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Basi della biochimica

Acqua
La molecola dacqua certamente quella pi importante; senza di essa non ci sarebbe vita. Lacqua
costituisce il 70-90% del peso di tutte le cellule e costituisce il solvente per le altre biomolecole: lambiente
acquoso quello dove avvengono la maggior parte delle razioni metaboliche. Nella molecola dacqua ciascun
atomo di H condivide una coppia di elettroni con lossigeno attraverso la sovrapposizione di ciascun orbitale
1s dellidrogeno con 2 orbitali ibridizzati sp3 dellossigeno. I 2 atomi di H sono legati allatomo di O con
un legame covalente polare. Latomo di O, fortemente elettronegativo, attira i singoli elettroni di ciascun
atomo di H. In questo modo i 2 atomi di H hanno una parziale carica positiva, mentre latomo di O centrale
acquista una parziale carica negativa. Si dice che la molecola dacqua un dipolo elettrico. Quando 2
molecole dacqua si avvicinano, la carica negativa dellossigeno di una molecola forma uninterazione
elettrostatica con la carica positiva di uno degli H dellaltra molecola. Grazia alla simmetria del legame tra O
e i 2 H, ciascuna molecola pu interagire con altre 4 molecole dacqua. Questa interazione detta legame a
idrogeno. Il legame a idrogeno pi debole di un legame covalente e quindi pu essere spezzato
facilmente. Esso si instaura tra un atomo di H legato a un atomo elettronegativo (es. H-O) e un altro atomo
elettronegativo (es. O, N, F). I legami a idrogeno hanno importantissimi ruoli nel determinare la struttura e la
funzione delle proteine e degli acidi nucleici (es. stabilizzano le interazioni tra enzima e substrato o la
struttura di una proteina o la doppia elica del DNA). Lacqua il solvente universale dei sistemi biologici.
Grazie alle sue propriet dipolari rompe facilmente le interazioni elettrostatiche tra atomi di composti ionici
(es. cloruro di sodio). Dissolve facilmente ance i composti polari (zuccheri, alcoli, aldeidi, chetoni) in quanto i
gruppi ossidrilici e lossigeno carbonilico di queste tendono a formare legami a idrogeno con le molecole
dacqua. Due molecole dacqua tendono a reagire formando un ione idronio e un ione ossidrile: questo
equilibrio determina il pH neutro.
Le Biomolecole
Gli organismi viventi sintetizzano miliardi di biomolecole diverse che possono essere suddivise in 4 classi
fondamentali: carboidrati, proteine, lipidi e acidi nucleici. I carboidrati e i lipidi costituiscono le fonti
energetiche per il nostro organismo, mentre le proteine svolgono la maggior parte delle funzioni che lo
mantengono in vita, e realizzano anche una funzione strutturale. Gli acidi nucleici detengono linformazione
affinch la cellula (unit base di cui sono formati gli organismi viventi) possa riprodursi e provvedere alla
sintesi delle proteine di cui necessita.
Le cellule animali e vegetali, secondo una descrizione schematica, risultano composte da un nucleo, dal
citoplasma e dalla membrana cellulare che racchiude il tutto. Nel nucleo si trovano il DNA (acido
desossiribonucleico) e parte dellRNA (acido ribonucleico). Nel citoplasma troviamo organuli essenziali come i
mitocondri (produzione energia cellulare) e i ribosomi (sintesi delle proteine).
I carboidrati (CH2O)n con n>3
Chiamati anche glucidi, sono la 1 sorgente di energia per gli organismi e si distinguono in monosaccaridi,
disaccaridi e polisaccaridi, a seconda del numero di unit base che costituiscono la molecola. Importante il
glucosio.
I monosaccaridi sono i carboidrati pi semplici; quelli pi abbondanti sono il glucosio (aldoesoso) e il
fruttosio (chetoesoso). A seconda del numero di atomi di C si dividono in triosi, tetrosi, pentosi, esosi etc. Le loro
caratteristiche strutturali e la reattivit chimica sono determinate dai gruppi funzionali presenti in essi: il
gruppo alcolico OH (legato ad ogni C eccetto uno che legato a un ossigeno carbonilico) e il gruppo
aldeidico CHO o chetonico C=O. Quando uno zucchero contiene un gruppo aldeidico (ossigeno carbonilico
allestremit della catena) viene chiamato aldoso, mentre se contiene un gruppo chetonico (lossigeno
carbonilico legato ad un C interno alla catena) un chetoso.
I monosaccaridi presentano isomeria ottica poich contengono stereocentri (un centro chirale). La
gliceraldeide che ha 3 atomi di C laldoso pi semplice. Il C centrale uno stereocentro perch lega a s
4 gruppi diversi; abbiamo quindi 2 enantiomeri.

Le lettere D (destro) o L (levo) che precedono il nome si riferiscono alla posizione del gruppo OH sul 2 atomo
di C, indipendentemente dal fatto che la molecola faccia ruotare a destra o a sinistra il piano della luce
polarizzata. Per fare riferimento a ci vengono usati i segni + (rotazione verso destra) e (rotazione verso
sinistra). Lassegnazione della lettera effettuata a partire dalle formule di proiezione di Fischer che si
ottengono attraverso la proiezione dellatomo di C tetraedrico su un piano: i 4 legami diventano 2 segmenti
perpendicolari che si intersecano sullatomo di C.

Per convenzione, nelle formule di proiezione viene posto in alto il C pi ossidato (CHO) e in verticale la
catena di atomi di C. La configurazione degli altri zuccheri si ricava con il confronto della configurazione del
carbonio 2 della gliceraldeide con quella dello stereocentro pi lontano dal gruppo aldeidico o chetonico
dello zucchero.

Aldeidi e chetoni reagiscono spontaneamente in ambiente acquoso generando emiacetali o emichetali. I


gruppi OH dei monosaccaridi tendono a reagire con i gruppi chetoni o aldeidici nella stessa molecola.
Questa reazione di ciclizzazione genera una struttura ad anello.
I monosaccaridi esistono prevalentemente in forma ciclica e non aperta. La chiusura avviene tramite una
reazione di addizione nucleofila tra il gruppo OH legato a uno degli atomi di C terminali della catena e il
gruppo aldeidico o chetonico. Per rappresentare le forme cicliche degli zuccheri si utilizzano le formule di
Haworth. Si disegna lanello come se fosse piano e gli atomi di C vengono disposti in senso orario a partire
dal C-1 mentre i sostituenti stanno sopra o sotto lanello.
Quando i monosaccaridi ciclizzano, si possono formare 2 diversi isomeri a seconda della configurazione che
assume il C-1: gli isomeri di posizione rispetto ad esso sono chiamati anomeri. Gli anomeri vengono distinti
dalle lettere e a seconda che il gruppo OH sul C-1 sia, rispettivamente, in posizione trans oppure cis rispetto
al gruppo CH2OH legato al C-5.
Gli anelli dei monosaccaridi possono essere a 5 o a 6 termini: quelli a 5 termini sono detti furanosi (ricordano
la struttura del furano) mentre quelli a 6 termini sono chiamati piranosi (ricordano la struttura del pirano).

I disaccaridi
Provengono dallunione di 2 monosaccaridi per reazione dell-OH anomerico delluno con un gruppo OH
alcolico dellaltro; dalla reazione si ha liberazione di una molecola di acqua e formazione di un legame
glicosidico. Un disaccaride un acetale in cui l-OH anomerico sostituito da un gruppo OR, dove R il 2
monosaccaride. Lossigeno del legame glicosidico pu presentarsi nelle 2 forme anomeriche o .
Disaccaridi di grande importanza sono: il maltosio ( un prodotto della degradazione dellamido ed fatto
da 2 molecole di -D-glucosio), il cellobiosio ( un prodotto della degradazione della cellulosa ed fatto da 2
molecole di -D-glucosio), il lattosio (1 molecola di -D-galattosio e 1 di -D-glucosio) e il saccarosio (1
molecola di -D-glucosio e 1 di -D-fruttosio).
I polisaccaridi
Sono polimeri ad alta massa molecolare derivanti dallunione di molte unit di monosaccaridi naturali
(solitamente 100 unit) attraverso il legame glicosidico. Si chiamano omopolisaccaridi quelli formati da un
unico tipo di monosaccaride ed eteropolisaccaridi quelli formati da diversi tipi di monosaccaridi. I
polisaccaridi pi importanti biologicamente sono divisi tra polisaccaridi di deposito (amido, glicogeno) e
strutturali (cellulosa).
I carboidrati polimerici di pi grande interesse sono:

Lamido (omopolisaccaride) un polimero dell-D-glucopiranosio e costituisce la riserva di


carboidrati tipica delle piante. Esiste in 2 forme: lamilosio (struttura lineare) e lamilopectina
(struttura ramificata).
Il glicogeno (omopolisaccaride) ha una struttura altamente ramificata ed il polisaccaride di
riserva degli organismi animali. La sintesi del glicogeno negli organismi animali riduce leccesso di
glucosio introdotto dal cibo, che viene restituito al sangue quando le cellule dellorganismo ne hanno
bisogno.
La cellulosa (omopolisaccaride) ha una struttura lineare ed un polimero con funzione strutturale;
il pi abbondante composto organico esistente sulla Terra (il 50% del legno cellulosa). Le sue lunghe
catene lineari sono formate da unit di -D-glucosio. Lunica differenza tra amido e cellulosa che
nel 1 i legami sono -glicosidici mentre nel 2 sono -glicosidici. Questa differenza comporta
limpossibilit degli esseri umani di digerire la cellulosa perch non possiede gli enzimi necessari per
la sua idrolisi.

I polisaccaridi fungono anche da segnali di riconoscimento per un certo tipo di cellule. Possono legarsi alle
proteine della superficie cellulare formando le glicoproteine. La diversa natura della glicoproteina presenta
sulla superficie dei globuli rossi del sangue umano consente di classificare 4 diversi gruppi sanguigni (A, B,
AB, 0). Questa distinzione molto importante nel caso di trasfusione di sangue perch lorganismo ricevente
pu riconoscere i globuli rossi non compatibili come estranei e procede per distruggerli.

I lipidi
Costituiscono una categoria eterogenea di composti organici ma hanno in comune linsolubilit nellacqua
ma la solubilit in solventi organici apolari. Le loro molecole sono caratterizzate prevalentemente dalla
parte idrocarburica che apolare.
I lipidi svolgono vari ruoli nelle cellule:

Ruolo di riserva energetica: rappresentano la sorgente di energia pi concentrata

Ruolo strutturale: sono i costituenti di tutti i tipi di membrana

Ruolo funzionale: alcuni lipidi, come gli ormoni e le vitamine, sono indispensabili agli organismi
viventi.
I lipidi si possono classificare in saponificabili o complessi (gliceridi, fosfolipidi, glicolipidi), e
insaponificabili (steroidi e vitamine liposolubili), a seconda che contengano o meno la funzione esterea e
che, quindi, subiscano la saponificazione (lidrolisi per riscaldamento in ambiente basico).
Lipidi saponificabili
Contengono acidi grassi che possono andare incontro a idrolisi in ambiente basico, reazione detta di
saponificazione e che genera saponi (sali di acidi grassi).
I trigliceridi, esteri degli acidi grassi e del glicerolo in cui tutti e 3 i gruppi OH del glicerolo sono
esterificati, si distinguono in grassi solidi e grassi liquidi in base al contenuto di catene insature. Negli oli
prevalgono trigliceridi che contengono acidi grassi insaturi come lacido linoleico e linolenico, essenziali
per la dieta. I trigliceridi sono le componenti principali dei lipidi di deposito delle cellule animali.
I fosfogliceridi o fosfolipidi sono esteri del glicerolo, in cui due OH sono esterificati da acidi grassi mentre
il terzo OH legato a un gruppo fosforico legato a sua volta ad un gruppo X di varia natura (struttura simile
a quella di un grasso). Questa estremit detta testa polare mentre le altre rappresentano due lunghe code
idrocarburiche apolari. I fosfogliceridi sono definite molecole anfipatiche: possiedono un duplice
comportamento idrofobo e idrofilo. Le membrane cellulari sono formate da un doppio strato di

fosfogliceridi con le code apolari verso lesterno; questo doppio strato si chiude su se stesso isolando la
cellula e regolando lo scambio dei materiali con lambiente.

Lipidi insaponificabili
Sono prodotti a partire dal isoprene (2-metil-1,3-butadiene), una molecola che tende a polimerizzare per
condensazione dando composti lineari e ciclici. Tra questi abbiamo i terpeni, molecole odorose come il
mentolo. Altre molecole importanti derivate dallisoprene sono le vitamine A, E, K.
Unaltra classe importante di lipidi sono gli steroidi. Hanno una struttura formata da 4 anelli, 3 dei quali hanno 6
atomi di C mentre lultimo ne ha 5. Tra gli steroidi, quello pi noto il colesterolo, fondamentale costituente
delle membrane cellulari animali. anche importante per la sintesi di molecole necessarie al corretto
funzionamento dellorganismo, come la vitamina D e il testosterone.

Le proteine sono presenti in ogni cellula vivente. Hanno un ruolo strutturale e sono indispensabili per il
normale funzionamento dellorganismo; hanno anche funzione energetica, protettiva, contrattile etc. Gli
enzimi, lemoglobina e numerosi ormoni sono di natura proteica.
Le proteine presentano una struttura polimerica, essendo costituite da amminoacidi che si legano tra loro in
infinite combinazioni determinate dal DNA. Linformazione genetica passa dal DNA allRNA e infine ai
polipeptidi. Le proteine sono biopolimeri a catena lineare la cui complessit cresce proporzionalmente al
numero di amminoacidi coinvolti. Si passa da peptidi (pochi amminoacidi) ai polipeptidi (qualche decina di
amminoacidi) alle proteine (centinaia e migliaia di unit). La proteina, a differenza del polipeptide, assume una
particolare conformazione spaziale che le conferisce le sue caratteristiche funzionali.
Gli amminoacidi sono i monomeri delle proteine. Dal nome ricaviamo che questa molecola contiene un gruppo
amminico NH2 e un gruppo carbossilico COOH legati al carbonio centrale (carbonio ; centro chirale). Ad
esso legato anche un gruppo R, diverso per ciascun amminoacido, che ne determina le propriet chimicofisiche. Nellamminoacido glicina, il gruppo R un altro H per cui latomo di C non legato come in tutti gli altri
amminoacidi a 4 gruppi diversi; C non un centro asimmetrico in questo caso. In natura tutti gli amminoacidi
sono L- (a eccezione di alcuni amminoacidi liberi non proteici).
I gruppi NH2 e COOH sono sensibili al pH dellambiente. Lazoto del gruppo amminico pu accettare un
protone mentre il carbossile pu cedere un protone. Questa caratteristica rende gli amminoacidi degli
anfoliti o zwitterioni, ovvero ioni dipolari in grado comportarsi sia da acido che da base. In soluzione acida lo
ione carbossilato acquista un protone e lamminoacido si trasforma in catione. Per valori alti di pH il gruppo
amminico perde un protone; prevale la carica negativa, lanione.
Le proteine sono formate dagli amminoacidi naturali (20 e hanno conformazione L), uniti fra loro attraverso
un legame ammidico (-CO-NH-) chiamato legame peptidico. un legame rigido e per questo il legame tra 2
amminoacidi adiacenti giace sullo stesso piano. Nel processo di formazione delle proteine, il carbossile di un
amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un secondo amminoacido e si ha liberazione di una molecola
dacqua.

Il prodotto che si ottiene un dipeptide. Alle estremit della sua catena compaiono ancora un gruppo
carbossilico e un gruppo amminico, ciascuno dei quali in grado di reagire con un altro amminoacido per
formare un nuovo legame peptidico. La catena pu allungarsi da entrambe le parti e abbiamo un
polipeptide prima, mentre dopo un polimero.
Lorganismo in grado di sintetizzare da s molti amminoacidi ma non tutti. Ci sono 8 amminoacidi essenziali
che devono essere introdotti con la dieta (fenilalanina, triptofano, metionina etc).

Ogni proteina ha una sequenza lineare di amminoacidi che determina la sua struttura tridimensionale e la
sua funzione. Le proteine hanno 4 strutture comuni, di complessit crescente:

Struttura primaria data dalla particolare sequenza amminoacidica lineare (legami peptidici). La
funzione che svolge influenzata anche da una piccola variazione che ha un grande effetto. La
sostituzione di un solo amminoacido provoca lanemia falciforme (emoglobina resa meno idonea al
trasporto di ossigeno).

Struttura secondaria riguarda la configurazione tridimensionale. La pi comune struttura


secondaria l-elica. La disposizione elicoidale delle proteine dovuta a deboli legami a idrogeno
che si stabiliscono nellambito di una stessa catena tra anse superiori e inferiori. I legami a idrogeno si
formano tra latomo di H del gruppo NH e latomo di O del gruppo CO.
Unaltra struttura secondaria il foglietto nella quale i legami a idrogeno non interessano la stessa
catena ma si stabiliscono fra catene vicine, tra le catene polipeptidiche parallele. La proteina della
seta ha una struttura secondaria non elastica a foglietto . Unestensione prevede un allungamento dei
legami covalenti. La lana invece presenta una struttura ad -elica ed elastica: i legami a idrogeno
si distendono.

Struttura terziaria dovuta allulteriore ripiegamento delle catene ad -elica e dei foglietti . Il
fattore di questo ripiegamento risiede nella forza attrattiva di tipo elettrostatico. Un 1 ripiegamento
avviene durante la sintesi proteica nella cellula, con luscita della catena dal ribosoma. In questa fase,
nellambiente acquoso le catene con gruppi R a carattere idrofobico tenderanno a ripiegarsi
allinterno, lasciando allesterno solo i gruppi idrofili. Una volta sintetizzata, la proteina parzialmente
ripiegata entra nel reticolo endoplasmatico della cellula, dove il ripiegamento si completa grazie a
delle proteine dette ciaperoni. La struttura terziaria stabilizzata da legami intermolecolari tra le
catene R degli amminoacidi. Oltre ai legami idrogeno e alle interazioni elettrostatiche tra
amminoacidi con carica opposta, sono spesso presenti ponti disolfuro S-S-. Si tratta di legami
covalenti dovuti allossidazione dei gruppi tiolici SH.
La struttura terziaria conferisce le principali propriet funzionali alle proteine, per questo proteine
con propriet simili hanno spesso struttura terziaria simile. Importanti sono gli enzimi, dei
catalizzatori biologici che rendono possibile lo svolgimento delle reazioni chimiche del metabolismo
cellulare.
In ogni reazione chimica, 2 o pi molecole (i substrati) si combinano per generare dei prodotti.
Questo comporta la rottura dei legami chimici dei substrati e la formazione di nuovi legami nei
prodotti. Lenergia per rompere i legami dei substrati e generare i prodotti detta energia di
attivazione, in quanto serve a portare le molecole in uno stato di transizione in cui possono
combinarsi nei prodotti. La maggior parte delle reazioni metaboliche hanno unenergia di
attivazione elevata. Abbiamo quindi lintervento degli enzimi che abbassano lenergia di attivazione.
Questi sono altamente specifici. La dimensione di un enzima solitamente molto superiore ai
substrati. I siti attivi sono le regioni dellenzima coinvolte nellattivit catalitica. Lenzima si lega al

substrato formando il complesso enzima-substrato. Successivamente il substrato si trasforma in


prodotto e si allontana dal sito attivo. Lattivit degli enzimi pu essere regolata dalla concentrazione
dei substrati e dei prodotti, dal pH e dalla temperatura. Alcune molecole chiamate inibitori possono
legarsi al enzima e attivarlo o inibire la sua attivit.

Struttura quaternaria caratteristica soltanto di alcune proteine: esse devono essere costituite da
2 o pi subunit che si associano fra loro attraverso deboli legami elettrostatici. Lemoglobina, per
esempio, formata da 4 subunit proteiche di 2 tipi, 2 catene e 2 , disposte secondo una geometria
tetraedrica. un esempio di proteina coniugata, cio di una proteina unita a una parte non proteica
chiamata gruppo prostetico.