ENZIMAS

Diana Realpe
Alexandra cortes

Docente:
Paola Mier

Universidad de Nario
Facultad de Ciencias de la Salud
Programa de Medicina
San Juan de Pasto
2016

Objetivos

Objetivo general
Comprender y conocer los conceptos generales acerca de las enzimas; intentando
acercarse a ellos desde el mbito bioqumico.

Objetivos especficos

Describir las regiones de que consta una enzimas y sus propiedades.

Conocer las distintas variedades de las enzimas y algunas de sus funciones.

Mencionar en general una aplicacin clnica de las enzimas.

Introduccin

1. Marco terico

1.1 Enzimas
Las enzimas son el grupo ms variado y especializado de las protenas, su funcin es
actuar como catalizadores, permitiendo que las reacciones que transcurren en los seres
vivos puedan desarrollarse a un ritmo adecuado. Un catalizador, por definicin, es un
compuesto que con su sola presencia aumenta la velocidad de la reaccin sin
experimentar ninguna modificacin. Las enzimas son capaces de acelerar reacciones
qumicas especficas en un medio acuoso, y en condiciones en las que los catalizadores
no biolgicos, seran incapaces de realizar iguales funciones. Su capacidad catalizadora
depende de su conformacin, la supresin de alguno de sus niveles de estructuracin,
causa la prdida de funcionamiento. Gran parte de sus propiedades catalticas radica en
el alto grado de especializacin que presentan respecto a las sustancias reaccionantes o
sustratos. Al igual que las protenas, les hay de muy diferentes tamaos y requerimientos;
algunas necesitan para desarrollar su actividad tan slo su estructura aminoacdica,
mientras que otras requieren la presencia de un cofactor. Este compuesto puede ser,
sencillamente un in inorgnico, Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+; o una molcula orgnica ms
o menos compleja, que si se encuentra unida covalentemente se denomina grupo
prosttico, y si establece uniones de naturaleza dbil y reversible se denomina coenzima.
Muchas vitaminas, o derivados de las mismas, funcionan como coenzimas. La enzima
completa junto a su cofactor se denomina holoenzima y su parte exclusivamente proteica
apoenzima.

1.2 Estructura de las enzimas

como toda protena, las enzimas estn formadas por una gran cantidad de aminocidos,
que cumplen funciones diferenciadas. Entre stos tenemos los no esenciales,
estructurales, de unin y catalticos.

Los aminocidos no esenciales pueden ser reemplazados, y en algunos casos

eliminados sin una prdida significativa en la funcin o conformacin de una
enzima.

Los aminocidos estructurales son vitales para la conformacin de la enzima,

forman su esqueleto.

Los aminocidos de unin participan en la asociacin entre la enzima y el sustrato.

Los aminocidos catalticos participan activamente en la transformacin del

sustrato.

La estructura de una enzima puede explicarse en funcin de los residuos de estos

cuatro tipos de aminocidos. Obviamente, los residuos estructurales, de unin y
catalticos pueden considerarse esenciales y cualquier modificacin de stos disminuye la
actividad enzimtica. De hecho, si el residuo es particularmente crucial, como en el caso
de un residuo clave en la unin o cualquier residuo cataltico, resulta una prdida total de
la actividad.
El sitio donde se encuentra el conjunto de aminocidos de unin y catalticos se denomina
centro activo de la enzima, un lugar estratgico donde, por medio de uniones
intermoleculares, la enzima atrae al sustrato en una orientacin tal que encajan
correctamente, as como las piezas en un rompecabezas.

Las enzimas, en cuanto que protenas, presentan todos los rasgos estructurales y
propiedades qumicas que caracterizan a esta notable clase de biomoleculas. En efecto,
se ha podido comprobar que los enzimas pierden su actividad cataltica cuando sufren
desnaturalizacin por efecto de los mismos agentes que afectan a las dems protenas; la
conformacin tridimensional nativa intacta de la protena enzimtica resulta indispensable
para que sta desempee su funcin. Adems, los enzimas, al igual que otras muchas
clases de protenas, presentan un centro activo a travs del cual interactan con la(s)
molcula(s) de ligando, que en este caso recibe(n) el nombre de sustrato(s), mediante un
acoplamiento espacial (las superficies moleculares de ambos tienen formas
complementarias) y qumico (grupos funcionales complementarios del enzima y el (los)
sustrato(s) establecen diferentes tipos de interacciones dbiles entre s). Tanto la
actividad cataltica como el elevado grado de especificidad qumica que presentan los
enzimas residen en esta interaccin especfica entre el enzima y su sustrato.
El centro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima que est forrada
interiormente por una serie de restos de aminocidos. Por regla general los aminocidos
que forman parte del centro activo no se encuentran contiguos en la cadena polipeptdica,
sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma. El hecho de que estos
aminocidos coincidan prximos entre s sobre el centro activo no es ms que una
consecuencia del plegamiento caracterstico de la cadena polipeptdica, es decir, de la
conformacin tridimensional nativa de la protena enzimtica. Puede resultar til, aunque

no siempre posible, distinguir entre los aminocidos que forman parte del centro activo
dos categoras:
a) Aminocidos catalticos.- Son uno o ms aminocidos cuyas cadenas laterales R
poseen unas peculiaridades qumicas tales que los facultan para desarrollar una funcin
cataltica. Constituyen el verdadero centro cataltico del enzima.
b) Aminocidos de unin.- Son una serie de aminocidos cuyas cadenas laterales R
poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones dbiles (puentes de
hidrgeno, interacciones inicas, etc.) con grupos funcionales complementarios de la
molcula de sustrato. Su funcin consiste en fijar la molcula de sustrato al centro activo
en la posicin adecuada para que los aminocidos catalticos puedan actuar

En cuanto al resto de los aminocidos de la cadena polipeptdica del enzima, los que no
forman parte del centro activo, podra pensarse en principio que no desempean ninguna
funcin, pero esto no es cierto; tienen la importante misin de mantener la conformacin
tridimensional catalticamente activa del enzima; sin ella no existira centro activo y el
enzima no podra interactuar con su sustrato. De manera resumida se podra decir que
La estructura qumica de una enzima activa u Holoenzima est formada por una parte
proteica (Apoenzima) formada por cadenas polipeptdicas ya que las enzimas son
protenas qumicas y una parte o porcin no proteica (Coenzima). Dentro de la
Apoenzima la unidad fundamental cataltica es una estructura tridimensional llamada sitio
activo donde los aminocidos realizan las diversas funciones catalticas (hidrogenacin,
des hidrogenacin, catlisis, sntesis, etc.), algunas enzimas requieren para su buen
funcionamiento un componente no proteico llamado Coenzima, dentro de el se
encuentran las coenzimas como el NAD, FAD, etc y ciertos iones inorgnicos como el Fe,
gggMg, etc llamados cofactores enzimticos.

1.3 Clasificacin de las enzimas

En la primera poca de la bioqumica, las enzimas se denominaban segn el capricho de
sus descubridores. Con frecuencia, los nombres no proporcionaban indicios sobre su
funcin (p. ej., la tripsina) o se utilizaban varios nombres para la misma enzima. Las
enzimas solan llamarse aadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato. Por ejemplo, la
ureasa cataliza la hidrlisis de la urea. Para eliminar la confusin, la Unin Internacional
de Bioqumica (IUB) instituy un esquema de denominacin sistemtica para las enzimas.
En la actualidad cada enzima se clasifica y se nombra segn la clase de reaccin que
cataliza. En este esquema, a cada enzima se le asigna una clasificacin de cuatro
nmeros y un nombre con dos partes denominado nombre sistemtico. Adems, la IUB
sugiere para el uso diario una versin ms corta del nombre sistemtico denominada
nombre recomendado. Por ejemplo, la alcohol: NAD+ oxidoneductasa (E.e. 1.1.1.1) de
forma habitual se le conoce como deshidrogenasa alcohlica. (Las letras E.C. son la
abreviatura de Enzyme Commission, Comisin de enzimas.) Debido a que muchas
enzimas se descubrieron antes de instituirse la nomenclatura sistemtica, en muy pocos
casos se conservaron los nombres antiguos ya establecidos.
Esta nomenclatura, sin embargo, no siempre ha resultado prctica, lo cual ha ocasionado
que muchas enzimas hayan recibido nombres que qumicamente son poco informativos;
por dicha razn y por qu el nmero de enzimas que se descubre est aumentando

rpidamente, se ha adoptado una clasificacin sistemtica de la enzimas, segn una

recomendacin de la comisin internacional de enzimas. El nuevo sistema divide a las
enzimas en seis clases principales, cada una de las cuales divide a su vez en subclases y
estas en subsubclases, de acuerdo con la reaccin catalizada
Cada enzima se designa por un nombre comn, generalmente corto y apropiado para su
uso habitual; por un nombre sistemtico que identifica la reaccin que cataliza y por un
numero de clasificacin que se emplea cuando se precisa la identificacin inequvoca de
la enzima.

http://piruvata.blogspot.com.co/2012/10/cl
asificacion-de-las-enzimas.html

1.3.1 OXIDORREDUCTASAS. Las Oxidorreductasas catalizan reacciones redox en las

cuales cambia el estado de oxidacin de uno o de ms tomos en una molcula. La
oxidacin-reduccin en sistemas biolgicos implica una o dos reacciones de transferencia
de electrones acompaadas del cambio compensatorio de la cantidad de hidrgeno y de
oxgeno en la molcula. Son ejemplos notables las reacciones redox facilitadas por las
deshidrogenasas y por las reductasas. As, la deshidrogenasa alcohlica cataliza la
oxidacin de etanol y de otros alcoholes, y la reductasa de ribonucletido cataliza la
reduccin de ribonucletidos para formar desoxinibonucletidos. Las oxigenasas, las
oxidasas y las peroxidasas se encuentran entre las enzimas que utilizan 02 como aceptor
de electrones.
1.3.2 TRANSFERASAS. Las transferasas transfieren grupos moleculares de una molcula donadora a una aceptora. Entre tales grupos estn el ami no, el carboxilo, el
carbonilo, el metilo, el fosforilo y el acilo (RC = O). Los nombres triviales comunes de las
transferasas a menudo incluyen el prefijo trans: son ejemplos las transcarboxilasas, las
transmetilasas y las transaminasas.
1.3.3 HIDROLASAS. Las hidrolasas catalizan reacciones en las que se produce la rotura
de enlaces como C-O, C-N y O-P por la adicin de agua. Entre las hidrolasas estn las
esterasas, las fosfatasas y las peptidasas.
1.3.4 LIASAS. Las liasas catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (p. ej., H2 0,
CO2 y NH3 ) para formar un doble enlace o se aaden a un doble enlace. Son ejemplos
de liasas las descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las
sintetasas.

1.3.5 ISOMERASAS. Se trata de un grupo heterogneo de enzimas. Las isomerasas

catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares. Las epimerasas catalizan la
inversin de tomos de carbono asimtricos y las mutasas catalizan la transferencia
intramolecular de grupos funcionales.
1.3.6 LIGASAS. Las ligasas catalizan la formacin de enlaces entre dos molculas de
sustrato. Por ejemplo, la ligasa de DNA une entre s fragmentos de cadenas de DNA. Los
nombres de muchas ligasas incluyen el trmino sintetasa. Varias otras ligasas se
denominan carboxilasas.

1.4 FUNCIONES GENERALES DE LAS ENZIMAS

Las enzimas tienen como funcin primordial la de acelerar la velocidad de una

reaccin enzimtica y adquieren la nomenclatura del sustrato al cual modifican,
por ej, la enzima amilasa desdobla al almidn, las lipasas a los lpidos, las
proteasas a las protenas. Se las encuentra en cada clula y en cada organelo
celular, algunas actan individualmente y otras forman sistemas o complejos multi
enzimticos.

Favorecen la digestin y absorcin de los nutrientes: a partir de los alimentos que

ingerimos. Las enzimas descomponen las protenas, hidratos de carbono y grasas
en sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas digestivas. La
terminacin ASA indica sobre que tipo de alimento acta: Las Proteasas son
enzimas que digieren protenas; las Amilasas ayudan a digerir los hidratos de
carbono; las Lipasas favorecen la digestin de las grasas; la Sacarosa acta sobre
el azcar, etc.
El cido clorhdrico del estmago digiere los alimentos ms duros como carnes o
vegetales muy fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su falta produce entre otras
enfermedades,
la
anemia
perniciosa.
Las enzimas digestivas son muy tiles en casos de hinchazn abdominal, gases y
digestiones, en general, muy pesadas.

Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolticas, como la Bromelina de la Pia,

inhiben algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la recuperacin de
golpes, reabsorcin de hematomas o moratones y heridas. Puede ser til en casos
de artritis.

Reducen el dao ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la eficacia de

nuestro metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados. Tendran
un efecto desintoxicante o depurativo sobre nuestro organismo.

Armonizan el sistema inmunitario o inmunolgico: las enzimas ayudan a los

glbulos blancos a luchar contra virus y bacterias pero adems al favorecer una
correcta digestin o degradacin de los alimentos tambin ayuda a que se
produzcan menos alergias alimentarias.

eliminan el dixido de carbono de los pulmones, mejorar nuestra capacidad

mental, regular nuestro peso

Regulan todo tipo de funciones y procesos bioqumicos

Producen movimiento, como en el caso de la contraccin muscular

Participan en la respiracin celular

Degradan las macromolculas procedentes de la dieta en molculas ms sencillas

Crean rutas metablicas, es decir, reacciones enzimticas en cadena necesarias

para la vida celular

Son tan esenciales, que el mal funcionamiento en un solo tipo de enzima de todas
las que existen puede generar una enfermedad letal.

1.5 COFACTORES ENZIMATICOS

La actividad de algunas enzimas depende solamente de su estructura como protena
mientras que otras necesitan, adems, uno o ms componentes no proteicos, llamados
cofactores. El cofactor puede ser un ion metlico tal como Zn++, Mg++, Fe++, Fe+++ ,
Cu++, Ni+, K+ o bien una molcula orgnica, generalmente derivada de una vitamina,
llamada coenzima ; dentro de las ms utilizadas estn la nicotinamida adenina
dinucleotido (NAD+) flavina adenina dinucleotido (FAD), Pirofosfato de tiamina (TPP) y
coenzima A (coASH). Algunas necesitan tanto de los iones metlicos como de las
coenzimas. El complejo enzima cofactor se conoce como haloenzima. Cuando se
prepara el cofactor, la protena restante, que por s misma es inactiva catalticamente, se
designa con el nombre de apoenzima. Las coenzimas actan, por lo general como
transportadores intermediarios de grupos funcionales de tomos especficos o de
electrones, los cuales son transferidos en la reaccin enzimtica global.
1.5.1 SITIO O CENTRO ACTIVO :Las molculas de enzimas tienen, como protenas que
son tienen un gran tamao. A menudo, sus sustratos, las sustancias sobre las que actanson mucho ms pequeos. En tal caso, solo una pequea porcin de la molcula
enzimtica se puede poner en contacto con el sustrato cuando los dos se unen entre s,
como ocurre durante la reaccin catalizada por la enzimas esta porcin se conoce como
sito activo. El concepto de sitio activo no implica que el resto de la enzima no tenga
funcin que cumplir. La mayor parte de la molcula puede ser necesaria para que el sito
activo se ajuste adecuadamente al sustrato. Segn Koshland ni los sitios activos ni la
enzimas son estructuras sustrato, es decir se produce un encaje o ajuste inducido. De
este modo, la estructura del centro activo determina la selectividad excepcional de la
enzimas. La molcula de enzimas es inestable en esta conformacin activa y en ausencia
del sustrato tiende a recuperar su forma libre. Los grupos funcionales de la enzima se
disponen de tal modo que s e hacen posible (y se realiza) la accin enzimtica.
Los residuos de aminocidos que forman parte del sitio activo no ocupan posiciones
adyacentes a lo largo de la cadena polipeptdica si no que la mayora de los reducidos
ocupan posiciones alejadas en la cadena y se unen para que sean adyacentes
tridimensionalmente en virtud de los varios plegamientos y torsiones del esqueleto poli
peptdico.

1.6 CINETICA ENZIMATICA

la cintica qumica es una rama especializada de la fisicoqumica relacionada con el
estudio de las velocidades de reaccin .La velocidad de una reaccin qumica se puede
acelerar de dos formas: una es elevando la temperatura lo cual provoca un incremento en
la energa que tiene como consecuencia un aumento en la velocidad con que se mueven
las molculas y con ello una mayor probabilidad de que unas molculas se encuentren
con otras y establezcan o rompan un enlace qumico para formar el producto P. en
muchas reacciones la velocidad de reaccin se duplica, aproximadamente, por cada 10
C de aumento de la temperatura
La velocidad de una reaccin qumica tambin se puede enfrentar por la adicin de un
catalizador.En cualquier reaccin qumica hay una transicin entre un estado
(reaccionantes) a otro producto (productos). La formacin del producto entonces estas
precedido de un estado de transicin donde se requiere que las molculas de
reaccionante adquieran una energa qumica denominada energa de activacin para que
se produzcan colisiones que permitan una reaccin. Lo que un catalizador Hace es
disminuir la energa de activacin.

1.7 MODELO DE MICHAELIS-MENTEN: L.Michaelis y M. Menten en 1913, disearon un

modelo o teora general de la accin enzimtica que explica el comportamiento
hiperblico de la velocidad con respecto a la concentracin de sustrato. En el modelo
postularon que la enzima (E) se combina en primer lugar con el sustrato (S), de forma
reversible, formando el complejo enzima-sustrato (ES), que se descompone en un
segundo paso dando la enzima libre (E) y el producto (P). La velocidad de la ltima
reaccin es baja, y el modelo supone que la probabilidad de que la enzima reaccione con
el producto para volver a formar ES, es tan nfima que resulta despreciable, quedando
simplificado este ltimo paso en una reaccin prcticamente irreversible.
k3
ES E + P

La enzima puede existir en dos formas, en forma libre (E) o combinada como ES, cuando
la [S] es baja la mayora de la enzima estar libre y se ver favorecida la formacin de ES,
cuando se va incrementando la [S] la velocidad aumenta linealmente. La [E] libre ser la
diferencia entre la [E] total o inicial y la [ES] o enzima combinado con el sustrato, y la
velocidad mxima se alcanzar cuando toda la enzima se encuentre en forma de [ES],
llegndose a la saturacin de la enzima por su sustrato, situacin responsable de la
meseta. Al disponer de una concentracin de sustrato saturante, la reaccin alcanza
rpidamente un estado estacionario en el que la [ES] se mantiene prcticamente
constante y la velocidad medida durante este estado es la velocidad analizada por el
modelo de Michaelis-Menten que tambin se denomina modelo del estado estacionario.La
expresin ms habitual de la ecuacin de Michaelis-Menten:

Cuando la velocidad es la mitad de la velocidad mxima (v=V mx /2), se obtiene una

equivalencia de la concentracin de sustrato a la constante de Michaelis ([S]=Km), lo que
representa una medida ms sencilla de determinar que la relacin de constantes de
equilibrio, y permite expresar este parmetro cintico en unidades de concentracin.

La ecuacin de Michaelis-Menten puede transformarse algebraicamente para obtener

representaciones rectilneas en las que las medidas de Vmax y Km resulten ms precisas.
Una de las transformaciones se denomina de doble recproco o ecuacin de
Lineweaver-Burk, y sera:

Su representacin grfica ser una lnea recta. Otra linearizacin de la ecuacin de

Michaelis es la obtenida por el mtodo de Eadie-Hofstee, donde en el eje de abscisas se
representa v y en el de ordenadas v/S. Los parmetros Vmxima. y Km caracterizan
cinticamente a las enzimas denominadas michaelianas, (las enzimas no michaelianas
son las denominadas reguladoras o alostricas ). La Km se relaciona con la afinidad de la
enzima por el sustrato que ser tanto ms alta cuanto ms baja sea la constante de
Michaelis; sin embargo, para muchas enzimas el conocimiento de estos datos no
proporciona mucha informacin respecto a los pasos de la reaccin, la velocidad o el
mecanismo de la misma

1.8 UNIDADES DE MEDIDA DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA: La actividad cataltica de

las enzimas se mide en condiciones estndares, con concentracin saturante, y
temperatura de 37C. La unidad de actividad enzimtica (U) se define como la cantidad de
enzima que cataliza la formacin de 1 M de producto por minuto. Las medidas de
concentracin de enzima que en medios naturales son del orden de 10-8 a 10-12 M
pueden tambin expresarse como unidades enzimticas por unidad de volumen (U/ml). La
utilizacin del Sistema Internacional ha dado lugar a una unidad que se conoce con el
nombre de katal (kat) que es la cantidad de enzima que transforma un mol de sustrato por
segundo, al ser una unidad excesivamente grande no tiene una aplicacin muy extendida.
En ltimo trmino, y aunque no sea una unidad de medida directa, la actividad especfica,
se define como el nmero de unidades de actividad enzimtica que hay por miligramo de
protena (U)/ mg de protena, y sirve para cuantificar la pureza de una preparacin
enzimtica.
1.8.1 FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
Las enzimas son protenas que funcionan en un determinado medio, bien sea intra o
extracelular, donde las condiciones pueden variar, y por lo tanto el nivel de actividad de la
molcula puede verse modificado a lo largo del tiempo. Dentro de los factores que afectan
a la actividad enzimtica merecen destacarse:
1.8.1.1 El pH: Todas las enzimas tienen en su estructura primaria aminocidos con grupos
radicales ionizables. Dependiendo del pH del medio en el que se encuentren pueden no
tener carga, o por el contrario estar cargados, bien positiva o negativamente. Estas cargas
sirven para estabilizar la conformacin natural de la protena y cuando el pH las cambia,
tambin se modifica la estructura, llevando en ltimo extremo a la desnaturalizacin de la
protena, y en el caso de las enzimas a la prdida de actividad.

Dependiendo del medio dnde deba ejercer su accin cataltica, cada enzima tendr su
conformacin ms adecuada, y por lo tanto su mxima actividad, alrededor de un valor
concreto de pH, que recibe el nombre de pH ptimo. El cambio, bien sea hacia valores
ms altos o ms bajos provocar una disminucin de la actividad.
En el caso de la pepsina gstrica, una enzima digestiva, su pH ptimo est alrededor de
2 ya que el medio estomacal es un medio de gran acidez; mientras que otra enzima
digestiva como la tripsina, cuyo lugar de accin cataltica es el intestino delgado, presenta
su pH ptimo aproximadamente a 8.
La mayor parte de las enzimas son muy sensibles a las variaciones de pH, con algunas
excepciones, como es el caso de la amilasa salival, capaces de mantener la actividad en
un amplio rango de valores de pH. Esta adaptacin garantiza su funcionamiento
independientemente del valor del pH del alimento ingerido.

1.8.1.2 La temperatura: Este factor presenta dos efectos contrapuestos, por un lado el
aumento de temperatura produce, de forma general, un aumento en la velocidad de
cualquier reaccin qumica; pero por otro lado, las enzimas experimentan
desnaturalizacin y prdida de actividad al superar una determinada temperatura. En este
caso resulta ms difcil determinar como en el pH una temperatura ptima, y las curvas de
actividad presentan un incremento inicial de actividad ms pronunciado para
posteriormente al irse desnaturalizando, decrecer la velocidad de reaccin.

1.9 INHIBIDORES ENZIMATICOS

Una gran variedad de compuestos naturales y sintticos tienen la habilidad de enlazarse
reversi ble e irreversiblemente a enzimas especficas y alterar su actividad. Los
inhibidores enzimticos reducen o eliminan la actividad cataltica de la enzima entre tales

inhibidores se incluyen drogas, antibiticos, toxinas y anti metabolitos como tambin

muchos productos naturales de las reacciones enzimticas.
1.9.1 Inhibidor irreversible: un inhibidor irreversible forma un enlace covalente con un
grupo funcional especifico, generalmente de una cadena lateral de un aminocido, la cual
de alguna manera esta asociada de alguna manera con la actividad cataltica de la
enzima. El enlace covalente puede ocurrir en un sitio diferente al sitio activo pero
igualmente evitar la funcin enzimtica. Por ejemplo, las enzimas que contienen grupos
sulfhidrilo libres pueden reaccionar con agentes alquilantes como el yodoacetato

1.9.2 INHIBIDORES REVERSIBLES: estos tienen solo una asociacin transitoria con la
enzima. Este tipo de inhibicin implica un equilibrio entre la enzima y el inhibidor. Se
conocen tres tipos diferentes de inhibicin reversible y se reconocen por la forma en que
alteran o que fallan al alterar la dependencia de la velocidad de reaccin de la
concentracin del sustrato. Esos tipos de inhibicin son: la inhibicin competitiva ay la no
competitiva.
1.9.2.1 Los inhibidores competitivos, denominados as porque compiten con el sustrato
por ocupar el centro activo. Estas molculas presentan una semejanza estructural con el
sustrato que les permite situarse en el centro activo y bloquear la catalizacin enzimtica,
lo que desde el punto de vista cintico supone un descenso en la velocidad de reaccin.
La reaccin enzimtica se desarrolla de la siguiente forma: parte de las mol- culas
enzimticas estn ocupadas por inhibidor (no funcionantes, o inhibidas) y otra parte estn
unidas al sustrato y formando producto (funcionantes)

Sin embargo, si la concentracin de inhibidor se mantiene fija, es posible revertir la

inhibicin incrementando la concentracin de sustrato, de tal forma que aumente la
probabilidad de que el centro activo est ocupado por el sustrato y no por el inhibidor. En
suma, los inhibidores competitivos aumentan la Km de la enzima pero no modifican su
Vmxima.
1.9.2.2 Los inhibidores no competitivos, se unen a la enzima en puntos distintos al
centro activo, su unin incapacita a la enzima para desarrollar su accin cataltica, y en
este caso, el aumento en la concentracin de sustrato no revierte la inhibicin. Su
capacidad de unirse a la enzima est sta en solitario o est unida al sustrato, da lugar a
que la Vmxima. se encuentre disminuida, mientras que la Km no se modifica ya que la
afinidad de la enzima por el sustrato y su capacidad de unirse a l no se ve disminuida. La
reaccin que tendr lugar ser como sigue:

1.9.2.3 Los inhibidores acompetitivos o incompetitivos, no presentan afinidad por la

molcula de enzima libre, sino que se unen a la enzima cuando sta se encuentra
formando el complejo enzima-sustrato (ES), inhabilitndole para continuar el proceso y
formar producto. La reaccin ser:

La Vmxima. se ver disminuida ya que la formacin del complejo inactivo ESI, disminuye
la concentracin de ES y la aparicin de producto. Sin embargo la Km aparece
inorementada, debido al hecho de que en esta situacin la ms rpida desaparicin del
complejo ES, desplaza el equilibrio de la reaccin hacia la derecha, aparentando un
aumento de la afinidad de la enzima por el sustrato.
1.10 ENZIMAS REGULADORES. La clula es una mquina qumica que debe ser capaz
de autoajustarse o regular su propio funcionamiento para no desperdiciar tiempo ni
energa en realizar procesos que no le son tiles en un momento dado, siguiendo as un
principio de mxima economa molecular. Este autoajuste se lleva a cabo a varios niveles
entre los que destaca la regulacin de la propia actividad enzimtica. Todos los enzimas
presentan propiedades que los hacen candidatos a constituir elementos reguladores del
metabolismo. Estas propiedades son su sensibilidad a los cambios de pH, a la
concentracin del sustrato o a la concentracin de otras sustancias accesorias que
denominaremos cofactores. Sin embargo, existen una serie de enzimas que, adems de
estas propiedades comunes a todos ellos, poseen otras que les confieren un papel
especficamente regulador del metabolismo: son los enzimas reguladores. Existen dos
tipos principales de enzimas reguladores: los enzimas alostricos y los enzimas
modulados covalentemente. Ambos tipos son responsables de alteraciones en el estado

metablico de las clulas en intervalos cortos de tiempo (los enzimas alostricos en

cuestin de segundos, los modulados covalentemente en cuestin de minutos).

1.10.1 alostricos son aquellos que, adems del centro activo mediante el cual
interactan con el sustrato, poseen otro centro de unin llamado centro alostrico
mediante el cual interactan con otra molcula denominada efector o modulador (la
palabra "alostrico" hace referencia a la existencia de ese "otro lugar"). La interaccin del
modulador con el centro alostrico es tan especfica como lo es la interaccin del sustrato
con el centro activo y tambin est basada en la complementariedad estructural Los
enzimas alostricos presentan pesos moleculares en general superiores a los de otros
enzimas y en la mayor parte de los casos son protenas oligomricas, es decir estn
formados por varias subunidades Los moduladores alostricos pueden ser de dos tipos:
unos estimulan la actividad del enzima al unirse al centro alostrico, reciben el nombre de
moduladores positivos o activadores; otros la inhiben y se llaman moduladores negativos
o inhibidores. Los inhibidores alostricos no responden a ninguno de los modelos de
inhibicin enzimtica estudiados en el apartado anterior

Los enzimas alostricos presentan siempre dos formas, una activa y otra inactiva,
interconvertibles por efecto del modulador . Existen dos tipos de control alostrico: el
control heterotrpico que se da cuando el modulador es una molcula diferente del
sustrato, y el control homotrpico que se da cuando el modulador es el propio sustrato. En
ambos casos el modulador puede ser positivo o negativo. Los enzimas con control
homotrpico poseen dos o ms centros de unin para el sustrato; en ellos la
interconversin entre las formas activa e inactiva depende de cuntos sean los centros de
unin que estn ocupados por molculas de sustrato. Un caso muy comn de regulacin
del metabolismo mediante enzimas alostricos es la inhibicin por el producto final,
tambin llamada retroinhibicin o control feed-back. En ella, el producto final de una ruta
metablica inhibe alostricamente al enzima que cataliza la primera reaccin de dicha
ruta, interrumpiendo as su propia sntesis cuando sta ya no es necesaria. Este tipo de
control es muy rentable para la clula, ya que no se interrumpe solamente la sntesis del
producto final sino la de todos los intermediarios. Se trata de un control heterotrpico
mediante un modulador negativo. Otro caso es el del sustrato de la primera reaccin de

una ruta metablica que acta como activador del enzima que cataliza dicha reaccin. Se
tratara aqu de un control homotrpico mediante modulador positivo. Aunque existen
enzimas alostricos monovalentes, que responden a un slo modulador, la inmensa
mayora son enzimas polivalentes, que poseen varios centros alostricos mediante los
cuales interactan con distintos moduladores positivos y/o negativos, presentando un tipo
de control mixto homotrpico-heterotrpico
1.10.2 ISOENZIMAS: tambin denominadas isoenzimas, son enzimas que pueden existir
en dos o mas formas dentro de un mismo organismo e incluso dentro de una misma
celula y catalizan la misma reaccin.
El sistemas isomatico mas ampliamente estudiado es el de la deshidogenasa lctica,
LDH, que cataliza la oxidacin del acido lctico en acido pirvico.

Se ha detectado 5 formas diferentes de LDH en los tejodos de lso vertebtradosl.las cinco

isozimas poseen el msmo peso molwecular (alrededor de 134.000) y todas ellas
contiene cadenas polipeptdicas cuyo peso molecular es de 33.500. las cinco isozimas
estn contituidas por cinco combinaciones diferentes de dos clases de cadenas
polipeptdicas designadas por M (del ingles Muscle: musculo) y H (del ingles heart:
corazn) la isozima que predomina el musculo esqueltico. Posee cuatro cadenas M
idnticas y se designa como M4 ; otra, que predomina en el corazn, poseen 4 cadenas H
idnticas y se designa por H4. Las otra 3 isoenzimas tiene la composicin M3H, M2H2 Y
MH3. se han aislado las cadenas sencillas M Y H y se ha comprobado que difieren
significativamente en su contenido de aminocidos y en su secuencia cuando las cadenas
sencillas,inactivas por si solas, se mezclan en proporciones adecuadas, pueden formarse
espontneamente, in vitro, todas la isozimas del lactato deshidrogenasa, poseyendo todas
ellas plena actividad cataltica.

1.10.3 PROENZIMAS: ciertas enzimas, como otras protenas, se sintetizan en euna

forma denominada proenzima que tiene un tamao mayor que la enzima madura. La
proenzima se corta,en un sitio especifico, por accin de una o mas proteinasas, para
generar la enzima activa. La forma proenzima de una proteinasa se conoce como
zimgeno.
Los zimgenos se sintetizan en el interior de la celula pero solo se transforman en su
forma activa cuando se secretan al tracto gastrointestinal. De esta manera se protege a la
celula contra dalos potenciales de la proteinasa.

2 aplicacin clinica: ZIMOGENOS O PROENZIMAS

Pancreatitis aguda :Este tipo de enzimas estn relacionadas con la funcin del pncreas
que produce una variedad de enzimas, entre ellas las enzimas proteolticas (tripsina,
quimotripsina). Estas enzimas digieren las protenas de la comida o cualquier componente
proteico del propio organismo y del pncreas mismo.
Sin embargo existen anormalidades en el pncreas, una de ellas es la Pancreatitis aguda.
Cuando el pncreas funciona normalmente, las enzimas que segrega no se vuelven
activas hasta alcanzar el duodeno, pero, cuando el pncreas est inflamado, las enzimas
se activan precozmente y empiezan a atacar sus estructuras internas. El tejido que
recubre el interior del pncreas, encargado de fabricar enzimas, se lesiona debido a la
actividad enzimtica y, por lo tanto, deja de producir nuevas enzimas. Con el paso del
tiempo, esas lesiones tisulares pueden volverse permanentes. (Jonathan Evans, 2014)
TRATAMIENTO:

Control del dolor y nauseas (de espasmolticos y analgsicos tradicionales

hasta Petidina, Fentanil...)

Aporte hidroelectroltico adecuado (con suero fisiolgico, glucosalina,

controlando la composicin electroltica adecuadamente)

No estimular el pncreas, seguido por dieta estricta de variable duracin

En los casos leves (casi 80%), estas medidas permiten la recuperacin rpida
de la pancreatitis, solo quedara establecer la etiologa y resolverla, para evitar
la recurrencia del cuadro.

Indicaciones de intervenciones quirrgicas

Indicaciones de intervenciones endoscpicas y percutneas

Tratamiento profilctico con antibiticos

Mtodos de nutricin

4. CONCLUSIONES

Se puede concluir que las isoenzimas permiten que haya enzimas similares con
diferentes caractersticas, de acuerdo a los requerimientos especficos del tejido o
a determinadas condiciones metablicas adems son especficas de ciertas
clulas o tejidos; su heterogeneidad molecular les da a los organismos plasticidad,
versatilidad y precisin en sus funciones metablicas.

La sntesis de enzimas zimgenos es de gran importancia ya que el organismo

cuenta con estas como un mecanismo de seguridad ayudando as a la
supervivencia de este .

Teniendo en cuenta lo consultado e investigado se llega a la conclusin que el

alosterismo ayuda a la regulacin en la clula debido a que puede producir
cambios rpidos y fcilmente reversibles en la actividad de las enzimas (y, por lo
tanto, en el metabolismo) siendo esto de gran ayuda ya que no depende de que el
regulador tenga una estructura similar al sustrato de la enzima.

Gracias a la capacidad de las enzimas alostericas muchos frmacos actan

unindose al sitio alostrico de las enzimas, como los inhibidores de transcriptasa
inversa no nucletidos.

Las enzimas tiene una gran importancia en el organismo y que el mal

funcionamiento de una de estas puede afectar nuestra salud y causar
enfermedades como los son Pancreatitis aguda y la Parotiditis, entre muchas ms.

REFERNECIAS:

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