AMINOCIDOS

So unidades fundamentais das protenas.

Podem servir como precursores de hormnios, pigmentos, neurotransmissores e outras biomolculas.
Estrutura Qumica Geral:
Carbono ligado a um grupo carboxila, um amina, um hidrognio e um Radical R.
nica exceo a prolina.
Em pH fisiolgico os grupos carboxila e amina esto na forma ionizada.
Existem 20 aminocidos diferentes encontrados nos mamferos, mais de 300 j descritos em todo o
mundo. Formam as protenas esses 20 tipos.
O radical R aquele que d a diferenciao entre os 20 tipos.
Este radical classifica os aa quanto polaridade e a solubilidade em gua.
Classificao dos Aminocidos quanto ao grupamento R:
Apolar: So hidrofbicos. Carter hidrocarboneto.
Polar: So hidroflicos. Carga eltrica lquida ou grupos residuais
Os polares p
odem ser divididos em aminocidos bsicos (carga positiva), cidos (carga negativa) ou neutro (no
carregado, carga nula).

Aminocidos essenciais e no essenciais:

Aminocidos essenciais: devem ser ingeridos, no h sntese ou sntese ineficiente. Ex:
Fenilalanina, Valina, Treonina, Triptofano, Isoleucina, Metionina, Histidina, Lisina, e Leucina

Aminocidos no essenciais: no precisam ser ingeridos, so produzidos pelo homem. Ex:

Alanina, Asparagina, Aspartato, Cistena, Arginina, Glutamato, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina e
Tirosina.

PEPTDIOS
Os aminocidos so unidos por ligaes peptdicas.
Ocorrem entre os grupamentos amina e carboxila ligados ao carbono assimtrico dos aminocidos, com
a sada de uma molcula de gua.

A unio dos aminocidos forma grupos peptdicos:

2 aminocidos = dipeptdeo
3aminocidos = tripeptdeo
At 30 = oligopeptdeo ou somente peptdeo
Acima de 30 aminocidos = polipeptdeo
Muitos peptdeos so importantes como hormnios, antibiticos.
Atividade biolgica de alguns peptdios:
1. Encefalinas: produzidos no SNC, induzem analgesia.
2. Ocitocina: produzido pela hipfise posterior, induz a freqncia e contrao uterina no parto e
estimula glndulas mamrias na lactao.
3. Glucagon: produzido no pncreas, induz o aumento da glicemia.
4. Vasopressina: hormnio antidiurtico, produzida no hipotlamo, induz reteno de gua pelo
rim.
5. Glutationa: agente redutor e antioxidante.

PROTENAS
As protenas exercem na clula uma grande variedade de funes:

de
Membrana

Anticorpos

Estruturais
Motoras

PROTENA
S

Hormonais

Enzimas

Reserva

Transporte

Nucleoprotena
s

So macromolculas formadas por cadeias de polipeptdeos. So grandes e unidas por ligaes

peptdicas. (Ocorre entre os grupamentos amina de um aminocido e carboxila de outro aminocido,
com a sada de uma molcula de gua).
O tipo de protena depende dos aminocidos e de como esto distribudos na(s) cadeia(s).
As protenas para exercerem suas funes biolgicas sofrem transformaes importantes, so rearranjos
espaciais que conferem estrutura tridimensional caracterstica.
Quanto ao nvel estrutural:
Estrutura Primria:
dado geneticamente. o nvel estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o
arranjo espacial da molcula. Uma protena pode apresentar os mesmos aa de outra, mas no a mesma
seqncia.
A estrutura primria da protena resulta em uma longa cadeia de aa semelhante a um "colar de contas",
com uma extremidade amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal"
A estrutura primria de uma protena destruda por HIDRLISE qumica ou enzimtica das ligaes
peptdicas, com liberao de peptdeos menores e aminocidos livres.
Estrutura Secundria
Rotao das ligaes entre os carbonos assimtricos dos aminocidos e seus grupamentos amina e
carboxila.
So cadeias extremamente longas e podem se enrolar.
Formam duas configuraes:
- Hlice: formao de pontes de hidrognio entre uma unidade peptdica e a quarta unidade
peptdica subseqente. Forma helicoidal. H enrolamento da cadeia ao redor de um eixo.
Folha - pregueada: as pontes so entre cadeias diferentes ou em segmentos mais distantes de
um mesma cadeia. H interao lateral de segmentos de uma cadeia polipeptdica ou de cadeias
diferentes.
Ambas as configuraes mantidas por pontes de Hidrognio. D formato.
A maioria das protenas apresenta as duas estruturas, Hlice e Folha - pregueada.

Estrutura Terciria:
Descreve o desdobramento final da cadeia polipeptdica por interao de regies com estrutura regular
ou de regies sem estrutura definida.
Pontes de hidrognio: sem padro definido.
Interaes hidrofbicas a tendncia dos aa com radical "R" apolar de se acomodar no interior
de uma estrutura dobrada, "fugindo" do contato com a gua.
Interaes Inicas a fora de atrao entre aa com radicais "R" carregados com cargas
opostas.
Pontes dissulfeto: cistenas unidas = cistina.

Estrutura Quaternria:
Associao de duas ou mais cadeias polipeptdicas, protenas, para compor uma protena oligomrica.
Cada cadeia pode ser tambm chamada de subunidade.
Estas se mantm unidas por ligaes no covalentes, como pontes de hidrognio, interaes
hidrofbicas, etc.
As subunidades que constituem a protena podem ser iguais ou diferentes
As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da funo
bioqumica da protena.
Exemplo: hemoglobina

CLASSIFICAO DAS PROTENAS

Quanto a Composio:

1. Protenas Simples: Por hidrlise liberam apenas aminocidos isolados. Formada por aa em
forma de cadeia peptdica. Ex: Insulina.
2. Protenas Conjugadas: Por hidrlise liberam aminocidos e mais um radical no peptdico,
denominado GRUPO PROSTTICO. Podem apresentar ainda aminocidos modificados,
exticos. Ex: Metaloprotenas, hemoglobina, Lipoprotenas, Glicoprotenas, etc.
Quanto ao Nmero de Cadeias Polipeptdicas:
1. Protenas Monomricas: Formadas por apenas uma cadeia polipeptdica.
2. Protenas Oligomricas: Formadas por mais de uma cadeia polipeptdica; So as protenas de
funes mais complexas.
Quanto Forma:
1. Protenas Fibrosas: De estrutura espacial mais simples. Formas alongadas, insolveis e papel
basicamente estrutural nos sistemas biolgicos. Permite grandes estruturas pela repetio.
Colgeno, elastina e queratina.
2. Protenas Globulares: De estrutura espacial mais complexa. Formas aproximadamente esfricas,
solveis e desempenham funes dinmicas. Formada por uma ou mais cadeias polipeptdicas
(hemoglobina e enzimas).
DESNATURAO
Perda da efetividade, atravs da perda da conformao nativa. Leva a perda da funo biolgica.
Nativa conformao estvel obtida espontaneamente.
Agentes desnaturantes: Fatores qumicos e fsicos.
Temperatura: rompimento de ligaes no covalentes, principalmente as mais fracas, pontes de
hidrognio.
Agitao mecnica: rompimento de ligaes no covalentes, principalmente as mais fracas,
pontes de hidrognio.
Variao de pH - cidos e bases fortes: alterao de cargas, rompe ligaes inicas.
Solventes orgnicos: interferem em interaes hidrofficas.
Detergentes: interferem em interaes hidrofficas. Ligam-se na poro apolar.
Agentes redutores: afetam pontes dissulfeto. A uria age tambm em interaes hidrofbicas e
pontes de hidrognio. capaz de formar pontes de hidrognio que substituem as ligaes antes
existentes.
Metais pesados: interferem em ligaes inicas (deixam os grupos onde se ligam mais
negativos).
Concentrao de sais: interferem em ligaes inicas.
Os agentes desnaturantes desfazem as ligaes qumicas, principalmente as mais fracas (pontes de
hidrognio), mas no alteram de forma nenhuma a seqncia de aa j que no desfaz as ligaes
peptdicas.

Desnaturao Reversvel ocorre quando as condies se restabelecem. A estrutura volta ao

normal. A protena se renatura.

Desnaturao irreversvel protena se torna insolvel, no volta mais ao normal, no apresenta

mais estrutura nativa, funo biolgica. Casena e albumina.

RENATURAO: Volta da estrutura nativa.

MUTAO: Substituio, adio ou deleo de aa da cadeia.
Pode haver alterao da funo protica com este procedimento.
Ex: Anemia Falciforme.