Fuerzas intermoleculares

FUERZAS INTERMOLECULARES
Dentro de una molcula, los tomos estn unidos mediante fuerzas intramoleculares
(enlaces inicos, metlicos o covalentes, principalmente). Estas son las fuerzas que se
deben vencer para que se produzca un cambio qumico. Son estas fuerzas, por tanto,
las que determinan las propiedades qumicas de las sustancias.
Sin embargo existen otras fuerzas intermoleculares que actan sobre distintas
molculas o iones y que hacen que stos se atraigan o se repelan. Estas fuerzas son las
que determinan las propiedades fsicas de las sustancias como, por ejemplo, el
estado de agregacin, el punto de fusin y de ebullicin, la solubilidad, la tensin
superficial, la densidad, etc.
Por lo general son fuerzas dbiles pero, al ser muy numerosas, su contribucin es
importante. La figura inferior resume los diversos tipos de fuerzas intermoleculares.
Pincha en los recuadros para saber ms sobre ellas.

ENLACES
Interacciones no covalentes (Javier Corzo, Universidad de La Laguna)

FUERZAS DE POLARIDAD (DIPOLODIPOLO)

Una molcula es un dipolo cuando existe una distribucin asimtrica de los electrones debido a que la
molcula est formada por tomos de distinta electronegatividad. Como consecuencia de ello, los electrones
se encuentran preferentemente en las proximidades del tomo ms electronegativo. Se crean as dos regiones (o
polos) en la molcula, una con carga parcial negativa y otra con carga parcial positiva (Figura inferior
izquierda).
Cuando dos molculas polares (dipolos) se aproximan, se produce una atraccin entre el polo positivo de una de
ellas y el negativo de la otra. Esta fuerza de atraccin entre dos dipolos es tanto ms intensa cuanto mayor es la
polarizacin de dichas molculas polares o, dicho de otra forma, cuanto mayor sea la diferencia de
electronegatividad entre los tomos enlazados (Figura inferior derecha).

Los enlaces sern tanto ms polares cuanto mayor sea la diferencia de electronegatividad entre los tomos
enlazados (ver tabla inferior).
Electronegatividad de algunos elementos

La electronegatividad en la Tabla Peridica

En el fluoruro de hidrgeno, por ejemplo, el F

es ms electronegativo que el H porque su
ncleo, con 9 cargas positivas, atrae a los ecompartidos con el H con ms fuerza que el
ncleo del H, con una sla carga positiva.
Por lo tanto, los e- compartidos por covalencia
estarn ms prximos al F que al H y la
molcula forma un dipolo permanente (Figura
de la izquierda).
Un ejemplo particularmente interesante de las
interacciones dipolo-dipolo son los puentes de
hidrgeno.
El momento dipolar () es un vector (orientado hacia la carga negativa y cuya magnitud depende de la
intensidad de la carga y de la distancia entre los tomos) que permite cuantificar la asimetra de cargas en la
molcula (Figura inferior izquierda). La forma de la molecula tambin afecta al momento dipolar (Figura
inferior derecha).

ENLACES

Momentos dipolares (en ingls)

FUERZAS ELECTROSTTICAS (ININ)

Son las que se establecen entre iones
de igual o distinta carga:
Los iones con cargas de signo
opuesto se atraen
Los iones con cargas del mismo
signo se repelen

La magnitud de la fuerza
electrosttica viene definida por la ley
de Coulomb y es directamente
proporcional a la magnitud de las
cargas e inversamente proporcional al
cuadrado de la distancia que las separa
(Figura de la izquierda).
Con frecuencia, este tipo de interaccin recibe el nombre de puente salino. Son
frecuentes entre una enzima y su sustrato, entre los aminocidos de una protena o entre
los cidos nucleicos y las protenas (Figuras inferiores).

Los aminocidos cargados de una

protena pueden establecer enlaces
inicos (puentes salinos) dentro de
una protena o entre protenas
distintas

Las cargas positivas de la protena (en azul) se

disponen en torno a la hlice del DNA cargada
negativamente

La unin de una enzima a su sustrato puede estar gobernada por interacciones

electrostticas, como en el caso de la Ribulosa-bifosfato-carboxilasa

FUERZAS IN-DIPOLO

as que se establecen entre un in y una molcula polar.

jemplo, el NaCl se disuelve en agua por la atraccin que existe entre los iones Na+ y Cl- y los correspondientes po
arga opuesta de la molcula de agua. Esta solvatacin de los iones es capaz de vencer las fuerzas que los mantien
s en el estado slido (Figura inferior izquierda).

pa de agua de hidratacin que se forma en torno a ciertas protenas y que resulta tan importante para su funcin
in se forma gracias a estas interacciones (Figura inferior derecha).

FUERZAS IN-DIPOLO INDUCIDO

Tienen lugar entre un in y una molcula apolar. La proximidad del in provoca una distorsin en la
nube electrnica de la molcula apolar que convierte (de modo transitorio) en una molcula polarizada.
En este momento se produce una atraccin entre el in y la molcula polarizada.
Un ejemplo de esta interaccin es la interaccin entre el in Fe++ de la hemoglobina y la molcula de
O2, que es apolar. Esta interaccin es la que permite la unin reversible del O2 a la hemoglobina y el
transporte de O2 desde los pulmones hacia los tejidos (ver tabla inferior).

Unin reversible del O2 a la hemoglobina

Quitando y poniendo el cursor en la figura inferior se ven las

diferencias entre las formas oxigenada y no oxigenada de la
hemoglobina

INTERACCIONES HIDROFBICAS

En un medio acuoso, las molculas hidrofbicas tienden a asociarse por el simple

hecho de que evitan interaccionar con el agua. Lo hace por razones termodinmicas:
las molculas hidrofbicas se asocian para inimizar el nmero de molculas de agua
que puedan estar en contacto con las molculas hidrofbicas (ver tabla inferior).
En medio acuoso, cada molcula de lpido
obliga a las molculas de agua vecinas a
adoptar estados ms ordenados (las que
estn sombreadas de color azul)

Cuando las molculas de lpido se agregan,

slo estn ms ordenadas las molculas de
agua que estn en contacto directo con el
agregado. Al ser menos, la entropa aumenta.

Este fenmeno se denomina efecto hidrofbico y es el responsable de que

determinados lpidos formen agregados supramoleculares. Son ejemplos de fuerzas
hidrofbicas:

las que se establecen entre los fosfolpidos que forman las membranas celulares
(forman bicapas)
las que se establecen en el interior de una micela durante la digestin de los
lpidos
las que hacen que los aminocidos hidrofbicos se apien en el interior de las
protenas globulares

La membrana celular es una

bicapa lipdica

Micela formada por

molculas anfipticas

Apiamiento
de
aminocidos
apolares
(azul) en el
interior de
una protena
globular

ENLACES
Lpidos anfipticos - El efecto hidrofbico (Curso de Biomolculas)
Aminocidos hidrofbicos en el interior de una protena (Script de Chime)

FUERZAS DE VAN DER WAALS

Cuando se encuentran a una distancia

moderada, las molculas se atraen entre s
pero, cuando sus nubes electrnicas empiezan
a solaparse, las molculas se repelen con
fuerza (Figura de la derecha).
El trmino "fuerzas de van der Waals"
engloba colectivamente a las fuerzas de
atraccin entre las molculas. Son fuerzas de
atraccin dbiles que se establecen entre
molculas elctricamente neutras (tanto
polares como no polares), pero son muy
numerosas y desempean un papel
fundamental en multitud de procesos
biolgicos.
Las fuerzas de van der Waals incluyen:

Fuerzas dipolo-dipolo (tambin llamadas fuerzas de Keesom), entre las que

se incluyen los puentes de hidrgeno
Fuerzas dipolo-dipolo inducido (tambin llamadas fuerzas de Debye)
Fuerzas dipolo instantneo-dipolo inducido (tambin llamadas fuerzas de
dispersin o fuerzas de London)

FUERZAS DIPOLO-DIPOLO
INDUCIDO
Tienen lugar entre una molcula polar y una molcula apolar. En este caso, la
carga de una molcula polar provoca una distorsin en la nube electrnica de la
molcula apolar y la convierte, de modo transitorio, en un dipolo. En este momento
se establece una fuerza de atraccin entre las molculas.

Gracias a esta interaccin, gases apolares como el O2, el N2 o el CO2 se pueden

disolver en agua.

FUERZAS DIPOLO INSTANTNEO-DIPOLO

INDUCIDO
Tambin se llaman fuerzas de dispersin o fuerzas de London. En muchos textos, se
identifican con las fuerzas de van der Waals, lo que puede generar cierta confusin.
Las fuerzas de dispersin son fuerzas atractivas dbiles que se establecen fundamentalmente
entre sustancias no polares, aunque tambin estn presentes en las sustancias polares. Se deben a
las irregularidades que se producen en la nube electrnica de los tomos de las molculas por
efecto de la proximidad mutua. La formacin de un dipolo instantneo en una molcula origina
la formacin de un dipolo inducido en una molcula vecina de manera que se origina una dbil
fuerza de atraccin entre las dos (ver tabla inferior).
En promedio, la
distribucin de cargas en
torno a una molecula
apolar es simtrica y no
hay momento dipolar

Sin embargo, a tiempos

cortos la nube electrnica
puede fluctuar, creando
momentos dipolares
instantneos

Las fuerzas de London son

fuerzas de atraccin entre
dipolos que surgen de forma
transitoria

Estas fuerzas son mayores al aumentar el tamao y la asimetra de las molculas. Son
mnimas en los gases nobles (He, Ne), algo mayores en los gases diatmicos (H2, N2, O2) y
mayores an en los gases poliatmicos (O3, CO2).

PUENTES DE HIDRGENO
Los puentes de hidrgeno constituyen
un caso especial de interaccin dipolodipolo (Figura de la derecha). Se
producen cuando un tomo de
hidrgeno est unido covalentemente
a un elemento que sea:

muy electronegativo y con

dobletes electrnicos sin
compartir
de muy pequeo tamao y capaz, por tanto, de aproximarse al ncleo
del hidrgeno
Estas condiciones se cumplen en
el caso de los tomos de F, O y
N.

El enlace que forman con el

hidrgeno es muy polar y el
tomo de hidrgeno es un centro
de cargas positivas que ser
atrado hacia los pares de
electrones sin compartir de los
tomos electronegativos de otras
molculas (Figura de la
izquierda). Se trata de un enlace
dbil (entre 2 y 10 Kcal/mol). Sin
embargo, como son muy abundantes, su contribucin a la cohesin entre
biomolculas es grande.

La distancia entre los tomos

electronegativos unidos mediante un
puente de hidrgeno suele ser de unos 3
. El hidrgeno se sita a 1 del tomo al
que est covalentemente unido y a 2 del
que cede sus e- no apareados (Figura de la
derecha).
Muchas de las propiedades fsicas y
qumicas del agua se deben a los puentes
de hidrgeno. Cada molcula de agua es
capaz de dormar 4 puentes de
hidrgeno, lo que explica su elevado
punto de abullicin, ya que es necesario
romper gran cantidad de puentes de
hidrgeno para que una molcula de agua
pase al estado gaseoso.

Este enlace es fundamental en bioqumica, ya que:

condiciona en gran medida la estructura espacial de las protenas y de los cidos

nucleicos y
est presente en gran parte de las interacciones que tienen lugar entre distintos tipos de
biomolculas en multitud de procesos fundamentales para los seres vivos
En las hlices de las
Las dos hebras del DNA se
protenas se forman
mantienen unidas mediante los
puentes de hidrgeno (en
puentes de hidrgeno (en color
color verde) entre los
amarillo) que se forman entre las
enlaces peptdicos de

aminocidos que distan 4

posiciones en la secuencia

bases nitrogenadas (que no se

muestran en la figura inferior)