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•(CATALISADORES BIOLÓGICOS)
• São:
São: com exceção de um pequeno grupo de
moléculas de RNA com propriedades catalíticas,
chamadas de RIBOZIMAS
RIBOZIMAS,, todas as enzimas são
PROTEÍNAS..
PROTEÍNAS
Enzimas
Catalisadores biológicos produzidos por tecidos vivos que aumentam
a velocidade das reações que ocorrem no tecido
Caracteríísticas
Caracter Enzimas Catalisadores
químicos
quí
Especificidade ao substrato alta baixa
Sensibilidade à Temp e pH alta baixa
Presença de co-
co-fatores sim não
Ativação
Energia de Ativaç baixa alta
reação
Velocidade de reaç alta baixa
Enzimas – Componentes
Cofator - molécula orgânica pequena ou íons inorgânicos,
necessária para atividade de muitas enzimas.
Coenzima - moléculas orgânicas (derivados de vitaminas)
essenciais para a atividade de algumas enzimas.
Grupo prostético - inclui qualquer parte não protéica da
enzima ou de proteína com atividade biológica (ligados
fortemente ou covalentemente na enzima).
Ambos - íon metálico + coenzima.
Apoenzima ou apoproteína - parte protéica da enzima.
Holoenzima - enzima + cofator.
Cofatores enzimáticos
Íon inorgânico Enzima
Fe2+ ou Fe3 Citocromo oxidase
Catalase
Peroxidase
Cu2+ Citocromo oxidase
Zn2+ Anidrase carbônica
Álcool desidrogenase
Mg2+ Hexoquinase
Glicose-6-fosfatase
Piruvato quinase
Mn2+ Arginase
Ribonucleotídeo redutase
K Piruvato quinase
Ni2+ Urease
Mo Denitrogenase
Se Glutationa oxidase
Classificação Internacional das Enzimas
(Enzyme Commission)
Número Classe Tipo de Reação catalisada
1 Oxirredutases Transferência de elétrons (íons hidreto ou
H)
2 Transferases Transferência de Grupos (acetil, fosfato,
amino)
3 Hidrolases Hidrolises (transferências de grupos para a
água)
4 Liases Adição ou remoção de grupos para forma
dupla ligação
5 Isomerases Transferência de grupos dentro de
moléculas para gerar formas isoméricas
6 Ligases Formação de ligações covalentes c-c, c-s,
c-s e c-n, acopladas a consume de ATP
Nomenclatura de enzimas
hexoquinase
ATP + D-glicose ADP + D-glicose 6-fosfato
Sub sub-classe
Grupo aceptor
Glicose + Pi glicose-6P ∆G-
ATP ADP + Pi ∆G+
Sítio ativo
(fenda hidrofóbica)
Sítio ativo
Chave--fechadura
Chave
1894 - Emil Fischer
Encaixe induzido
1930 - Haldane
1946 - Linus Pauling
1913
Leonor Michaelis -Enzimologista
Maud Menten - Pediatra
K1 Kp
E+S ES E+P
K-1
[Substrate]
ENZIMAS –
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Vmax [S]
v=
Km + [S]
v = Vmax [S]
v 1
Km
v = Vmax
2
↓ → Km>>[S]
1- [S]↓
Vmax 3
2 ↑ → [S]>>Km
2- [S]↑
3- v = Vmax
2
Km [S]
Afinidade da enzima pelo substrato
E+S ES EP E+P
E+S ES
Km = [E].[S]
[ES]
Km – medida da afinidade de E-
E-S
• Km = [E].[S] Km é a
[ES] concentração de
substrato quando
• Quando E esta 50%saturada
com o S (vo= ½ Vmax) vo = ½ V max.
Glicose Glicose-6- P
Hexoquinase e glicoquinase catalisam a mesma reação.
Km para glicose:
hexoquinase
∆A/min (vo)
glucoquinase
5 10 15 20 25
1
vo
1
Vmax
-1
Km
1
[S]
catalítica
kcat e Eficiência catalí
Degradação Síntese de
de nutrientes macromoéculas
enzimas
Coordenação das
vias metabólicas
Estudo de enzimas:
• importância prática (doenças genéticas)
deficiência ou falta total de enzima(s)
• excesso
• diagnóstico de muitas doenças