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BIOQUMICA 30 DE MARZO

Las enzimas son protenas y son biocatalizadores biolgicos. Lo


que hace un catalizador biolgico es acelerar una reaccin qumica.
Las protenas son biocatalizadores muy potentes y eficaces. Todas las
reacciones qumicas que tienen lugar en nuestro organismo significan
que hay participacin de alguna protena (enzima). Como catalizador,
una enzima acta en pequeas cantidades (no se necesitan muchas
para que acten), y se recuperan indefinidamente en tanto termina la
reaccin qumica. Las enzimas actan, se separan de la reaccin y
pueden volver a reaccionar con alguna otra molcula. Puede incluso
haber un cambio conformacional en la enzima para permitir la reaccin
qumica pero una vez que son liberadas, ellas salen tal cual como
entraron.
No llevan a cabo reacciones que le son energticamente desfavorables,
es decir, no van a ser catalizadas si no hay un aporte energtico de por
medio, por ejemplo la presencia de ATP que est aportando la energa
necesaria.
Las enzimas no modifican el sentido del equilibrio qumico, por
ejemplo si A se transforma en B, B debe volver a transformarse en A y se
establece un equilibrio no necesariamente 50-50, puede ser 60-40 o 3070, por lo tanto no alteran el equilibrio qumico y su funcin solo es
acelerar la reaccin. La velocidad de reaccin a la que catalizan va
entre 1.000.000 de veces a 1012
veces ms rpido, y si no
estuviera presente la enzima, esto sera muy lento.
Las enzimas requieren cierto pH, temperatura, presin, etc porque en su
mayora son protenas y se regulan bajo las condiciones necesarias de
una protena.
Las enzimas poseen una gran especificidad, es decir, reaccionan
con un sustrato en especfico que es el que cataliza. Por ejemplo, las
enzimas pueden reconocer una secuencia especfica de aminocidos.
Las enzimas pueden ser reguladas, es decir, pueden aumentar o
disminuir su velocidad dependiendo de ciertas molculas. Las enzimas
pueden acelerar la reaccin pero no variar el delta g (energa libre de
gibbs) que es la energa que todos tenemos en estado basal, y cuando
ocurre una reaccin qumica este delta g aumenta y este aumento

genera una barrera energtica que hay que superar para poder
transformar una molcula en otra o un sustrato en un producto.
Facilita las reacciones en condiciones extremas, por ejemplo si la
protena tiene un pH optimo de 7 y t de 25, yo no puedo colocarlo en
un ph de 2 porque se puede desnaturalizar y no va actuar. Por eso las
enzimas se almacena a bajas temperaturas en varios alimentos. No se
consume durante la reaccin.

Por ejemplo una reaccin qumica de la


anhidrasa carbonica tiene CO2 mas
agua y se convierten 6x10 elevado 5
molculas por segundo, eso es una
velocidad
que
nosotros
no
nos
imaginamos.
Otro ejemplo: una proteasa quiere
romper un enlace peptidico y la
reaccin es 105 ms rpida gracias a la
enzima. Aqu hubo una hidrlisis donde se necesita agua para adicionar
a los residuos que se rompieron.
Cuando tenemos una reaccin catalizada por una enzima encontramos
sustratos y obtendremos un producto.
Por ejemplo quiero fosforilizar la glucosa, la glucosa es el sustrato y la
glucosa fosforilizada es el producto. La enzima encargada de esto se
llama hexoquinasa.
Las acciones enzimticas pueden ser reversibles o irreversibles, cuando
son irreversibles son los cuellos de botellas de las vas metablicas.
Puede haber enzimas que trabajan solo en un sentido como la quinasas.
La especificidad se refleja en las hexoquinasasa ya que estas enzimas
son especficas para la fosforilacin de la glucosa.
A veces las enzimas tienen varios sustratos especficos para la reaccin
que catalizan por ejemplo las del tracto digestivo.
Las enzimas son regulables aumentando o disminuyendo la velocidad.
Por ejemplo en una retroalimentacin negativa donde tenemos una va

metablica donde el sustrato A se transforma en un producto B y ahora


el producto b es un sustrato del producto c; el producto final de esta va
metablica puede ser un
inhibidor de la primera
enzima, y de esa manera se
puede unir a un sitio de la
enzima
impidiendo
que
ocurra la reaccin de A hacia B nuevamente, generando as un
autocontrol de esa va metablica. (El producto final va a inhibir la
misma reaccin) Esta retroalimentacin o feedback es muy utilizado
dentro del metabolismo.

Los efectores (positivos y


negativos) son molculas
que pueden unirse a una
enzima
afectando
su
velocidad aumentndola o
disminuyndola.
Tambin existen los inhibidores que son una molcula que al unirse a
una enzima generalmente la destruye si las concentraciones son muy
elevadas. Tenemos inhibidores que compiten y no compiten con la
enzima. Por ejemplo la aspirina es un inhibidor de la ciclooxigensa. Si
uno toma aspirina que es una molcula, esta va y se une a la enzima y
se produce un suicidio enzimtico por el hecho de haberse unido
irreversiblemente a este inhibidor. El frmaco al unirse a la enzima la
est destruyendo y esto es irreversible.
Lo que hacen las enzimas es estabilizar el
estado de transicin (estado en el que el
sustrato esta estimulado, es decir, en el estado
mximo de su nivel energtico), es un
intermediario entre el sustrato y el producto. El
estado de transicin es el momento casi justo
en donde el nivel energtico es ms favorable
para generar el producto.

Tenemos
la
energa libre y
un sustrato con
su delta g y se
produce
una
reaccin
qumica.
Por
ejemplo
la
glucosa
en
presencia
de
oxigeno se va a
oxidar y cuando
el sustrato se
est transformando en producto aumenta la barrera energtica llegando
a una cima y en el punto en que hay una condicin casi irreversible que
es el estado intermedio el nivel energtico que aumento es una barrera
energtica y esa energa que se libero por sobre el delta g basal se llama
energa de activacin. Y una vez que pasa esta barrera se transforma
inmediatamente en producto. Ese estado puede demorar millones de
aos si no hay una enzima. La barrera energtica que se libero en
presencia de enzima es menor y eso genera que la reaccin sea ms
rpido, la enzima busca un camino para reducir la energa de activacin.
Entonces la glucosa cuando se degrada se oxida completamente a co2,
agua y energa.
Nosotros degradamos los elementos para obtener ATP y realizar
reacciones anablicas. Pero las reacciones catablicas son las que
degradan productos para generar productos ms pequeos. El ATP lo
utilizo para todas las reacciones anablicas, por eso yo como, para
obtener la energa necesaria pero eso pasa por accin enzimtica.
La enzima tiene un sitio activo que es una hendidura que ocupa un
pequeo volumen de la enzima y ah es el lugar especfico donde se une
el sustrato.
Lo que hace una enzima es disminuir la energa de activacin.
Cuando yo les pregunto cul es la funcin enzimtica? La respuesta es:
la funcin enzimtica es disminuir la energa de activacin para acelerar
la reaccin qumica.

Existe un delta g para cada reaccin (pero a m me interesa el final), si


ese delta g al final es un delta g que me genera energa (es decir, un
delta g negativo).
Sin enzima la energa de activacin es ms alta y con enzima la energa
de activacin es ms baja.
Un sustrato puede ser un aminocido, un glcido, una glucosa, etc

En la 1 etapa de la catlisis enzimtica de la reaccin enzimtica se


produce la formacin del complejo enzima-sustrato. El sustrato se une al
sitio activo o centro activo y este sitio activo tiene residuos de
reconocimiento que son aminocidos. Los residuos catalticos son los
que participan directamente en la produccin o ruptura de un enlace
qumico. El sustrato se une a la enzima por interacciones dbiles como
interacciones hidrofbicas, puentes de hidrogeno, van der waals. Si hay
una interaccin covalente la reaccin es irreversible, es decir, se une el
sustrato y se produce el suicidio enzimtico.

El sustrato y el sitio activo tienen formas


complementarias y si no tienen forma
complementaria se tiene que complementar
de una u otra forma. La interaccin es por
enlaces dbiles.
Yo les dije que las las enzimas son regulables
y puede venir otra enzima y unirse en otro
lado, (no necesariamente en el sitio activo) lo
que puede generar un cambio conformacional
que me puede cerrar la hendidura donde se
va a unir el sustrato y eso significa que no va a haber reaccin
enzimtica.

En una reaccin de glucosa (sustrato) para formar glucosa fosforilizada


(producto) hay presencia de ATP y eso es porque esta reaccin es
endergonica, es decir, necesita energa y tiene un delta g positivo y la
enzima trabaja en reacciones energticamente favorables. Lo que hace
el ATP es ayudar a que la reaccin ocurra aportando energa, el ATP se
transforma en ADP y el fosfato que se libero se asocia a la glucosa y
todo este proceso significo que el delta g final sea negativo y eso es
energticamente favorable.
El delta g negativo significa que la reaccin es espontanea y libera
energa.
El delta g positivo no es espontaneo y necesita aporte energtico.
Lo que importa es el delta g final de la reaccin.
Hay dos modelos que explican el complejo enzima sustrato: el primero
data del ao 1890 y fue enunciado por Emil Fischer que se llama
modelo llave cerradura donde el sitio activo es complementario con el
sustrato y se unen sin ninguna modificacin. Y el segundo es el modelo
del ajuste inducido de 1958 enunciado por Daniel Koshland donde la
unin del sustrato induce un cambio conformacional en el sitio activo de
la enzima. La enzima al acercarse al sustrato y este ser reconocido por
los aminocidos que participan en el sitio de reconocimiento se produce
un cambio conformacional que permite que el sustrato se una a la
enzima. Puede ser al revez, el sustrato ajustarse al modelo de la enzima.

La enzima acta bajo


ciertos
rangos
ptimos por ejemplo
que sea 25 y si se
baja la t la enzima
se hace mas rgida.
Nosotros guardamos
los alimentos en el
refrigerador
para
bajar
las
temperaturas de las
enzimas
y
las
velocidades
enzimticas, para as
evitar que se genere
la degradacin de los alimentos de forma ms rpida. Si la t aumenta la
enzima se desnaturaliza y se destruye su actividad. La campana de
gauss dice que dentro de ciertos rangos se mantiene ptima. Cuando la
t baja de forma brusca tambin se desnaturaliza. Cuando nos caemos al
agua congelada duramos 20 minutos ya que las enzimas del corazn se
detienen y por eso morimos ya que las enzimas detienen su funcin.

El efecto del pH es
lo mismo hay un
rango
que
las
enzimas aceptan.
El
sitio
activo
puede
tener
aminocidos
con
grupos
ionizables
que varan con el
pH.
La
ionizacin de
los aminocidos que no estn en el sitio activo puede provocar una
modificacin en la conformacin de la enzima y principalmente son los
que estn afuera.
Pepsina (pH de 2), Ureasa (pH de 7) y Ginasa (pH 10)

Si baja el pH la enzima pierde su funcin ptima. Tiene funcin pero va a


ir bajando cada vez ms; si aumenta el pH sucede lo mismo.
La cintica enzimtica
estudia la velocidad de
una
reaccin
enzimtica.

La velocidad depende
de varios factores como
concentracin
de
sustrato,
la
temperatura,
la
presencia de inhibidores
(molculas
que
disminuyen la velocidad
de reaccin), el pH, concentracin enzimtica.