UNIVERSIDAD TCNICA DE MACHALA

UNIDAD ACADMICA DE CENCIAS

QUMICAS Y DE LA SALUD
ESCUELA DE INGENIERA EN ALIMENTOS

Unin de sabores, Viscosidad y

Gelacin
Alumnos:
Joselyn Maribel Gonzlez Herrera
Docente:
M. Sc. Daniel Silva Ochoa
Semestre:
4to A
MACHALA-EL ORO-ECUADOR

Unin de sabores

Las protenas son inodoras pero pueden unir compuestos de sabor, y por lo
tanto, afectar las propiedades sensoriales de los alimentos. Varias protenas,
especialmente las protenas de oleaginosas y los concentrados protenicos
de suero, presentan sabores indeseables, lo cual limita su uso en
aplicaciones de alimentos. Los aldehdos, cetonas y alcoholes generados por
la oxidacin de los cidos grasos insaturados son los principales
responsables de sabores indeseables al unirse a las protenas. Por ejemplo
el sabor afrijolado y a hierba de las preparaciones de protena de soya se
atribuyen a la presencia del hexanal. La afinidad de esta unin es tan fuerte
que resiste la extraccin con solventes. La propiedad de las protenas de
ligar sabores tiene aspectos deseables, porque pueden utilizarse como
acarreadores de sabor o modificadores del sabor en alimentos procesados.
Esto es particularmente til en los anlogos de carne que contienen
protenas vegetales. Para que la protena funcione como un buen acarreador
de sabor, adems de unir fuertemente los sabores, debe poder retenerlos
durante el proceso y liberarlos durante la masticacin. La afinidad por los
compuestos del sabor vara de acuerdo al tipo de protena y a los cambios
que sufra durante el procesamiento del alimento.
Interacciones termodinmicas de las protenas y los sabores El mecanismo
de unin del sabor a las protenas depende del contenido de humedad de la
muestra de protena, estas interacciones son normalmente no covalentes.
Las protenas en polvo se ligan a los sabores mediante interacciones de Van
der Waals, puentes de hidrgeno e interacciones electroestticas. El
atrapamiento fsico entre los capilares y hendiduras de la matriz slida del
polvo, puede tambin contribuir a las propiedades de sabor. En alimentos
lquidos o con alta humedad, el mecanismo de unin al sabor primero
involucra interacciones no polares del ligando con las zonas hidrofbicas o
hendiduras sobre la superficie de las protenas. Adems de las interacciones
hidrofbicas, los compuestos de sabor con cabezas polares, como los grupos
hidroxilo y carboxilo, tambin pueden interactuar con las protenas va
puentes de hidrgeno e interacciones electroestticas. Despus de la unin
a las regiones hidrofbicas de la superficie, los aldehdos y las cetonas
pueden ser capaces de difundirse al interior hidrofbico de la molcula de
protena. Los aldehdos pueden unirse covalentemente al grupo amino de la
lisina, y esta interaccin no es reversible, aunque la mayor parte de las
uniones que pueden contribuir al aroma y sabor de un producto protenico
son no covalentes. La difusin de los compuestos de sabor en el interior de
la protena puede romper las interacciones hidrofbicas entre los segmentos
de protenas, y por lo tanto desestabilizar la estructura de la protena. El
sabor que se une a los grupos reactivos, como los aldehdos, puede unirse
covalentemente al grupo e-amino de los residuos de lisina, lo que modifica
la carga neta de la protena y, por lo tanto, causa el desplegamiento de la
protena. Este fenmeno resulta en una exposicin de nuevos sitios
hidrofbicos para la unin de ligandos. En el caso de protenas oligomricas,
como las de soya, los cambios conformacionales pueden involucrar tanto
disociacin como desplegamiento de subunidades. Las protenas
desnaturalizadas generalmente presentan un gran nmero de sitios de
unin con constantes de asociacin dbiles.

Factores que influyen en la unin del sabor

Los sabores voltiles interactan con las protenas hidratadas

principalmente va interacciones hidrofbicas y por lo tanto, cualquier factor
que las afecte, o que afecte la hidrofobicidad de la superficie, a su vez
influir en la unin del sabor.158 La temperatura tiene poco efecto en el
proceso de unin al sabor, a menos que ocurra un desplegamiento trmico
de la protena. Esto sucede porque el proceso de asociacin est impulsado
por entropa y no por entalpa. Las protenas desnaturalizadas trmicamente
presentan una mayor capacidad para unir sabores; sin embargo, la constante
de unin es generalmente ms baja comparada con la protena en estado nativo. El
efecto de las sales sobre la unin del sabor se relaciona con las propiedades de
salting-in y salting-out, ya que las sales que promueven la solubilizacin
desestabilizan las interacciones hidrofbicas y bajan la unin al sabor, y ocurre lo
contrario con las sales que producen salting-out. El pH afecta la unin del sabor
porque tiene efectos sobre la conformacin, favoreciendose la unin al sabor a valores
de pH alcalinos ms que a cidos, ya que la protena tiende a desnaturalizarse ms
fcilmente en los primeros.

Viscosidad
La aceptacin de alimentos lquidos y semislidos por parte de los consumidores de
productos tipo salsas, sopas, bebidas, etctera, depende de la viscosidad y
consistencia del producto. La viscosidad, que se define como la resistencia de una
solucin a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo de cizalla. Para el caso de una
solucin ideal, el esfuerzo de cizalla es directamente proporcional a la velocidad de
corte. Es decir, que la fuerza por unidad de rea, F/A, es directamente proporcional al
gradiente de velocidad entre las capas del lquido, dv/dr, expresada como:

F
dv
=
A
dr
La constante de proporcionalidad h se conoce como el coeficiente de viscosidad. Los
fluidos que obedecen esta expresin son llamados fluidos Newtonianos. La conducta
del flujo de las soluciones se afecta principalmente por el tipo de soluto. El alto peso
molecular de los polmeros solubles incrementa notablemente la viscosidad aun en
bajas concentraciones, aunque depende de sus propiedades moleculares como el
tamao, forma, flexibilidad e hidratacin. Cuando se comparan protenas con el mismo
peso molecular, las soluciones de macromolculas con estructura al azar presentan
mayor viscosidad que las que tienen estructuras compactas. De hecho, la mayora de
las soluciones de macromolculas, incluyendo las de protenas, no presentan
conducta Newtoniana, especialmente a altas concentraciones. Para estos sistemas, el
coeficiente de viscosidad baja cuando la velocidad del corte aumenta. Esta conducta
se conoce como comportamiento pseudoplstico o shear thinning y obedece la
siguiente ecuacin de Lapanje.

F
dv
=m
A
dr

( )

Donde m es el coeficiente de consistencia y n es un exponente conocido como ndice

de conducta del flujo. El comportamiento pseudoplstico se explica por la posibilidad
de que las molculas de prote- na, que son grandes, puedan orientar su eje mayor
respecto de la direccin del flujo de su solucin. La desagregacin de protenas

multimricas contribuye a este comportamiento. Al cesar el esfuerzo de cizalla o

detenerse el flujo, las protenas requieren de un tiempo de relajacin para perder la
orientacin que haban ganado, si es que recobran su estado original. Las soluciones
de protenas fibrilares como la gelatina o la actomiosina usualmente permanecen
orientadas, y por lo tanto, no recobran rpidamente su viscosidad original, a diferencia
de las soluciones de protenas globulares como la protenas de suero y de soya que
recobran su viscosidad rpidamente cuando el flujo se detiene. Estas soluciones se
llaman tixotrpicas. El coeficiente de viscosidad de la mayora de las soluciones de
protenas sigue una relacin exponencial con la concentracin de la protena debido a
las interacciones protena-protena e interacciones entre las esferas de hidratacin de
las molculas de las protenas. En altas concentraciones de protenas o en geles
donde las interacciones protena-protena son numerosas y fuertes, se observa un
comportamiento viscoelstico. En este caso se requiere, para iniciar el flujo, de una
fuerza especfica tambin conocida como yield stress. La viscosidad de las
soluciones de protenas es una manifestacin de interacciones complejas, que
incluyen el tamao, la forma y las interacciones con el solvente de la protena, el
volumen hidrodinmico y la flexibilidad molecular en el estado hidratado, que resulta
mucho ms voluminoso que cuando se trata de la protena no hidratada.

Tipos
Viscosidad Absoluta
Viscosidad absoluta = viscosidad dinmica = coeficiente de viscosidad: se define como
el cociente del esfuerzo de corte ( ) dividido por la velocidad de corte ( ):
= / [=] Pa s = Kg/ms
se ve influenciada por la temperatura y la composicin qumica de los materiales.

Viscosidad Intrnseca
Relacin de la viscosidad especfica a la concentracin, extrapolada a la concentracin
cero. La viscosidad relativa se mide a varias concentraciones, y la lnea de tendencia
que resulta de las viscosidades especficas se extrapola a la concentracin cero. La
viscosidad intrnseca es una medida del peso molecular del polmero o del grado de
polimerizacin. Tambin se le llama nmero limitante de viscosidad.

Viscosidad aparente
Es una viscosidad puntual que se presenta en fluidos No Newtonianos y puede
definirse de la misma forma que la viscosidad newtoniana.

Si cualquier punto sobre la curva de flujo se une al origen con una lnea recta, la
pendiente de la lnea es a

Viscosidad Relativa
Es la relacin entre la viscosidad del lquido problema y la del patrn (agua o
disoluciones de sacarosa); se calcula mediante la siguiente ecuacin (para flujo a
travs de tubos):

 1= p 1 t 1

2= p 2 t 2
Donde 1 y 1 son la viscosidad y densidad del lquido de referencia; t1 el tiempo
que tarda en fluir determinado volumen del lquido. 2, 2 y t2 son los valores
correspondientes del lquido problema.

Viscosidad Cinemtica
Coeficiente de viscosidad cinemtica ( ). Es el coeficiente de viscosidad medido
directamente en los viscosmetros capilares de tubo en U, en los que la tensin de
cizalladura la proporciona el proprio lquido de alimentacin; esta tensin no depende
solo de la altura de la columna, sino tambin de la densidad del lquido.
La viscosidad cinemtica es la viscosidad absoluta de un fluido dividida por su
densidad ( ).

= [ ] m2
p

: viscosidad cinemtica [ = ] m2/s

: viscosidad absoluta [ = ] Kg/ms
: densidad [ = ] densidad Kg/m3

Viscosidad Especifica
Viscosidad especfica de un polmero, es la viscosidad relativa de una disolucin del
polmero de concentracin conocido como menos 1, generalmente se determina a una
baja concentracin de polmero, por ejemplo 0.5g por 100 mL de disolucin o a una
concentracin inferior.

Gelacin
Un gel es una fase intermedia entre un slido y un lquido. Tcnicamente, se define
como un sistema substancialmente diluido el cual no muestra flujo en estado
estacionario. Se logra al entrecruzar el polmero mediante uniones, covalentes o no
covalentes, para formar una red capaz de atrapar agua y sustancias de bajo peso
molecular. La gelacin de protenas se refiere a la transformacin de una protena en
el estado sol a un estado gel, que se facilita por calor, enzimas, o cationes
divalentes bajo condiciones apropiadas y que inducen la formacin de una estructura
de red, cuyos mecanismos de formacin pueden diferir considerablemente.La mayora
de los geles de protenas se preparan calentando la solucin de protena, lo que

induce una desnaturalizacin que puede ser considerada un estado progel, que es
un lquido viscoso en el que ocurren algunos eventos de polimerizacin de la protena.
sta se despliega y se exponen numerosos grupos funcionales, como los puentes de
hidrgeno y los grupos hidrofbicos. Un segundo estado es la formacin de una red de
protena entre las molculas desplegadas, a menudo irreversible. Cuando el progel se
enfra, a temperatura ambiente o de refrigeracin, baja la energa cintica y esto
facilita la formacin de uniones estables no covalentes gracias a la exposicin de
grupos funcionales de varias molculas, lo que constituye la gelificacin.
Las interacciones involucradas en la formacin de la red son principalmente puentes
de hidrgeno e interacciones hidrofbicas y electroestticas, cuya contribucin vara
con el tipo de protena, condiciones de calentamiento, el grado de desnaturalizacin y
las condiciones ambientales. Los geles que se forman sustancialmente por
interacciones no covalentes (principalmente por puentes de hidrgeno) son
trmicamente reversibles y cuando se calientan de nuevo se funden en un estado de
progel, como se observa comnmente con los geles de gelatina. Los geles formados
principalmente por interacciones hidrofbicas son resistentes a elevadas temperaturas
y son irreversibles como los geles de clara de huevo. Las protenas que contienen
grupos de cistena y cistinas polimerizan va interacciones sulfhidrilo-disulfuro y son
trmicamente irreversibles. Ovoalbmina, b-lactoglobulinas y geles de protenas de
suero forman geles de este tipo.
Las protenas forman dos tipos de geles principalmente: geles opacos o cogulos, y
geles translcidos. El tipo de gel que se forme est dictado por las propiedades
moleculares de la protena y sus condiciones de solucin. Las protenas con grandes
cantidades de aminocidos no polares se agregan al desnaturalizarse, formando
agregados insolubles que se asocian al azar formando geles tipo co- gulo,
irreversibles. Estas protenas van formando el gel aun cuando se est calentando la
solucin, porque la velocidad de agregacin y formacin de red es mayor que la de
desnaturalizacin. La red que se obtiene es desordenada y dispersa la luz, lo que da
una apariencia opaca. Por el contrario, las protenas con cantidades pequeas de
aminocidos no polares forman complejos solubles al desnaturalizarse. La velocidad
de asociacin de estos complejos solubles facilita la formacin de un gel ordenado
translcido. Por lo general, un gel traslcido atrapa hasta un 98% de su peso en agua,
gracias a numerosos puentes de hidrgeno formados con los grupos NH y C5O,
entre otras interacciones, y que permiten que el agua atrapada tenga una aW casi tan
alta como la del agua libre. Esto no ocurre con los geles traslcidos, que atrapan una
menor cantidad de agua, que ms bien se retiene en los capilares de la estructura del
cogulo.

La estabilidad de un gel ante fuerzas mecnicas y trmicas depende del nmero y tipo
de entrecruzamientos formados por cadena monomrica. Termodinmicamente, un gel
ser estable slo cuando la suma de las energas de interaccin de un monmero en
un gel sea mayor que su energa cintica trmica. En un estudio a nivel molecular del
material agregado se encontr que el desdoblamiento de las protenas en la formacin
de geles es limitado, ya que se conservan porcentajes significativos de estructuras
ordenadas. Adems se ha encontrado que durante el proceso de
desdoblamiento/agregacin puede surgir nueva estructura secundaria (por ejemplo:
hojas beta). Se concluy que los tipos usuales de fuerzas fsicas, como las
interacciones electrostticas, puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas e
incluso enlaces covalentes, que estabilizan la conformacin nativa de la protena,
tambin desempean un papel importante en la estabilizacin de las redes protenicas
en los geles. Estos ltimos frecuentemente son permanentes, es decir, que la
agregacin es irreversible, pero la fuerza de los geles generalmente disminuye a
medida que los geles preparados por calentamiento y posterior enfriamiento a
temperatura ambiente, son sometidos a calor nuevamente, y de hecho se conocen
algunos ejemplos de geles fundidos. La capacidad de las protenas de formar
agregados ha sido explotada por el ser humano para producir alimentos con
caractersticas estructurales y de texturas diversas. Los sistemas alimenticios en los
que ms se utilizan estas propiedades funcionales son los productos lcteos, quesos
en los que la hidrlisis limitada de la protena es crucial para generar las redes
tridimensionales del gel. Otros productos que requieren de gelificacin son los
embutidos, protena de pescado triturada y calentada, protenas vegetales texturizadas
por extrusin o hilado, masas para panificacin y algunos alimentos tradicionales como
el tofu. La gelificacin no slo se utiliza para formar geles slidos viscoelsticos, sino
tambin para mejorar la absorcin de agua, los efectos espesantes, la fijacin de
partculas (adhesin), y para estabilizar emulsiones y espumas