85
19.5
H. lanuginosa
estuvo formado por cido oleico y etanol en relacin molar
Embudo
69
12
P. cepacia
1:1. En el caso de la hidrlisis de aceite y lecitina, las
Embudo
10-14
55
21.2
P. fluorescens
reacciones se llevaron a cabo utilizando heptano como
solvente y en exceso de agua. Utilizando un procedimiento
Tnel
10-14
14
C. rugosa
Embudo
75
5.8
C. antarctica B
optimizado de toma de muestra, se estudi tanto la sntesis
Superficial
12
35
R. meihei
como la hidrlisis por titulacin (1). Se evaluaron para la
Lipozyme
45
48
6
sntesis de etil oleato el efecto de la temperatura, el
Novozyme
435
80
2.5
contenido de agua inicial (ver figura 1) y la masa de lipasa
Fosfolipasa
A2
85.4
(2). En el caso de la hidrlisis se evalu comparativamente la
Conclusiones.La lipasa de Candida antarctica B es ptima
eficiencia en la hidrlisis de aceite versus la de lecitina de
para sntesis (sin activacin interfacial) mientras que
soja, teniendo en cuenta la actividad de la fosfolipasa A2 en
Humicola lanuginosa como Lipolase 100 T (con activacin
las mismas condiciones (60C, 6 h).
interfacial) es indicada para hidrlisis de aceite de girasol y
Resultados y discusin. En la sntesis de oleato de etilo la
lecitina de soja.
lipasa de mayor actividad fue la proveniente de Candida
Agradecimientos Los autores agradecen el financiamiento
antarctica B inmovilizada en quitosano en nuestro
laboratorio (75 %), o en polipropileno (80 %), al igual que la
comercial- Novozyme 435 (80 %). En el caso de la hidrlisis
de aceite, la mayor conversin (85 %) se encontr para la
Lipolase T100, mientras que las lipasas provenientes de
Pseudomonas presentan tambin alta conversin a cidos
grasos (55-69 %). Para la hidrlisis de lecitina, la mayor
conversin a cidos grasos, aparte de la fosfolipasa A2, la
presenta las lipasa de Rhizomucor meihei (35 %). Las otras
lipasas presentan conversiones del orden del 20 %.

de CONICET y la SECyT (Argentina).

Bibliografa.
1.Ferreira M.L., Foresti, M.L. (2005) Frequent analytical
/experimental problems in lipase-mediated synthesis in Solvent
Free Systems and how to avoid them Analytical and Bioanalytical
Chemistry Vol. 381, 7: 1408-1425.
2. Foresti M. L., Alimenti G. A., Ferreira M. L..Interfacial
activation and bioimprinting of Candida rugosa lipase immobilised
on polypropylene: effect on the enzymatic activity in solvent-free
ethyl oleate synthesis" Enzyme and Microbial Technology Vol 36,
2-3:338-342.