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ENZIMAS

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Las enzimas son protenas


Catalizan reacciones qumicas necesarias para
la sobrevivencia celular
Sin las enzimas los procesos biolgicos seran
tan lentos que las clulas no podran existir.
Las enzimas pueden actuar dentro de la clula
, fuera de sta, y en el tubo de ensayo.

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La enzima disminuye la energa de


activacin
Sin enzima
Con enzima

E+S

E+P
Tiempo de la reaccin

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Enzima - Catalizador
las enzima aceleran la velocidad de una
reaccin qumica.
Una enzima puede transformar
1000
molculas de sustrato/ segundo
Las enzimas tienen 3 propiedades

Especificidad por el sustrato


Se inactivan por desnaturacin
Pueden ser reguladas

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Las enzimas se unen a los reactivos


(sustratos) reduciendo la energa de
activacin

Cada enzima tiene una forma nica con


un sitio o centro activo en el que se une
al sustrato

Despus de la reaccin, enzimas y


productos se separan.

Las molculas enzimticas no han


cambiado despus de participar en la
reaccin

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Las enzimas cumplen su papel cataltico gracias a:


Fijacin estereoqumicamente complementaria
del substrato
Transformacin cataltica del mismo

En ambas funciones participan:


Cadenas laterales de los aminocidos
Grupos o molculas no proteicas:
Grupos prostticos
Iones metlicos
Cofactores
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Enzima

Sustrato
Sitio activo

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La unin del sustrato es muy


especfica

Complementariedad geomtrica

Complementariedad
inicas

Modelos:

de

Encaje inducido

Llave cerradura.

Estado de transicin

cargas,

uniones

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Teoras de la accin enzimtica, 1


Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecfica,
de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al
no explicar algunos fenmenos de la inhibicin enzimtica

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Teoras de la accin enzimtica, 2


Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el substrato sufren una alteracin en su estructura


por el hecho fsico de la unin.
Est mucho ms de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos
hasta el momento.

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Teoras de la accin enzimtica, 3


Estabilizacin del Estado de Transicin

La teora del Ajuste Inducido se ampla en la actualidad


definiendo la accin enzimtica como
Segn lo cual, el Centro Activo enzimtico es en realidad
complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transicin entre ambos.

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Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio


activo

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Clasificacin y nomenclatura de
enzimas

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Tipo de enzimas

Actividad

Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen las biomolculas con molculas
de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

Isomerasas
Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se transforma en
otro, es decir, reacciones de isomerizacin.

Ligasas
Liasas

Oxidorreductasas

Tansferasas

Catalizan la unin de molculas.


Catalizan las reacciones de adicin de enlaces o eliminacin, para
producir dobles enlaces.

Catalizan reacciones de xido-reduccin. Facilitan la transferencia de


electrones de una molcula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa
cataliza la oxidacin de glucosa a cido glucnico.

Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra.


Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de
un grupo metilo de una molcula a otra.
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Factores que afectan la actividad enzimtica.Concentracin del sustrato.- A mayor concentracin del sustrato,
a una concentracin fija de la enzima se obtiene la velocidad mxima.
Despus de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la
concentracin del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la
reaccin.
Concentracin de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato
disponible, un aumento en la concentracin de la enzima aumenta la
velocidad enzimtica hacia cierto lmite.
Temperatura.- Un incremento de 10C duplica la velocidad de
reaccin, hasta ciertos lmites. El calor es un factor que desnaturaliza
las protenas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la
enzima pierde su actividad.
pH.- El pH ptimo de la actividad enzimtica es 7, excepto las enzimas
del estmago cuyo pH ptimo es cido.
Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los
cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar
adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la
concentracin del cofactor debe ser igual o mayor que la
concentracin de la enzima para obtener una actividad cataltica
mxima
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