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FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformacin del sustrato en producto. La actividad de las enzimas
se ve afectada por diversos factores entre los que destacan los siguientes:
Concentracin del sustrato
En toda reaccin catalizada por un enzima, si se mantiene constante la concentracin del E, la velocidad de la reaccin
aumenta exponencialmente al incrementarse la concentracin del sustrato, ya que al existir ms molculas de sustrato es
ms probable el encuentro con el enzima y la formacin del complejo E-S.
Este aumento de velocidad es rpido para concentraciones bajas de sustrato y, a medida que este aumenta, se va haciendo
ms lento hasta que la concentracin del sustrato alcanza un cierto valor, a partir del cual, aunque aumente la
concentracin del mismo, no aumenta la velocidad de la reaccin. Esto es debido a que el enzima esta saturada por el
sustrato; es decir, todas las molculas del enzima estn unidas al sustrato formando el complejo E-S. Cuando ocurre esto,
se dice que la reaccin ha alcanzado la velocidad mxima.
En 1913 Leonor Michaelis y a Maud Menten estudiaron la variacin de la velocidad de una reaccin enzimtica en
funcin de la concentracin del sustrato y propusieron la siguiente ecuacin, que es vlida para concentraciones de
sustrato no saturante.

Donde:
V es la velocidad de la reaccin para una determinada concentracin de sustrato.
Vmax es la velocidad mxima de la reaccin.
[S] es la concentracin del sustrato.
Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, es caracterstica de cada enzima.
Si en la ecuacin (1) hacemos V = Vmax y despejamos Km obtenemos que Km = [S]
Km. Se puede definir como la concentracin de sustrato necesario para que la velocidadde la reaccin sea la mitad de
la velocidad mxima. Se mide en unidades de concentracin. La Km nos indica la afinidad de un enzima por su
sustrato:
Si Km es alta indica que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato ya que se necesita una concentracin de sustrato
elevada para alcanzar la mitad de la velocidad mxima.
Si Km es baja indica que el enzima tiene mucha afinidad por el sustrato ya que se necesita una concentracin de
sustrato baja para alcanzar la mitad de la velocidad mxima.
Temperatura
La T influye en la actividad enzimatica. En general por cada 10C que aumente la temperatura la velocidad de la reaccin
aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor mximo (T ptima) donde la
actividad es mxima. Esto se debe a que al aumentar la T aumenta el movimiento de las molculas y, por tanto aumenta la
probabilidad de encuentro entre el S y el E.
Si la T aumenta por encima de la T ptima, disminuye e incluso cesa la actividad enzimtica debido a que la enzima
se desnaturaliza.
Cada enzima posee una T ptima, en las enzimas humanas suele estar alrededor de 37C. Los animales poiquilotermos
debido a que carecen de mecanismos para regular la T corporal, se ven obligados a hibernar en la estacin fra pues la
actividad de sus enzimas debido a las bajas temperaturas es muy baja.
pH
El pH es otro factor que influye en la actividad enzimtica, debido a que el pH influye en la ionizacin de los grupos
funcionales de los aminocidos que forman la protena enzimtica. Cada enzima realiza su accin dentro de un
determinado intervalo de pH, dentro de este intervalo habr un pH ptimo donde la actividad enzimatica ser mxima.
Por debajo del pH minimo o por encima del pH mximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. En la mayora de
las enzimas el pH ptimo esta prximo a la neutralidad, aunque hay excepciones.
Inhibidores:
Son compuestos qumicos que se unen al enzima, en distintos puntos del mismo y disminuyen o incluso impiden su
actividad. Estos compuestos pueden ser de distintos tipos: iones, molculas orgnicas y a veces el producto final de la
reaccin. A la accin que realizan se la denomina inhibicin. La inhibicin puede ser:

Inhibicin irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la actividad enzimtica, bien porque se une de
forma permanente con grupos funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su estructura. A estos
inhibidores se les denomina venenosy a la inhibicin que realizan se la denomina envenenamiento del enzima. Ej. La
penicilina que inhibe las enzimas que sintetizan la pared bacteriana. El in cianuro acta sobre la citocromo oxidasa
(enzima respiratorio).
Inhibicin reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal mediante enlaces dbiles e impide el normal
funcionamiento del mism, pero no la inutiliza permanentemente.
Puede ser de dos tipos:
Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al centro activo del enzima impidiendo que lo haga el
sustrato. Es decir ambos, inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima. La accin suele anularse
aumentando la concentracin del sustrato
No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2 formas:
-Sobre el enzima, unindose a el en un lugar diferente al centro activo y modificando su estructura lo que dificulta que el
enzima se pueda unir con el sustrato.
-Sobre el complejo E-S unindose a l y dificultando su desintegracin y por lo tanto la formacin de los productos.
Enzimas Intracelulares y Extracelulares
Intracelulares:
Son los responsables de los procesos de degradacin celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir
de los materiales estructurales propios de las clulas cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo,
durante el ayuno), o cuando la clula no puede utilizar los nutrientes de la sangre.
Extracelulares.
Son aquellas que se activan por fuera de la membrana plasmtica o pared celular de clulas, muchas de ellas cumplen
procesos metablicos catalticos destinados a la degradacin de la materia en energa qumica, un ejemplo notorio de estas
enzimas son las que por exocitosis ( adherencia de membrana entre el lisosoma y la membrana plasmtica de la clula) en
forma de una vacuola excretora libera el contenido enzimtico para degradar la materia orgnica o bien para realizar la
fagocitosis por fuera de la clula( digestin extracelular) en el caso de que los virus puedan ingresar a la clula husped,
este es el principal mecanismo de defensa, la liberacin de enzimas lisosmicas. Objetivo: 3.7 Funciones de las Enzimas
En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o ms cadenas polipeptdicas, que aportan un pequeo grupo de
aminocidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reaccin. Una enzima y
un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en
reacciones equivocadas.La enzima misma no se ve afectada por la reaccin. Cuando los productos se liberan, la enzima
vuelve a unirse con un nuevo sustrato.

Funciones
Las enzimas ayudan a que muchas funciones de nuestro organismo se hagan ms rpidas y de un modo ms eficaz. Hay
ms de tres mil clases de enzimas. Algunas de las funciones ms destacables de las enzimas son:
Favorecen la digestin y absorcin de los nutrientes: a partir de los alimentos que ingerimos. Las enzimas
descomponen las protenas, hidratos de carbono y grasas en sustancias perfectamente asimilables: son las
enzimas digestivas. La terminacin "ASA" indica sobre que tipo de alimento acta: Las Proteasas son
enzimas que digieren protenas; las Amilasas ayudan a digerir los hidratos de carbono; las Lipasas favorecen
la digestin de las grasas; la Sacarasa acta sobre el azcar, etc.
El cido clorhdrico del estmago digiere los alimentos ms duros como carnes o vegetales muy fibrosos, el
calcio, hierro, etc. Su falta produce entre otrasenfermedades, la anemia perniciosa.
Las enzimas digestivas son muy tiles en casos de hinchazn abdominal, gases y digestiones, en general, muy
pesadas.
Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolticas, como la Bromelina de la Pia, inhiben algunos procesos
inflamatorios y favorecen a la vez la recuperacin de golpes, reabsorcin de hematomas o moratones y
heridas. Puede ser til en casos deartritis.
Reducen el dao ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la eficacia de nuestro metabolismo
ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados. Tendran un efecto desintoxificante o depurativo sobre
nuestro organismo.
Armonizan el sistema inmunitario o inmunolgico: las enzimas ayudan a los glbulos blancos a luchar
contra virus y bacterias pero adems al favorecer una correcta digestin o degradacin de los alimentos
tambin ayuda a que se produzcan menos alergias alimentarias.

Otras funciones o propiedades de las enzimas son: eliminar el dixido de carbono de los pulmones,
mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal, favorecer la fertilidad, etc.

Composicin del atp


Todos los Seres Vivos tienen en comn la realizacin de un conjunto de acciones que se engloba en lo que es conocido
como Ciclo de Vida, siendo este el conjunto de acciones que tiene como pilar fundamnetal a la Alimentacin como la
incorporacin o ingesta de las sustancias que ayudan a saciar las Necesidades Energticas, seguido de la Relacin que se
da tanto con el entorno que los rodea como con otros individuos de la misma u otra especie y por ultimo la Reproduccin
que permite dar a luz a una nueva criatura que continuar con un linaje o especie en particular.

En lo que respecta a la Alimentacin, una de las sustancias ms abudantes y la fundamental para este proceso forma parte
del grupo de los Glcidos, siendo el ms difundido el Almidn como parte de los Azcares que son fabricados por las
plantas y posteriormente absorbidos por quienes se alimentan de ellas (organismos de alimentacin Hetertrofa) que
mediante el proceso de Metabolizacin se simplifica pasando de Polisacridos hacia sustancias ms simples,
Monosacridos.
De estas sustancias es donde se obtiene posteriormente el Adenosn Trifosfato, tambin conocido como Trifosfato de
Adenosina, siendo una de las sustancias bsicas y esenciales para que las clulas puedan realizar su obtencin de energa,
sobre todo en lo que respecta a la Alimentacin Celular, permitiendo que stas puedan tener sus funciones vitales.
La energa proveniente del ATP es utilizada para poder generar las Reacciones Qumicas con la cual se puede pasar de un
reactivo hacia un producto que puede ser aprovechado por el organismo, proveniendo de sustancias simples como los
Glcidos, Lpidos y Protenas que son capturadas y absorbidas a travs del Sistema Digestivo, transportndose a travs del
Sistema Circulatorio hacia todos los tejidos del organismo.
De este modo, debemos entender que el organismo no es capaz de poder realizar sus Funciones Vitales si no se cuenta con
la cantidad necesaria de Adenosn Trifosfato (ATP), permitindose de esta forma la sntesis de sustancias que son
requeridas para la Reparacin y Reproduccin de los distintos tejidos celulares, teniendo por un lado un rol energtico y
por otro actuando como si fuera una especie de enzima que ayuda a catalizar y anabolizar las distintas reacciones qumicas
que suceden en el Organismo del sujeto.

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