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Aminocidos:
Los aminocidos son las unidades ms simples de la estructura qumica comn a todas
las protenas. En otras palabras es el bloque de construccin formada a base de
protenas.
El cdigo gentico tiene la informacin para sintetizar 20 distintos de -aminocidos
que constituyen los eslabones (eslabones: anillos o elementos que forman una cadena.) que
conforman pptidos y se denominan protenas cuando forman cadenas polipeptdicas de
altos pesos moleculares. Vase figura 3.1 y 3.2 presentan datos relevantes.
El grupo amino est unido al carbono (Carbono asimtrico), contiguo al carboxilo, de
donde proviene el nombre de -aminocido. Al carbono tambin se une un tomo de
hidrgeno y la cadena lateral (R).
Los grupos carboxilo y amino presentan valores de pk de cerca 2 y 10, respectivamente
como se detalla en cuadro 3.1. En la proximidad del pH neutro, el grupo carboxiliato
pierde un protn y el grupo amino capta otro, para dar la forma zwitterion (Zwitterion:
es un compuesto qumico que es elctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y
negativas sobre tomos diferentes.) Que se presenta en la figura 3.1 b (aminocido
generalizado)
Del gen a la protena:
El orden en que se encuentran los residuos de aminocidos en cada protena, conocida
como estructura primaria, est determinado por el gen particular que codifica para esa
protena. La secuencia de nucletidos comprendidos en ses gen se transcribe a una
molcula de ARN que se llama mensajero (ARNm), previo procesamiento (figura 3.3).
Las protenas se sintetizan sobre los ribosomas por la traduccin a polipptidos de los
ARNm. En la mayora de los casos, la cadena polipeptdicas inicialmente traducidas
sufre modificaciones.
Reactividad qumica.
Los aminocidos se unen covalentemente formando un enlace amida entre los grupos
amino y carboxilo. Este enlace suele denominarse enlace peptdico, y los
productos que se forman a partir de esta unin se llaman pptidos. En la figura 3.8 pasa
lo siguiente: la glicina y la alanina son enlaces peptdicos, por lo que forman los
enlaces. Cuando ambas se unen quedan siendo un dipptido y si hay ms uniones al
final formarn una protena.
Porcin de cada aminocido que permanece en la cadena se denomina residuo.
Cadena que contiene pocos residuos de aminocidos se denominan oligopptido.
Cadena ms larga se le denomina polipptido.
La mayora de los oligopptidos y polipptidos conservan un grupo amino que
no ha reaccionado en extremo (amino terminal) y un grupo carboxilo sin
reaccionar con el otro extremo (carboxilo terminal).
A las diferentes zonas de una protena se les llama dominios, se definen como regiones
de una secuencia polipeptdica que se pliegan en una estructura terciara de manera
independiente.
En la figura 3.19 se presenta cuatro imgenes , a) la lisozima del pollo con vista al sitio
activo, b) Resalte de los cuatro puentes desulfuro, c) lisozima de ganso, d) lisozima T4
de huevo.
Estructural Secundaria:
Se refiere al ordenamiento regular y peridico de las protenas en el
espacio, a lo largo de su eje.
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos
en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados
durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura
secundaria.
Se estabiliza por diversas fuerzas: las electrostticas, los puentes de
hidrgeno, las interacciones hidrofbicas y las dipolo dipolo.
Explicacin de la figura 3.20 pgina 115: la inmensa mayora de estos
polmeros produce hlices, en las que una vuelta completa consta de 3.6
aminocidos, y sus cadenas laterales R quedan orientadas de forma
perpendicular hacia el eje central, como podemos observar en la parte de la
figura 3.20. Esta conformacin helicoidal puede producirse con los ismeros L
y D y adems con un enrollamiento hacia la derecha o izquierda (ver figura a y
b).
Estructura Terciaria:
Caracterizacin de protenas:
Este anlisis se efecta por mtodos de cromatografa de intercambio inico con dos
resinas, una catinica y otra aninica, con capacidad para separar las molculas de los
aminocidos por su afinidad.
En el primer caso se somete la protena a 120 C, con HCl 6N durante 10-42
horas. En estas condiciones, los enlaces peptdicos se hidrolizan totalmente.
Se considera que este agente desnaturalizante es el nico que logra formar cadena al
azar, que se estabiliza en su nuevo estado desnaturalizado con los puentes de hidrgeno
formados con la propia urea, en lugar de los antiguos puentes intramoleculares.
se logra un
interacciones
interacciones
distinta de la
Inactivacin Mecnica:
Las protenas, sobre todo las multimricas, son fuertemente afectadas por las fuerzas
cortantes o por la agitacin.
El caso de la agitacin y mezclado, no necesariamente implica esfuerzos cortantes, pero
s la formacin de interfases lquido-aire en procesos como el espumado cuando la
protena se adsorbe y estabiliza las burbujas de aire formadas. Para evitar este tipo de
desnaturali2acin es necesario utilizar antiespumantes.
Protelisis:
Modificaciones Qumicas.
No se pueden separar los efectos benficos de los dainos, por lo que debe
establecerse un compromiso para minimizar las prdidas de valor nutrimental y
la presencia de sustancias txicas, a fin de lograr una conservacin adecuada del
alimento y obtener buenas caractersticas sensoriales.
A pesar de sufrir desnaturalizacin, las protenas sufren slo daos ligeros en su
valor nutrimental durante los tratamientos cidos o alcalinos, a menos que stos
sean muy drsticos. Slo se afecta su valor nutrimental si se disminuye el
contenido de aminocidos indispensables.
Pirolisis.
Entrecruzamiento:
Funcionalidad:
La funcionalidad de una sustancia en tecnologa de alimentos se define como
toda propiedad, nutricional o no, que interviene en su utilizacin.
Este comportamiento depende de sus propiedades fsicas y qumicas, las que se
afectan durante el procesamiento, almacenamiento, preparacin y consumo del
alimento.
Las propiedades funcionales permiten el uso de las protenas como ingredientes
en alimentos, aunque por lo general se incorporan en mezclas complejas.
El papel de las protenas en sistemas alimentarios cuadro 3.13 pgina 165.
Las caractersticas sensoriales resultan ms importantes para el consumidor que
el valor nutrimental, que frecuentemente se altera para lograr buenas cualidades
organolpticas; entre ellas estn textura, sabor, color y apariencia, que a su vez
son resultado de interacciones complejas entre los ingredientes.
Los sistemas alimentarios son complejos y en ellos ocurren diversos fenmenos
simultneamente.
Por ejemplo, los atributos sensoriales de un pastel dependen de que ocurra
gelificacin, espumado y emulsificacin de los ingredientes utilizados, aunque serla
ideal que un solo ingrediente poseyera funcionalidad mltiple debido al resultado de las
interacciones entre sus protenas constituyentes. As, la clara de huevo es capaz de
generar gelificacin, emulsificacin, espumado, absorcin de agua y coagulacin por
calor, lo que la hace una protena deseable en muchos alimentos.
A partir de la composicin y de su secuencia de aminocidos se pueden deducir
(con ciertas limitaciones) las propiedades fisicoqumicas'" como hidrofobicidad,
hidrofilicidad, tamao, forma, carga neta y distribuci6n de la carga, actividad
superficial y viscosidad, lo que a su vez determina las propiedades funcionales
como espumado, gelificacin, formacin de pelculas o estructuras vtreas,
capacidad para ligar agua o aceite, emulsificacin, etc.
Empricamente las propiedades funcionales de las protenas son una manifestacin de
dos aspectos moleculares:
a) las propiedades hidrodinmicas
b) las propiedades de la protena relacionadas con su superficie. Las propiedades
funcionales (por ejemplo, viscosidad, gelacin y texturizacin) se relacionan con las
primeras, que dependen del tamao, la forma y la flexibilidad moleculares.
Propiedades de hidratacin:
Solubilidad:
En una fuerza inica baja (<0.5), los iones neutralizan la carga en la superficie
de la protena.
La solubilidad disminuye para las protenas que contienen una alta incidencia de
zonas no polares y se incrementa para las protenas que no la contienen.
Solubilidad y temperatura:
Protenas absorbidas.
Capacidad emulsificante.
La capacidad emulsificante (EC) es el volumen (mL) de aceite que
puede ser emulsificado por gramo de protena, en un ensayo en el que se
aade aceite paulatinamente y se reporta el volumen adicionado antes de
que ocurra la inversin de la fase, caracterizada por una inversin de la
emulsin de aceite en agua hacia agua en aceite.
Este mtodo involucra la adicin del aceite o grasa fundida, a velocidad
y temperatura constantes, sobre una solucin acuosa de protena con
agitacin continua con un homogeneizador.
El punto de inversin de la fase se reconoce por un cambio abrupto en la
viscosidad o color, o por un aumento en la resistencia elctrica. Para una
emulsin estabilizada con protenas, la inversin de la fase se presenta
cuando la fase apolar dispersa est entre 0.65 y 0.85.
Estabilidad de emulsin.
Las emulsiones estabilizadas por protenas a menudo son estables por das y no
se observa separacin de la crema o de alguna fase incluso si se encuentran
almacenadas en condiciones ambientales.
Para evaluar la capacidad estabilizadora somete la emulsin a diferentes
condiciones drsticas, como altas temperaturas o a una fuerza centrfuga.
Si se utiliza la centrifugacin, la estabilidad se expresa como la disminucin del
rea interfacial de la emulsin, o como el porcentaje de crema separada, o bien
por la cantidad de aceite coalescido.
Hidrofobicidad.
Las propiedades emulsificantes de las protenas tienen una baja correlacin con
la hidrofobicidad superficial de las protenas.
Se ha relacionado con su capacidad para reducir la tensin superficial en las
interfases aceite-agua, as como para incrementar el ndice de actividad
emulsificante; no se puede afirmar que mientras ms hidrofbica sea la protena
ser mejor agente emulsificantes.
A pesar de que presentan un buen IAE (ndice de Actividad Enulsificante), lo
que se considera ms importante es conocer su flexibilidad molecular, debido a
que la protena debe ser capaz de hacer contacto con las dos fases, aceite y agua,
y modificar su conformacin rpidamente para quedar colocada en la interfase.
Propiedades espumantes.
Estabilidad de la espuma.
Diversos estudios han mostrado que las protenas que estabilizan espumas son ms
estables en el pH isoelctrico de la protena que en cualquier otro pH, si no hay
insolubilizacin.
La clara de huevo posee buenas propiedades espumantes en un pH de 8-9 y su punto
isoelctrico es en el pH de 4-5
En el pH isoelctrico la reducida presencia de interacciones de repulsin promueve
interacciones favorables protena-protena y la formacin de una pelcula viscosa en
la interfase, lo que favorece la capacidad de espumado y la estabilidad de la espuma.
Si la protena es poco soluble en su pI, como la mayora de las protenas en
alimentos, entonces slo la fraccin soluble de la protena se ver involucrada en la
formacin de la espuma, y aunque la cantidad que se haya formado sea baja, la
estabilidad ser alta.
Sales:
El efecto de las sales sobre las propiedades espumantes de las proteinas depende
del tipo de sal y de las caractersticas de solubilidad de la protena en esa
solucin salina.
Azcares:
La adicin de sacarosa, lactosa y soluciones azucaradas puede perjudicar la
capacidad espumante, pero mejorar la estabilidad de la espuma. pues
incrementan la viscosidad de la fase bulk y se reduce la velocidad de drenado del
fluido de la lamela.
la adicin de azcar incrementa la estabilidad al aumentar la viscosidad del
lquido en la lamela.
Lpidos:
Cuando se presentan en una concentracin mayoral 0.5%, los lpidos,
especialmente los fosfolpidos, afectan desfavorablemente las propiedades
espumantes de las protenas, debido a que su superficie es ms activa que la de
las protenas, se adsorben en la interfase aire-agua y compiten con las protenas e
inhiben su adsorcin durante la formacin de la espuma.
Unin de sabores.
Las protenas son inodoras pero pueden unir compuestos de sabor, y por ello
afectar las propiedades sensoriales de los alimentos.
Los aldehdos, cetonas y alcoholes generados por la oxidacin de los cidos
grasos insaturados son los principales responsables de sabores indeseables al
unirse a las protenas.
La propiedad de ligar sabores que poseen las protenas tiene aspectos deseables,
por que se pueden utilizar como acarreadores de sabor o modificadores del
sabor en alimentos procesados.
La afinidad por los compuestos del sabor vara de acuerdo con el tipo de
protena y los cambios que sufra durante el procesamiento del alimento.
Factores que influyen en la unin del sabor.
Los sabores voltiles interactan con las protenas hidratadas principalmente va
interacciones hidrofbicas y, por lo tanto, cualquier factor que las afecte, o que
afecte la hidrofobicidad de la superficie, a su vez influir en la unin del sabor.
La temperatura tiene poco efecto en el proceso de unin al sabor, a menos que
ocurra un desplegamiento trmico de la protena. Esto sucede porque el proceso
de asociacin est impulsado por entropa y no por entalpa.
Viscosidad.
Gelacin:
Propiedades Nutrimentales.
De los 20 aminocidos de origen protenico, son ocho los considerados como
indispensables para los adultos debido a que deben ser suministrados por la dieta
porque su velocidad de sntesis en el organismo humano es despreciable. Estos
son: leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y
valina. Los nios requieren adems histidina.
El resto de los aminocidos son denominados no indispensables porque el
organismo puede sintetizarlos eficazmente a partir de los indispensables, stos
son: glicina, alanina, cido asprtico, cido glutmico, asparagina, glutamina,
cistena, prolina, tirosina y serina.
Los factores que determinan el valor nutrimental de fuentes protenicas son el
contenido protenico y la calidad de la protena.
Existen varios factores que pueden ocasionar una baja biodisponibilidad de
aminocidos, como: la inaccesibilidad de la protena a las proteasas debida a su
conformacin, la dificultad para digerir protenas que fijan metales, lpidos o
celulosa, la presencia de factores antinutrimentales que tambin la reduzcan, as
como el tamao y el rea superficial de la protena y el procesamiento al que
haya sido sometida previamente.
En general se reconoce que las protenas de origen animal son de mejor calidad
y mayor biodisponibilidad que las de origen vegetal, sin embargo se afirma que
a pesar de ser ligeramente deficientes en metionina, las provenientes de
leguminosas tienen una calidad aceptable.
Las protenas de oleaginosas presentan bajos niveles de metionina y lisina, y las
de los cereales son bajas en lisina, triptfano y treonina. Las deficiencias en
aminocidos de una fuente protenica pueden corregirse mediante dos
estrategias: administrando en la dieta protenas cuya composicin de
aminocidos sea complementaria, o suplementndola con aminocidos
libres.
pelculas), as como por sus propiedades funcionales. Las protenas resultan tiles tanto
en forma nativa como modificada por tratamientos qumicos o enzimticos. En el
mercado se busca la incorporacin de nuevas fuentes de protena, y su introduccin
depende de aspectos de inocuidad y el costo/beneficio del a explotacin de las mismas,
sobre todo a nivel regional.
Ver cuadro 3.16: Suministro diario de protena en diferentes regiones del mundo.
Pgina 184
Los productos animales que aportan protenas son el huevo, la leche y la carne de
diversas especies.
La carne es un medio muy til y eficiente de abasto de protena, puesto que animales y
humanos comparten muchas necesidades nutrimentales y fisiolgicas.
Ver el cuadro 3.19 y La figura 3.52 pgina 188 y 189.
Explicacin: En la figura 3.52 se esquematiza a los msculos, compuestos de una
estructura ordenada de fascculos, fibras, fibrillas y filamentos, rodeadas de tejido
conjuntivo denominado endomisio. Los fascculos agrupan varias fibras, que
corresponden a las unidades celulares: son multinucleadas y extremadamente largas en
proporcin a su dimetro y sufren cambios tras la muerte del animal. En los msculos
esquelticos es posible distinguir estras, separadas por una distancia que corresponde a
la longitud del sarcmero, propiedad tecnolgica importante pues por lo general las
pequeas corresponden a carne dura.
Puntos:
Los tipos de protena presentes se han clasificado en tres grandes grupos, de acuerdo
con su funcin biolgica y su solubilidad:
protenas contrctiles o miofibrilares.
protenas sarcoplsmicas o solubles.
se lava por completo para eliminar toda la sosa residual. El punto isoelctrico del
producto est entre 4.8 y 5.2.
Protenas Lcteas.
Protena Vegetales.
Protenas de cereales:
Los cereales de mayor consumo son: trigo, avena, sorgo, cebada, maz, arroz,
mijo y centeno.
Las protenas de reserva ms abundantes en los cereales se denominan
glutelinas, con una proporcin aproximada del 12%, y en menor cantidad existen
las albminas y globulinas, que slo representan aproximadamente 15% del
total, y cuyo peso molecular promedio es de 12 000 Da.
Los cereales, particularmente los provenientes del grano entero y que se
conocen como integrales, adems de las protenas, poseen una amplia gama de
nutrimentos de inters: fibra, antioxidantes fenlicos, almidones, etctera.
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Trigo: