Bioquímica

1_La quimica biologia es la quimica de la vida.
es la ciencia que
se preocupa por explicar procesos vitales a nivel molecular,
estudiando la materia que costituye a los seres vivos y las
transformacioes quimicas que acontecen en los sistemas
biologico.
se define vida a la capacidad de un organizmo de adquirir
energia del entorno , transferir informacion genetica
La materia viva posee las siguientes caracteristicas:
complejidad y alto grado de organizacion, proposito y funcion
especifica y la capacidad de extraer y transformar energia del
entorno a partir de moleculas sensillas.
La energia es la capacidad de realizar trabajo (w), agrupados en
2 tipos: energia cinetica y energia potencia. Los organismos
vivos utilizan la energia para realizar trabajos. Los principales
trabajos son: Biosintesis, Omotico ( transporte de moleculas a
travez de la membrana celular), Mecanico y activacion de
moleculas.
Clasificacion de los organismos segun su forma de obtener la
energia:
Si solo se toma encuenta la clasificacion segun la fuente de

Energia:
Las celulas que emplean la luz como fuente de energetica son

fototrofas, y las que emplean la que procede de reacciones de
oxidacion-reduccion son quimitrotofas.
Pueden subdividirse segun la naturaleza de los dadores de
electrones (agente reductor) hasta un receptor de electrones
( agente oxidante)
Quimiototrofos: que necesitan moleculas organicas

complejas como dador de electrones, tal como la glucosa,
se designan quimioorganotrofos
Organismos que pueden emplear dadores electronicos

inorganicos, como H2, H2S, NH3, S, reciben nombre de
quimiolitotrofos
2
Logica molecular de la vida:
1. Todos los organismos vivos estan contituidos de los
mismos monomeros biologicos
2. La estructura macromolecular determina la funcion
especifica
3. cada especie es identificada por su tipo esspecifico de
macromoleculas.
Las moleculas que integran los organismos vivos no solamente
se rigen por todos los principios fisicos y quimicos que
gobiernan el comportamiento de todos las moleculas, sino que
ademas ejercen acciones mutuas de acuerdo con otro conjunto
de principios a los cuales nos referimos de modo colectivo como
logica molecular de la vida, como lo define como un conjunto de
reglas fundamentales que gobiernan la naturaleza. Los
principios que comprenden la logica molecular de la vida son
axiomas, donde varios de ellos son teorias aun no
comprobables.
AXIOMA 1:
En la organizacion molecular de la celula existe una simplicidad

fundamental. Todos los organismos vivos proceden de un
antepasado comun.
AXIOMA 2: La identidad de cada una de las especies de
organismos esta preservada por su posesion de un conjunto de
acidos nucleicos y proteinas.
AXIOMA 3: Los organismos vivos crean y mantienen su orden
esencial a expensas de su entorno al que transforman
haciendolo cada vez mas desordenado y caotico.
AXIOMA 4: La celula viva es una maquna isotermica.
AMIOMA 5: La especifidad de las interacciones moleculares en
las celulas es el resultado de la complementariedad
estructuralde las celulas.
AXIOMA 6: Las secuencas consecutivamente ligadas de las
reaciones catalizadas enzimaticamente proporcionan los medios
para trasnferir energia quimica desde los procesos que la
liberan, hasta los que la requieren.
AXIOMA 7: Las celulas son capaces de regular sus acciones
metabolicas y las biosisntesis d sub-enzimas para obtener el
maximo de eficacia y de economia
AXIMA 8: La informacion unidimencional del ADN es la
transferida a la informacion tridimencional inherente a los
componentes macromolecualares y supramoleculares de los
organismos, gracias a la traslacion de la ertructura del ADN a la
estructura proteica.
Origen Abiotico de la vida
Las primeras moleculas organicas se generaron abioticamente a
travez de compuestos simples como H2, CH4, NH3 y H2O. Para
dar formaldehido y acido cianhidrico, este ultimo da origena
compuestos basicos , los cuales forman en conjunto las
proteinas (CORI)
Los compuestos sencillos de la atmosfera primaria reaccionaban
a las diversas condiciones. Los resultados indican que estos
compuestos simples reaccionaban abioticamente, para dar

compuestos de importancia biologica.
Las moleculas organicas como resultado de estos reacciones que
pone el principio del origen es HCN, el cual a su vez se
transformo a partir del metano y amoniaco, gases presentes en
la atmosfera primitiva.
4
caracteristicas que identifican la materia viva?
a) complejidad y alto grado de organizacion.
b) Proposito y funcion especifica.
c) Capacidad de extraer y transformar la energia del entorno.

6
Concepto union puente
El concepto refiere a una clase de enlace que se produce a partir
de la atraccin existente en un tomo de hidrgeno y un tomo
de oxgeno, flor o nitrgeno con carga negativa. Dicha
atraccin, por su parte, se conoce como interaccin dipolodipolo y vincula el polo positivo de una molcula con el polo
negativo de otra.
Propiedades del agua
El puente de hidrgeno puede vincular distintas molculas e
incluso sectores diferentes de una misma molcula. El tomo de
hidrgeno, que cuenta con carga positiva, se conoce como
tomo donante, mientras que el tomo de oxgeno, fluor o
nitrgeno es el tomo aceptor del enlace.
7
importancia del agua en la vida celular
El agua es una sustancia de capital importancia para la vida con
excepcionales propiedades consecuencia de su composicin y
estructura. Es una molcula sencilla formada por tres
pequeos tomos, uno de oxgeno y dos de hidrgeno, con
enlaces polares que permiten establecer puentes de hidrgeno
entre molculas adyacentes. Este enlace tiene una gran
importancia porque confiere al agua propiedades que se
corresponden con mayor masa molecular. De ah sus elevados
puntos de fusin y ebullicin, imprescindibles para que
el agua se encuentre en estado lquido a la temperatura de la
Tierra. Su alto calor especfico la convierte en un excepcional
amortiguador y regulador de los cambios trmicos, manteniendo
la temperatura corporal constante.El alto valor del calor de
vaporizacin permite eliminar, por medio del sudor, grandes
cantidades de calor preservndonos de los golpes
de calor. Otra propiedad que hace que esta molcula sea nica
es su amplia capacidad como disolvente de sustancias polares.
Teniendo en cuenta que somos mayoritariamente agua, casi
totalidad de las reacciones qumicas producidas en nuestro
interior se realizan en medio acuoso. El transporte de nutrientes
y metabolitos y la excrecin de sustancias de desecho tambin
se realiza a travs del agua.
Molculas biologicas solubles en agua
No todos los compuestos organicos son solubles en agua,
depende de su composicion, y su polaridad, porque el agua es
un compuesto polar, y solo es soluble con compuestos polares
por ejemplo alcoholes, acidos carboxilicos, cetonas, aminas,
amidas.Mientras que con compuestos no polares no se
solubilizan facilmente, por ejemplo la gasolina, el aceite, los
extractos de petroleo. Es decir que el agua solo es soluble con
compuestos organicos polares.
En que consiste una solucion coloidal
Es un sistema formado por dos o ms fases, principalmente: una
continua, normalmente fluida, y otra dispersa en forma de
partculas generalmente slidas. La fase dispersa es la que se
halla en menor proporcin. Normalmente la fase continua es
lquida, pero pueden encontrarse sustancias coloidales cuyos
componentes se encuentran en otros estados de agregacin
8 Definicion de ph
El pH es una medida de la acidez o alcalinidad de una solucin.
El pH indica la concentracin de iones hidronio [H3O+]
presentes en determinadas sustancias.
Solucion verdadera
Una solucin verdadera es una mezcla homognea, ya que no
podemos distinguir los componentes que la forman. En una
solucin existe un soluto que puede ser un slido, un lquido o
un gas, que se disuelve en un solvente. Las molculas del soluto
se disuelven de tal manera que no se ven a simple vista, debido
a que sus molculas son de tamao muy pequeo. Ejemplo: la

sal que se disuelve en el agua.
ph del organismo
El pH sanguneo fisiolgico se encuentra entre 7.35 y 7.45 con
un valor medio de 7.4. Un pH debajo de 7.35 es una acidosis y
un pH ms alto que 7.45 se llama alcalosis.
ph del estomago
La acidez promedia del estmago tiene un pH de 4. Cuando
comemos y tomamos agua, especialmente agua alcalina, el pH
del estmago sube. Cuando esto sucede el mecanismo
automtico del cuerpo lo detecta e inmediatamente da la orden
de suministrar ms cido clorhdrico para nivelar el pH a 4. Por
lo tanto el estmago vuelve a su estado cido. Cuando tomamos
ms agua alcalina vuelve a suceder lo mismo.
ph del instestino
delgado 5 a 7
grueso 8
9 buffer biologico
Un tampn, buffer, solucin amortiguadora o solucin
reguladora es la mezcla en concentraciones relativamente
elevadas de un cido dbil y su base conjugada, es decir, sales
hidrolticamente activas. Tienen la propiedad de mantener
estable el pH de una disolucin frente a la adicin de cantidades
relativamente pequeas de cidos o bases fuertes. Este hecho
es de vital importancia, ya que meramente con un leve cambio
en la concentracin de hidrogeniones en la clula se puede
producir un paro en la actividad de las enzimas.
10 componentes macromoleculares de membrana
Todas las membranas biolgicas de los seres vivos, tanto la

membrana plasmtica, como las de las organelas, estn
formadas por:
A.
Lpidos
B.
Protenas
C.
Glcidos
La proporcin de cada uno de estos componentes vara de

acuerdo a la funcin que realiza cada tipo de membrana. Por
ejemplo, las membranas mitocondriales tienen una proporcin
muy elevada de protenas
Composicin de las membranas de diferentes clulas. (Los
valores representados como % peso seco de la membrana)
defina cuales son los componentes macromoleculares

principales de pared celular
La pared celular se construye a partir de diversos materiales,
dependiendo de la clase de organismo. En las plantas, la pared
celular se compone, sobre todo, de un polmero de carbohidrato
denominado celulosa, un polisacrido, y puede actuar tambin

como almacn de carbohidratos para la clula. En las bacterias,
la pared celular se compone de peptidoglicano. Entre las
archaea se presentan paredes celulares con distintas
composiciones qumicas, incluyendo capas S de glicoprotenas,
pseudopeptidoglicano o polisacridos. Los hongos presentan
paredes celulares de quitina, y las algas tienen tpicamente
paredes construidas a partir de glicoprotenas y polisacridos
defina los componentes macromoleculares de citoesqueleto
El citoesqueleto est formado por una compleja red de
microfilamentos de actina, protena arrollada en doble hlice.
Los microtbulos tambin intervienen como componentes del
citoesqueleto para determinados procesos
Pregunta 11
Protenas
Las protenas de membrana se pueden clasificar en dos grupos:
Protenas Integrales: ntimamente unidas a la membrana
Protenas Perifricas: Se asocian a la membrana por medio

de interacciones electrostticas y uniones puentes de
Hidrgeno.
Transporte pasivo
Transporte de solutos a favor del gradiente de concentracin sin
gasto de energa.
Transporte activo
Transporte de solutos en contra del gradiente de concentracin.

Requiere energa para realizar este proceso que se obtiene por
hidrlisis de ATP o por energa potencial de un gradiente de
soluto.
Tipos de transporte pasivo
Difusin simple: Es la difusion de molculas polares

pequeas sin carga (H, O, Urea) y de molculas no
polares pequeas (O, CO) directamente a travs de la
membrana plasmtica.
Difusin facilitada del tipo uniporte: Transporte de un

nico soluto en una nica direccin por medio de
protenas.
Pregunta 12
Protenas

Hidrgeno.
Transporte pasivo
gasto de energa.
Transporte activo

soluto.
Tipos de transporte activo
Transporte activo primario. Ejemplo, bomba Na+/K+. Usa

energia del ATP. Transporte del tipo Antiporte.
Transporte activo secundario. Ejemplo bomba Glucosa/Na+.

Usa energia proveniente de un potencial de gradiente de
Na+ para ingresar Glucosa en contra de su gradiente de
concentracin. Ocurre de manera Simporte.
Transporte activo mediado por vesculas, tenemos de dos

tipos: Endocitosis (ingresos de liquido o solutos hacia el
interior celular) y Exocitosis (liberacin de solutos)
Pregunta 13
Protenas

Hidrgeno.
Transporte pasivo
gasto de energa.
Transporte activo
soluto.
Proteinas de transporte
Canales proteicos : Forman poros llenos de agua que

atraviesan la membrana. Altamente selectivos.
Transportan agua (acuaporinas) o iones (canales inicos).
Protenas receptoras: Son protenas integrales de

membrana que reconocen determinadas molculas que
pueden o no, unir. Ejemplo, la Clatrina.
Transportadores uniporte, simporte y antiporte.
Pregunta 14
Separacin de los distintos componentes celulares utilizando

una centrfuga
Primera homogenizacin del tejido, con utilizacin de un

Potter. Con la homogenizacin se obtiene una mezcla
viscosa en estado de semigel.
Segunda homogenizacin del tejido a 2500 rpm durante

10'. Precipitan las particulas de mayor peso y volumen:
Nucleos. Queda un sobrenadante.
El sobrenadante se centrifuga a 9300 rmp 10'. Precipitan

las mitocondrias.Queda un sobrenadante.
El sobrenadante se centrifuga a mayor velocidad: 13000

rpm durante 15' . Precipitan lisosomas. Queda un
sobrenadante.
Una ltima centrifugacion a 33000 rpm durante 15'

precipitan las fracciones del Reticulo endoplasmico y del
Complejo de Golgi. El sobrenadante final es citoplasma que
no est dentro de los orgnulos.
Pregunta 15
Separacin de los distintos componentes celulares
utilizando una centrfuga
Primera homogenizacin del tejido,con utilizacin de un

Potter.Con la homogenizacin se obtiene una mezcla
viscoza en estado de semigel.

10'. Precipitan las particulas de mayor peso y
volumen:Nucleos. Queda un sobrenadante.


sobrenadante.

Proteinas del citoesqueleto
En las clulas eucariotas, consta de:
filamentos de actina: formados por la proteina Actina.
filamentos intermedios. Formados por una familia de

proteinas fibrosas relacionadas: Vicentinas o Lamininas.
Microtbulos. Formados por Tubulina
Septinas.
En las celulas procariotas est constituido principalmente por

las protenas estructurales FtsZ y MreB.
Pregunta 16
una centrfuga
Primera homogenizacin del tejido, con utilizacin de un


10'. Precipitan las particulas de mayor peso y volumen:
Nucleos. Queda un sobrenadante.

las mitocondrias. Queda un sobrenadante.

sobrenadante.


Pregunta 17
una centrfuga




sobrenadante.

Pregunta 18

una centrfuga




sobrenadante.

Proteinas del citoesqueleto
En las clulas eucariotas, consta de:
filamentos de actina: formados por la proteina Actina.
filamentos intermedios. Formados por una familia de

proteinas fibrosas relacionadas: Vicentinas o Lamininas.
Microtbulos. Formados por Tubulina
Septinas.
En las celulas procariotas est constituido principalmente por

las protenas estructurales FtsZ y MreB.
Pregunta 19
La endocitosis es el proceso mediante el cual la membrana

plasmtica rodea al material a incorporar , forma una vescula
que lo contiene y lo introduce en la clula.
Las protenas que facilitan la endocitosis son:
Clatrina- cubre las vesculas de la membrana plasmtica.
Adaptinas que reconocen el contenido de la vescula
Dinamina. Forma un anillo al rededor del cuello de la

vescula cuando sta est completamente invaginada.
Pregunta 20
La exocitosis es el proceso mediante el cual las protenas

destinadas a exportacin, encerradas en vesculas, se dirigen
hacia la membrana plasmtica, con la cual se fusionan, se abren
hacia el exterior y liberan su contenido.
Las protenas que facilitan la exocitosis son
COP I que emergen del aparato de Golgi
COP II que transportan protenas desde el RE al Golgi.
ESTRUCTURA COMPLEJA PROTEICA QUE FORMA AL NUCLEO(14)

,rIBOSOMAS (15) MITOCONDRIAS(16),CLOROPLASTO (17) ,
RETICULO ENDOPLASMICO (18)-
21) Que proteinas trasnportan los lpidos en la sangre? Que

tipo de protenas llevan colesterol hasta las clulas? En que
consiste la ENDOCITOSIS?
En la sangre slo se puede disolver los lpidos muy pequeos. Las
molculas grasas grandes deben combinarse con las protenas para ser
transportadas. El complejo de lpidos y protenas se llama
lipoprotenas. Las lipoprotenas son las que transportan los lpidos en la
sangre. La parte de lpido se encuentra en el interior de la molcula y la
parte de la protena en el exterior. Gracias a que las protenas son
solubles en agua, los lpidos pueden ser transportados por el cuerpo.
Hay diferentes tipos de lipoprotenas, como los triglicridos, fosfolpidos,
colesterol y vitaminas liposolubles.
1) Quilomicrones transportan lpidos de los alimentos al tejido graso,
para que as puedan ser almacenados.
2) Las lipoprotenas de muy baja densidad (VLDL) se producen en las
clulas hepticas.
Contienen principalmente lpidos que cre el propio cuerpo. VLDL
transportan triglicridos a las clulas de grasa. All, surgen las
lipoprotenas de baja densidad (LDL).
3) Las lipoprotenas de baja densidad (LDL) transportan el 75% del
colesterol total en sangre y lo suministran a todas las clulas del
cuerpo. Aqu se utiliza para la reparacin de las paredes celulares y la
produccin de hormonas esteroides.
4) Las lipoprotenas de alta densidad (HDL) retiran el exceso de
colesterol de las clulas del cuerpo, transportndolo a travs de la
sangre hasta el hgado, donde se destruye el colesterol abajo
- En la transformacin de VLDL a LDL se eliminan todas las

apoprotenas excepto la B-100 y gran parte del colesterol se esterifica
gracias a la enzima asociada con las HDL denominada LCAT (lecitinacolesterol aciltransferasa) que transfiere un cido graso del C-2 de la
fosfatidilcolina al colesterol.
Las LDL llevan colesterol a los tejidos que lo necesitan para sus
membranas o para la sntesis de hormonas esteroideas; este colesterol y
el de los quilomicrones regulan la sntesis heptica de colesterol.
Las LDL entran a las clulas por un proceso de endocitosis mediada
por receptores especficos para estas lipoprotenas; el receptor de
LDL es una glicoprotena transmembranaria que se une de manera
especfica a apoB-100 y apoE. Una vez dentro de la clula, en el
lisosoma, la apoB-100 se degrada y una lipasa, da colesterol a partir de
los steres de colesterol. El colesterol excedente se puede reesterificar
para su almacenamiento por accin de la ACAT (acil-CoA-colesterol
aciltransferasa); la sobreacumulacin de steres de colesterol se evita
por dos mecanismos: supresin de la sntesis del receptor de las LDL e
inhibicin de la sntesis celular de colesterol.
-
Las HDL llevan a cabo el transporte inverso del

colesterol eliminando el exceso de colesterol de los tejidos y
transportndolo al hgado para que se excrete en la bilis, bien
como tal o tras transformarse en sales biliares.
Las HDL se producen en hgado e intestino como pequeas partculas

discoidales ricas en protenas y se van organizando en el plasma a partir
de componentes de la degradacin de otras lipoprotenas. Las HDL
nacientes extraen el colesterol de las membranas celulares y lo
convierten en steres de colesterol por accin de su LCAT asociada que
es activada por la apoA-I. El colesterol libre pasa fcilmente de las
lipoprotenas a la membrana de las clulas; en el caso de las HDL
nacientes el trasvase de colesterol de las clulas a estas lipoprotenas
pobres en lpidos est mediado por un transportador de membrana
denominado ABCA-1 (ATP-binding cassette transporter) que tambin
transfiere fosfolpidos y cuya ausencia produce la deficiencia en HDL de
la enfermedad de Tangier.
Endocitosis:
La endocitosis es un proceso celular por el cual se introduce en la clula

solutos, partculas y molculas de distintos tipos y de origen
extracelular. El proceso consiste en rodear dichas sustancias en una
invaginacin de la membrana celular que conducen, gracias a
movimientos de escasa amplitud, a la formacin de vesculas que
terminan por desprenderse e incorporarse al citoplasma.
Una vez dentro de la clula las vesculas de endocitosis pueden seguir
dos caminos: Digestin o transcitosis.
- En la digestin las vesculas se fusionan con lisosomas primarios para
formar vacuolas digestivas. Los productos de la digestin se
incorporarn posteriormente al metabolismo celular.
- La transcitosis es el proceso realizado por algunas vesculas de
endocitosis que simplemente transportan su contenido de un punto a
otro de la clula.
La endocitosis tiene un papel fundamental en cuanto a la respuesta
inmune, la comunicacin intercelular, la transduccin de seales y la
homeostasis.
Cuando la endocitosis da lugar a la captura de partculas se denomina
fagocitosis, y cuando son solamente porciones de lquido las capturadas,
se denomina pinocitosis. La pinocitosis atrapa sustancias de forma
indiscriminada, mientras que la endocitosis mediada por receptores slo
incluye al receptor y a aquellas molculas que se unen a dicho receptor,
es decir, es un tipo de endocitosis muy selectivo.
22) Que protenas transportan el oxgeno dentro de la sangre?
Que fenmeno facilita el intercambio entre O2 y CO2 a nivel del
tejido muscular? Que papel tiene el pH local?
La hemoglobina, un pigmento de color rojo presente en los glbulos
rojos de la sangre, es una protena de transporte de oxgeno y que
est compuesta por la globina y cuatro grupos Heme.
Cuando la hemoglobina se une al oxgeno se
denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el
aspecto rojo o escarlata intenso caracterstico de la sangre arterial.
Cuando pierde el oxgeno, se denomina hemoglobina reducida, y
presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa (se manifiesta
clnicamente por cianosis).
Los glbulos rojos, conocidos tambin como eritrocitos o hemates,

son el componente ms abundante de la sangre, y actan (por su
componente de hemoglobinaa) transportando el oxgeno.
La hematosis es el intercambio de oxgeno y de dixido de carbono que
se realiza entre el aire que llega a los alvolos y la sangre que circula por
los capilares alveolares. Este intercambio se produce a travs de
la membrana respiratoria, formada por las delgadas paredes de los
alvolos (un epitelio plano simple), el endotelio capilar y sus respectivas
membranas basales, que pueden estar fusionadas.
La hematosis consiste en un movimiento neto de oxgeno desde el aire
alveolar hacia la sangre, y de dixido de carbono desde la sangre hacia
el aire alveolar
Una vez que el oxgeno ha difundido desde los alvolos a la sangre, es
transportado a los capilares tisulares, donde se libera para ser utilizado
por las clulas.
El aumento de la acidez tiende a expulsar oxgeno de la molcula de
hemoglobina. Esto tambin tiene utilidad fisiolgica, ya que en los
tejidos el pH es menor que en la sangre arterial. Cuanto ms activo es
un tejido, menor es su pH. El descenso del pH est relacionado con dos
factores. Uno es la formacin de CO2, que genera cido carbnico, el
cual se ioniza liberando un protn. El otro factor es el cido lctico. Este
compuesto se forma en el tejido muscular cuando la actividad es muy
intensa. El cido lctico tambin contribuye a aumentar la concentracin
de protones.
23) Que diferencias existen entre Proteinas FIBRILARES y
GLOBULARES? Ejemplos
Las protenas pueden clasificarse en dos grandes grupos, el de las
protenas fibrosas y las protenas globulares. Las protenas fibrosas son
generalmente protenas estticas, cuya funcin principal es la de
proporcinar soporte mecnico a las clulas y los organismos, suelen ser
insolubles y estn formadas por una unidad repetitiva simple que se
ensambla para formar fibras. Entre las protenas fibrosas podemos
encontrar la alfa-queratina, componente principal del pelo y las uas; el
colgeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.
Las protenas fibrosas tienen misiones estructurales en los organismos y
por tanto son muy abundantes y esenciales para el mismo. Sin embargo,
la gran mayora de las funciones celulares las llevan a cabo protenas
globulares. Su nombre se debe a que sus cadenas polipptdicas se
pliegan sobre si misma de manera compacta. La gran variedad de
plegamientos diferentes que encontramos en las protenas globulares
refleja la variedad de funciones que realizan estas protenas. A pesar de
esta enorme variedad de plegamientos podemos encontrar una serie de
motivos y principios comunes.
La estructura terciaria de una protena es el modo en el cual se pliega la
cadena polipetdica. La complejidad que presenta la estructura terciaria
de las protenas hace que que se distingan subestructuras dentro de
sta. En la imagen vemos diferentes representaciones de la estructura
terciaria de la mioglobina.
24) Que diferencia existe entre las protenas SIMPLES y
CONJUGADAS? Ejemplos
Las protenas conjugadas consisten en protenas simples combinadas
con algn componente no proteico. Los grupos no proteicos se llaman
grupos prostticos. Las protenas conjugadas se incluyen el siguiente
grupo.
-
Nucleoprotenas: (Protena + cido nucleico)
Glicoprotenas (Protenas + carbohidratos)
Fosfoprotenas (protena + fosfato)
Cromoprotenas
Lipoprotenas
Metaloprotenas
Las protenas simples constan slo de aminocidos o de sus derivados.

Cuando se hidrolizan por cidos, lcalis o enzimas, las protenas simples
producen aminocidos nicos o sus derivados. Podemos nombrar los
siguientes grupos.
-
Albminas
Globulinas
Glutelinas
Prolaminas
Albumunoides
Histonas
Protaminas
25) En la actividad practica se utiliza el espectrofotmetro para

cuantificar (entre otros) protenas o cidos nucledos
a) Como realiza un proceso de calibracin de un
espectrofotometro
b) Realice la representacin Absorcion vs. Longitud de onda
El espectrofotmetro utiliza las propiedades de la luz y su interaccin
con otras sustancias, para determinar la naturaleza de las mismas. En
general, la luz de una lmpara de caractersticas especiales es guiada a
travs de un dispositivo que selecciona y separa luz de una determinada
longitud de onda y la hace pasar por una muestra. La intensidad de la
luz que sale de la muestra es captada y comparada con la intensidad de
la luz que incidi en la muestra y a partir de esto se calcula la
transmitancia de la muestra, que depende de factores como la
concentracin de la sustancia. Se usa en el laboratorio con el fin de
determinar la concentracin de una sustancia en una solucin,
permitiendo as la realizacin de anlisis cuantitativos.
a)
1. Limpiar externamente el espectrofotmetro, incluyendo los controles,
pantallas o metros de medicin. Esto se puede realizar con una pieza de
tela fina similar a la textura de los pauelos humedecida con
agua destilada.
2. Inspeccionar y limpiar el cable de alimentacin elctrica.
3. Verificar que la lmpara est limpia y en buen estado. Si no funciona,
instalar una nueva, con las mismas especificaciones de la original. En los
espectrofotmetros modernos, el estado de la lmpara es detectado
automticamente mediante el software que controla el estado y el
funcionamiento
del equipo, por lo que es fcil determinar en qu momento es necesario
cambiar la lmpara. Efectuar el cambio de la lmpara y realizar el ajuste
posterior siguiendo el procedimiento recomendado por el
fabricante.
4. Revisar el fusible de proteccin. Antes de abrir el alojamiento del
fusible, comprobar que el espectrofotmetro est apagado y que sus
contactos se encuentren limpios y en buen estado. Si es necesario
reemplazarlo, colocar uno nuevo con las mismas caractersticas del
recomendado por el fabricante.
5. Colocar el instrumento en la configuracin operacional.
6. Accionar el interruptor de encendido para permitir un funcionamiento

por cinco (5)
minutos. Verificar lo siguiente:
a) Si las lmparas o indicadores piloto funcionan.
b) Si el indicador de lectura permanece en cero (0).
c) Si la luz de la fuente funciona.
7. Realizar una prueba de corriente de fuga en las posiciones de
encendido y apagado.
a) Verificar el polo a tierra y la polaridad correcta.
b) Verificar la polaridad correcta sin polo a tierra.
c) Verificar la polaridad inversa sin polo a tierra.
8. Calibrar el panel frontal del espectrofotmetro siguiendo las
instrucciones del
fabricante.
9. Medir la sensibilidad del equipo.
10. Realizar una prueba siguiendo la ley de Beer.
11. Regresar el espectrofotmetro a la configuracin inicial, si la
calibracin se ha
efectuado con xito.
cuantificar (entre otros) protenas o cidos nucledos
a) Como realiza un proceso de calibracin de un espectofometro
(hecho en el punto 25)
b) Realice la representacin Absorcion vs. Concentracion
b) Denominamos espectro de una sustancia a la representacin de
absorbancia (A) en funcin de longitud de onda (), este grfico
presenta ondulaciones con mximos y mnimos. Para hacer las
determinaciones cuantitativas sobre por ejemplo la concentracin de
una solucin se elige, en general, la longitud de onda correspondiente a
un mximo, pues el error de medicin es mnimo y la sensibilidad
mxima. Para verificar el cumplimiento de la ley de Beer, se debe
realizar una curva de calibracin; absorbancia (A) en funcin de
concentracin (c), para lo cual se preparan soluciones de la sustancia de
concentraciones conocidas y se mide la absorbancia a la longitud de
onda elegida. Si es vlida la ley de Beer, para esa sustancia a esas
concentraciones, la relacin debe ser una recta, que pase por el origen
de los ejes cartesianos; a menudo se observan desviaciones debidas a
diversos factores.
La relacin lineal entre la absorbancia de una especie y su

concentracin, expresada en la ley de Beer, se cumple para soluciones
diluidas (menores a 0.01 M) en las que no existen interacciones
importantes ente las partculas de la especie absorbente y para
soluciones que no presentan reacciones qumicas entre el soluto y el
solvente.
cuantificar protenas
a) Como es el fundamento de la reaccin de color para realiza un
proceso de cuantificacin de un espectrofotmetro
El fundamento de la tcnica consiste en que si se pasa luz blanca a
travs de una solucin coloreada, algunas longitudes de onda se
absorben con preferencia sobre las otras. Muchos compuestos no son
coloreados, pero pueden absorber luz en la regin visible si se somenten
a la accin de un reactivo apropiado. Estas reacciones son a menudo
especificas y muy sensibles, hasta el punto de poder medir cantidades
de material en concentraciones de milimol por litro.
Es asi que la intensidad de color es proporcional a la concentracin del
compuesto que se mide, mientras que la cantiad de luz absorbida es
proporcional a la intensidad de color y por lo tanto a la concentracin.
b) Realice la representacin Absorcion vs. Concentracion
28) Muchas clasificaciones taxonmicas dependen de la isomera
ptica. Defina en que consiste. Escriba la formula del
aminoacido ALANINA e indique cuantos carbonos asimtricos
posee
Existen molculas que coinciden en todas sus propiedades excepto en
su capacidad de desviar el plano de luz polarizada. Son los
llamados ismeros pticos. Uno de ellos desva la luz hacia la derecha, y
se designa (+), o dextrgiro, mientas que el otro la desva en igual
magnitud pero hacia la izquierda, y se designa (-) o levgiro.
Formula del AA ALANINA
El tomo de carbono de la alanina est enlazado con un grupo metil (CH3), siendo por tanto clasificada como un aminocido aliftico.
Posee 1 aminoacido asimtrico.
aminoacido ASPARTICO e indique cuantos carbonos asimtricos
posee.
El cido asprtico o su forma ionizada,
el aspartato (smbolos Asp y D) es uno de los veinte aminocidos con
los que las clulas forman las protenas. En el ARN se encuentra
codificado por los codones GAU o GAC. Presenta un grupo carboxilo (COOH) en el extremo de la cadena lateral. Su frmula qumica
es HO2CCH(NH2)CH2CO2H.
Posee 2 aminoacidos asimtricos.

aminoacido ISOLEUCINA e indique cuantos carbonos asimtricos
posee.
Frmula: HOCCH(NH)CH(CH)CHCH
Posee 2 aminoacidos asimtricos.
31) Diga cuales son los Aminocidos esenciales. Escriba su estructura.
Leucina
Licina
Metionina
Treonina
Triptofano
Fanilalanina
Valina
32) Diga cuales son los Aminocidos cidos. Escriba su estructura.
Acido Glutamico (glu E)

Acido aspartico (asp D)
33) Diga cuales son los Aminocidos bsicos. Escriba su estructura.
Lisina
Arginina
34) Diga cuales son los Aminocidos neutros no polares.

En este grupo se encuentran dos tipos de cadenas R
hidrocarbonatadas:
Aromticos: contienen estructuras cclicas que constituyen

una clase de hidrocarburos insaturados con propiedades
nicas. Dentro de estos podemos encontrar la fenilalanina y
el triptfano.
Alifticos: hidrocarburos lineales. En estos se encuentra la
glicina, la alanina, la valina, la leucina, isoleucina y la
prolina.
35) Diga cuales son los Aminocidos neutros polares.

Son aquellos que tienen posibilidades de tener asimetra en la distribucin de las
cargas, por la presencia de un tomo de O N. Como consecuencia el R presenta regiones
polares que permiten que se formen puentes de hidrgeno con otros R polares.
Glicina (Gly), Asparragina (Asn), Glutamina (Gln), Cisterna (Cys), Serina
(Ser), Treonina (Thr), Metionina (Met).
36) Diga cules son los aminocidos que pueden dar positiva la
reaccin de ninhidrina?
Los aminocidos que SI pueden dar positiva la reaccin de ninhidrina son
los que tienen grupo amino libre
Los aminocidos que NO pueden dar positiva la reaccin de ninhidrina
son los iminocidos porque no tienen grupo amino libre
37) En qu consiste un TRIPEPTIDO? Ejemplos
Un tripptido es la unin de 3 aminocidos. Ejemplos: serina, glicina,
cistena, glutatin y fenilalalina.
38) Qu diferencia existe entre un polipptido y una protena?
La diferencia entre un polipptido y una protena es que la protena tiene
ya una conformacin terciaria y tiene una funcin biolgica. En cambio
los polipptido les falta pasar por una serie de modificaciones
postraduccionales en el RER
39) Defina el concepto de protena.
Las protenas son molculas de enorme tamao, pertenecen a la
categora de macromolculas y contienen C H O N y casi todas poseen S.
Representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos, todas las
enzimas son protenas pero no todas las protenas son enzimas.
Tienen funciones: estructurales, inmunolgicas, enzimtica, contrctil,
homeosttica, transduce seales, produccin de costral y defensiva.
40) Define en qu consiste el concepto de estructura primaria.

Represente
Concepto de estructura primaria:
Las protenas tienen mltiples niveles de estructura, la bsica es la
estructura primaria. La estructura primaria de una protena es
simplemente el orden de sus aminocidos. Por convencin el orden de
escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo
final. La secuencia de aminocidos de una protena es el principal
determinante de su conformacin, propiedades y caractersticas
funciones. Alteraciones en este ordenamiento, o sustituciones de
aminocidos, pueden afectar la capacidad funcional de la molcula y
hasta tornarla intil.
41) La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento

regular local entre residuos aminoacdicos cercanos de la cadena
polipeptdica. Este tipo de estructura de las protenas se adopta
gracias a la formacin de enlaces de hidrgeno entre los grupos
carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en los
enlaces peptdicos de aminocidos cercanos en la cadena. Estos
tambin se los encuentra en forma de espiral aplana.
42) ALFA HLICE:

Los aminocidos en una hlice estn dispuestos en una estructura
helicoidal dextrgira, con unos 3,6 aminocidos por vuelta. Cada
aminocido supone un giro de unos 100 en la hlice, y los C de dos
aminocidos contiguos estn separados por 1,5. La hlice est
estrechamente empaquetada; de forma que no hay casi espacio libre
dentro de la hlice. Todas las cadenas laterales de los aminocidos
estn dispuestas hacia el exterior de la hlice.
El grupo N-H del aminocido (n) puede establecer un enlace de
hidrgeno con el grupo C=O del aminocido (n+4). De esta forma,
cada aminocido (n) de la hlice forma dos puentes de hidrgeno con
su enlace peptdico y el enlace peptdico del aminocido en (n+4) y en
(n-4). En total son 7 enlaces de hidrgeno por vuelta. Esto estabiliza
enormemente la hlice. Est dentro de los niveles de organizacin de
la protena.
La hlice alfa se repite exactamente cada 18 residuos que representan
cinco vueltas. Por tanto, tiene 3.6 residuos por vuelta.
El nmero de residuos por vuelta de hlice no tiene que ser un
nmero entero, en ese caso existe otro parmetro, la repeticin
cristalogrfica, que nos indica el nmero de residuos en los que la
hlice se repite exactamente. Este nmero si tiene que ser entero.
ESTRUCTURA BETA:
En la hebra beta, la cadena polipeptdica est generalmente estirada.

Todos los residuos presentan una rotacin de 180 respecto a los
precedentes. La distancia entre dos aminocidos adyacentes es de
0.35 nm, en lugar de los 0.15 nm de la hlice alfa. La estructura se
estabiliza mediante la asociacin de hebras para formar una lmina u
hoja beta. Estos se disponen casi perpendiculares a la cadena
polipeptdica extendida. La hoja beta est estabilizada por puentes de
hidrgeno entre el grupo amida y el grupo carboxilo de un filamento
adyacente. Los radicales se disponen alternativamente a uno y otro
lado de la cadena polipetdica.
Las cadenas adyacentes de una hoja beta pueden orientarse en la
misma direccin (hojas beta paralelas), o en direcciones opuestas
(hojas beta antiparalelas). Cuando las hojas beta son antiparalelas los
puentes de hidrgeno que estabilizan la estructura son prcticamente
perpendiculares a las cadenas polipeptdicas y los grupos carbonilo y
amino de dos residuos forman puentes de hidrgeno entre s. Esto no
acurre en las hojas beta antiparalelas, donde los puentes de
hidrgeno no son perpendiculares al esqueleto polipeptdico y los
grupos carbonilo y amino de un residuo forman puentes de hidrgeno
con dos residuos diferentes. La lmina plegada tambin es llamada
estructura beta, porque la beta queratina, presente en uas, pelos y
plumas, constituye un ejemplo caracterstico.
43)
a) Los prtidos o protenas son biopolmeros, estn formadas por un
gran nmero de unidades estructurales simples repetitivas
(monmeros) denominado aminocidos, unidas por enlaces
peptdicos.
b) Una holoprotena o protena simple es una protena que slo tiene
aminocidos en su composicin, en contraposicin a una
heteroprotena o protena conjugada.
Unas protenas conjugadas o heteroprotenas son molculas que
presentan una parte proteica y parte no proteica menor llamada
grupo prosttico. Esto las diferencia de las protenas simples u
holoprotenas. Todas son globulares, y se clasifican en funcin del
grupo prosttico.
c) Las protenas presentan tamaos moleculares muy variables (desde

unos pocos miles de daltons a ms de un milln)
* En bioqumica, la unidad de masa atmica se denomina dalton (Da o
D)
Algunas protenas estn formadas por una sola cadena de
aminocidos, mientras que otras, llamadas protenas oligomricas,
estn formadas por varias cadenas individuales denominadas
protmeros o subunidades. Se ha podido comprobar que en la mayor
parte de los casos las cadenas individuales de aminocidos presentan
pesos moleculares que oscilan entre los 12.000 y los 36.000 daltons,
lo que se corresponde con una longitud de entre 100 y 300 restos
aminocidos. Sin embargo existen molculas proteicas ms pequeas
como la insulina (51 aminocidos y 5.700 daltons) y mucho ms
grandes como la apolipoprotena B, una protena transportadora de
colesterol, con 4.536 aminocidos y 513.000 daltons, que representa
la cadena individual de aminocidos ms grande conocida hasta la
fecha. Las protenas de mayor tamao estn formadas
invariablemente por varias cadenas de aminocidos.
d) Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura
secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunos ejemplos de stas son queratina, colgeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia
adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace
que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de
las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de
transporte, son ejemplos de protenas globulares.
44) ESTRUCTURA PRIMARIA:
a) Se refiere al esqueleto covalente de la cadena polipeptdica y
establece de modo especfico la secuencia de sus restos
aminoacdicos, es decir, el orden en que van colocndose los
aminocidos en la cadena, aspecto que est determinado
genticamente.
b) Generalmente, el nmero de AA que forman una protena oscila
entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria
de una protena son covalentes: son los enlaces peptdicos. El enlace
peptdico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de
una AA con el grupo amino de otro, con eliminacin de una molcula
de agua.
ESTRUCTURA TERCIARIA:
a) Se refiere al modo en que la cadena polipeptdica se curva o se

pliega para formar la estructura estrechamente plegada y compacta
de las protenas globulares. Los dobleces no se presentan al azar sino
que bajo las condiciones ambientales adecuadas slo se producen en
una forma especfica caracterstica de una protena en particular que
a menudo es sumamente importante para su funcin biolgica.
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las
dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el
colgeno, la queratina del cabello o la fibrona de la seda), En este
caso, los elementos de estructura secundaria (hlices a u hojas b)
pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes
modificaciones, tan slo introduciendo ligeras torsiones
longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms frecuentes, en
las que no existe una dimensin que predomine sobre las dems, y su
forma es aproximadamente esfrica. En este tipo de estructuras se
suceden regiones con estructuras al azar, hlice a hoja b,
acodamientos y estructuras supersecundarias.
b) Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una protena
se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la
componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser
de dos tipos: covalentes y no covalentes.
Los enlaces covalentes pueden deberse a:
(1) La formacin de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales
de Cys,
(2) La formacin de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas
laterales de la Lys y un AA dicarboxlico (Glu o Asp).
Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
(1) Fuerzas electrostticas entre cadenas laterales ionizadas, con
cargas de signo opuesto.
(2) Puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de AA polares.
(3) Interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales apolares.
(4) Fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo.
Se refiere a la conformacin tridimensional completa de un
polipptido. Indica, en el espacio tridimensional, como las estructuras
secundarias: hlices, lminas, curvas, vueltas y asas, se ensamblan
para formar dominios y como estos dominios se relacionan entre s en
el espacio.
45) ESTRUCTURA SECUNDARIA:

a) Se refiere al ordenamiento regular y peridico en el espacio de las
cadenas polipeptdicas a lo largo de una direccin. Esta estructura es
evidente sobre todo en las protenas fibrosas, en las que las cadenas
peptdicas poseen una conformacin extendida o arrollada
longitudinalmente y aparece tambin en segmentos de cadenas
polipeptdicas de las protenas globurales.
b) Es el plegamiento regular local entre residuos aminoacdicos
cercanos de la cadena polipeptdica. Este tipo de estructura de las
protenas se adopta gracias a la formacin de enlaces de hidrgeno
entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos
involucrados en los enlaces peptdicos de aminocidos cercanos en la
cadena.
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
a) Este nivel estructural de las protenas pone de manifiesto cmo
se disponen las cadenas polipeptdicas individuales de una
protena que posee ms de una cadena. La mayor parte de las
grandes protenas, ya sean fibrosas o globulares contienen dos o
ms cadenas polipeptdicas entre las cuales pueden no existir
enlaces covalentes pero que se mantienen unidas formando una
unidad activa biolgicamente. Se considera que cualquier
protena de masa molar superior a 50000 se hallar integrada
por dos o ms cadenas. A las cadenas peptdicas que poseen su
propia estructura espacial se les denomina subunidades o
protmeros y a la unidad formada por la unin de las mismas se
les denomina oligmero.
b) Con varias cadenas polipeptdicas, la estructura cuaternaria
representa su interconexin y organizacin.
EJEMPLOS 44 y 45:
46) ASOCIACIONES SUPRAMOLECULARES

a) En muchos casos, las protenas se agrupan bien entre s, bien con
otros grupos de biomolculas para formar estructuras
supramoleculares de orden superior y que tienen un carcter
permanente. Estas asociaciones son denominadas supramoleculares.
Ejemplos: Las protenas a y b-tubulina forman unos dmeros que se
ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos llamados
microtbulos, cuya funcin es fundamentalmente estructural, ya que
forman parte del citoesqueleto de las clulas (que contribuyen a dar
forma a las clulas), del centriolo (que participa en la mitosis), y de
los cilios y flagelos (que participan en la motilidad celular).
La fibrina es otra protena que forma una asociacin supramolecular.
Los monmeros de fibrina se unen mediante enlaces covalentes para
formar la malla tridimensional caracterstica del trombo o cogulo
sanguneo.
b) I Desnaturalizacin: Se llama desnaturalizacin de las protenas a

la prdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria
y cuaternaria), quedando la cadena polipeptdica reducida a un
polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija.
II Floculacin: Fenmeno que se presenta en las protenas que estn
en solucin como coloides y por accin de un agente fsico (como el
calor), se agregan las molculas formando floculos, este fenmeno
tambin se presenta en relacin al tiempo y se considera a nivel
celular como disminucin de la funcin y por tanto forma parte del
envejecimiento.
III Precipitacin: a precipitacin es el fenmeno que se produce
cuando, por una reaccin o por accin de la cristalizacin, se genera
un slido en una disolucin. Esta precipitacin implica que la
disolucin en cuestin ya no est en condiciones de aceptar una
mayor cantidad de soluto, lo que hace que se forme un slido
(denominado precipitado) ante la imposibilidad de disolver la
sustancia.
47) a) Enzimas:
xido-reductasas: estas enzimas estn vinculadas con las reducciones
y oxidaciones biolgicas que intervienen en los procesos de
fermentacin y de respiracin. Estas son esenciales en ciertas
cadenas metablicas como por ejemplo la escisin enzimtica de la
glucosa y en la produccin de ATP.
Ejemplos: La succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.
Hidrolasas: estas enzimas actan sobre las molculas de protoplasma,
tales como las de grasas, de glicgeno y de protenas. El acto de
catalizar es realizado en la escisin de los enlaces de los tomos de
nitrgeno y carbono o bien, de carbono y oxgeno. Al mismo tiempo se
adquiere la hidrlisis de las molculas de agua de la que devienen las
molculas de hidrgeno y oxidrilo, que se unen a las molculas
resultantes de la ruptura de enlaces de las molculas mencionadas.
Dentro de estas enzimas se encuentran protenas como la
quimiotripsina, la tripsina y la pepsina que son esenciales en la
digestin ya que son las que hidrolizan enlaces estricos, glucosdicos
y ppticos.
Ejemplos: lactasa, que cataliza la reaccin:
lactosa + agua glucosa + galactosa
Isomerasas: estas son las que actan sobre ciertas sustancias a las
que transforman en otras ismeras, lo que significa que tienen la
misma frmula emprica pero un desarrollo diferente.
Ejemplo: fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa.
b) Transporte:
- Se denomina hemoglobina a la protena presente en el torrente
sanguneo que permite que el oxgeno sea llevado desde los rganos
del sistema respiratorio hasta todas las regiones y tejidos. Es posible
identificar la hemoglobina como una heteroprotena, ya que se trata
de una protena conjugada.
- Los citocromos son protenas que desempean una funcin vital en
el transporte de energa qumica en todas las clulas vivas. Las
clulas animales obtienen la energa de los alimentos mediante un
proceso llamado respiracin aerbica.
Estn incorporados en la membrana celular de las bacterias y en las
membranas internas de las mitocondrias (orgnulos presentes en las
clulas animales y vegetales) y de los cloroplastos (que slo se
encuentran en las clulas vegetales). Durante la respiracin y la
fotosntesis, las molculas de citocromo aceptan y liberan
alternativamente electrones, que pasan a otro citocromo en una
cadena de reacciones qumicas llamada
de electrones,
Tipotransferencia
de transporte activo
que funciona con liberacin de energa.
Esta energa
se almacena en
secundario
simporte
forma de trifosfato de adenosina (ATP). Cuando la clula necesita
energa, la toma de sus reservas de ATP.
- Las protenas de transporte sodio-glucosa, tambin llamadas
cotransportadores sodio-glucosa o SGLT por su nombre en ingls
(Sodium-Glucose Linked Transporter), son una familia de
transportadores de glucosa que se encuentran en la mucosa del
intestino delgado (SGLT1) y en las clulas del tbulo proximal de las
nefronas en el rin (SGLT1 y SGLT2).
Su funcin es reabsorber glucosa desde la luz del tbulo renal hacia el
interior de las clulas peritubulares, o desde la luz del intestino
delgado a las clulas de la mucosa intestinal. El proceso de transporte
requiere de una fuente de energa para su realizacin.
c) Proteccin:
- Las mucinas son una familia de protenas de alto peso molecular y
altamente glicosiladas producidas por las clulas de los tejidos
epiteliales de la mayora de los metazoos. La principal caracterstica
de las mucinas es su capacidad para formar geles; es por ello que son
un componente clave en la mayora de las secreciones con aspecto de
gel, cumpliendo funciones que van desde la lubricacin a la
sealizacin celular pasando por la formacin de barreras fsicas y
qumicas donde con frecuencia juegan un papel inhibitorio.
A pesar de que muchas mucinas se encuentran unidas a la membrana

celular debido a la presencia de un dominio hidrofbico que favorece
su retencin en la membrana plasmtica, la mayor parte de las
mucinas son secretadas en la superficie de las mucosas o formando
parte de fluidos biolgicos tales como la saliva.
- Los anticuerpos (tambin conocidos como inmunoglobulinas,
abreviado Ig) son glicoprotenas del tipo gamma globulina. Pueden
encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales
de los vertebrados, disponiendo de una forma idntica que acta
como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema
inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraos tales
como bacterias, virus o parsitos.
- El sistema del complemento es uno de los componentes
fundamentales de la conocida respuesta inmunitaria defensiva ante
un agente hostil. Est formado por unas 30 glucoprotenas y
fragmentos que se encuentran en el suero y otros lquidos orgnicos
de forma inactiva, y que al activarse de forma secuencial, median una
serie de reacciones con la finalidad de destruir la clula diana.
48) a) Reserva:
- La Alfa-lactoalbmina o lactoalbmina es una albmina presente en
la leche. Es una protena soluble pero en realidad se encuentra en
fase dispersa en estado coloidal, rica en aminocidos azufrados y de
fcil digestin.
- La ovoalbmina es la principal protena de la clara del huevo (6065% de las protenas totales). Pertenece a la superfamilia protenica
de las serpinas, aunque a diferencia de la mayora de stas la
ovoalbmina no es capaz de inhibir cualquier peptidasa.
- La gliadina es una glucoprotena presente en trigo y otros cereales
dentro del gnero Triticum. Las gliadinas son prolaminas y se
distinguen sobre la base de su motilidad electrofortica y su enfoque
isoelctrico.
b) Contraccin:
- La miosina es una protena fibrosa, cuyos filamentos tienen una
longitud de 1,5 micrometros y un dimetro de 15 nm, que
conjuntamente con la actina, permiten principalmente la contraccin
de los msculos e interviene en la divisin celular.
La miosina es la protena ms abundante del msculo esqueltico.
Representa entre el 60% y 70% de las protenas totales y es el mayor
constituyente de los filamentos gruesos.
- La actina es una familia de protenas globulares que forman los

microfilamentos, uno de los tres componentes fundamentales del
citoesqueleto de las clulas de los organismos eucariotas.
- La dinena es, junto con la kinesina, la protena motora ms
importante asociada a los microtbulos. Protena enorme, 9 a 10
cabezas grandes, globulares, generadoras de fuerza. La dinena se
mueve hacia el "extremo menos" del microtbulo (movimiento
retrgrado). La dinena es clave en el transporte retrgrado de
sustancias en la clula. Este hecho reviste gran importancia en el axn
neuronal, y en el movimiento de cilios y flagelos. Generador de fuerza
para el movimiento del cromosoma durante la mitosis.
c) Estructurales:
- El colgeno es una molcula proteica o protena que forma fibras, las
fibras colgenas. Estas se encuentran en todos los animales. Son
secretadas por las clulas del tejido conjuntivo como los fibroblastos,
as como por otros tipos celulares. Es el componente ms abundante
de la piel y de los huesos, cubriendo un 25 % de la masa total de
protenas en los mamferos. Las fibras colgenas son flexibles, pero
ofrecen gran resistencia a la traccin.
- Las histonas son protenas bsicas, de baja masa molecular, muy
conservadas evolutivamente entre los eucariotas y en algunos
procariotas. Forman la cromatina junto con el ADN, sobre la base de
unas unidades conocidas como nucleosomas. La cromatina resuelve el
problema de restriccin de crecimiento de ADN y ncleo, la cromatina
est formada por ADN y protenas, la principal protena formadora son
las histonas.
- La elastina es una protena del tejido conjuntivo con funciones
estructurales que, a diferencia del colgeno que proporciona
principalmente resistencia, confiere elasticidad a los tejidos. La
elastina es importante tambin en la capacidad de los cuerpos de los
vertebrados para soportar esfuerzos, y aparece en mayores
concentraciones donde se requiere almacenar energa elstica.
49) a) Los aminocidos apolares neutros o neutros no polares
contienen principalmente grupos R formados por cadenas
hidrocarbonadas que no llevan carga ni positiva ni negativa. Son
hidrfobos debido a su poca interaccin con el agua, y gracias a esto
participan de manera importante en la estructura tridimensional de
las protenas.
En este grupo se encuentran dos tipos de cadenas R
hidrocarbonatadas:
Aromticos: contienen estructuras cclicas que constituyen una clase

de hidrocarburos insaturados con propiedades nicas. Dentro de estos
podemos encontrar la fenilalanina y el triptfano.+
Fenilalanina
Triptfano
Alifticos: hidrocarburos lineales. En estos se encuentra la glicina, la
alanina, la valina, la leucina, isoleucina y la prolina.
Asimismo se encuentran los aminocidos que poseen grupo S- como
la metionina.
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Prolina
Metionina
b) Aminocidos cidos
Se caracterizan porque su grupo R -(COOH) est cargado
negativamente a pH fisiolgico. Los aminocidos con sus respectivos
pKa son:
Asprtico pKa = 3.9
Glutmico pKa = 4.2
En consecuencia, estos aminocidos pierden su carga nicamente a

pH bastante cido y en su forma libre o como constituyentes de las
protenas estn cargados negativamente.
c) Estructuras de hidroxiaminocidos:
- Serina
- Treonina
51) a) Defina rotacin especfica de los aminocidos, indique a qu

serie pertenecen.
b) Defina Punto Isoelctrico de los AAcidos. Estructura del Zwitter-in
a) La Rotacion Especifica []de un compuesto se define como a la

rotacion que se observa cuando se utiliza una celda para la muestra
de 10 cm (1dm) de camino ptico y una concentracin de 1g/Ml.
Se puede utilizar otras longitudes de celdas y otras concentraciones,

pero la rotacin observada () se divide entre el producto de la
longitud de la celda (l) y la concentracin (c).
[] =
( observada)
lc
b) Punto isoelctrico, est relacionado con el comportamiento

elctrico de los aminocidos. Es el valor del pH al cual este presenta
una carga neta cero y no es atrada por ningn solo si lo sometemos a
un campo elctrico.
Es aquel valor de pH para el cual las cargas positivas (forma catinica)
son igual a las cargas negativas (forma aninica) y su carga neta es
nula. No se desplazara al aplicar corriente.
ESTRUCTURA DEL ZWITTER-ION
Por su estructura de zwiterin, los AA pueden actuar como cidos

dbiles o como bases dbiles. Tienen propiedades anfteras.
En el interior celular los aminocidos predominan en forma de in
dipolar donde el grupo carboxilo se encuentra disociado -COO -) y el
grupo amino protonado (-NH3+), pero la carga de la molcula es
neutra.
EI pI (Punto Isoelctrico del AA) es el pH al cual se encuentra como
zwitterion y puede actuar como un cido o como una base cediendo o
tomando protones.
52) Escriba la Reaccin de la Ninhidrina para identificacin de AA.
La ninhidrina decarboxila y desamina al AA debido a su fuerte poder

oxidante.
La ninhidrina reducida formada reacciona con una molcula de
ninhidrina no reducida y con el amonaco de la desaminacin para
formar un compuesto complejo de color violeta.
La ninhidrina de triceohidrindeno, un agente oxidante poderoso,
reacciona con todos los aminoacidos a un Ph ENTRE 4-8 para dar n
compuesto de color purpura. Esta reaccion se efectua con amina
primarias y amoniaco pero sin desprendimiento de CO2. La reaccion es
muy sensible y es ideal para la detaccion de aminoacidos en
cromatografia y su determinacion cuantitativa en fracciones de
columnas.
53) Indique estructura, ventajas y desventajas del uso de los

siguientes reactivos para identificacin de AA:
a) 2,4 Dinitrofluorbenceno (SANGER)
b) Fenilisotiocianato (EDMAN)
a) 2,4 Dinitrofluorbenceno (SANGER): para la determinacin del
residuo aminocido N-terminal se requiere su marcado especifico con
compuestos que se unen covalentemente a los grupos NH2. Sanger
introdujo el uso del 2,4-dinitrofluorobenceno que reacciona
selectivamente con los grupos NH2 de un polipptido.
b) Fenilisotiocianato (EDMAN) es un mtodo

de secuenciacin de aminocidos en un pptido. En este mtodo, el
residuo amino terminal se etiqueta y se separa del pptido sin afectar
a los enlaces peptdicos entre los otros residuos.
Mecanismo
En medio bsico, se provoca la reaccin del extremo amino
con fenilisotiocianato para formar un pptidofeniltiocarbamilado. A
continuacin, se aplica un medio cido para que
el tiocarbamolo forme un ciclo de 5 miembros (feniltiohidantona) con
el carbonilo del enlace peptdico adyacente. De este modo, se obtiene
un pptido ms corto, con un nuevo extremo amino y la
feniltiohidantona del primer aminocido.
54) Indique estructura, ventajas y desventajas del uso de los

siguientes reactivos para identificacin de AA:
a) Cloruro de Dansilo.
Cloruro de dansilo (dimetilamino-naftaleno-sulfonilo cloruro) es un

agente fluorescente fuerte, se puede utilizar para determinar el
extremo amino terminal de la cadena peptdica, la cadena puede
especficamente para el grupo N-terminal de -amino por el dansilo
reaccin - pptidos, este ltimo hidrlisis de dansil - electroforesis o
cromatografa de aminocidos tienen una fluorescencia fuerte, se
puede identificar directamente es lo que los aminocidos Nterminales.
b)
55) Explique que mtodos utilizara para precipitar las protenas en

un homogeneizado.
La centrifugacin diferencial es un procedimiento comn, usado para
separar ciertos orgnulos de su respectiva clula para un anlisis
posterior de partes especficas de las clulas. En el proceso, primero
se homogeniza una muestra de tejido para romper las membranas
celulares y mezclar los contenidos de las clulas. Luego, esta
mezclahomognea es sometida a repetidas centrifugaciones, cada vez
removiendo el precipitado, e incrementando la fuerza centrfuga.
Finalmente, la purificacin debe ser hecha por la sedimentacin de
equilibrio, y la capa deseada es extrada para un futuro anlisis.
La separacin est basada en el tamao y la densidad, donde las
partculas ms grandes y densas son precipitadas en centrifugaciones
de poca fuerza. Por ejemplo, las clulas completas no homogenizadas

sern precipitadas en centrifugaciones con poca fuerza y en cortos
intervalos como 1,000g por 5 minutos. Los fragmentos ms pequeos
de las clulas y los orgnulos permanecen en el lquido
sobrenadante y requieren ms fuerza centrfuga y ms tiempo para
precipitarse. En general, uno puede enriquecer (separar o concentrar)
los siguientes componentes de la clula, en orden de separacin, con
la presente aplicacin:
1. Clulas completas y ncleos;
2. Mitocondria, lisosomas y peroxisomas;
3. Microsomas (vesculas del retculo endoplasmtico); y
4. Ribosomas y citosoles.
56) Explique que mtodos utilizara para lavar y purificar las

protenas precipitadas desde un homogeneizado.
* Sales:
Sulfato amnico (NH4)2 SO4
Cloruro sdico Na Cl
* Deshidratacin precipitacin de protenas.
* Separar protenas por polaridad.
* Permite concentrar las protenas.
* Se usa mucho en los primeros pasos de la purificacin de protenas.
57) Explique que mtodos utilizara para separar y analizar protenas

por su tamao.
Separacin por tamao: permite separar protenas y cidos nucleicos.
En el caso de las protenas, deben ser tratadas con SDS (sodio dodecil
sulfato) para que su carga sea negativa y todas migren hacia el nodo
(no es necesario hacer eso con los cidos nucleicos, ya que tienen
carga negativa); la separacin se hace en medios de soporte en el que
se ha creado un tamiz molecular (matriz), que hace que las protenas
ms pequeas corran ms que las ms grandes.
Molec. GRANDES RPIDAS
No penetran en los poros, avanzan con mayor velocidad a travs de
los espacios intersticiales (con f. mvil) y eluyen primero
menor velocidad (con f. estacionaria) Molec. PEQUEAS LENTAS
Ppenetran por los poros por lo que el recorrido que han de realizar a
traves de la columna es mayor y avanzan con .

por su carga.
Electroforesis de zona: las protenas son molculas anfteras: su
carga neta depende del pH del medio. Normalmente, la separacin
electrofortica de protenas se hace a pH alcalino, en el que la
mayora de las protenas presentan una carga global negativa.
Tambin se puede trabajar a pH cidos, pero no demasiado bajos, ya
que las protenas precipitan en medio cido (bsicamente se usa en la
deteccin de variantes de la hemoglobina).
Como medio de soporte se puede usar (de ms antiguo a ms
reciente): papel, acetato de celulosa, agarosa, poliacrilamida y
electroforesis capilar. La muestra cuyas protenas se quieren separar
se inserta en un medio de soporte y se aplica una diferencia de
potencial durante un tiempo determinado para separar las protenas.
Cada protena migrar ms o menos en funcin de su carga (que
tambin determina hacia qu polo se dirigir la protena, nodo (+) o
ctodo (-) y su tamao. A mayor carga y menor tamao, ms velocidad
de migracin
Isoelectroenfoque: en lugar de separar las protenas en funcin de su
carga a un pH dado, se separan en funcin de su punto isoelctrico
(pI): el pI es el pH en el que la carga neta de la protena es nula, y
depende de la composicin aminoacdica de la protena. Se crea un
gradiente de pH mediante anfolitos (estabilizan el pH a lo largo del
gel). Cada protena migrar hasta alcanzar su pI, punto en el cual
precipitar al acumularse (de ah el nombre, isoelectroenfoque).
Tambin se suelen utilizar acoplados a zimogramas si deseamos
determinar el pI de una enzima o en electroforesis
bidimensional como primera dimensin.
59) Explique que mtodos utilizara para separar y analizar las

protenas sanguneas por su carga. Que grupos de protenas puede
diferenciar?

por su afinidad.
Cromatografa de afinidad
Se trata de un tipo especial de cromatografa de adsorcin
slido-lquido en la que la sustancia de naturaleza bioqumica
(anticuerpos, cofactores, inhibidores enzimticos, lectinas y otras
molculas) denominadas ligandos de afinidad y enlazados
qumicamente en soportes slidos adecuados, retienen a los solutos
(analitos), tambin de naturaleza bioqumica, de manera reversible y
selectiva. Las separaciones se basan en el acoplamiento llavecerradura tpico de la biologa molecular.
Ligandos de afinidad
Son las molculas bioqumicas que se encuentran ancladas
qumicamente sobre el soporte slido inerte, y son las responsables
de la adsorcin especfica de los solutos-analitos. Pueden
considerarse dos clasificaciones de los mismos: Segn su naturaleza,
pueden ser macromolculas biolgicas o bien moleculas de bajo peso
molecular de biomolculas pequeas o macromolculas bioqumicas,
respectivamente. Y segn su actuacin. Que se fundamenta en la
selectividad en la retencin que condiciona las caractersticas de la
cromatografa de afinidad; se distinguen dos grandes grupos:
Ligandos especficos , como los anticuerpos , que se enlazan
reversiblemente a un solo soluto, y los ligandos generales enlazados
con un determinado grupo de compuestos bioqumicos, como las
lectinas y nucletidos.
Esquema de un cromatograma de afinidad.
61) Indique almenos 3 pptidos de naturaleza no proteica, donde se
encuentran y que funcin cumplen

PEPTIDO
ORIGEN
Oxitocina
FUNCION
estimula la contraccin uterina
Hipotlamo
Secretina
estimula la secrecin de jugo pancrtico
Cerebro,Duodeno,Yeyuno,Ileon
Glucagn
es un hiperglucemiante
Pncreas
62) Asigne la letra correspondiente al nombre del pptido, a su origen y

funcin
NOMBRE
a) Glutation
Arterial
b) Encefalina L
Uterina
c) Carnosina
d) Vasopresina
e) Encefalina M
f) Gramicidina S
Muscular
g) Tirocidina A
h) Oxitocina
i) Aspartamo
ORIGEN
(i) Sintetico
FUNCION
(d)Presion
(a)Citoplasmatica
(h)Contraccion
(f)Sintetico
(e)Encefalopeptido
(h)Hipotalamo
(b)Encefalopeptido
(f)Bactericida
(a)Antioxidante
(i)Edulcorante
(c)Contraccion
(c)Muscular
(g)Sintetico
(d)Hipotalamo
(e)Opiaceo
(g)Bactericida
(b)Opiaceo
65) Pueden separarse protenas globulares en disolucin, utilizando las

siguientes propiedades:
a_ Tamao molecular
b_ Carga Elctrica
c_ Afinidad Biolgica
Describa brevemente los principales mtodos que corresponden a cada

principio
a) Tamao Molecular:
_Ultracentrifugacin: Emplea un aparato capaz de desarrollar
altsimas velocidades y fuerzas centrifugas
_Cromatografa de filtracin en Geles: En este tipo de

cromatografa se emplean geles que se componen de bolitas
aproximadamente esfricas de un tamao comprendido entre las
50 y las 200 m de dimetro, formadas por una red tridimensional
polimrica interconectada que da lugar a la formacin de poros de
un tamao regular
_Electroforesis en Geles: Permite separar especies qumicas
(cidos nucleicos o protenas) a lo largo de un campo elctrico en
funcin de su tamao y de su carga elctrica.
_Centrifugacin en Gradientes de Densidad: Es un sistema
que se suele realizar empleando la ultracentrfuga. Consiste en la
separacin de las partculas en funcin de su densidad de flotacin
b) Carga Elctrica:
_Electroforesis: Es una tcnica para la separacin
de molculas segn la movilidad de stas en un campo elctrico.
La separacin puede realizarse sobre la superficie hidratada de un
soporte slido, a travs de una matriz porosa, o bien en disolucin
_Electroenfoque: Se basa en el desplazamiento de las molculas
en un gradiente de pH. Las molculas anfotricas, como los
aminocidos, se separan en un medio en el que existe
una diferencia de potencial y un gradiente de pH
66) La electroforesis de protenas en geles con una matriz de

poliacrilamida, comnmente denominada electroforesis en gel de
poliacrilamid, es una de las tcnicas ms ampliamente utilizadas
para caracterizar mezclas complejas de protenas. La electroforesis
en poliacrilamida es un mtodo conveniente, rpido y econmico a
nivel de muestra, pues se requieren slo cantidades del orden de
microgramos de protena.
Una ventaja importante de los geles de poliacrilamida es que son
qumicamente inertes, transparentes y estables en un amplio
rango de pHs, temperatura y fuerza inica.
Con respecto a su uso para el estudio de cidos nucleicos, el gel
de poliacrilamida se suele emplear en situaciones donde se
dispone de fragmentos de bajo tamao molecular (de menos de
1000 pares de bases). Para grandes fragmentos de hasta 100.000
pares de bases, resulta mucho ms especfica la utilizacin del gel

de agarosa.
Uno de los usos industriales ms importantes para la
poliacrilamida es la de flocular slidos en un lquido. Este proceso
se aplica para el tratamiento del agua, y procesos tales como la
fabricacin de papel
67) La cromatografa de intercambio inico (o cromatografa
inica) es un proceso que permite la separacin de iones y
molculas polares basadas en las propiedades de carga de las
molculas.
Dietilaminoetil celulosa (DEAE-C) es una resina cargada
positivamente utilizado en cromatografa de intercambio inico.
Perlas de matriz de gel se derivatizan con dietilaminoetanol
(DEAE) y bloquear las protenas cargadas negativamente o cidos
nucleicos en la matriz, hasta que sea liberado mediante el
aumento de la concentracin de sal del disolvente. Y La
carboximetilcelulosa es una resina con carga negativa de
intercambio catinico con un pKa de 4,5.
68) la hemoglobina es una molcula tetramrica. Est constituida
por la asociacin de dos cadenas poli ppticas de 141 aminocidos
(alfa) cada una y otras dos cadenas de 146 aminocidos (beta),
segn el tipo de hemoglobina.
b) Porfirina
c) PORFIRINAS. Existen molculas biolgicamente importantes que

tienen porfirinas: Hemoglobina, Mioglobina, Citocromos.
La mioglobina es una hemoprotena muscular, estructuralmente y
funcionalmente muy parecida a la hemoglobina. Es una protena
relativamente pequea constituida por una cadena polipeptdica
de 153 residuos aminocidos y por un grupo hemo que contiene
un tomo de hierro.
Citoproteinas: son hemoproteinas con capacidad para aceptar
electrones. El atomo hierro del hemo capta un electro, pasando del
estado oxidativo (Fe+3) al reducido (Fe+2).
69) en el hombre adulto normal se encuentra dos tipos de
hemoglobina
Hemoglobina A1 (HbA1), formada por dos subunidades alfa y dos

beta , es la ms abundante pues representa ms del 95% del total
de hemoglobina en los en los glbulos rojos
Hemoglobina A2 (HbA2), constituida por dos cadenas alfa dos ,
est presente en una proporcin que no alcanza al 3% del total.
Inestabilidad de la hemoglobina, con tendencia a precipitar dentro
de los eritrocitos. Este defecto promueve la destruccin precoz de
los glbulos rojos, con un cuadro clnico de anemia hemoltica Ej:
la hemoglobina S, en la enfermedad anemia falciforme. La HbS
difiere de la HbA solo en un aminocidos de la cadena Beta: la
sexta posicin, normalmente ocupada por acido glutmico, es
sustituida por valina. El reemplazo se indica por la notacin 22.
La alteracin produce una marcada inestabilidad de la Hb,
especialmente en su forma desoxigenada, que tiene a
polimerizarse y precipitar.
70) en el hombre adulto normal se encuentra dos tipos de
hemoglobina
Hemoglobina A1 (HbA1), formada por dos subunidades alfa y

dos beta , es la ms abundante pues representa ms del 95% del
total de hemoglobina en los en los glbulos rojos
Hemoglobina A2 (HbA2), constituida por dos cadenas alfa

dos , est presente en una proporcin que no alcanza al 3% del
total.
70) A partir del nacimiento se produce una reduccin sostenida de
HbF hasta su desaparicin total, aproximadamente a la edad de 6
meses, cuando se alcanza la distribucin de HbA1 y HbA2 Propia
del adulto.
74) Defina nucletido, escriba la frmula del AMP cclico

Los nucletidos son sustancias constituidas por una base nitrogenada, un
monosacarido de 5 carbonos (aldopentosa) y por cido ortofosfrico. Estas
sustancias poseen la caracterstica que por hidrlisis de nucletidos se
obtienen sustancias derivadas de los nucleos heterocclicos (pirimidina y
purina)
FORMULA DEL AMP cclico: C10H12N5O6P
Pregunta 76
Dinucleotidos:
NAD: Nicotinamida adenina dinucletido
NADP: Nicotinamida adenina dinucletido fosfato.
La funcin de los dinucleotidos es el intercambio de electrones e
hidrogeniones (deshidrogenandose en la matriz mitocondrial en
reacciones catalizdas por las enzimas "Deshidrogenasas") en la
produccin de energa de todas las clulas.
81) DINUCLEOTIDOS:
NAD+ en su forma oxidada y NADH en su forma reducida, es
una coenzima. Su funcin principal es el intercambio
de electrones e hidrogeniones en la produccin de energa de
todas las clulas.
FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma reducida, es
una coenzima que interviene en las
reacciones metablicas de oxidacin-reduccin.
La funcin bioqumica general del FAD es oxidar
los alcanos a alquenos, mientras que el NAD+ (una coenzima con
similar funcin) oxida los alcoholes a aldehdos o cetonas.
82)
83) HORMONAS DERIVADAS DE:

a) AMINOACIDOS: adrenalina, noradrenalina, tiroxina (T4), T3,
melatonina
b) ACIDOS GRASOS: prostaglandinas, prostaciclinas, leucotrieno,
tromboxanos.
c) POLIPEPTIDOS: hormona de crecimiento, vasopresina, oxitocina,
glucagn, gastrina, calcitonina, etc.
d) PROTEINAS: parathormona, foliculoestimulante, luteinizante,
insulina, etc.
e) CICLOPENTANOPERHIDROFENANTRENO: testosterona, andrgenos,
derivados de vitamina D, corticoides, progesterona, estrgenos,
etc.
84) Las prostaglandinas, los tromboxanos y los leucotrienos
provienen del cido araquidnico (acido graso).
PROSTAGLANDINAS:
La enzima que permite su sntesis es la ciclo-oxigenasa (COX).
En general provocan contraccin de musculo liso en tero y tracto
gastrointestinal, inhibicin de liplisis en tejido adiposo, e
inhibicin de la secrecin de HCl en estmago.
Son mediadores de procesos inflamatorios.
TROMBOXANOS:
La enzima que permite su sntesis es la ciclo-oxigenasa (COX).
Son agregantes de plaquetas y vasoconstrictores.
LEUCOTRIENOS:
La enzima que permite su sntesis es la lipo-oxigenasa.
Son poderosos constrictores de la musculatura lisa de bronquios,
producen la vasoconstriccin en arteriolas pequeas y aumentan
la permeabilidad capilar en mayor grado que la histamina.
Son mediadores de procesos inflamatorios.
La aspirina, indometacina y otros compuestos utilizados como
antiinflamatorios (AINE) bloquean la sntesis de prostaglandinas.
1)
2)
3)
4)
5)
85) Dogma General de la Gentica:

La informacin gentica est contenida en los genes, segmentos
de ADN que llevan informacin para fabricar un producto funcional
determinado. Nuestro genoma tiene aproximadamente 30.000
genes. Slo una pequea parte del genoma es codificante; la
mayor parte corresponde a secuencias cortas mviles no
codificantes o a secuencias regulatorias.
Para que la informacin pase de una molcula a otra, primero
debe copiarse, en un proceso que se llama replicacin y que
ocurre en el ncleo. Pero como el ADN se encuentra en el ncleo y
las protenas son sintetizadas en el citoplasma, debe existir una
molcula que funcione como intermediaria. Este papel lo cumple el
cido ribonucleico mensajero (ARNm). El ADN se copia en ARNm
en el ncleo, en un proceso denominado transcripcin. Luego la
informacin contenida en el ARNm es empleada para construir
protenas en el proceso de traduccin, que tiene lugar en el
citoplasma.
Estos tres procesos secuenciales constituyen el llamado dogma
central de la Biologa, que establece que la informacin fluye
desde el ADN al ARN y de este a las protenas. (Adems, las
protenas controlan el proceso de replicacin del ADN unindose a
una secuencia especfica en el ADN. De esta manera pueden
activar o inhibir la transcripcin de un gen determinado.)
86) REPLICACION:
Proceso por el cual se duplica el ADN.
Cada una de las cadenas separadas del ADN materno sirve como
molde o gua para la sntesis de una nueva hebra, entonces cada
clula elabora slo la mitad de su ADN y retiene la otra mitad
recibida de su progenitora, se dice entonces que la duplicacin es
semiconservadora. La replicacin de ADN tiene lugar antes de la
mitosis, durante un periodo del ciclo celular llamado fase S.
Los monmeros que necesita la replicacin son los NUCLEOTIDOS
(ADN).
Las enzimas que participan en la replicacin son:
Helicasa (enzima desenrrollante)
Proteina A de replicacin
Topoisomerasa I y II
ADN Polimerasa (, , , y )
Replisoma
87) Transcripcin:
Es el primer proceso de la expresin gnica, mediante el cual se
transfiere la informacin contenida en la secuencia del ADN hacia
la secuencia de protena utilizando diversos ARN como
intermediarios.
Los monmeros que necesita la transcripcin son AMINOACIDOS Y

NUCLEOTIDOS (ADN Y ARN)
Las enzimas que participan en la transcripcin son ARN
Polimerasas I, II Y III.
88) TRADUCCIN:
La traduccin es el segundo proceso de la sntesis proteica (parte
del proceso general de la expresin gnica). La traduccin ocurre
tanto en el citoplasma, donde se encuentran los ribosomas, como
tambin en el retculo endoplasmtico rugoso (RER). Los
ribosomas estn formados por una subunidad pequea y una
grande que rodean al ARN. En la traduccin, el ARN mensajero se
decodifica para producir un polipptido especfico de acuerdo con
las reglas especificadas por el cdigo gentico. Es el proceso que
convierte una secuencia de ARNm en una cadena de aminocidos
para formar una protena. Es necesario que la traduccin venga
precedida de un proceso de transcripcin. El proceso de traduccin
tiene tres fases: iniciacin, elongacin y terminacin (entre todos
describen el crecimiento de la cadena de aminocidos, o
polipptido, que es el producto de la traduccin).
Los monmeros que necesita son aminocidos y nucletidos.
Las enzimas que necesita son aminoacil-ARNt sintetasas,
peptidiltransferasa.
89) CODIGO GENETICO UNIVERSAL Y DEGENERADO:
El cdigo gentico es degenerado: existen ms tripletes o codones
que aminocidos, de forma que un determinado aminocido puede
estar codificado por ms de un triplete.
El cdigo gentico nuclear es universal: el mismo triplete en
diferentes especies codifica para el mismo aminocido. La
principal excepcin a la universalidad es el cdigo gentico
mitocondrial.
90)
ARN MENSAJERO:
Se sintetiza en el ncleo y cuando madura se exporta al
citoplasma.
Su funcin es contener la informacin gentica (el cdigo
gentico) procedente del ADN del ncleo celular a un ribosoma en
el citoplasma, es decir, el que determina el orden en que se unirn
los aminocidos de una protena y acta como plantilla o patrn
para la sntesis de dicha protena
ARN RIBOSOMAL:
Se sintetiza en el nuclolo y cuando madura se encuentra
formando parte de las subunidades ribosomales.
Su funcin es la sntesis de protenas segn la secuencia

de nucletidos presente en el ARN mensajero.
ARN DE TRANSFERENCIA:
Se sintetiza en el ncleo y luego se une a los aminocidos libres en
el citoplasma.
Su funcin es transportar los aminocidos a los ribosomas y
ordenarlos a lo largo de la molcula de ARNm, a la cual se unen
por medio de enlaces peptdicos para formar protenas durante el
proceso de sntesis proteica.
FUNCION DE LOS TRANSCRITOS PRIMARIOS.
91) La expresin de un gen es la sntesis de una protena.
Para que un fragmento de ADN (gen) se exprese debe ser
copiada su informacin (transcripcin) en un fragmento de
ARN (transcrito primario ) en el ncleo.(1)
Este ARN transcrito primario sufre un proceso de
maduracin, que consiste en que pierde ciertos fragmentos
y origina el ARNmensajero, que sale del ncleo hacia el
citoplasma, donde sucede la traduccin: la sntesis de la
proteina correspondiente.la diferencia es que el
transcripto primario debe ser procesado para dar lugar al
ARNm, que se va a traducir en los ribosomas, para dar
lugar a una proteina.
92) ARN permite que sta se transforme en protenas.
Existen tres tipos de ARN; el mensajero (ARNm), que lleva
la informacin del ncleo al citoplasma; el ribosomal
(ARNr), que conforma la maquinaria necesaria para la
sntesis proteica (y tiene actividad cataltica), y el de
transferencia (ARNt), que transporta los aminocidos
necesarios para sintetizar la nueva cadena proteica.
1. ARNmensajero ARN mensajero (ARNm)
Es el que se encuentra en menor proporcin (menos del 5%
del ARN celular), pero puede ser el de mayor longitud,
aunque esta es muy variable y depende de la cantidad de
informacin que reproduzca del ADN.Su funcin consiste
en copiar y transmitir el mensaje gentico, almacenado en
la secuencia de bases de una de las dos cadenas del ADN
cromosmico, hasta los ribosomas, el lugar de la clula
donde tal informacin se interpreta o traduce como
secuencia de aminocidos de una protena. Por tanto, se
localiza inicialmente en el ncleo, donde se asocia a
protenas, para luego pasar al citoplasma; finalmente, lo

encontramos unido a los ribosomas. Cumplida su funcin
de mensajero, se degrada.Adems, en el ncleo se pueden
encontrar multitud de fragmentos de ARN que reciben en
conjunto el nombre de ARN heterogneo nuclear (ARNhn) y
que son los precursores de diferentes ARN mensajeros que
han de sufrir un proceso posterior de maduracin antes de
salir al citoplasma.
2. ARNtransferencia Se encuentra disperso por el
citoplasma, constituye en torno al 15% del total de ARN y
es el de menor peso molecular, ya que consta de tan solo
70 a 90 nucletidos, algunos raros.Su estructura es muy
caracterstica, pues la cadena se pliega sobre s misma por
el emparejamiento de bases complementarias y crea as
cuatro zonas o brazos helicoidales, tres de los cuales
terminan en un bucle con bases sin emparejar. El conjunto
se puede considerar como una estructura secundaria y se
conoce como estructura en hoja de trbol; esta sufre
otro plegamiento superior y adquiere una estructura
terciaria en forma de L.El brazo en el que se encuentran los
extremos 5 y 3, principio y final de la cadena, se llama
brazo aceptor y termina siempre en tres nucletidos, CCA3, donde se une un determinado aminocido.El brazo
opuesto es el brazo anticodn, que posee un bucle en el
que hay tres bases variables para cada tipo de ARNt; se
llaman anticodn por ser complementarias de alguno de
los posibles tripletes de bases del ARNm, llamados
codones, a los que puede unirse por complementariedad
mientras el ARNm se encuentra situado en los ribosomas.la
funcin de cada uno de los ARNt es la de transportar a un
aminocido especfico de entre los veinte diferentes que
pueden formar parte de las protenas, segn cual sea su
anticodn, hasta los ribosomas, como si fueran carretillas
que llevan ladrillos. All se irn uniendo entre s los
aminocidos para formar el edificio molecular de una
protena, siguiendo el orden que marcan las instrucciones
contenidas en la secuencia de bases del ARNm, copia de
uno de los genes que posee el ADN.
3. ARNribosomico Es el ms abundante (algo ms del 75%
del total) y el de mayor tamao y peso molecular. Se localiza en los ribosomas, a los que da nombre, pues es su
componente mayoritario (en torno al 60%). Est asociado a
protenas y proporciona la estructura a cada una de las dos
subunidades de aspecto globoso de las que constan estos

orgnulos. As crean el ambiente molecular adecuado para
que en ellos se instale el ARNm y los aminocidos que
participarn en la sntesis de las protenas. Existen varios
tipos de ARNr que se diferencian por su tamao, forma
parte de las subunidades del ribosoma junto con algunas
protenas. Participa en la sntesis de protenas en el
ribosoma. existen varios tipos de ARNr, cada uno con un
tamao y estructura caractersticos.En procariotas los
ARNr 23S y 5S forman parte de la subunidad mayor de los
ribosomas, mientras que el ARNr 16S forma parte de la
subunidad menor. En eucariotas los ARNr 5S, 5'8S y 28S
forman parte de la subunidad mayor de los ribosomas,
mientras que el ARNr 18S forma parte de la subunidad
menor.
4. ARNnucleolar localizado en el nuclolo, dentro del
ncleo celular, que. en realidad, forma parte slo
transitoriamente de l, pues se trata de un precursor que
se escinde y da lugar a varios tipos de ARN ribosmicos.
93)
1. ARN de transferencia (ARNt) Es una cadena corta de 74
a 95 nucletidos, con afinidad complementaria consigo
misma. Aun cuando su representacin bidimensional es un
trbol, en tres dimensiones (3D) es una L, cuyos extremos
son los brazos anticodn y aceptor de aminocido. El brazo
anticodn contiene precisamente un anticodn, que es la
secuencia complementaria de un codn:
5'-GCU-3' Codn para alanina en el ARNm
3'-CGA-5' Anticodn para alanina en el ARNt
El brazo aceptor de aminocido se enlaza precisamente a
un aminocido especfico, alanina en este ejemplo. Cuando
el ARNt porta el aminocido, se dice que est cargado. Y se
denomina ARN de transferencia porque transfiere un
aminocido especfico del citoplasma a un ribosoma
durante la sntesis de protenas.
2. ARN mensajero (ARNm) Es una cadena lineal con una
longitud de 500 a 10 000 bases. Se denomina ARN
mensajero porque lleva el mensaje de informacin gentica
desde el ADN a los sitios de sntesis de protenas en la
clula los ribosomas. En el ARNm, la informacin est

codificada en secuencias de tres bases, y cada triplete se
denomina codn. Por ejemplo: 5'-GCU-3'Codn para alanina
en el ARNm La secuencia de codones determina la
secuencia de aminocidos en la sntesis de protenas.
3. ARN ribosomal (ARNr) Son molculas de 1500 a 4700
bases de largo, que estn asociadas con protenas y
forman complejos denominados ribosomas, cuya funcin es
la sntesis de protenas. En procariontes, los ribosomas
(70S) estn formados por dos subunidades (30S y 50S), y
en total contienen 3 molculas de ARN ensambladas con 54
protenas. En eucariontes, los ribosomas (80S) estn
formados por dos subunidades (40S y 60S), y en total
contienen 4 molculas de ARN ensambladas con 82
protenas
94)
1: ARN mensajero , elevado peso molecular
2 ARN ribosmico
3 ARN de transferencia es el de mas bajo peso molecular
95) Los ribosomas son complejos macromoleculares de
protenas y cido ribonucleico (ARN) que se encuentran en
el citoplasma, en las mitocondrias, en retculo
endoplasmatico y en los cloroplastos. Son un complejo
molecular encargado de sintetizar protenas a partir de la
informacin gentica que les llega del ADN transcrita en
forma de ARN mensajero (ARNm). Slo son visibles al
microscopio electrnico, debido a su reducido tamao (29
nm en clulas procariotas y 32 nm en eucariotas). Bajo el
microscopio electrnico se observan como estructuras
redondeadas, densas a los electrones. Bajo el microscopio
ptico se observa que son los responsables de la basofilia
que presentan algunas clulas. Estn en todas las clulas
(excepto en los espermatozoides). Los ribosomas no se
definen como orgnulos, ya que no existen
endomembranas en su estructura.
En clulas eucariotas, los ribosomas se elaboran en el
ncleo pero desempean su funcin de sntesis en el
citosol. Estn formados por ARN ribosmico (ARNr) y por
protenas. Estructuralmente, tienen dos subunidades. En
las clulas, estos orgnulos aparecen en diferentes
estados de disociacin. Cuando estn completos, pueden
estar aislados o formando grupos (polisomas); las

protenas sintetizadas por ellos actan principalmente en
el citosol; tambin pueden aparecer asociados al retculo
endoplasmtico rugoso o a la membrana nuclear, y las
protenas que sintetizan son sobre todo para la
exportacin.
Tanto el ARNr como las subunidades de los ribosomas se
suelen nombrar por su coeficiente de sedimentacin en
unidades Svedberg. En las clulas eucariotas, los
ribosomas del citoplasma se denominan 80 S. En
mitocondrias y plastos de eucariotas, as como en
procariotas, son 70 S. El ribosoma est constituido por
ARNr y protenas formando dos subunidades, una pequea
y otra grande, dejando entre ellas dos surcos: uno donde
encaja el ARNm y otro por donde sale la cadena
polipeptdica recin sintetizada. Se encuentran tanto en
bacterias como en eucariotas, diferencindose en tamao y
nmero de protenas. Cada subunidad se ensambla en el
ncleo, concretamente en el nucleolo, pero son exportadas
separadas al citoplasma donde tras unirse llevan a cabo su
funcin. Aqu pueden encontrarse de forma libre, formando
polirribosomas, o asociados a retculo endoplasmtico. El
ribosoma posee tres sitios de unin: el sitio A, donde se
une el aminoacil-tRNA; el sitio P donde se encuentra la
cadena naciente; y el sitio E donde se libera el tRNA libre.
El ribosoma es la principal diana de antibiticos en la
inhibicin de la sntesis de protenas. Hay antibiticos,
como los aminoglucsidos (estreptomicina, neomicina
gentamicina) o nuevos macrlidos como los cetlidos
(telitromicina), que se unen a algunas de las subunidades
del ribosoma de bacterias interfiriendo en la traduccin en
algunas de sus etapas, con efecto bactericida. A su vez, los
aminoglucsidos inhiben el reciclamiento de los ribosomas
al finalizar la traduccin. Hay otros antibiticos, como el
cloranfenicol y la eritromicina, que se unen a la peptidiltransferasa localizada en la subunidad mayor del ribosoma
de bacterias impidiendo su accin de favorecer el enlace
peptdico entre el nuevo aminocido y el fragmento de
protena ya sintetizado produciendo un efecto
bacteriosttico. Las tetraciclinas presentan tambin efecto
bacteriosttico, unindose a la subunidad pequea del
ribosoma de bacterias, interfiriendo en una etapa de la
traduccin. Actualmente se est intentando identificar
nuevos antibiticos que interaccionen con la subunidad

grande del ribosoma, interfiriendo en su ensamblaje.
96) La modificacin post-traduccional designa el proceso
por el cual una protena sufre una modificacin qumica.
Este cambio de estructura se realiza generalmente por una
enzima al final de la sntesis o durante la vida de la clula.
En este caso, la protena ve modificada su funcin inicial.
Puede tratarse de una modificacin a nivel de su
implantacin en la clula o en su actividad. La modificacin
post-traduccional se puede efectuar mediante la adiccin
de un grupo funcional, la adicin de grupos peptdicos o de
protenas, un cambio en la naturaleza qumica de los
aminocidos o un cambio estructural. Inhibidores de la
traduccin y su importancia mdica. Muchos de los
antibiticos son utilizados en el tratamiento de infecciones
bacterianas son inhibidores de la sntesis de las protenas
de estos organismos. Estos inhibidores puede actuar a
nivel de cualquiera de las etapas de la produccin. Un
antibitico resulta mucho mejor diseado cuando su
afinidad por las clulas eucariotas es baja o nula y sin
embargo presenta mucha afinidad por las clulas
procariotas infectantes
97)diferencias estructurales:
La estructura del ADN es de doble cadena , lo que le
confiere una mayor proteccin a la informacin contenida
en el.
La estructura de los ARN es monocatenaria aunque puede
presentarse en forma lineal como el ARNm o en forma
plegada cruciforme como el ARNt y ARNr
Diferencias en su composicin:
El ADN y ARN se diferencian en su composicin de pentosa,
el ADN esta compuesta por desoxirribosa y el ARN por
ribosa
El ADN esta compuesto por adenosina , timina, guanina y
citosina , el ARN sustituye la timina por el uracilo
Diferencias en la funcin :
El ADN tiene como funcin el almacenar , conservar y
transcribir la informacin gentica de clulas padres a
clulas hijas
El ARNm y ARNt tiene como funcin el articular los
procesos de expresin de la informacin gentica del ADN
en la sntesis del ADN en la sntesis de protenas
el adn procariota se encuentra en el citoplasma tiene un

diametro de dos micras , tiene un surco mayor y uno menor ,
sirve para guardar informacin genetica , tiene timina y tiene
carga neta negativa en la mitosis
98)
El adn eucariota se encuentra en el ncleo , tiene diametro
de 2 micras , tiene timina y sirve para guardar informacin
genetica
99) ARN mensajero (ARNm)ARN lineal, que contiene la
informacin, copiada del ADN, para sintetizar una protena.
Se forma en el ncleo celular, a partir de una secuencia de
ADN. Sale del ncleo y se asocia a ribosomas, donde se
construye la protena. A cada tres nucletidos (codon)
corresponde un aminocido distinto. As, la secuencia de
aminocidos de la protena est configurada a partir de la
secuencia de los nucletidos del ARNm.
ARN ribosmico (ARNr)El ARN ribosmico, o ribosomal,
unido a protenas de carcter bsico, forma los ribosomas.
Los ribosomas son las estructuras celulares donde se
ensamblan aminocidos para formar protenas, a partir de
la informacin que transmite el ARN mensajero. Hay dos
tipos de ribosomas, el que se encuentra en clulas
procariotas y en el interior de mitocondrias y cloroplastos,
y el que se encuentra en el hialoplasma o en el retculo
endoplsmico de clulas eucariotas.
ARN transferente (ARNt)El ARN transferente o soluble es
un ARN no lineal. En l se pueden observar tramos de
doble hlice intracatenaria, es decir, entre las bases que
son complementarias, dentro de la misma cadena. Esta
estructura se estabiliza mediante puentes de
Hidrgeno.Adems de los nucletidos de Adenina, Guanina,
Citosina y Uracilo, el ARN transferente presenta otros
nucletidos con bases modificadas. Estos nucletidos no
pueden emparejarse, y su existencia genera puntos de
apertura en la hlice, produciendo bucles.En el ARNt se
distinguen tres tramos (brazos). En uno de ellos (1 en la
figura), aparece una secuencia de tres nucletidos,
denominada anticodon. Esta secuencia es complementaria
con una secuencia del ARNm, el codon. En el brazo opuesto
(2 en la figura), en el extremo 3' de la cadena, se une un
aminocido especfico predeterminado por la secuencia de
anticodon.La funcin del ARNt consiste en llevar un

aminocido especfico al ribosoma. En l se une a la
secuencia complementaria del ARNm, mediante el
anticodon. A la vez, transfiere el aminocido
correspondiente a la secuencia de aminocidos que est
formndose en el ribosoma.
ARN heteronuclear (ARNhn)El ARN heteronuclear, o
heterogneo nuclear, agrupa a todos los tipos de ARN que
acaban de ser transcritos (pre-ARN). Son molculas de
diversos tamaos.Este ARN se encuentra en el ncleo de
las clulas eucariotas. En clulas procariotas no aparece.Su
funcin consiste en ser el precursor de los distintos tipos
de ARN.
100) El cido desoxirribonucleico, constituye el principal
componente del material gentico de la inmensa mayora
de los organismos, junto con el ARN, siendo el componente
qumico primario de los cromosomas y el material en el que
los genes estn codificados y el Cromosoma es cada uno de
los pequeos cuerpos en forma de bastoncillos en que se
organiza la cromatina del ncleo celular en la mitosis y la
meiosis, cada uno de los cuales se divide
longitudinalmente, dando origen a dos cadenas gemelas
(iguales). Su nmero es constante para una especie
determinada; el ser humano se tienen 46. De ellos 44 son
autosmicos y 2 son sexuales o gonosomas.
El nucleosoma es una estructura que constituye la unidad
fundamental y esencial de cromatina, que es la forma de
organizacin del ADN en las eucariotas. Los nucleosomas
estn formados por un ncleo proteico constituido por un
octmero de histonas, protenas fuertemente bsicas y
muy conservadas filogenticamente. El octmero est
formado por dos molculas de cada una de las histonas
H2a, H2b, H3 y H4. Vindolo en un microscopio electrnico,
se ve con forma de rosario o "collar de perlas", ya que est
formada por la doble hlice de ADN enrollada sobre
sucesivos octmeros de histonas, existiendo entre dos
nucleosomas consecutivos un fragmento de ADN, ADN
espaciador. Cada octmero de histonas est rodeado por
1.7 vueltas de ADN bicatenario. Otra histona (H1) se
extiende sobre la molcula de ADN fuera de la parte
central del nucleosoma.

Bioquímica

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1_La quimica biologia es la quimica de la vida.

Si solo se toma encuenta la clasificacion segun la fuente de

Las celulas que emplean la luz como fuente de energetica son

Quimiototrofos: que necesitan moleculas organicas

Organismos que pueden emplear dadores electronicos

En la organizacion molecular de la celula existe una simplicidad

compuestos simples reaccionaban abioticamente, para dar

c) Capacidad de extraer y transformar la energia del entorno.

a que sus molculas son de tamao muy pequeo. Ejemplo: la

10 componentes macromoleculares de membrana

Todas las membranas biolgicas de los seres vivos, tanto la

La proporcin de cada uno de estos componentes vara de

defina cuales son los componentes macromoleculares

denominado celulosa, un polisacrido, y puede actuar tambin

Protenas Integrales: ntimamente unidas a la membrana

Protenas Perifricas: Se asocian a la membrana por medio

Transporte de solutos en contra del gradiente de concentracin.

Tipos de transporte pasivo

Difusin simple: Es la difusion de molculas polares

Difusin facilitada del tipo uniporte: Transporte de un

Protenas Integrales: ntimamente unidas a la membrana

Protenas Perifricas: Se asocian a la membrana por medio

Transporte de solutos en contra del gradiente de concentracin.

Tipos de transporte activo

Transporte activo primario. Ejemplo, bomba Na+/K+. Usa

Transporte activo secundario. Ejemplo bomba Glucosa/Na+.

Transporte activo mediado por vesculas, tenemos de dos

Protenas Integrales: ntimamente unidas a la membrana

Protenas Perifricas: Se asocian a la membrana por medio

Canales proteicos : Forman poros llenos de agua que

Protenas receptoras: Son protenas integrales de

Transportadores uniporte, simporte y antiporte.

Separacin de los distintos componentes celulares utilizando

Primera homogenizacin del tejido, con utilizacin de un

Segunda homogenizacin del tejido a 2500 rpm durante

El sobrenadante se centrifuga a 9300 rmp 10'. Precipitan

El sobrenadante se centrifuga a mayor velocidad: 13000

Una ltima centrifugacion a 33000 rpm durante 15'

Primera homogenizacin del tejido,con utilizacin de un

Segunda homogenizacin del tejido a 2500 rpm durante

El sobrenadante se centrifuga a 9300 rmp 10'. Precipitan

El sobrenadante se centrifuga a mayor velocidad: 13000

Una ltima centrifugacion a 33000 rpm durante 15'

Proteinas del citoesqueleto

En las clulas eucariotas, consta de:

filamentos de actina: formados por la proteina Actina.

filamentos intermedios. Formados por una familia de

Microtbulos. Formados por Tubulina

En las celulas procariotas est constituido principalmente por

Primera homogenizacin del tejido, con utilizacin de un

Segunda homogenizacin del tejido a 2500 rpm durante

El sobrenadante se centrifuga a 9300 rmp 10'. Precipitan

El sobrenadante se centrifuga a mayor velocidad: 13000

Una ltima centrifugacion a 33000 rpm durante 15'

Complejo de Golgi. El sobrenadante final es citoplasma que

Primera homogenizacin del tejido,con utilizacin de un

Segunda homogenizacin del tejido a 2500 rpm durante

El sobrenadante se centrifuga a 9300 rmp 10'. Precipitan

El sobrenadante se centrifuga a mayor velocidad: 13000

Una ltima centrifugacion a 33000 rpm durante 15'

Separacin de los distintos componentes celulares utilizando

Primera homogenizacin del tejido,con utilizacin de un