FISIOLOGIA DE PLANTAS Y ANIMALES

UNIDAD 1. PRICIPALES PROCESOS BIOLOGICOS EN ANIMALES

EVIDENCIA DE APRENDIZAJE. LAS ENZIMAS EN LA BIOTECNOLOGIA
GILBERTO DE LA CRUZ SANCHEZ
MATRICULA: AL12530888
1.- INTRODUCCION DEFINA LOS SIGUIENTES CONCEPTOS:
ESTRUCTURA Y FUNCION DE LAS ENZIMAS:
Las enzimas estn formadas por protenas y catalizador, la mayora de las reacciones
de los sistemas vivos son reversibles y las funciones de las enzimas es acelerar la
formacin del equilibrio qumico, pero no afectan las concentraciones finales del
equilibrio.
Los enzimas son biomoleculas especializadas en la catlisis de las reacciones
qumicas que tienen lugar en la clula. Son muy eficaces como catalizadores ya que
son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones qumicas mucho ms que
cualquier catalizador artificial conocido, y adems son altamente especficos ya que
cada uno de ellos induce la transformacin de un slo tipo de sustancia y no de otras
que se puedan encontrar en el medio de reaccin.

SUSTRATOS: Son las sustancias sobre el cual acta una enzima

ENZIMAS PROTEOLITICAS: Las enzimas son protenas que catalizan que catalizan
las reacciones bioqumicas. Adems de su importancia como catalizadores biolgicos,
tienen muchos usos mdicos y comerciales.
ENZIMAS ESPECFICAS: El grado de especificidad de las enzimas es muy alto,
pueden distinguir incluso entre diferentes tipos de ismeros. Se cree que la
especificidad de la enzima es debido a la forma particular de una pequea parte
conocida como sitio activo, la cual se fija a la contraparte complementaria en el
sustrato.
CENTRO ACTIVO: Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la
concentracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto lmite.

ACTIVIDAD ENZIMATICA (DIAGRAMA DE LOS MECANISMOS CATALITICOS QUE

CONTRIBUYEN A ACELERAR LA VELOCIDAD DE REACCION)
Las enzimas actan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E) y el sustrato
(S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se
descompone formando un producto y regenerando la enzima.

EFECTO DE LA TEMPERATURA Y EL PH.

Un incremento de 10C duplica la velocidad de reaccin, hasta ciertos lmites. El calor
es un factor que desnaturaliza las protenas por lo tanto si la temperatura se eleva
demasiada, la enzima pierde su actividad. En cambio el pH juega un papel
fundamental en las reacciones enzimticas, indicado es el 7 no as en el estmago
que es acido.

COFACTORES.
Es la parte no proteica de la enzima; los cofactores pueden ser:
Iones metlicos (Favorecen la actividad caracterstica de una enzima, si no estn
presentes la enzima no acta. Estos iones metlicos se denominan activadores por
ejemplo: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ Zn2+. La mayora de otros cofactores son
coenzimas las cuales son compuestos orgnicos como el complejo B
2.- DESARROLLO:
CONCEPTOS:

CINETICA

ENZIMATICA;

DEFINA

LOS

SIGUIENTES

La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

Estos estudios proporcionan informacin directa acerca del mecanismo de la reaccin
cataltica y de la especificidad del enzima. La velocidad de una reaccin catalizada por
un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es
necesario purificar o aislar el enzima.

CONSTANTE DE VELOCIDAD:
La velocidad inicial de la reaccin es igual a la pendiente de la curva de avance a
tiempo cero. De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el
10% del total del sustrato, de forma que pueda considerarse la (s) como
esencialmente constante a lo largo del experimento.

CINETICA DE PRIMER ORDEN.

La velocidad de reaccin se dice en estas condiciones es de primer orden con
respecto al substrato. Cuando [S] es ms grande que la Km, la velocidad es constante
e igual a la Vmax.
CINETICA DE SEGUNDO ORDEN.
La rapidez con que ocurra una reaccin depende de la concentracin del reactivo
elevado al cuadrado o de dos reactivos cada uno elevado a ala uno.

CINETICA DE ORDEN CERO.

Para estudiar la cintica enzimtica se mide el efecto de la concentracin inicial de
sustrato sobre la velocidad inicial de la reaccin, manteniendo la cantidad de enzima
constante. Si representamos v0 frente a (s)0 obtenemos una grfica como la de la
constante. Cuando (s)0 es pequea, la velocidad inicial es directamente proporcional a
la concentracin de sustrato, y por lo tanto, la reaccin es de primer orden. La rapidez
de una reaccin de orden cero es una constante, que no depende de la concentracin
de los reactivos.
A altas (s)0, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no
depende de (s)0. En este punto, la reaccin es de orden cero y la velocidad es
mxima (Vmax).

CONSTANTE DE MICHAELIS-MENTEN.
Para explicar la relacin observada entre la velocidad inicial (v0) y la concentracin
inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones
catalizadas enzimticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el
complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la
formacin del producto, liberando el enzima libre.

En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinticas individuales de cada

proceso y tambin reciben el nombre de constantes microscpicas de velocidad.
Segn esto, podemos afirmar que:
v1 = k1 [E] [S]
v2 = k2 [ES]
v3 = k3 [ES]
Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de forma
que la concentracin total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de la reaccin)
es:
[ET] = [E] + [ES]
Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]
Este modelo cintico adopta la hiptesis del estado estacionario, segn la cual la
concentracin del complejo enzima-sustrato es pequea y constante a lo largo de la
reaccin (Figura de la derecha). Por tanto, la velocidad de formacin del complejo
enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociacin (v2+ v3):

v1 = v2 + v3
Adems, como [ES] es constante, la velocidad de formacin de los productos es
constante:
v = v3 = k3 [ES] = constante.

(Formula de la constante de Michaeli-Menten)

INHIBICION ENZIMATICA (IMPORTANCIA EN EFECTO TERAPEUTAS).

La actividad enzimtica se puede inhibir, es decir, reducir o eliminar la actividad
enzimtica o cataltica de enzimas especficas.
La inhibicin puede ser:
Irreversible: el inhibidor se une covalentemente a la enzima, casi siempre a un grupo
de la cadena lateral de los aminocidos en el foco activo. La enzima queda inactiva
permanentemente.
Por ejemplo, la aspirina o cido acetil saliclico (ASA) inhibe irreversiblemente la
accin de la sintetasa de prostaglandina. Algunas prostaglandinas producen dolor e
inflamacin. Al quedar bloqueada su sntesis se reduce la inflamacin y se alivia el
dolor.

Reversibles: el inhibidor puede disociarse de la enzima porque no se une por enlaces

covalentes. Esta inhibicin puede ser competitiva o no-competitiva.
Inhibicin competitiva: el inhibidor competitivo es muy similar al sustrato normal de la
enzima. Dada esa similitud estructural, este tipo de inhibidor se une reversiblemente al
foco activo de la enzima.

El efecto del inhibidor competitivo en la actividad enzimtica se revierte por un

aumento en la concentracin del sustrato: a altas concentraciones todos los focos
activos se combinan con el sustrato y la actividad enzimtica se normaliza.
Inhibicin no competitiva: el inhibidor se combina con la enzima en un lugar distinto
al foco activo. Tanto EI como EIS se forman:

3.- CONCLUSION
Por qu es importante el conocimiento de la estructura y funcin enzimtica en tu
formacin como biotecnologo?
Es importante el conocimiento de las estructuras y funciones enzimticas en mi
formacin, porque la biotecnologa puede aportar a la agricultura una gran variedad de
agentes tiles, desde fertilizantes para el suelo, productos veterinarios; adems de
mejorar los mtodos tradicionales para el desarrollo de cepas nuevas para el

desarrollo de plantas y animales. Por tal razn es de suma importancia tener los
conocimientos necesarios de las enzimas, su estructura y funciones dentro del
desarrollo de plantas y animales.

Bibliografa:
Recuperado el da 30 de noviembre de 2015 de las siguientes fuentes:
http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm
http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.cfm#inicioenzimas
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#e
http://www.uprm.edu/biology/profs/velez/modelo.htm