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Captulo V

IV

5.Protenas
Deus, d-me a serenidade para aceitar as coisas que no posso mudar; a
coragem para mudar as coisas que posso e a sabedoria para discernir uma das
outras...
Annimo

5.1. Introduo
Protena um vocbulo derivado de Proteus (grego) que significa primazia. Assim, as
protenas cujo nome significa primeiro ou mais importante, so de fato as macromolculas
mais importantes das clulas. Aproximadamente a metade do peso seco de uma clula animal
tpica protena.
Porque so as protenas as principais?
As protenas, assim como os hidratos de carbono e as gorduras, contm carbono,
hidrognio e oxignio, mas adicionalmente elas contm cerca de 16% de nitrognio, juntamente
com o enxofre e algumas vezes outros elementos como fsforo, o ferro e o cobalto. Foi a
primeira substncia reconhecida em seres vivos. Protenas so polmeros constitudos de
aminocidos. H vinte tipos de aminocidos na natureza. Esse nmero relativamente pequeno de
aminocidos constitui todas as protenas existentes nos seres vivos. O que permite que as
protenas sejam diferentes umas das outras a ordem dos aminocidos e a freqncia de sua
ocorrncia. A funo biolgica da protena ditada pela seqncia dos aminocidos. Assim, se
determinado aminocido substitudo por outro, a protena pode perder sua atividade biolgica.
Como todo aminocido possui um radical amnico (NH2 ou NH3), essa relao do
percentual de nitrognio importante e ser utilizada em alguns mtodos para determinar a
qualidade da protena:
100 g de protena
X

16 g de Nitrognio
01 g de Nitrognio

X = 6,25 g de protena.
5.2. Funes
Como vimos anteriormente, as molculas de protenas so polmeros cujas unidades
estruturais so os aminocidos.
Embora todas as protenas sejam construdas com os mesmos 20 aminocidos, so elas os
compostos biolgicos que possuem a maior diversidade de funes. Sua versatilidade funcional
talvez melhor exemplificada pelo fato de que cada uma das milhares de enzimas, catalisando
uma reao biolgica especfica, uma protena especfica. Assim, diferentes enzimas participam
em reaes diferentes como: a formao de uma ligao carbono-carbono, a hidrlise de um
ster, a oxidao de um lcool, a hidroxilao de um anel aromtico... Isso para mencionar
apenas algumas poucas. Mas, a versatilidade das protenas vai muito alm de seu papel como
catalisadores biolgicos:
. As protenas so os instrumentos atravs dos quais expressa a informao gentica.
Assim como existem milhares de genes no ncleo celular, cada um especificando uma

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.
.
.
.
.
.
.
.
.

caracterstica distintiva do organismo existe, correspondentemente, milhares de

diferentes espcies de protenas na clula, cada uma executando uma funo especfica
determinada pelo seu gene;
As protenas podem servir como carregadoras, cada uma delas transportando uma
substncia especfica como o oxignio, um on metal ou um metablico atravs do
corpo;
Outras protenas ancoradas em membranas biolgicas so receptores para compostos
especficos que funcionam na regulao celular, incluindo o transporte de molculas
para dentro e para fora da clula;
Podem cumprir uma funo energtica;
Alguns hormnios so protenas e ajudam a regular uma variedade de processos
celulares;
As protenas do sistema imune defendem o organismo contra infeces;
As protenas da coagulao sangnea defendem o organismo contra perdas;
Outras protenas especializadas esto envolvidas em prover motilidade ao organismo;
Algumas protenas tem um papel estrutural;
etc., etc., etc.

5.3. Aminocidos
extraordinrio que todas as protenas, em todas as espcies, independentemente da sua
funo ou atividade biolgica, sejam construdas com o mesmo grupo de 20 aminocidos
primrios. O que, ento, confere a uma protena atividade enzimtica, a outra atividade
hormonal, e funo de anticorpo a outras? Como elas diferem quimicamente?
As protenas diferem umas das outras porque cada uma delas tem uma seqncia distinta de
unidade de aminocidos. Os aminocidos so o alfabeto da estrutura protica, pois eles podem
ser agrupados em um nmero quase infinito de diferentes protenas.
. Quantas seqncias de aminocidos so possveis?
Existem milhares de protenas diferentes em um organismo de cada espcie, e h, talvez,
10 milhes de espcies diferentes. Apenas 20 aminocidos podem realmente ser reunidos nas
seqncias diferentes
A matemtica pode nos dizer:
. Considerando um dipeptdeo (estrutura formada pela ligao de dois aminocidos
distintos ou no) contendo dois aminocidos diferentes, pode haver dois ismeros seqenciais;
um tripeptdeo com 3 aminocidos diferentes A, B e C tem seis arranjos seqenciais possveis:
ABC, ACB, BAC, CAB, CBA. A expresso geral para calcular o nmero de seqncias,
possveis de um conjunto de objetos n!, onde n o nmero de objetos. Para um peptdeo de
quatro aminocidos diferentes ns teremos 4! = 4x3x2x1 = 24 seqncias possveis. Para
polipeptdeo de 20 aminocidos diferentes, cada um ocorrendo s uma vez, o nmero de
seqncias 20! = 20x19x18... o que chega ao surpreendente nmero prximo a 2x1018 .
Mas isso apenas um peptdeo muito pequeno, com 20 resduos de PM (Peso Molecular)
prximo a 2.600... Para uma protena de PM 34.000, contendo 12 diferentes aminocidos, em
nmeros iguais, mais de 10.000.000 seqncias so possveis. Se ainda admitirmos que essa
protena seja feita com 20 aminocidos ocorrendo em nmeros iguais, o nmero de seqncias
possveis ser muitssimo maior. Se existisse apenas uma molcula de cada ismero seqencial
possvel desta protena, o peso total excederia muito o peso da terra!
Vinte dos aminocidos podem, portanto, ser arranjados em seqncias suficientes para
suprir no apenas as milhares de protenas em cada uma das espcies viventes, mas tambm para
todas as espcies que j existiram no passado ou que existiro no futuro. Acredita-se que as
espcies atuais representem apenas um milsimo de todas as que j existiram na terra. A lgica

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molecular de aminocidos e protenas amplamente suficiente para a sempre divergente natureza
da evoluo biolgica. (LEHNINGER, 1984 pg. 91).
por isso que as protenas tm a primazia, como o prprio nome diz.
Assim, pois, os aminocidos so as unidades fundamentais da estrutura protica. Todos os
aminocidos contm pelo menos um grupo amino (-NH2) na posio e uma carboxila, e todas
com exceo da glicina, contm um tomo assimtrico.
Frmula geral dos aminocidos:
H
R

COOH = A

NH3
Devido presena do carbono assimtrico, os aminocidos podem existir como ismeros.
Os de ocorrncia natural so quase todos L.
Em certos tipos de processamentos de protenas, como aquecimento em meio alcalino, ou
temperatura muito elevada, pode ocorrer a isomerizao dos aminocidos, com transformao
da forma L em D. Isso tem importncia nutricional, pois, vrios aminocidos D no so
aproveitados pelo organismo ou o so em menor velocidade, a D-metionina e a D-phe, por
exemplo so aproveitadas pelo organismo do homem, mas de forma menos eficientemente que
nas formas L.
Aminocidos encontrados nas protenas:
-Alanina
Ala
-c. Aspartico
Asp
-Gicina
Gly
-c. Glutmico
Glu
-Valina
Val
-Fenilalanina Phe
-Leucina
Leu
-Triptofano
Trp
-Isoleucina
Ile
-Metionina
Met
-Prolina
Pro
-Serina
Ser
-Cistena
Cyz
-Treonina
Thr
-Tirosina
Tyr
-Lisina
Lys
-Aspararagina
Asn
-Arginina
Arg
-Glutamina Gln
- Histidina Hys
Os aminocidos se unem para formar protenas por meio de ligaes peptdicas:
-H2N-CH-C
R1

O H
H
+ N-CH-COOH H2N-CH-C-N-CH-COOH
OH H R2
R1 O R2
H2O

Aminocidos essenciais:
A protena da dieta a fonte para os 20 aa comuns encontrados nas protenas dos tecidos.
Oito desses (Lys, Met, Thr, Trp, Phe, Val, Leu, Ile) so essenciais na dieta do homem adulto,
porque seus esqueletos de carbono no podem ser sintetizados no corpo a velocidades adequadas.
Um outro aa, a Hys, necessrio para as crianas e h trabalhos recentes que ele tambm seja
essencial para adultos. Alm disso, dois aminocidos, a Cys e a Tyr so feitos a partir dos
aminocidos essenciais Met e Phe, respectivamente, e se presentes na dieta, so economizadores
de seus aa de origem. (Ver no mapa metablico).

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Cistena: As reaes envolvidas na sntese de Cys ocorrem no fgado e so elas:
1. Perda de um grupo metil da metionina, transformando-a em homocistena
2. Condensao da homocistena com uma molcula de serina
3. Clivagem da cistationina
Tirosina: A biossntese da Tyr em mamferos ocorre por hidroxilao da fenilalanina. Muito
das necessidades dietticas de fenilalanina , de fato devida a necessidade de Tyr. Se esta
ltima ingerida, o requerimento diettico para Phe reduzido substancialmente.
Os restantes nove aminocidos (Gly, Ala, Ser, Asp, Glu, Pro, Arg, Asn, Glu) so formados
a partir de intermedirios comuns no metabolismo e assim so no essenciais como
constituintes dietticos.
De acordo com os aminocidos que possuem, as protenas podem ser classificadas em:
Completas ou equilibradas. So primordialmente de origem animal (carnes, ovos, leite),
correspondendo quelas que contm um perfil de aminocidos equilibrado tanto quantitativa
quanto qualitativamente;
Incompletas. So as que apresentam deficincias em um ou mais dos aminocidos
essenciais; esse aminocido que est em falta ou em quantidades insuficientes chamado
fator limitante. As protenas de origem vegetal pertencem a esta categoria;
Excees: a gelatina e a globina do sangue embora de origem animal, so incompletas.
De uma forma geral o fator limitante principal (o que apresenta maior deficincia) nos
cereais a lisina. No arroz alm da lisina, temos a treonina como fator limitante. No milho o
triptofano. Assim, diz-se que a treonina no arroz e o triptofano no milho so fatores
limitantes secundrios.
5.4.Estrutura das Protenas
As protenas tm diversos nveis de organizao, a saber:

Estrutura Primria
A estrutura primria refere-se ao tipo e a seqncia dos aminocidos na molcula protica.
Conhecer a estrutura primria de uma protena importante por algumas razes:
- a seqncia de aa. de uma protena que ir determinar as outras estruturas;
- conhecendo a estrutura primria poderemos fazer uma previso do seu valor
nutricional, como acabamos de ver;
- a estrutura primria nos informar a respeito da digestibilidade da protena, pois as
enzimas do trato digestivo so especficas para determinadas seqncias de
aminocidos.

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Estrutura Secundria
A estrutura secundria a conformao da protena no espao. Ela formada por
associao de membros prximos da cadeia polipeptdica e mantida por pontes de
hidrognio e por pontes de enxofre. Ex.: protenas fibrosas em forma de hlice.

Estrutura Terciria
A estrutura terciria a forma como a estrutura secundria se arranja, se dobra e se
enovela, formando as estruturas globulares rgidas.

Estrutura Quaternria
A estrutura quaternria a associao das subunidades.

O aquecimento dos alimentos, em geral, aumenta a digestibilidade das protenas, porque

destri a conformao espacial, facilitando o ataque das enzimas do trato digestivo.
Esse processo de alterao da estrutura tridimensional de uma protena chamado de
desnaturao. A desnaturao, na prtica, pode ser reversvel ou no.
Assim, tanto na culinria, como na indstria de alimentos a desnaturao muito usada.
5.5 Classificao das Protenas
As protenas podem ser classificadas de diversos modos, obedecendo a critrios
diferentes.
De acordo com a complexidade teramos:

Protenas simples:
As protena simples so aquelas que, por hidrlise, fornecem apenas aminocidos. As
protenas simples podem ser:
Protenas fibrosas
Cadeias polipeptdicas que se organizam em um arranjo paralelo ao longo de um eixo,
formando fibras ou filamentos. So pouco solveis, de consistncia rgida e tm
normalmente funo estrutural.
Ex.: colgeno, elastina e queratina.

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O colgeno a principal protena do tecido conjuntivo. insolvel em gua a frio
e resistente s enzimas digestivas animais, porm, submetido fervura em gua, solues
de cidos ou bases diludas, transforma-se em gelatina. essa transformao que faz o
amaciante de carnes por coco, pois 30% das protenas totais dos mamferos so
constitudas de colgeno. Uma caracterstica notvel do colgeno o seu elevado teor de
hidroxiprolina, glicina e de prolina. O colgeno, porm, pobre em aminocidos de
interesse nutricional (quase no tem triptofano), no sendo por isso capaz de manter o
crescimento de animais jovens.
As elastinas esto presentes nas artrias, tendes e outros tecidos elsticos.
Embora semelhantes ao colgeno em muitos aspectos, no podem ser convertidas em
gelatina. As elastinas so parcialmente resistentes s enzimas digestivas e contm pouca
hidroxiprolina.
Queratinas so as protenas dos cabelos, da l, do casco dos animais, do couro, das
penas, das unhas e dos chifres. Essas protenas geralmente contm grande quantidade de
cistina, que atravs de pontes de dissulfeto (-S-S-) ajudam a manter a rigidez da estrutura
e conferem baixa solubilidade. O cabelo humano contm cerca de 14 % de cistina. O
elevado contedo de aa sulfurados torna essas protenas interessantes nutricionalmente, e,
por isso, diversos processos vm sendo estudados para a solubilidade e aproveitamento de
resduos, como penas de aves para uso de raes para animais.
Protenas globulares
Consistem em cadeias de polipeptdios enovelados em estruturas esfricas ou globulares.
Em geral, tm funo dinmica na clula, os anticorpos, a maior parte das enzimas,
alguns hormnios e muitas protenas que exercem a funo de transportadores, como a
albumina do soro e a hemoglobina, so protenas globulares.
As protenas globulares costumam ser classificadas em albuminas, globulinas,
glutelinas e prolaminas, com base na sua solubilidade.
As albuminas so facilmente solveis em gua e coagulveis pelo calor. Formam
um grupo grande de protenas, das quais albumina do ovo, a do soro e do leite constituem
exemplos tpicos.
As globulinas insolveis ou moderadamente solveis em gua, porm sua
solubilidade aumentada pela adio de sais neutros, como cloreto de sdio e so
coagulveis pelo calor. Ex.: imunoglobinas (do soro), globulinas do msculo e as
globulinas das sementes das plantas.
As glutelinas so protenas insolveis em solues salinas diludas, mas solveis
em solues de cidos ou bases diludas. So encontradas principalmente em cereais
como, por exemplo, a glutelina do trigo e do milho.
As prolaminas so protenas encontradas normalmente ao lado das glutelinas. So
insolveis em gua ou solventes neutros, mas solveis em soluo de etanol a 50-80%. A
associao das glutelinas com as prolaminas constitui a frao chamada glten dos
cereais, que a responsvel pelos processos de panificao e pelas caractersticas viscoelsticas da massa. Essas propriedades so devidas em grande parte pela formao de
ligaes -S-S- entre resduos de cistena.
As histonas so protenas bsicas, solveis em gua e que produzem sob hidrlise,
grande quantidade de arginina ou lisina. As histonas encontram-se combinadas aos cidos
dentro das clulas. A globina do sangue uma histona.

Protenas conjugadas
So protenas combinadas com outros grupos, que no so aminocidos. A poro no
aminoacidica da molcula chama-se grupo prosttico.

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As protenas conjugadas so classificadas pela natureza qumica do grupo prosttico:
Lipoprotenas
So complexos de lipdeos com protenas. A poro lipdica constituda de
triglicerdeos, fosfolipdeos, colesterol ou derivados ligados firmemente protena de
forma ainda no bem conhecida.
As lipoprotenas tm funo estrutural quando associadas as membranas de organelas
celulares. A associao com protenas permite que sejam veiculadas substncias como os
lipdeos, que de outra forma estariam insolveis. So molculas ou partculas de
elevado peso molecular e normalmente classificadas em quatro grupos de acordo com a
sua densidade:
- os quilomicrons com densidade de 0,950 g/ml;
- as lipoprotenas de muito baixa densidade VLDL 0,950 a 1,000 g/ml;
- as lipoprotenas de densidade baixa LDL 1,006 a 1,063 g/ml;
- as lipoprotenas de alta densidade HDL 1,063 a 1,210 g/ml.
Quanto maior a densidade, maior o contedo de protenas; os quilomicrons, por
exemplo, tm 2% de protenas e as HDL cerca de 50 %.
Alm das lipoprotenas sricas, so exemplos importantes as da gema do ovo:
lipovitelinas e lipovitelinina, que encontram funo em tecnologia de alimentos como
emulsificantes.
Glicoprotenas
So protenas ligadas covalentemente a molculas de glicdios. A poro glicdica
encontra-se ligada molcula protica atravs de ligaes OH da serina e treonina ou de
grupos NH2 dos resduos de asparagina e glutamina. A introduo de glicdios aumenta a
solubilidade da protena, que capaz de formar solues altamente viscosas. So
exemplos importantes de fitoemaglutininas do feijo que, quando no desativadas
causam problemas nutricionais e a ovomucina que um fator responsvel pela alta
viscosidade da clara do ovo, entre outras.
Metaloprotenas
So complexos de metais com protenas, o metal pode estar fortemente ligado, como no
caso da hemoglobina e da mioglobina onde o tomo de ferro est includo no ncleo
porfirnico ou ligado mais fracamente e facilmente removvel. Nesse segundo caso
incluem-se a ovoalbumina, protena do ovo capaz de ligar Fe, Cu, Zn e a ferritina do
fgado que chega a conter 20% de ferro. Muitas dessas ligaes permitem que os metais,
de outras formas insolveis, sejam solubilizados e transportados nos pHs fisiolgicos
dos fluidos orgnicos.
Fosfoprotenas
So protenas que possuem grupamento de fsforo na molcula, ligados normalmente na
forma de ster a grupos OH da serina ou da treonina. So exemplos: a casena do leite e a
vitelina da clara do ovo. A casena do leite na forma micelar, cuja estabilidade mantida,
em grande parte, custa desses grupos de fosfatos ligados ao clcio, forma uma estrutura
estvel no pH natural desses fluidos, precipitando pelo aquecimento. interessante
comentar que a presena de grupos fosfatos dificulta a ao das enzimas digestivas, na
sua proximidade, resultando da hidrlise parcial de fosfopeptdeos que podem ter
importante funo na absoro de clcio.

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Nucleoprotenas
So complexos de protenas bsicas com cidos nuclicos encontrados no ncleo celular.
As histonas e protaminas so nucleoprotenas.
5.6 Digesto e Absoro das Protenas
Com algumas excees, as protenas no entram diretamente na circulao sangnea
atravs do trato gastrintestinal. Pequenas quantidades podem ser absorvidas intactas e, em alguns
casos, esses materiais do origem a reaes alrgicas em certas pessoas. Em crianas recmnascidas, a absoro de anticorpos do leite materno um importante mecanismo de defesa contra
infeco, uma vez que o sistema imune pobremente desenvolvido nos primeiros dias de vida.
Para a maioria das vezes, porm, a protena da dieta precisa ser hidrolisada em seus
aminocidos constituintes, antes que a absoro possa ocorrer. Essa clivagem das protenas
envolve a quebra de ligaes peptdicas por proteases especficas, que agem em grandes
polipeptdios ou por peptidases que agem em peptdeos menores, oligopeptdeos.
A digesto das protenas da dieta um processo complexo que ocorre em etapas. Os
principais locais da digesto so: estmago, lmen do intestino delgado e clulas da mucosa do
intestino delgado.
A saliva no contm enzimas proteolticas, sendo a ao da boca apenas mecnica. A
hidrlise das protenas comea no estmago.
Quando o alimento deixa o esfago, ele se deposita temporariamente no estmago. A
distenso do estmago, causada pela ingesto de alimentos, provoca a liberao do hormnio
gastrina da mucosa gstrica, que por sua vez estimula a liberao de cido clordrico. Este tem
duas funes importantes:
1) desnaturao da protena para facilitar sua degradao e
2) converso do pepsinognio em pepsina. O processo de ativao auto-cataltico, isto
, depois da converso inicial do pepsinognio pepsina, ela mesma capaz de ativar
o pepsinognio.
As enzimas proteolticas da trato digestivo so produzidas na forma de zimognio
inativos, para proteger as clulas secretoras de uma autodestruio.
A pepsina age nas protenas da dieta seletivamente, atacando somente grupos amino dos
peptdeos que tenham anis aromticos como cadeias laterais e, portanto, podem agir em vrios
pontos entre as cadeias polipeptdicas. Diferentemente das demais enzimas proteolticas, a
pepsina capaz de digerir o colgeno, o tecido conectivo da carne.
As outras enzimas proteolticas presentes na secreo gstrica so a gelatinase que
liqefaz a gelatina e a renina que, na presena de on clcio, promovem a coagulao da casena,
transformando-a em paracasena, e assim retarda a passagem do leite pelo estmago. A renina
existe em bezerros, no sabendo, porm, da sua existncia no homem.
Todavia, no processo total da digesto das protenas, a contribuio do estmago
pequena.
Do estmago a protena parcialmente digerida se dirige ao duodeno. As protenas que
deixam o estmago para o duodeno so agora uma mistura de protenas no digeridas,
polipeptdeos e cerca de 15% j como aminocidos. A pepsina, cujo pH timo est prximo de
1,8, tem sua ao bloqueada, pois, o pH duodenal passa a ser cerca de 6,5 , favorvel ao de
outras proteases.
Esses produtos da digesto estomacal estimulam a secreo pela mucosa gstrica, de
secretina e de colecistocinina-pancreozimina, hormnio que respectivamente aumentam o
volume e a concentrao enzimtica de suco pancretico.

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Quando o quino atinge o intestino, ele causa a liberao pela mucosa intestinal da
enteroquinase, uma enzima que transforma o tripsinognio pancretico em tripsina ativa. A
tripsina, por sua vez, ativa outras enzimas proteolticas.
Os zimognios do suco pancretico so tripsinognio, quimotrisinognio e
procarboxipeptdase. A ativao dos zimognios pela tripsina a clivagem de uma ligao
peptdica adjacente a uma arginina ou lisina, que estejam no comeo da cadeia do zimognio.
As enzimas proteolticas pancreticas so classificadas em endopeptidase: tripsina e
quimotripsina, carboxipeptidase: exopeptidase.
Essas enzimas independem da ao da pepsina para agirem. As endopetidases quebram
ligaes peptdicas na poro interna da molcula. A tripsina age em ligaes onde um
aminocido dibsico contribui com a carboxila (Phe, Trp, Tyr). A exopeptidase libera
aminocidos livres. Ela age no aminocido que tem a carboxila terminal, da o nome
carboxipeptidase.
A quantidade de enzimas secretadas pelo pncreas regulada pelo teor de protena
existente na luz intestinal. A tripsina vai se ligando protena diettica at que esteja em
excesso, quando isso acontece, a tripsina livre no intestino envia um sinal ao pncreas para
reduzir a sntese de tripsinognio.
As aminopeptidases junto com as dipeptidases so produzidas nas microvilosidades da
mucosa intestinal e completam a digesto dos peptdeos at os aminocidos. Nesse caso, a
digesto se d nas membranas das clulas da mucosa intestinal.
Uma quantidade aprecivel de protenas intactas entra no intestino todos os dias
proveniente das secrees intestinais e da descamao do epitlio e digerida juntamente com as
protenas da dieta. Portanto, a digesto gstrica no essencial para a utilizao das protenas no
organismo.
Para uma ingesto de 90 100g de protenas da dieta, somam-se 60 a 70g de protenas
endgenas. Como as perdas fecais so equivalentes a 10g /dia, a quantidade total de protena a
ser absorvida fica em trono de 160g.
A digestibilidade das protenas alimentares depende da estrutura da protena, da
severidade do processamento trmico e de fatores no proticos do alimento, por exemplo,
interao com fibras.
Normalmente as protenas animais tm grande digestibilidade, da ordem de 90%. As
protenas vegetais tm digestibilidade mais reduzida.
Certas substncias, como os inibidores de tripsina encontrados, por exemplo, em feijes e na soja
crus, inibem a tripsina intestinal e estimulam, em conseqncia, a secreo de mais protenas
pelo pncreas, produzindo distrbios que resultam at a reduo no crescimento. Esses fatores
antinutricionais devem ser desativados termicamente e a sua presena controlada, principalmente
em produtos industrializados.
O processo digestivo no lmen intestinal produz uma mistura de aminocido e
oligopeptdeos que pode ser muito complexa, como se pode ver pelas muitas probabilidades de
seqncias de aminocidos que ocorrem nas protenas. Acredita-se que a degradao posterior
dos oligopeptdeos, dipeptdeos e aminocidos resulte da ao das peptidases intestinais
localizadas na borda em escova. Embora s sejam encontrados aminocido livres no sangue da
veia porta aps a ingesto protica, uma proporo significante de protena deixa o lmen como
peptdeos pequenos que so ento hidrolisados pelas peptidases da mucosa, ou na borda em
escova, ou dentro da clula.

Absoro de Protenas
Quase todas as protenas da dieta so absorvidas na forma de aminocidos. A absoro
intestinal a predominante, mas uma pequena parte pode ser efetuada pelas clulas do estmago
e do clon.

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H diferenas de velocidade de absoro intestinal das formas isomtricas dos
aminocidos. O ismero natural L ativamente transportado atravs da mucosa, esta
transferncia da mucosa para a serosa envolve a participao da vitamina B6 (piridoxal-fosfato) .
Os ismeros D so transferidos por difuso simples. O sistema ativo de absoro envolve a
participao de energia e de carregadores. So conhecidos quatro sistema de carregadores para o
transporte de aminocidos atravs da membrana:
1) sistema para transporte de aa neutros ;
2) sistema para transporte de aa bsicos (Lys, Arg, Hys);
3) sistema para transporte de aa cidos (Asp, Glu);
4) sistema para transporte de prolina e hidroxipolina.
O transporte de aa ocorre somente na presena simultnea do transporte de sdio. Os
sistemas carregadores esto localizados na borda em escova da clula epitelial. A teoria mais
aceita para o transporte de aa atravs da membrana postula que o carregador possua stio de
ligao para a molcula de aa e par ao on sdio. Quando os dois stios esto carregados , o
carregador dirige-se para o interior da clula movido pelo gradiente de sdio, e transportando
consigo o aa, o qual ser captado no espao intracelular.
O aumento da concentrao intracelular do aminocido ir gerar o gradiente de
concentrao do mesmo em relao ao sangue , resultando na difuso de mesmo para o sistema
porta.
Quando os aminocidos livres atravessam a clula da mucosa, alguns deles sofrem
alteraes. O cido glutmico e o cido asprtico so transaminados, com formao de alanina
que vai para o fgado atravs da circulao portal. Tambm a glutamina que vem do sangue , dos
tecidos perifricos at o intestino sofre essa transaminao e, portanto, a mucosa do intestino
uma fonte significante de alanina para o fgado.
Como foi dito, pequenas quantidades de protenas intactas podem ser absorvidas. Tem
sido sugerido que essa absoro anormal pode ser conseqncia de alteraes transitrias do
epitlio intestinal. A presena dessas protenas naturais , de molcula relativamente grande, no
sangue, estimular a resposta imunolgica, tornando o indivduo sensvel quele tipo de protena.
Se ocorrer nova ingesto daquela protena, o indivduo poder apresentar reaes de
hipersensibilidade.

Sistema Circulatrio Porta

O sistema circulatrio porta composto de veias que, partindo dos intestinos e do bao,
chegam at o fgado e da, s veias cavas. A funo desse sistema passar o sangue dos
intestinos atravs do fgado antes de sua entrada na circulao geral. Ao passar atravs dos
diminutos seios hepticos o sangue entra em contato com clulas fagocitrias retculo endoteliais
especiais, denominadas clulas de Kupffer , que so capazes de remover os fragmentos anormais.
Por conseguinte essas clulas depuram o sangue intestinal antes de sua entrada na circulao
geral. Isso muito importante, pois a cada minuto uma pequena quantidade de trilhes de
bactrias do trato intestinal passa pelo sangue da veia porta. As clulas de Kupffer so to
eficientes na remoo delas que, provavelmente, nenhuma entre as milhares que chegam ao
fgado alcana a circulao geral.
O sistema porta tambm permite a remoo pelo fgado de varas substncia nutritivas,
absorvidas do sangue intestinal antes de alcanarem a circulao geral. Por exemplo, as clulas
hepticas removem normalmente cerca de 2/3 da glicose absorvida pelo sangue porta dos
intestinos e talvez at metade das protenas antes do sangue alcanar a circulao geral.

82
5.7 Metabolismo das Protenas e Aminocidos
Os aminocidos absorvidos no intestino so levados pela circulao ntero-heptica at o
fgado. Aps uma refeio protica, o teor de aminocidos livres no sistema porta se eleva muito,
porm, o sangue da circulao sistmica, que sai do fgado, tem concentraes menores e um
perfil diferente de aminocidos livres, fato que indica o papel regulador do fgado.
Como um grupo, os aminocidos essenciais so mais bem absorvidos que os no
essenciais.
Ao conjunto dos aminocidos presentes na circulao geral, quer sejam oriundos da dieta,
da quebra de protenas tissulares ou aminocidos no essenciais no corpo, d-se o nome de pool
circulante.
Os aminocidos do sangue e do lquido intersticial formam um pool de aminocidos
extracelular disponvel a todas as clulas para a sntese de protenas e para outras necessidades
especiais. O fluxo de aminocidos da absoro intestinal para o sangue equilibrado pela rpida
remoo pelos tecidos, sobretudo pelo fgado, como foi dito. O pool intracelular muito maior
do que o pool extracelular, que serve principalmente como funo de transporte.
A no ser por uma flutuao observada num perodo de 24 horas, os nveis mdios de
cada aminocido no plasma mantm-se relativamente constantes sob condies normais.
Praticamente no h armazenamento de aminocidos no corpo. Eles so constantemente
utilizados para formar e reformar outros componentes, pela quebra e ingesto de protenas , com
a excreo dos excessos. Qualquer armazenamento d-se na forma de protenas. Entretanto, h
um limite superior, aps o qual os aminocidos so degradados e utilizados como energia ou
armazenados como gordura. Como acontece com as gorduras e os carboidratos, existe um estado
de equilbrio dinmico para os aminocidos, quebra e troca constantes. Os tecidos de
substituio de protenas mais ativos so as protenas plasmticas, a mucosa intestinal, o
pncreas, o fgado e os rins, enquanto os msculos, a pele e o crebro so os menos ativos.
velocidade de renovao das protenas, d-se o nome de turnover.
A renovao total de uma protena em um dia representa uma demanda muito maior de
aminocidos do que a dada pela dieta. O equilbrio mantido pela reciclagem dos aminocidos
endgenos, pela quebra das protenas do organismo e pela sntese de aminocidos no essenciais,
como vimos.

O estado dinmico das protenas corporais.

Embora o corpo de um homem adulto d a aparncia de ser esttico na forma durante
nossas observaes do dia a dia, isto na verdade uma iluso. Mesmo quando em repouso, as
clulas e tecidos esto sofrendo contnuas trocas de material e energia com suas
circunvizinhanas. As clulas nervosa e musculares requerem energia para transportar ons e
metablitos e, assim, manter a vida. Uma parte substancial do material trocado com o ambiente
relacionada com o requerimento basal de energia. Alm disso, a maquinaria do metabolismo, ou
seja, as enzimas , os elementos formados nas clulas e os elementos estruturais dos tecidos, todos
participam em uma troca de material com o mundo exterior. Esse conceito implica em que todos
os elementos das clulas do corpo esto sofrendo eterno turnover - um processo de
degradao, associado com uma ressntese, para produzir um estado estacionrio dinmico
steady-state, de onde a constante e equivalente sada e chegada de molculas em um
determinado instante do tempo produz a iluso de que o processo est numa posio de
equilbrio. essencial entender a diferena entre steady-state e estado de equilbrio. De fato,
contraditrio falar em estado de equilbrio em relao vida. Um ser vivo s atinge o estado de
equilbrio quando morre.
O steady-state do corpo exemplificado pelo turnover dirio das protenas corporais e
seus aminocidos constituintes.

83

Aminocidos no metabolismo intermedirio

Quando a ingesto protica inadequada, em termos quer da quantidade total , quer da
proporo de aminocidos essenciais requeridos para a sntese da protena, ou se h um dficit
no fornecimento energtico, o catabolismo dos aminocidos excede sua incorporao nas
protenas teciduais. O catabolismo dos aminocidos tambm um meio de utilizar a energia de
aminocidos extras ingeridos numa dieta com alto teor de protena.
Diante da variedade diferente de aminocidos e da diversidade de suas estruturas, fcil
constatar a multiplicidade das vias metablicas envolvidas em sua quebra, assim como na sntese
de aminocidos no essenciais. No nosso objetivo nesse momento, estudar o metabolismo de
cada aminocido individualmente. Ao contrrio, vamos cuidar daquelas reaes comuns
maioria dos aminocidos e que so essenciais ao metabolismo protico.
O catabolismo de aminocidos dirigido para a separao dos grupos amino do esqueleto
de carbono e o subseqente destino desses dois componentes.

Destino do esqueleto de carbono dos aminocidos

Dependendo do estado metablico do corpo, eles podem ser diretamente oxidados a CO2
e H2O com a produo de ATP ou podem ser primeiramente convertidos em glicose ou cidos
graxos para uso posterior ou armazenamento, quando um excesso de calorias ingerido. O fator
importante que, desde que o agrupamento amino seja removido, os compostos de carbono
resultantes entram em um pool comum de intermedirios metablicos, manejados
posteriormente como produtos de catabolismo de glucdios ou lipdeos.
Chamam-se glicognicos aqueles aminocidos que podem contribuir para a sntese de
glicose, por causa da natureza dos compostos de carbono que eles tm (piruvirato ou
intermedirios do ciclo de Krebs que podem ser convertidos em glicose).
E cetognicos so os aminocidos cujo catabolismo leva a acetil-CoA e/ou a acetoacetilCoA, que so os precursores dos corpos cetnicos e no podem fornecer glicdios a sntese da
glicose.
A diviso entre os aminocidos glicognicos e cetognicos no to rgida, pois dois
aminocidos (Phe e Tyr) so tanto cetognicos quanto glicognicos. Alguns dos aminocidos que
podem ser convertidos em piruvirato (Ala, Cys, Ser) podem tambm formar o acetoacelato via
acetil-CoA.

Destino do grupamento alfa-amino dos aminocidos

Os grupos alfa-amino dos aminocidos so, no fim, removidos em algum estgio de sua
degradao oxidativa. Se no reutilizados para a sntese de novos aminocidos ou outros
produtos nitrogenados, esses grupos amino so coletados e no fim convertidos num nico
produto final de excreo que nos seres humanos e na maioria dos outros vertebrados terrestres
a uria.
A remoo dos grupos alfa-amino da maioria dos L-aminocidos feita por enzimas
chamadas transaminases ou aminotransferases. Nessas reaes chamadas de transaminaes, o
grupo alfa-aminotransferases. Nessas reaes do aminocido que entra, e provocando a aminao
do alfa-cetoglutarato para formar o L-glutamato:
L-aminocido + alfa-cetoglutarato

alfa-cetocido + L-glutamato.

84
O ponto central das reaes de trasaminao coletar grupos amino provenientes de
muitos aminocidos diferente na forma de apenas um, o glutamato. Desta forma, o catabolismo
do grupo amino converge num nico produto.
A maioria das transaminases especfica para o alfa-cetoglutarato como receptor do
grupamento amino, mas so muito menos especficos para o outro substrato, o aminocido que
doa o grupamento amino.
Assim, o alfa-cetoglutarato o receptor comum dos grupos amino da maioria dos outros
aminocidos.
A dosagem das transaminases da alanina (glutamato-piruvirato-transaminase GTP) e do
aspatato
(glutamato-oxaloacetato-transaminase GOT) um
procedimento diagnstico
importante na medicina, usado para verificar leses do corao e do fgado.
O glutamato formado ento, pela ao das transaminases pode ser desaminado
oxidativamente com liberao de ammia:
glutamato
Glutamato
alfa-cetoglutarato + NH3
desidrogenase
A glutamato desidrogenase muito ativa no fgado e acredita-se que funcione em
conjunto com o ciclo da uria. Portanto, uma srie de transaminaes, que em ltima anlise
concentram o nitrognio no glutamato, previne a formao excessiva de amnia livre, que
altamente txica.
A amnia formada pode ser recuperada e reutilizada na sntese de aminocidos e, nesse caso, a
glutamato desidrogenase atua inversamente, formando o glutamato a partir de alfa-cetoglutarato
+ amnia.
Embora sendo mais ativa no fgado, a desaminao oxidativa do glutamato um processo
que ocorre praticamente em todos os tecidos.
A amnia extremamente txica ao organismo, especialmente ao crebro e mesmo a
injeo de solues muito diludas na corrente sangnea pode fazer com que o animal entre em
coma.
A maneira usada para transportar amnia dos tecidos perifricos ao fgado, na maioria dos
animais, convert-la num composto no txico antes de lan-la ao sangue. Em muitos tecidos,
incluindo o crebro, a amnia enzimaticamente combinada com o glutamato produzindo a
glutamina pela ao da glutamina sintetase:
ATP +

NH4+ + glutamato

ADP + Pi

H+

A glutamina formada um composto no-txico, neutro, que atravessa facilmente as

membranas celulares, enquanto o glutamato que possui uma carga lquida negativa no o
consegue.
Na maioria dos animais terrestres, a glutamina transportada pelo sangue ao fgado, onde
pela ao da glutaminase produzir glutamato e amnia.
Glutamina

H2O

glutamato

NH4

A glutamina a principal forma de transporte da amnia. Ela est presente no sangue

normal em concentraes muito superiores s dos outros aminocidos.
A alanina tambm desempenha um papel especial no transporte da amnia para o fgado,
numa forma no-txica. Os msculos, como os outros tecidos, produzem amnia durante a
degradao dos aminocidos. Essa amnia transportada dos msculos ao fgado pelo
aminocido alanina, atravs do ciclo da glicose-alanina.

85
Neste ciclo, a amnia convertida no grupo amino do glutamato pela ao da glutamato
desidrogenase:
NH4+ + alfa-cetoglutarato2- + NADPH + H+

glutamato +

NADP+ +

H2O

O glutamato formado transfere o seu grupo alfa-amino ao piruvirato pela ao da alaninatransaminase:

glutamato

piruvirato

alfa-cetoglutarato +

alanina

A alanina, um aminocido neutro, sem carga lquida em pH prximo de 7, cai no sangue e

transportado para o fgado. No fgado a alanina transfere o seu grupo amino ao alfacetoglutarato pela ao da alanina transaminase, produzindo glutamato. O glutamato, por sua
vez, sofre a ao da glutamato desidrogenase produzindo alfa-cetoglutarato e amnia. A amnia
vai para o ciclo da uria. E o piruvirato volta a formar glicose pela gliconeognese.

Sntese da uria
A amnia formada pela desaminao oxidativa dos aminocidos rapidamente removida
pela converso uria. Somente o fgado capaz de sintetizar uria. O nitrognio canalizado
para ciclo por meio do carbamil-fosfato e do aspartato. H necessidade de energia para o
funcionamento do ciclo. Pode tambm servir como o mecanismo para a sntese do aminocido
arginina.
Pode-se notar que a formao do carbamil-fosfato utiliza no s a amnia, mas tambm
CO2 , que outro produto de degradao do metabolismo.

Sntese protica
O uso fundamental e mais interessante dos aminocidos como blocos para a construo
das protenas corpreas. Cada clula no corpo tem a capacidade de sintetizar um nmero enorme
de protenas especficas.
Todos os aminocidos essenciais devem estar disponveis ao mesmo tempo para a
sntese protica. A sntese de uma protena no um processo feito por etapas. Os peptdeos
completos so preparados em um curto perodo de tempo e no h condies de armazenamento
de sees incompletas. Os aminocidos no essenciais devem ser formados como eles mesmo ou
deve haver precursores adequados de modo que eles possam ser sintetizados.
A sntese das protenas caractersticas da cada clula controlada por material gentico,
cido desoxirribonucleuico (DNA) do ncleo . O DNA usado como molde para a transcrio ou
sntese de cido ribonucleico (RNA), dos quais existem diversas formas.
No objetivo deste curso entrar em detalhes sobre a sntese protica.
5.8 Avaliao da qualidade Nutricional das Protenas
Todos os mtodos para medir a qualidade de uma protena procuram quantificar quo boa
ela para fins de sntese protica. Ou seja, a qualidade nutricional de uma protena est ligada
sua capacidade de satisfazer as necessidades orgnicas de crescimento e manuteno.
Os mtodos para avaliar uma protena podem ser qumicos, biolgicos e microbiolgicos.

Mtodos qumicos

86
Baseiam-se, essencialmente, na anlise dos aminocidos da protena em estudo e na
comparao do perfil dos aminocidos essenciais, assim obtidos, com o de uma protena padro.
Em 1955, um Comit de Peritos da FAO elaborou um padro baseado numa protena
terica, constituda por uma mistura de aminocidos essenciais e no essenciais, em propores
que, luz dos conhecimentos existentes at ento, pareciam timas. Assumiu-se que esta protena
terica teria uma utilizao de 100%, sendo ela representada como um padro provisrio, sujeito
a futuras revises. Pode-se observar que o padro FAO - 55 consta de dez itens:
Os oito aminocidos essenciais, a tirosina e o grupo dos sulfurados totais considerados em
conjunto (STOT).
Escore
Para se avaliar a qualidade de uma protena X, confronta-se sua composio
aminoacdica com a do padro, observa-se qual dos aminocidos de X est mais deficiente com
relao ao valor que aparece para o mesmo item no padro e expressa-se o resultado em
percentual.
O aminocido que se apresentar em menor quantidade o primeiro limitante. Pode-se
definir primeiro limitante, segundo limitante, terceiro limitante etc. O mais deficitrio ser o
primeiro, o segundo ser o mais deficitrio depois do primeiro e assim sucessivamente.
O percentual mais baixo define o grau de limitao aminoacdica e recebe o nome de
escore.
No caso da protena do leite de vaca, por exemplo, o nico limitante o item dos
sulfurados totais, que lhe confere um escore igual a 78%. J o gluten de trigo tem um primeiro
limitante, a lisina, que determina um escore de 40, um segundo limitante, a metionina e um
terceiro, o triptofano, que limitam em 69 e 67%, respectivamente.
Na prtica, quando se fala em escore, estamos nos referindo ao percentual mais baixo,
determinado pelo amiocido que apresenta maior dficit relativo.
O exemplo apresentado do gluten de trigo em relao ao leite e ao padro FAO-55, tem
grande alcance prtico, pois, nas classes de baixa renda, muitas vezes as crianas so alimentadas
com gua de fub, ou de algum outro cereal, aps o desmame, sem dar leite. Essas protenas de
cereais deixam muito a desejar, a no ser que sejam misturadas com o leite.
Posteriormente ao surgimento do padro FO-55, foram propostos outros padres: protena
do leite humano, do leite de vaca, do ovo integral de galinha, e, em 1971 a FAO lanou outro
padro terico baseado nas necessidades do pr-escolar.
Comparando-se uma protena problema com esses diversos padres pode-se verificar que
o escore varia em funo do padro usado, mas em todos os casos a lisina o aminocido
limitante. Na prtica pode-se usar qualquer padro, mas importante que se defina qual deles foi
usado na anlise de uma determinada protena.
Os mtodos qumicos em geral oferecem vantagens e desvantagens.
Vantagens: simples e de baixo custo, especialmente se os dados so obtidos em tabelas,
permite identificao dos fatores limitantes com facilidade e permite previso do valor
nutricional ou efeito complementar de misturas.
Desvantagens: erros na anlise de aminocidos, problema de baixa digestibilidade, no
considerar um possvel excesso de aminocidos ou a presena de fatores txicos que s
detectada em testes com animais. Alm disso, pode resultar em valor zero se a protena for
desprovida de um aminocido essencial, o que no corresponde realidade.
E j que a Nutrio trata de seres vivos , mais interessante do que os dados
exclusivamente qumicos so os resultados da experimentao com animais. Frente a eles o
escore geralmente tem um valor preditivo.

Mtodos biolgicos

87

Os mtodos biolgicos utilizados para avaliao do valor nutritivo de uma protena

baseiam-se na resposta de um organismo ingesto de uma protena em estudo. A utilizao
biolgica de uma protena normalmente obtida por experimentos com animais, realizados por
diversas tcnicas. Esses mtodos tm valor prtico, devendo-se, como em outros casos, Ter em
mente as suas limitaes.
De uma forma geral usam-se ratos jovens (em fase de crescimento) que, por tempos
variveis, conforme a tcnica, so alimentados com raes balanceadas em relao a todos os
nutrientes e incluindo a protena de boa qualidade (casena ou ovoalbumina), sendo os resultados
expressos comparativamente. Os parmetros usados para se obter o valor biolgico so
usualmente o crescimento ou alteraes de nitrognio na carcaa do animal.
Mtodo do coeficiente de utilizao protica (CUP, CEP, PER Protein Efficiency
Ratio)
uma medida bastante simples, que consiste em controlar o crescimento de animais
jovens, alimentados com protena problema, e relacionar a quantidade de peso ganho como a da
protena ingerida.
Embora o mtodo tenha designaes em portugus (CUP CEP), a abreviao em ingls
(PER) mais usada por se internacional.
PER =

g de peso ganho
g de protena ingerida

O mtodo original de Osborne e Mendel (1919), usado at hoje, com ligeiras

modificaes. Os autores recomendam administrar cada protena em uma concentrao tima na
dieta, mas como essa concentrao varia com a qualidade da protena, convencionou-se
internacionalmente usar nas experincias uma concentrao de 10% de protena.
A experincia realizada geralmente com ratos, de mais ou menos 20 dias de idade. Os
animais so mantidos em laboratrios em gaiolas individuais e a experincia dura 4 semanas.
A maior parte de erro no mtodo est no uso do peso ganho como nico critrio do valor
da protena. Nem sempre o peso ganho um reflexo fiel da protena incorporada ao organismo:
algumas dietas podem provocar reteno de gua e ou depsitos exagerados de lipdios.
Por outro lado, algumas protenas administradas a 10% podem no produzir crescimento e
at mesmo provocar um decrscimo do peso. Nesses casos o numerador ser zero ou negativo e,
depois de quatro semanas de experincia, no se chega a resultado algum.
Apesar disso o mtodo tem tambm vantagens como ser de fcil aplicao, permitir
clculos estatsticos (gaiolas individuais) e ser aplicvel a qualquer organismo em crescimento,
inclusive crianas.
Balano de Nitrognio
Um balano, como o nome indica, significa uma comparao e uma soma algbrica entre
entradas e sadas. No caso do balano nitrogenado (B) deve-se considerar a ingesto de
nitrognio (I), a eliminao urinria (U) e a fecal (F).
B = I E , onde E = (U + F)
Deve-se considerar que o organismo, ainda que no receba protenas na dieta, est sempre
eliminando nitorgnio pela urina (Uk) e pelas fezes (Fk). Para se chegar a uma quantificao
exata do balano nitrogenado, necessrio que se introduzam essas correes. Assim, o
nitrognio urinrio que provm da protena da dieta ser igual ao total que aparece na urina,
subtrado daquele que se detecta no indivduo sob dieta aprotica. Logo, o verdadeiro valor do
balano nitrogenado obtido com a seguinte equao:

88

B = I (U Uk) (F Fk)
Um balano positivo (+) significa crescimento ou incorporao de nitrognio no
organismo. Um balano negativo (-) o resultado de perda de protena endgena, indicando que
a protena ingerida no foi suficiente para satisfazer s necessidades orgnicas. Quando for igual
a zero, o organismo estar no estado estacionrio dinmico ( steady-state).
Em seres humanos usam-se tcnicas semelhantes: de crescimento em crianas e de
balano nitrogenado em adultos e crianas.
Digestibilidade
A digestibilidade (D) um dado biolgico bastante interessante, mas no um ndice de
qualidade; apenas um fator condicionante dela. D a frao do nitrognio ingerido que o
animal absorve, sendo expressa percentualmente:
D = A x 100
I
A = nitrognio absorvido
I = nitrognio ingerido
O numerador A determinado medindo-se a diferena entre o nitrognio ingerido e aquele
que aparece nas fezes (F):
A=IF
E, portanto, a 1 equao torna-se:
Dap = (I F) x 100
I
Mas, nas fezes sempre se est eliminando uma quantidade de nitrognio no proveniente
da dieta e sim da descamao do tubo digestivo, dos sucos, secrees e da flora intestinal. Se no
considerarmos essa quantidade, o dado que obtivermos ser a digestibilidade aparente.
Para determinar a digestibilidade verdadeira seria necessrio submeter os indivduos a
uma dieta aproteca e medir o nitrognio fecal (Fk) que seria ento utilizado para corrigir F.
Assim, o nitrognio que aparece nas fezes e que provm da protena ingerida igual a F Fk e o
nitrognio absorvido corrigido igual a I (F Fk) . Dessa forma, a digestibilidade verdadeira
ser:
DV = I (F Fk) x 100
I
A maioria das protenas de origem animal tem boa digestibilidade, o que implica numa
absoro eficaz dos aminocidos; os resultados que se obtm com as de origem vegetal so
geralmente inferiores.

Valor Biolgico (VB)

89
o mtodo que quantifica e expressa, percentualmente, a frao do nitrognio absorvido (A)
que o animal retm (R):
VB = R x 100
A
O Nitrognio retido pode ser determinado pelo balano de nitrognio, portanto, pode ser
aplicado tanto no homem como nos animais.
O clculo de nitrognio absorvido j foi visto em digestibilidade.
VB = I (U Uk) (F Fk)
I (F Fk)
7.2.5. Utilizao proteca lquida ou Net Protein Utilization (NPU)
Tem a durao de 10 dias, aps os quais os animais so sacrificados, secos em estufa e
desengordurados. Dosa-se ento o nitrognio na carcaa e o resultado dado pela equao:
NPU = N carcaa grupo teste - N carcaa grupo aprotico
N ingerido grupo teste
O NPU obtido utilizando-se nveis de 10% de protenas na dieta e conhecido como
NPU padronizado. O NPU obtido em condies reais de ingesto, que no necessariamente
correspondem a dietas com 10 % de protenas, conhecido como NPU operativo (NPU op).
Porcentagem de Calorias Lquidas da Protena Diettica (Net Dietary Calorie Per Cent
NDPcal %)
Esse mtodo parece ser especialmente til na avaliao das dietas humanas em que a
relao da protena para calorias totais pode variar de modo acentuado.
Assim, a protena Diettica se expressa em porcentagem das calorias totais, em vez de
porcentagem do peso total.
NDPCal% = Calorias da Protena x 100 x NPUop
Consumo Calrico Total
De acordo com os valores calculados de protenas da mais alta qualidade (ovo integral e
leite humano) uma dieta que fornea menos que 5% das calorias na forma de protenas
disponvel, no preencher as necessidades do ser Humano adulto. Para crianas pelo menos 8%
requerido (FAO 1965).
OBS.: O NPUop calculado multiplicando-se g de protenas pelo valor operacional de
cada grupo a saber:
Cereais
0,5
Leguminosas 0,6
Animal
0,7

Exerccio

90
Calcule o NdpCal% das seguintes preparaes:
CARDPIO
NMERO
Strogonoff de Frango, Arroz Branco, Feijo Simples, Batatas Fritas, Alface Crua, Cenoura
01
Cozida, Vagem Cozida
PROTENA (G)
GORDURA (G)
HC (G)
VCT
NpCAL
NDpCAL%
66,17
56,17
163,34
1410,68
39,50
(1)
(2)
(3)
(4)
(5)
Alimentos /Ingredientes
Quantidade
Calorias
Protena
Protena Liquida Cor
Strogonoff de Frango
250
497,50
43,53
Arroz Branco Cozido
270
294.30
5,40
Feijo Simples Cozido
120
140
9,34
Batatas Fritas
130
409,50
5,24
Alface Crua
36
6,48
0,47
Cenoura Cozida
75
40,50
0,99
Vagem Cozida
64
22,40
1,21
TOTAL
945
1410,68
66,17
39,50
CARDPIO
NMERO
Frango a Milanesa, Arroz Branco Cozido, Feijo Simples Cozido, macarro ao Sugo,
03
Agrio Cru, Tomate Cru, Abobrinha Cozida, Angu.
PROTENA (G)
GORDURA (G)
HC (G)
VCT
NpCAL
NDpCAL%
77,53
31,64
203,89
1411,10
29,34
(1)
(2)
(3)
(4)
(5)
Frango a Milanesa
150
466,50
24,23
Arroz Branco Simples
225
245,25
4,50
Feijo Simples Cozido
180
210,01
14,00
Macarro ao Sugo
300
328,44
12,93
Agrio Cru
60
6,60
1,38
Tomate Cru
90
17.10
0,80
Abobrinha Cozida
70
11,20
0,45
Angu Simples
105
126,00
3,47
TOTAL
1.180
1411,10
77,53
29,34
CARDPIO
NMERO
Lingia Calabresa, Arroz Branco Cozido, Feijo Cozido Simples, Alface Crua, Rabanete
05
Cru, Couve Flor Cozida, Pur de Batatas
PROTENA (G)
GORDURA (G)
HC (G)
VCT
NpCAL
NDpCAL%
53,26
78,10
135,29
1443,87
29,8
(1)
(2)
(3)
(4)
(5)
Lingia Calabresa
150
745,50
31,46
Arroz Branco Cozido
225
245,25
4,50
Feijo Cozido Simples
120
140,00
9,34
Alface Crua
44
7,92
0,57
Rabanete Cru
60
10,20
0,36
Couve Flor Cozida
125
30,00
2,34
Pur de Batatas
250
265,00
4,70
TOTAL
974
1443,87
53,26
29,8