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REPORTE GRAFICA AUMAS

FHDO
Las enzimas son esenciales para casi todas las reacciones qumicas que
tienen lugar en el interior de las clulas vivas. Sin embargo, las
actividades de las enzimas se puede mejorar o inhibida por una serie de
factores. En este artculo, estamos hablando de todos aquellos factores
que afectan la actividad enzimtica. Sigue leyendo ...

Los factores importantes que influyen en la actividad


enzimtica
Las enzimas son protenas basadas en molculas complejas producidas por las
clulas. Existen varias enzimas que estn implicadas con diferentes reacciones
bioqumicas. Cada una de estas enzimas presentes en nuestro cuerpo puede
influir en cualquier reaccin de una sustancia qumica en particular o un
conjunto de reacciones. Ellos sirven como catalizadores orgnicos y aumentan
la velocidad de las reacciones en las que intervienen. En la ausencia de una
enzima, la velocidad de una reaccin qumica se convierte en extremadamente
lenta. Algunas de estas reacciones no se pueden producir si el tipo de enzima
no est presente en el cuerpo.
Explicacin de la actividad enzimtica
Una enzima puede aumentar la velocidad de una reaccin qumica mltiple.
Usted se sorprender al saber que los estudios han encontrado que pueden
hacer una reaccin qumica 10 mil millones de veces ms rpido. Las
sustancias qumicas que estn presentes en el inicio de un proceso bioqumico
que se denomina como sustratos se someten a cambios qumico (s) para
formar uno o ms productos finales. Bsicamente, el sitio activo de las enzimas
forma un enlace temporal con el sustrato. Durante este tiempo, una enzima
disminuye la energa de activacin de las molculas participantes que a su vez
acelera la reaccin. Despus que la reaccin ha terminado, el producto recin
formado sale de la superficie de la enzima y la enzima recupera su forma
original. Por lo tanto, se puede decir que participa en la reaccin sin sufrir
ningn cambio fsico o qumico. Por lo tanto, la misma enzima se utiliza una y
otra vez para el proceso especfico.
Factores que influyen en la actividad enzimtica

Las concentraciones de sustrato y enzima tienen un impacto en la actividad de


las enzimas. Adems, las condiciones ambientales tales como temperatura, pH,
presencia de inhibidores, etc., tambin influyen en sus actividades. Cada uno
de estos factores importantes se discuten a continuacin:
Cambio
en
la
temperatura
Todas las enzimas necesitan una temperatura favorable para que funcione
correctamente. La velocidad de una reaccin bioqumica aumenta con la
elevacin de la temperatura. Esto es debido a que el calor incrementa la
energa cintica de las molculas participantes que se traduce en un mayor
nmero de colisiones entre ellas. Por otra parte, se encuentra sobre todo que
en condiciones de baja temperatura, la reaccin se vuelve lenta ya que hay
menos contacto entre el sustrato y la enzima. Sin embargo, las temperaturas
extremas no son buenas para las enzimas. Bajo la influencia de la temperatura
muy alta, la molcula de la enzima tiende a ser distorsionada, debido a que
disminuye la velocidad de reaccin. En otras palabras, una enzima
desnaturalizada no lleva a cabo sus funciones normales. En el cuerpo humano,
la temperatura ptima a la cual la mayora de las enzimas se encuentra
altamente activo es el intervalo de 95 F a 104 F (35 C a 40 C). Hay
algunas enzimas que prefieren una temperatura inferior a esta.
Cambio
en
el
valor
pH
La eficiencia de una enzima est ampliamente influenciada por el valor del pH
de su entorno. Esto es debido a la carga de sus cambios de componentes
aminocidos con el cambio en el valor de pH. Cada enzima se activa en un
nivel de pH especfico. En general, la mayora de las enzimas se mantienen
estables y funcionan bien en el intervalo de pH de 6 y 8. Sin embargo, hay
algunas enzimas especficas que solo funcionan bien en entornos cidos o
bsicos. El valor de pH favorable para una enzima especfica en realidad
depende del sistema biolgico en el que se est trabajando. Cuando el valor de
pH se vuelve muy alta o demasiado baja, entonces la estructura bsica de la
enzima sufre cambio (s). Como resultado, el sitio activo de la enzima no se
unen bien con el sustrato de forma adecuada y la actividad de la enzima se
afecta gravemente. La enzima puede incluso dejar de funcionar por completo.
Concentracin
de
sustrato
La concentracin de sustrato desempea un papel importante en diversas
enzimas. Esto es obviamente debido a una mayor concentracin de sustrato
que significa que un mayor nmero de molculas de sustrato estn
involucrados con la actividad de la enzima. Considerando que, con una baja

concentracin de sustrato significa que un menor nmero de molculas estar


asociado a las enzimas. Esto a su vez reduce la actividad de la enzima. Cuando
la velocidad de una reaccin enzimtica es mxima y la enzima se encuentra
en su estado ms activo, un aumento en la concentracin de sustrato no har
ninguna diferencia en la actividad de la enzima. En esta condicin, el sustrato
es continuamente sustituidos por unos nuevos en el sitio activo de la enzima y
no hay alcance para aadir esas molculas adicionales all.
Concentracin
de
enzima
En cualquier reaccin enzimtica, la cantidad de molculas de sustrato que se
trata es ms, en comparacin con el nmero de enzimas. Un aumento de la
concentracin de la enzima aumenta la actividad enzimtica por la sencilla
razn de que ms enzimas participan en la reaccin. La velocidad de la
reaccin es directamente proporcional a la cantidad de enzimas disponibles
para ello. Sin embargo, eso no quiere decir que un aumento constante en la
concentracin de enzimas dar lugar a un aumento constante de la velocidad
de reaccin. Ms bien, una muy alta concentracin de enzimas en donde todas
las molculas de sustrato ya se utiliza, no tiene ningn impacto sobre la
velocidad de reaccin. Para ser ms exactos, una vez que la velocidad de
reaccin ha alcanzado la estabilidad, un aumento en la cantidad de enzimas no
afecta a la velocidad de reaccin.
Inhibidores
Como el nombre sugiere, los inhibidores son las sustancias que tienen una
tendencia a evitar actividades de las enzimas. Inhibidores de la enzima
interfieren con las funciones de la enzima de dos maneras diferentes. Basado
en esto, se dividen en dos categoras: los inhibidores competitivos y los
inhibidores no competitivos. Un inhibidor competitivo tiene una estructura que
es la misma que la de una molcula de sustrato, y por lo que se une al centro
activado de la enzima fcilmente restringe la formacin de enlace de complejo
enzima-sustrato. Un inhibidor no competitivo es el que produce el cambio (s)
en la forma de las enzimas por reaccin con su sitio activo. En esta condicin,
la molcula del substrato no puede unirse a la enzima y, por tanto, las
actividades posteriores se bloquean.
Factores
alostricos
Hay algunas enzimas que tienen un sitio activo y uno o ms sitios de
regulacin y son conocidas como enzimas alostricas. Una molcula que se une
con los sitios de regulacin se conoce como factor de alostrico. Cuando esta
molcula en el entorno celular forma un enlace no covalente dbil en el sitio de

regulacin, la forma de la enzima y su centro de activacin se modifican. Este


cambio generalmente disminuye la actividad de la enzima, ya que inhibe la
formacin de un nuevo complejo enzima-sustrato. Sin embargo, hay algunos
activadores alostricos que promueven la afinidad entre la enzima y el sustrato
e influyen en el comportamiento enzimtica positivamente.
Espero que este artculo le ha ayudado a tener una visin general sobre los
diferentes factores que promueven e inhiben la accin de diversas enzimas
presentes en las clulas vivas. Se puede concluir a partir de la informacin
proporcionada aqu que todas las enzimas requieren una condicin favorable
para funcionar correctamente. Una condicin desfavorable tiende a influir
negativamente en la actividad enzimtica.