Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa.

CEA Garca Alix

PROTENAS Y BIOCATALIZADORES (2011-12)

15.- Aminocidos proteicos: Estructura general. Carcter anftero. Clasificacin segn la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (cida o
bsica). Aminocidos esenciales (concepto).
16.- Enlace peptdico. Pptidos y protenas.
17.- Niveles de organizacin de las protenas: estructura primaria (secuencia de aminocidos), secundaria (-hlice y -laminar), terciaria (enlaces que
estabilizan la estructura, protenas globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).
18.- Propiedades de las protenas: solubilidad, des y renaturalizacin. Clasificacin de las protenas (holo y heteroprotenas) y funcin de las mismas
(transportadora, reserva, estructural, enzimtica, hormonal, defensa, contrctil).
19.- Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definicin y caractersticas (actividad y especificidad enzimtica). Factores que regulan la actividad enzimtica
(concentracin de sustrato, T, pH, inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definicin, clasificacin (hidrosolubles y liposolubles) y funcin como
coenzimas.

1
Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

15.- Aminocidos proteicos: Estructura general. Carcter anftero. Clasificacin segn la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (cida o bsica). Aminocidos
esenciales (concepto).
2. 3. 1. PROTENAS: Biomolculas (macromolculas) orgnicas ms abundantes de la materia viva, compuestas por C, H, O y N. Son polmeros de ms de 50 aminocidos.
AMINOCIDOS (aa): Son los componentes de las protenas. Son molculas sencillas, no hidrolizables
DEFINICIN
Compuestos orgnicos sencillos de bajo peso molecular. Slidos, cristalinos, de elevado punto de fusin y solubles en agua.
Tienen actividad ptica y son anfteros.
COMPOSICIN Bioelementos
C, H, O y N
QUMICA
Frmula general
H2N-CHR-COOH
ESTRUCTURA
Contienen varios grupos unidos por
1 grupo carboxilo,
1 grupo amino y
enlace covalente a un tomo de C-
una cadena lateral o grupo R
CLASIFICACIN Segn formen parte
Aminocidos
Segn su
Polar
Neutros
Sin ms grupos carboxilos Glicina (Gly)
de las protenas o no proteicos
grupo R
ni amino. Dan enlace de H
(20)
cidos
Con grupos -COOH
Asprtico y glutmico
Bsicos
Con grupos NH2
Lisina, asparagina e histidina
Apolar
Cadena
Alifticos (lineales)
Ala (alanina),Val, Leu, Ile, Met,
(no polares o hidrocarbonada
Trp,
hidrofbicos)
Aromticos (con ciclos
Phe (fenilalanina),
derivados del benceno)
Pro (prolina)
Aminocidos
Algunos son intermediarios en reacciones metablicas
no proteicos (150)
PROPIEDADES
Isomera
Presentan actividad
Dextrgiros (+)
El C- es
ptica
Levgiros (-)
asimtrico
Hay 2 configuraciones D
Pueden ser + o Grupo -NH2 a la derecha
o estereoismeros
L
Pueden ser + o Grupo -NH2 a la izquierda
(la mayora)
Comportamiento
Son anfteros en Pueden ionizarse
En medio cido
Se comporta como base Los grupos amino captan H+,
qumico
disolucin acuosa. como cidos y/o bases
quedando como NH3+
(regulan el pH)
segn sea el pH
En medio bsico
Se comporta como cido Los grupos carboxilo liberan H+,
quedando como COOEn medio neutro
Se comporta como cido Se ionizan doblemente, apareciendo
y base a la vez
un zwitterion o forma dipolar
inica:
+H3N-CHR-COOPunto isoelctrico
Es el valor de pH para el cual un determinado aminocido no
tiene carga elctrica neta
Aminocidos
No pueden ser
Deben ingerirse en la En el hombre son 8 Fenilalanina
Isoleucina
Metionina
esenciales
sintetizados por
dieta
Leucina
Treonina
Valina
los animales
Lisina
Triptfano

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Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

PROTENAS: AMINOCIDOS (versin inicial sin color)

DEFINICIN
Compuestos orgnicos sencillos de bajo peso molecular. Slidos, cristalinos, de elevado punto de fusin y solubles en agua.
Son los componentes de las protenas. Tienen actividad ptica y son anfteros.
COMPOSICIN
Bioelementos
C, H, O y N
QUMICA
Frmula general
H2N-CHR-COOH
ESTRUCTURA
Contienen varios grupos unidos por
1 grupo carboxilo,
1 grupo amino y
enlace covalente a un tomo de C
una cadena lateral o grupo R
CLASIFICACIN Segn formen
Aminocidos
Segn su grupo R
Alifticos
Neutros
Sin ms grupos carboxilos ni amino.
parte de las
proteicos
Acidos
Con grupos -COOH
protenas o no
(20)
Bsicos
Con grupos NH2
Aromticos
Con ciclos derivados del benceno
Heterocclicos
Con ciclos complejos
Aminocidos
Algunos son intermediarios en reacciones metablicas
no proteicos
(150)
PROPIEDADES
Isomera
Presentan actividad
Dextrgiros (+)
El C- es
ptica
Levgiros (-)
asimtrico
Hay 2 configuraciones D
Pueden ser + o Grupo -NH2 a la derecha
o estereoismeros
L
Pueden ser + o Grupo -NH2 a la izquierda
(la mayora) Comportamiento Son anfteros en Pueden ionizarse
En medio
Se comporta
Los grupos amino captan H+,
qumico
disolucin acuosa. como cidos y/o bases cido
como base
quedando como NH3+
(regulan el pH)
segn sea el pH
En medio
Se comporta
Los grupos carboxilo liberan H+,
bsico
como cido
quedando como COOEn medio
Se comporta
Se ionizan doblemente, apareciendo
neutro
como cido y
un zwitterion o forma dipolar inica:
base a la vez
+H3N-CHR-COOPunto
Es el valor de pH para el cual un determinado
isoelctrico
aminocido no tiene carga elctrica neta
Aminocidos
No pueden ser
Deben ingerirse en la En el hombre Fenilalanina
Treonina
esenciales
sintetizados por
dieta
son 8
Leucina
Triptfano
los animales
Lisina
Metionina
Isoleucina
Valina

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Eva Palacios Muoz

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AMINOCIDOS: ESTRUCTURA GENERAL, CLASIFICACIN (Ms detallado)

CLASIFICACIN
Polares

Apolares
(no polares o
hidrofbicos)

CADENA LATERAL R
Es una cadena con radicales que forman
puente de H con el agua (son ms solubles)

Neutros

CARACTERSTICAS
(CARGA ELCTRICA,)
Sin carga

Tiene un grupo cido (-COOH)

Tiene un grupo bsico (-NH2)
Es una cadena hidrocarbonada

cidos
Bsicos
Alifticos
Aromtica

Con carga Con carga +

Lineales
Con ciclos derivados del benceno

ISOMERA
CON O SIN CARBONOS
ASIMTRICOS (C*)
Sin C*
Con un C*- alfa

Gly (glicina)
Casi todos los aminocidos

Con 2 C*

Ile (isoleucina) y Trh (treonina)

TIPOS

EJEMPLOS

EJEMPLOS
Gly, Ser, Thr, Cys,
Gly (glicina), Cys (cistena), Asn,
Asn, Gln, Tyr
Gln
Con un grupo -OH
Ser, Tyr (tirosina), Thr
Asp (cido asprtico), Glu (cido glutmico)
Lys (lisina), Arg (arginina), His (histidina)
Ala (alanina), Val, Leu, Ile, Met
Phe, Pro, Trp

ESTEREOISMEROS
(configuraciones)
No hay configuraciones
Hay 2 configuraciones (L y D)

Todos loa aminocidos que forman parte de las

protenas son de forma L

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Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

16.- Enlace peptdico. Pptidos y protenas

2. 3. 2. PROTENAS: ENLACE PEPTDICO Y PEPTIDOS
ENLACE PEPTDICO:
Unin de dos aminocidos.
(Importante)
DEFINICIN
Unin covalente (enlace amida)entre el grupo carboxilo de un aminocido y el amino del siguiente, perdiendo una molcula de agua (y
formando un dipptido)
REACCIN
Se unen el C (del COOH) con el N (del NH2) del segundo aminocido. H2N-CHR-COOH + H2N-CHR-COOH =
QUMICA
=
H2N-CHR-CO-HN-CHR-COOH + H2O
PROPIEDADES
Es un enlace covalente C-N
Es ms corto que la mayora de los
enlaces C-N
Posee cierto carcter de enlace
No puede girar libremente
doble
Los 4 tomos (C = O y N- H) se
Mantienen distancias y ngulos fijos.
hallan en un mismo plano
Slo pueden girar algo los enlaces del C alfa (C- C y C- N)
PEPTIDOS:
Polmeros hidrolizables que por hidrlisis (reaccin contraria al enlace peptdico) total originan aminocidos
DEFINICIN
CLASIFICACIN

Compuestos formados por la unin de aminocidos (residuos) por enlace peptdico

Segn el n de aa
Oligopptidos
Contienen de 2 a 9 residuos

Dipptidos
Tripptidos

CARACTERES

FUNCIONES

Polipptidos

Contienen ms de 10 residuos

N-terminal

Amino terminal
Carboxilo terminal

Transportadora

C-terminal
Oxitocina
Insulina
Glucagn
Glutatin

Antibiticos

Valinomicina

Presentan 2 extremos

Hormonal

Se empiezan a numerar los residuos por este

extremo.

Transporta aminocidos hacia el exterior de las clulas

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Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

17.- Niveles de organizacin de las protenas: estructura primaria (secuencia de aminocidos), secundaria (-hlice y -laminar), terciaria (enlaces que estabilizan la estructura,
protenas globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).
2. 3. 3. PROTENAS: La forma de las protenas, responsable de su funcin, se debe a su secuencia (orden de aa en la cadena) y organizacin tridimensional o estructura.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: Disposicin en el espacio de las molculas proteicas. La estructura primaria determina la secundaria y la terciaria.
TIPOS DE
PROTENAS QUE LAS
DEFINICIN
TIPOS
CARACTERES
TIPO DE ENLACES QUE
EJEMPLOS
ESTRUCTURAS
PRESENTAN
ESTABILIZAN
PRIMARIA
Todas
Secuencia de aminocidos
La secuencia de una protena
de la protena
se escribe como los pptidos
(desde el extremo N- terminal
al extremo C-terminal)
SECUNDARIA
Protenas filamentosas
Disposicin de la secuencia hlice
Se forma por enrollamiento
Enlaces o
Entre 2 aa: el
(sin estructura terciaria)
de aminocidos o estructura
helicoidal de la estructura
puentes de H
CO de un aa y
y segmentos de muchas
primaria en el espacio
primaria.
intracatenarios
el NH2 del 4
protenas globulares.
(3,6 aa/ vuelta)
aa
Hlice de colgeno
Se forma por enrollamiento
No se pueden formar fcilmente
Colgeno (asociacin de 3
helicoidal de la estructura
los puentes de H intracatenarios,
hlices)
primaria, pero es ms
debido a la abundancia de aa con
alargada
R de gran tamao (Prolina e
(3 aa/ vuelta)
hidroxiprolina)
Conformacin o
lmina plegada

TERCIARIA

CUATERNARIA

Slo presentan estructura Disposicin de la estructura Tramos

hlice o
terciaria las protenas
secundaria de un
rectos
lmina plegada
globulares!
polipptido
(plegamiento sobre s
Codos Sin estructura
mismo para adoptar forma
determinada
globular).
Dominios estructurales:
combinaciones de -hlice o
lmina plegada
estables, globulares, que son
monmeros de varias
protenas globulares.
Slo la presentan las
Unin de varias cadenas
protenas complejas!
polipeptdicas (subunidades
o protmeros) para formar
un complejo proteico.

Cadena en zig-zag
(conservan su estructura
primaria)
La forma globular permite su
solubilidad en agua y
disoluciones salinas y, por
tanto, sus funciones
biolgicas.

Puentes de H
intercatenarios

Entre cadenas
(No hay
puentes de H
intracatenarios)
Enlaces entre los radicales R de
los aa por:
Covalente
fuerte:
Puente
disulfuro

Protenas filamentosas como

la .- queratina de la seda o
fibrona.
Protenas globulares como las
globulinas

Dbiles:
Puentes de H
Fuerzas de Van
der Waals.
Interacciones
inicas e
hidrofbicas.

Unin dbil de Puentes de H

protmeros
Fuerzas de Van
der Waals

Dmeros
tetrmeros
polmeros

2 protmeros
Hemoglobina,
Cpsida viral

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Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: (muy completa)

Es la disposicin en el espacio que adoptan estas molculas. Todas las protenas tienen, al menos, estructura primaria y secundaria.
Las protenas globulares tienen primaria, secundaria y terciaria. Todas las protenas pueden tener e. cuaternaria. La estructura primaria determina la secundaria y la terciaria.
GRADO DE
TIPOS DE
DEFINICIN
ESTRUCTURAS/ Enlaces ORGANIZACIN
PRIMARIA
Secuencia
Secuencia lineal de
(Enlaces peptdicos)
aminocidos de la
protena
SECUNDARIA
Conformacin
Disposicin
(Puentes de H)
(forma
espacial de la
tridimensional)
secuencia de
aminocidos o
Slo protenas
estructura primaria
filamentosas y
en el espacio
segmentos de
muchas protenas
globulares!

TERCIARIA
(Enlaces (covalentes o no
covalentes)
entre los radicales R de los
aa)

CUATERNARIA
(Uniones dbiles,
no covalentes de las
subunidades)

Conformacin
Slo presentan
estructura
terciaria las
protenas
globulares!

Asociacin

Disposicin de la
estructura
secundaria de un
polipptido.
Plegamiento
espacial sobre s
mismo para adoptar
forma globular.

Unin de varias
cadenas
Slo la presentan polipeptdicas
las protenas
(subunidades o
complejas,
monmeros o
(fibrosas o
protmeros) para
globulares)!
formar un complejo
proteico

TIPOS

lice-
(Hlice de colgeno)

Hoja plegada
(Conformacin o
lmina plegada)
Tramos
rectos
Codos

hlice
o hoja
plegada
Sin
estructura
determinada

CARACTRES
La secuencia de una protena se
escribe como los pptidos (desde el
extremo N- terminal al C-terminal)
3,6 aa/ vuelta
Se forman por
enrollamiento
Es ms alargada
helicoidal de la
(3 aa/ vuelta)
estructura
primaria.
Cadena en zig-zag
(conservan su estructura primaria en
zig-zag)

La forma globular (interior apolar y

exterior hidrfilo) permite su
solubilidad en agua y disoluciones
salinas y, por tanto, sus funciones
biolgicas (enzimtica, hormonal,
transportadora)!.

TIPO DE ENLACES
EJEMPLOS
(QUE MANTIENEN ESTA ESTRUCTURA)
Enlaces peptdicos
Los aa que componen la
protena y en el orden:
Ala- Gly- Ile.
Enlaces o puentes
Entre el CO de un aa Ej.- queratina
de H intracatenarios y el NH2 del 4 aa
Los enlaces o
puentes de H no se
pueden formar
fcilmente debido a
Hay puentes de H
intercatenarios

Abundancia de aa con
R de gran tamao
(Prolina e
hidroxiprolina)
No hay enlaces o
puentes de H
intracatenarios!

Una molcula de colgeno =

asociacin de 3 hlices

Enlaces entre los

radicales R de los
aa

Puente disulfuro
(covalente)
Puentes de H.
Fuerzas de Van der
Waals
Interacciones inicas e
hidrofbicas (no
covalentes).

Unin dbil de
protmeros por:

Puentes de H.
Fuerzas de Van der
Waals

Ej. globulinas
Dominios estructurales:
Unidades estructurales con
funciones especficas. Son
combinaciones de -hlice o
lmina plegada
estables, globulares, que son
monmeros de varias
protenas globulares. Son
clichs estructurales de
elevada eficacia biolgica.
Dmeros (2 protmeros)
trmeros (colgeno)
tetrmeros (hemoglobina)
polmeros (cpsida viral)

Protenas filamentosas
(sin estructura terciaria)
Ej .- queratina de la seda o
fibrona.

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Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

PROTENAS FILAMENTOSAS
TIPOS
ALFAQUERATINAS

BETAQUERATINAS

RICAS EN
Cys

22%
10-14%

No contienen Cys

ENLACES

PROPIEDADES

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Puentes disulfuro
transversales entre
cadenas polipeptdicas
adyacentes

Se estiran cuando
se calientan
(pelo...).
Forma estirada es
inestable

hlice
Las cadenas peptdicas se
hallan retorcidas o
arrolladas de forma
diferente (al estirar la lana
y el pelo, se parecan a la
queratina)
Lmina plegada

Puentes de H
intracatenarios
No poseen puentes
disulfuro transversales

No se estiran
cuando se calientan

Puentes de H
intercatenarios
COLGENO

Prolina e
Hidroxiprolina

Triple hlice
Las fibrillas de colgeno
se hallan dispuestas de
modo diferente segn sea
la funcin:

EJEMPLOS

Duras y frgiles
Haces de
Blandas y flexibles
macrofibrillasfibrillas ms delgadashaces paralelos de
filamentos proteicos

Cuernos, uas
Piel, pelo y lana

Fibrona de la seda
Hilo de araas
Escamas, garras y picos de reptiles y
aves
Tendones: haces paralelos- estructuras
muy resistentes; pero poca o nula
capacidad de estiramiento.

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Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

18.- Propiedades de las protenas: solubilidad, des y renaturalizacin. Clasificacin de las protenas (holo y heteroprotenas) y funcin de las mismas
(transportadora, reserva, estructural, enzimtica, hormonal, defensa, contrctil).
2. 3. 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS (II): Dependen bsicamente de la naturaleza de los radicales R

SOLUBILIDAD

PROPIEDADES
Depende de la
proporcin de aa
con radicales
polares

DESNATURALIZACIN
Reversible
(prdida de la estructura terciaria y (renaturalizacin)
cuaternaria)
Irreversible

CAUSAS
Los grupos -R polares o hidrfilos se hallan
hacia fuera y

CONSECUENCIAS
EJEMPLOS
Las protenas se rodean de una capa Protenas filamentosas
de agua que impide su precipitacin (estructurales)

Forman puentes de H
Cambios de:
-pH
-Concentracin
- Temperatura
agitacin molecular

Rotura de los enlaces

que mantienen las
estructuras secundarias
(a veces), terciarias y
cuaternarias

Disminuye su solubilidad:
precipitacin

Protenas globulares
(dinmicas)
Protenas globulares
(ovoalbmina, etc)---Protenas filamentosas

Insolubles
Solubles

Pierde su forma nativa (la ms

estable) y pasa a forma filamentosa
Pierde su actividad biolgica

ESPECIFICIDAD

De funcin
De especie

CAPACIDAD AMORTIGUADORA
(comportamiento anftero)

Posicin de determinados aa de su secuencia

lineal
Hay protenas exclusivas de cada especie y
Protenas homlogas (hacen = funcin en
especies diferentes; pero son diferentes)
Sus aa son anfteros
Se pueden comportar como cidos o como
bases

Prdida de algunos aa
Prdida de la funcin
Por eso puede haber rechazo en
trasplantes de rganos
Son disoluciones tampn o
amortiguadoras, es decir,
amortiguan las variaciones del pH
del medio

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Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

2. 3. 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS (muy completo):

Dependen bsicamente de su composicin qumica (la naturaleza de los radicales R) y su estructura.
PROPIEDADES
DEFINICIN
TIPOS
CAUSAS
Solubilidad
Capacidad de disolverse en
Insolubles
Depende de los aa con radicales polares
agua, que depende del pH, T,
que, al ionizarse, establecen puentes de
salinidad, etc.
H con el agua
Solubles

Desnaturalizacin

Especificidad

Capacidad
amortiguadora

Prdida de su configuracin
Reversible
espacial caracterstica (de su
(renaturalizacin)
forma nativa y adopcin de una
forma al azar) debido a agentes
fsico-qumicos y, prdida de su Irreversible
actividad.

Las protenas son especficas, es De funcin

decir, se diferencian por la
secuencia polipeptdica (a
diferencia de glcidos y
lpidos), por eso hay un gran
De especie
polimorfismo proteico

Comportamiento anftero (son

disoluciones tampn o
amortiguadoras, es decir,
amortiguan las variaciones del
pH del medio)

Cambios de:
-pH
-Concentracin
- Temperatura
agitacin
molecular

Rotura de los enlaces

que mantienen las
estructuras
secundarias (a veces),
terciarias y
cuaternarias

Hay aa que determinan la conformacin

espacial y su alteracin produce
patologas
Hay protenas exclusivas de cada
especie (e incluso de individuo) y
Protenas homlogas (hacen = funcin
en especies diferentes; pero son
diferentes)
Sus aa son anfteros, es decir,
se pueden comportar como cidos o
como bases (liberan o toman H+)

CONSECUENCIAS
Las protenas se rodean de una capa
de agua que impide su
precipitacin.
Las protenas son macromolculas,
por lo que forman disoluciones
coloidales.

EJEMPLOS
Protenas
Insolubles
filamentosas
(estructurales)
Protenas
Solubles
globulares
(dinmicas)

Disminuye su solubilidad:
precipitan

Coagulacin por calor de la

clara del huevo:

Pierde su forma nativa (la ms

estable) y pasa a forma filamentosa

Protenas globulares
(ovoalbmina, etc)--
Protenas filamentosas

Pierde su actividad biolgica (no

depende de su secuencia
polipeptdica, sino de su
configuracin tridimensional)
La prdida de algunos aa =>
Prdida de la funcin

La anemia falciforme es una

enfermedad hereditaria
debida al cambio de slo un
aa de la Hb

Por eso puede haber rechazo en

trasplantes de rganos y
transfusiones sanguneas

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Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

Clasificacin de las protenas (holo y heteroprotenas) y funcin de las mismas (transportadora, reserva, estructural, enzimtica, hormonal, defensa,
contrctil).

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

CLASE
(composicin)
HOLOPROTENAS
(slo aminocidos)

SUBCLASES
Protenas globulares

Protenas filamentosas

HETEROPROTENAS
(aminocidos y otras
molculas denominadas
grupo prosttico)

Cromoprotenas
( grupo prosttico es un
pigmento)
Glucoprotenas
(glcido)

Lipoprotenas
(cidos grasos)
Nucleoprotenas
(cidos nucleicos)
Fosfoprotenas
(cido ortofosfrico)

EJEMPLOS
Histonas
Albminas
Globulinas
Queratina
Colgeno
Miosina
Elastina
Porfirnicas

Hemoglobina
Mioglobina
No porfirnicas
Hemocianina
Rodopsina
Hormona estimulante del folculo
Hormona luteinizante Glucoprotenas
de membrana
Inmunoglobulinas
Mucus
Lquido sinovial, etc.
Lipoprotenas sanguneas

FUNCIN
Estructural
Transporte y reserva de
aminocidos
Anticuerpos
Estructural
Contraccin muscular
Estructural
Transporte de oxgeno

Visin
Biocatalizadores, etc.

Transporte

Asociaciones ADN- histonas

Regulacin gentica

Casena, vitelina

Reserva de aminocidos

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Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

2. 3. 5. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS Y FUNCIONES (II)

Sus funciones ms importantes son la estructural y enzimtica; pero tambin transporte, almacenamiento, movimiento, reserva, defensa, proteccin, recepcin y transmisin de
estmulos, regulacin hormonal y control del crecimiento y diferenciacin.
CLASE

COMPOSICIN

H
Slo aminocidos
O
L
O
P
R
O
T
E

N
A
S
(protenas
simples)

TIPOS
Protenas globulares

CARACTERES/
GRUPO PROSTTICO
Solubles en agua y con
funciones dinmicas

EJEMPLOS
Histonas

Bsicas

Albminas

Globulinas

Protenas
filamentosas

CARACTERSTICAS/ TIPOS

Insolubles en agua y con

Queratina
funciones estructurales y de
proteccin. Casi slo en
Colgeno
animales.
Miosina
Elastina

LOCALIZACIN

FUNCIN
Estructural

Ovalbmina
Lactalbmina
Seralbmina
Ovoglobulina
Lactoglobulina

Asociadas a los
cidos nucleicos
Clara de hiuevo
Leche
Sangre
Clara de hiuevo
Leche

Seroglobulinas

Sangre

Muy resistente a sustancias qumicas

Anticuerpos
Estructural

Muy resistente a traccin

Contrctil

Epidermis de
vertebrados
Tejidos conectivos
Msculos

Muy elstica

Vasos sanguneos

Transporte y
reserva de
aminocidos

Estructural
Contraccin
muscular
Estructural

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Eva Palacios Muoz

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2. 3. 5. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS Y FUNCIONES (II)

CLASE

H
E
T
E
R
O
P
R
O
T
E

N
A
S

COMPOSICIN
Aminocidos y
otras molculas
denominadas
grupo prosttico
(G.P.)

TIPOS
Cromoprotenas
(su grupo
prosttico es un
pigmento o
sustancia
coloreada)

CARACTERES/
G. PROSTTICO
Porfirnicas
(porfirina o anillo
tetrapirrlico +
+ catin metlico)

EJEMPLOS
Hemoglobina

Mioglobina

Con grupo prosttico

llamado hemo
(ferroporfirina =
porfirina + Fe2+)

Citocromos
Las ms
importantes
tienen un catin
metlico

No porfirnicas

Hemocianina

Con metal (Cu)

Rodopsina
Glucoprotenas

Glcido

CARACTERSTICAS/
TIPOS
Pigmento respiratorio
formado por: 4 cadenas
polipeptdicas globulares
(globinas) + 4 grupos hemo
Con 1 cadena polipeptdica +
+ grupo prosttico hemo
Interconversin de Fe 2+ a
Fe3+
Pigmento respiratorio de
algunos invertebrados

Sin metal
Pigmento fotosensible
Su G. P. deriva de Vit A
Glucoprotenas de membrana
Mucus
Hormonas
gonadotrficas

LOCALIZA
CIN
Sangre de
vertebrados

Msculos

En sangre de
algunos
invertebrados
Retina

Hormona estimulante
del folculo (FSH)
Hormona luteinizante
(LH)

Inmunoglobulinas o anticuerpos
Lipoprotenas

cidos grasos

Lipoprotenas sanguneas

Nucleoprotenas

cidos nucleicos

Asociaciones ADN- histonas

Fosfoprotenas

cido ortofosfrico

Casena, vitelina

Transporte de
oxgeno

Transporte de
oxgeno
Transporte de e- en
respiracin celular
Transporte de
oxgeno
Visin
Receptores

Digestivo,
respiratorio

Peptidoglicanos

FUNCIN

Proteccin
Biocatalizadora

Paredes
bacterianas

Proteccin
Defensiva ante
antgenos
Transporte
Regulacin
gentica
Reserva de
aminocidos

13
Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

2. 3. 5. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS Y FUNCIONES (muy completa)

CLASE
COMPOSICIN
TIPOS
CARACTERES/
EJEMPLOS
GRUPO PROSTTICO
H
Slo aminocidos Protenas globulares Solubles en agua y con
Histonas
O
funciones dinmicas
L
Albminas
O
P
R
Globulinas
O
T
E

Protenas
Insolubles en agua y con
Queratina
N
filamentosas
funciones estructurales y de
A
proteccin. Casi slo en
Colgeno
S
animales.
Miosina
(protenas
simples)
Elastina
H
E
T
E
R
O
P
R
O
T
E

N
A
S

Aminocidos y
otras molculas
denominadas
grupo prosttico

Cromoprotenas
(El grupo prosttico
es un pigmento)

Porfirnicas
(porfirina o anillo
tetrapirrlico +
catin metlico)

Hemoglobina

Mioglobina

Con grupo
prosttico
hemo

Citocromos
No porfirnicas

Glucoprotenas

Glcido

Hemocianina

Con metal
(Cu)

Rodopsina
Sin metal
Hormona estimulante del
folculo
Hormona luteinizante
Glucoprotenas de
membrana
Inmunoglobulinas
Mucus
Lquido sinovial, etc.

CARACTERSTICAS/
TIPOS
Bsicas

LOCALIZACIN

FUNCIN
Estructural

Ovalbmina
Lactalbmina
Seralbmina
Ovoglobulina
Lactoglobulina

Asociadas a los
cidos nucleicos
clara de hiuevo
leche
sangre
clara de hiuevo
leche

Seroglobulinas

sangre

Muy resistente

epidermis de
vertebrados
tejidos conectivos
Msculos

Anticuerpos
Estructural

Muy resistente
Contrctil
Muy elstica
Pigmento respiratorio
formado por 4 cadenas
polipeptdicas globulares
(globinas) + 4 grupos hemo
(ferroporfirina)
Con 1 cadena polipeptdica
+ grupo prosttico hemo
Interconversin de Fe 2+ a
Fe3+
Pigmento respiratorio de
algunos invertebrados
Pigmento fotosensible

vasos sanguneos
en sangre de
vertebrados

en msculos

sangre de
algunos
invertebrados
Retina

Transporte y
reserva de
aminocidos

Estructural
Contraccin
muscular
Estructural
Transporte de
oxgeno

Transporte de
oxgeno
Respiracin
celular
Transporte de
oxgeno
Visin
Biocatalizadores,
etc.

14
Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

Lipoprotenas

cidos grasos

Lipoprotenas sanguneas

Transporte

Nucleoprotenas

cidos nucleicos

Fosfoprotenas

cido ortofosfrico

Asociaciones ADNhistonas
Casena, vitelina

Regulacin
gentica
Reserva de
aminocidos

15
Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

FUNCIONES DE LOS PRTIDOS

FUNCIONES
ESTTICAS

ESTRUCTURAL

A nivel celular

A nivel histolgico

ACTIVAS

FISIOLGICA

RESERVA

Ovoalbmina, vitelina

CONTRCTIL

Actina y miosina
Tubulina, dinena, flagelina
Insulina,
Tiroxina,
Hormona de crecimiento.
Protenas reguladoras del pH

HORMONAL

DEFENSA
TRANSPORTE

REGULACIN GENTICA
ENZIMTICA O CATALIZADORA
INMUNITARIA

EJEMPLOS
Glucoprotenas de membrana
Microtbulos del citoesqueleto, cilios y flagelos
Histonas
Queratina, elastina, colgeno.

A nivel celular
A nivel sanguneo

Permeasas
Pigmentos respiratorios
Seroalbmina
Transferrina
Lipoprotenas
Tripsina, ribonucleasa,
Catalasa, peroxidasa, citocromos
Inmunoglobulinas,
Toxinas.

16
Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

19.- Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definicin y caractersticas (actividad y especificidad enzimtica). Factores que regulan la actividad enzimtica
(concentracin de sustrato, T, pH, inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definicin, clasificacin (hidrosolubles y liposolubles) y funcin como
coenzimas.
ENZIMAS:
BIOCATALIZADORES O CATALIZADORES BIOLGICOS:
Sustancias qumicas orgnicas que aumentan la velocidad de reaccin (catalizan) las reacciones biolgicas
CATALIZADORES
ENZIMAS
NO BIOLGICOS
SEMEJANZAS Funcin
Aumentan (aceleran) la velocidad de reaccin.
Energa de activacin Disminuyen la energa de activacin necesaria para llegar al estado de transicin.
Se consumen?
Cantidad necesaria

No se consumen durante la reaccin, sino que se recuperan intactas al final del proceso.
Se requieren cantidades muy pequeas para acelerar la reaccin.

DIFERENCIAS Especificidad

Son muy especficas

T a la que actan
Actividad

Actan a T ambiente
Son muy activas

Peso molecular

Tienen un peso
molecular muy elevado

TIPOS DE BIOCATALIZADORES
TIPOS
COMPOSICIN QUMICA
ENZIMAS

Protenas globulares

VITAMINAS

ARN (ribozimas)
Glcidos o lpidos sencillos

HORMONAS

Protenas o esteroides,
generalmente.
Derivados de aminocidos o de
cidos grasos

Actan slo en una reaccin determinada, (para cada sustrato y para

cada reaccin)
Se desnaturalizaran a altas temperaturas
Aumentan la velocidad de la reaccin hasta ms de un milln de veces
(mucho ms que los catalizadores no biolgicos)
--

PROPIEDADES
LOS PODEMOS SINTETIZAR
(SOLUBILIDAD)
LOS ANIMALES?
Solubles en agua,
S, son sintetizadas por el
difunden fcilmente en los organismo
lquidos orgnicos.

Hidrosolubles y
liposolubles

No, hay que obtenerlas en la dieta

S

CMO ES SU
SNTESIS?
Como cualquier
protena, pues van
codificadas
genticamente
_

ACTUACIN
Catalizan de forma especfica
determinadas reacciones
bioqumicas unindose a la
molcula a transformar (S)
Actan como coenzimas

Son sintetizadas en
glndulas endocrinas y
vertidas al medio
interno (sangre)

Son mensajeros qumicos.

Slo actan en su rgano
blanco o diana (receptores
especficos)

17
Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

Enzimas: Definicin y caractersticas (actividad y especificidad enzimtica). Factores que regulan la actividad enzimtica (concentracin de sustrato, T,
pH, inhibidores y cofactores).
3. 1. ENZIMAS: DEFINICIN Y CARACTERSTICAS.
Son catalizadores orgnicos coloidales, de naturaleza proteica, producidos por los seres vivos.
Son protenas globulares (salvo ribozimas), solubles en agua y difunden fcilmente en los lquidos orgnicos.
TIPOS DE ENZIMAS POR SU ESTRUCTURA: COFACTORES ENZIMTICOS
TIPOS DE ENZIMAS
COMPOSICIN
UNIONES DE
TIPOS DE
COFACTORES Y
COFACTOR
ENZIMAS
1.Estrictamente proteicas
2.HOLOENZIMAS =
= Apoenzima +
+ Cofactor

Una o ms cadenas
polipeptdicas
Apoenzima
(parte proteica)
Cofactor
(parte no proteica)

DEFINICIN/
PROPIEDADES

Dbil

1.Activadores
inorgnicos

In metlico u oligoelemento

2.Coenzimas

Molculas orgnicas
complejas.

COENZIMAS

EJEMPLOS DE
HOLOENZ.

TIPOS

CLASES

EJEMPLOS

Mg2+
Nucletidos

Adenosnfosfatos
Nucletidos y PiridnSon inespecficas (un coenzima derivados de nucletidos
puede actuar como cofactor de Vitaminas
Flavnmuchas apoenzimas diferentes.
nucletidos
Ej. ATP).
-

Quinasas

ATP
NAD
NADP
FMN
FAD
Coenzima A

Se alteran durante la reaccin;

pero luego se regeneran y
vuelven a ser funcionales.
Fuerte (covalente):
el cofactor se llama
grupo prosttico

3.Grupos
prostticos

Derivados de
Vitaminas

Derivados de
Vit B12
Grupo hemo
(ferroporfirina
= porfirina +
Fe2+)

Citocromos
(poseen un grupo
prosttico
ferroporfirnico
que acta como
cofactor)

18
Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

Enzimas: Definicin y caractersticas (actividad y especificidad enzimtica).

2. ENZIMAS. CENTRO ACTIVO: Regin de la enzima que se une al sustrato y que suele ser una depresin en la superficie de la E
CARACTERSTICAS DEL CENTRO ACTIVO
TAMAO
ESTRUCTURA
CONSTITUCIN
Muy pequeo
Tridimensional, con forma de hueco
Aminocidos que quedan prximos debido a plegamientos de la cadena polipeptdica
TIPOS DE AMINOACIDOS DE LAS ENZIMAS
LOCALIZACIN
TIPOS DE
AMINOACIDOS
Fuera del centro activo
AA estructurales
En el Centro Activo
AA de fijacin
AA catalizadores

FUNCION DE AA
Dan la forma a la enzima, no son dinmicos
Unin del E y el S
Catlisis: rompen algunos de los enlaces del S.
No deben estar necesariamente cerca en la secuencia;
pero s tras el plegamiento de la cadena polipeptdica.

SE UNEN AL
SUSTRATO?
No
S

CMO SON LAS UNIONES E-S?

Dbiles (se unen dbilmente al S)
Dbiles o fuertes

ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS EN LA REACCIN QUE CATALIZAN:

La actividad enzimtica depende de la configuracin tridimensional, ya que la desnaturalizacin supone prdida de la actividad.
La especificidad depende de la forma tridimensional del centro activo, que es complementaria a la molcula del S al que se une.
MODELOS QUE
EXPLICAN LA
ESPECIFICIDAD E-S
M. de la llave y la
cerradura. Fischer (1890)
M. del ajuste inducido
(del guante y la mano)
M. de la tensin sobre el
sustrato

EXPLICACIN

CAMBIA LA FORMA DEL ?

CUANDO APARECE LA
COMPLEMENTARIEDAD E-S?

La llave es el Sustrato y la
Antes de unirse E y S.
cerradura es la Enzima.
La mano es el Sustrato y el
guante es la Enzima.
Slo despus de haberse unido E y
Hay un cambio de
S.
conformacin de la enzima tras
unirse al sustrato

CENTRO ACTIVO DEL

ENZIMA?
No

SUSTRATO?
No
No

S, algunas enzimas modifican la

forma de sus centros activos para
adaptarse mejor al S

S, los enlaces tambin provocan

un cambio en la forma del S
(tensan)

19
Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

Enzimas: Definicin y caractersticas (actividad y especificidad enzimtica). Factores que regulan la actividad enzimtica (concentracin de sustrato, T,
pH, inhibidores y cofactores).
ENZIMAS. ACTIVIDAD ENZIMTICA. MECANISMO DE ACCIN: E + S = ES = EP = E + P
N DE
MECANISMO DE ACCIN
SUSTRATOS /
1. INICIACIN
2. TRANSFORMACIN
REACCIN
Un sustrato (S)
1- Fijacin al sustrato en su superficie Se debilitan los enlaces del
3. Formacin del
4. Formacin del
(adsorcin)
sustrato
complejo enzimacomplejo enzima
E + S = ES = E + P
2 - Unin del S al E mediante enlaces
sustrato (ES)
producto (EP)
Se requiere mucha menor
dbiles (S + E)
energa para llegar al complejo
activado
(C. A.)
Dos sustratos (A, B) Mecanismo 1.Fijacin de los dos
Aumenta la probabilidad de
Complejo ABE
Complejo CDE
normal
sustratos en su superficie que se encuentren y reaccionen
E
(adsorcin)
los sustratos
A+B =C+D
Mecanismo 1.Fijacin de un S
_
Complejo AE y
Complejo BE y
E
ping-pong primero y despus, el
liberacin de C y E
liberacin de D y E
otro

3. FINALIZACIN
5. Liberacin de la enzima intacta
(E) y el producto (P)

Liberacin de la enzima intacta (E)

y los productos (C y D)

TIPOS DE ENZIMAS POR SU ACTIVIDAD

TIPOS DE
DEFINICIN
EJEMPLO
ENZIMAS
Zimgenos o Se producen de forma inactiva y, por hidrlisis parcial, se transforman en la forma activa. Pepsingeno (inactivo) ----HCl----> pepsina (activa)
proenzimas
Slo son activas cuando actan sobre ellas otras enzimas o iones.
Isoenzimas
Enzimas que realizan la misma funcin
Lactato deshidrogenasa En msculo
Tiene una > afinidad por el S,
(forma cido lctico a
esqueltico
<KM
por tanto > velocidad
partir de pirvico)
Pero en distintos rganos (o en diferentes
Formas moleculares
En miocardio Tiene una < velocidad
momentos de la vida) tienen distintas las:
Vmx y KM
> KM

20
Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

Enzimas: Definicin y caractersticas (actividad y especificidad enzimtica). Factores que regulan la actividad enzimtica (concentracin de sustrato, T,
pH, inhibidores y cofactores).
MECANISMO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS. REACCIN ENZIMTICA Y SU CINTICA:
Estudio de la velocidad de las reacciones enzimticas que se define como la cantidad de materia transformada en funcin del tiempo y se mide por la desaparicin de un S o
coenzima o por la aparicin del P, en funcin del tiempo.
La representacin grfica de la cintica enzimtica suele ser una hiprbola: la velocidad de la reaccin aumenta de forma lineal hasta la saturacin de la enzima.
CONSTANTES/ OTROS
Vmx

DEFINICIN
Velocidad mxima que alcanza la reaccin enzimtica

Constante de Michaelis-Menten
(Km)

Concentracin del S para la cual la velocidad de la reaccin es la

mitad de la Vmx.-> La Km indica la afinidad del E por su S
(cada enzima posee una Km caracterstica para cada S).
La Km se puede determinar grficamente.

Ecuacin de Michaelis-Menten

V = Vmx . (S)/ KM + (S)

Sucede cuando hay

saturacin de la enzima
A < KM

EXPLICACIN
Todas las molculas de la enzima estn
ocupadas por molculas de sustrato
> Afinidad hay entre Son inversamente
el S y la E
proporcionales
> Velocidad
(> Eficacia cataltica)

Esta ecuacin permite calcular la velocidad de la reaccin en funcin de las

distintas concentraciones del S

21
Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

Enzimas: Definicin y caractersticas (actividad y especificidad enzimtica). Factores que regulan la actividad enzimtica (concentracin de sustrato, T,
pH, inhibidores y cofactores).
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
PROPIEDADES
TIPOS

Especificidad de la
catlisis enzimtica

De accin
De sustrato

Reversibilidad

Eficacia

Gran poder
cataltico

DEFINICIN

La enzima slo cataliza una

determinada reaccin
La enzima slo acta sobre un
determinado sustrato

GRADOS DE
ESPECIFICIDAD
_

LA ENZIMA RECONOCE
UN TIPO DE
UN TIPO DE
MOLCULAS?
ENLACE?
_
_

EJEMPLO
ENZIMA
SUSTRATO
Oxidacin de un aa,

Especificidad absoluta
(la ms especfica)

S, slo un sustrato
determinado

Ureasa

Urea

Especificidad de grupo
(ms amplia)

S, un tipo de molculas
que tengan una
caracterstica estructural
comn

Protenas con
aa aromticos

Especificidad de clase
(la menos especfica)

S,
independientemente
del tipo de
molcula

Quimiotripsina
(hidroliza
enlaces
peptdicos
diferentes)
Fosfatasas
(separan
fosfatos de
cualquier S)

Grupos fosfato

Un enzima cataliza por igual la

reaccin (en ambos sentidos). No
cambia la cte. de equilibrio.
Una sola molcula de enzima
puede catalizar la reaccin de miles
de molculas de S
Superior al de catalizadores no
biolgicos (multiplica la v por 1
milln o ms)

22
Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

6. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES O REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA:

(Concentracin de sustrato, T, pH, inhibidores y cofactores) (Importante)

La velocidad de la reaccin vara con la concentracin del E y del S, y es modificada por las condiciones del medio.
VELOCIDAD
SUSTRATO (S)
TEMPERATURA
pH
DE REACCIN
Qu efecto produce
Si aumenta la concentracin del S-> Si aumenta la T ->
Cambia las cargas elctricas
un cambio en cada
aumenta la velocidad
-> Aumenta la movilidad molecular->
superficiales de las enzimas
factor?
hasta la saturacin de la enzima
-> Acelera las reacciones qumicas.
(hiprbola)
-> Cambia la conformacin en estructura terciaria y cuaternaria de la E.->
-> Altera el centro activo ->
-> Cambia su actividad biolgica
1. Valor < ptimo
Aumenta o no
Aumenta la velocidad
Aumenta la movilidad molecular->
Desnaturalizacin
->Aumenta la velocidad de formacin del
producto.
2.Valor ptimo
Velocidad mxima Vmx
Cada enzima tiene una T ptima a la que Cada enzima tiene un pH
su actividad es mxima
ptimo para el que su eficacia
Suele ser la T corporal de seres vivos: T es mxima
ptima < 50- 60 C
3. Valor > ptimo
Se mantiene o cesa Saturacin de la E
Desnaturalizacin de las enzimas
Desnaturalizacin
proteicas
(prdida de actividad enzimtica)
INHIBIDORES ENZIMTICOS
TIPOS DE
TIPOS DE
EFECTO
INHIBIDORES ENLACE I-E
SOBRE EL CENTRO ACTIVO
Alteran su Permanece el efecto?
estructura?
Irreversibles o
Unin fuerte S
S, el veneno se fija
venenos
covalente
permanentemente al
centro activo del E

Reversibles

Unin dbil
no covalente

No

No, slo se impide

temporalmente el
funcionamiento
normal del E

CLASES DE INHIBIDORES
(REVERSIBLES)
(segn compitan o no con el S)
-

Competitivos

No competitivos

Compiten con el S
(conformacin espacial
similar al S)
No compiten con el S (se
unen en otra zona del E)

SE UNE EL I AL
CENTRO ACTIVO
DEL E?

INHIBIDORES
Disminuyen o impiden
completamente la
actividad de una E.
Pueden ser perjudiciales.
o beneficiosos.

EFECTOS

Inutiliza a la E
permanentemente

No Complejo E-S
Otra zona del E

Disminuyen la
velocidad de la
reaccin
Impiden la separacin
de E-S y formar el P
Impiden el acceso del
S al centro activo

EJEMPLO

El in cianuro
(inhibe a la
citocromoxidasa
de la respiracin
aerobia)
Sulfamidas

_
_

23
Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA:

La actividad enzimtica se puede regular de forma general por variaciones de pH, T, etc. ; pero a veces se necesita un control ms especfico, mediante: efectores alostricos y
modificaciones covalentes.
TIPOS DE CONTROL DE LA ACTIVIDAD E.
Muy general
1. Factores que regulan la actividad E
(Variaciones de pH, T, etc.)
Ms especfico
2.Efectores alostricos
(regulacin alostrica o alosterismo)

3.Modificaciones covalentes

TIPOS

EXPLICACIN

Activadores o efectores

Suelen ser los S

Inhibidores

Suelen ser los P

REVERSIBLES

Si se introduce un grupo funcional, fosfato,

IRREVERSIBLES

Zimgenos o proenzimas

Se producen de forma inactiva y, por hidrlisis parcial,

se transforman en la forma activa.

24
Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS POR LA REACCIN CATALIZADA (I) (ms sencilla)

TIPO
REACCIONES
CLASES
ACCIN/ EJEMPLOS
que catalizan
I. OxidoDe oxidorreduccin de Un compuesto gana ereductasas
S (transferencia de H, (se reduce) y otro los
O o e-)
cede (se oxida)
II. Transferasas
o quinasas

III. Hidrolasas

IV. Liasas

V. Isomerasas

VI. Sintetasas o
ligasas

Transfieren grupos funcionales ( NH2, fosfato)o

radicales (salvo el H)
de unas molculas a otras
A-X + B = A + B-X
Hidrlisis
Introducen grupos
(rotura de sustratos
OH y -H
diversos mediante el
agua disociada en sus
iones)
A-B + H2O =
AH + BOH
Rotura o soldadura de S Adicin de grupos
sin agua, con liberacin funcionales (-NH2,
de grupos qumicos.
CO2, H2O,) a
molculas que
tienen un doble
enlace.
Isomerizacin o transformacin de molculas
en sus ismeros
Sntesis de molculas (forman enlaces)
utilizando la energa de la hidrlisis de ATP

COENZIMA/TIPO
DE ENLACE

EJEMPLO DE REACCION
(el signo = indica reaccin reversible)
Las de respiracin celular
Glu + O2 = CO2 + H2O + Energa
(se oxida) (se reduce)
Acido asprtico + cido pirvico =
cido oxalactico + alanina

Lipasas

nlace ster
(cido + alcohol)

Carbohidrasas

Glucosdicos

Peptidasas
Descarboxilasas

Grasa + agua = glicerina + 3 cidos

grasos
(Esterasa)

Peptdicos
Liberacin de CO2 a
partir de un S orgnico

Acido pirvico = acetaldehdo + CO2

(Piruvato descarboxilasa)

Gliceraldehdo- 3- fosfato =
Dihidroxiacetona 3- fosfato
(Fosfotriosa isomerasa)
A + B + ATP = A-B + ADP + P

25
Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS POR LA REACCIN CATALIZADA (II) (muy completa)

TIPO
REACCIONES
CLASES
ACCIN/ EJEMPLOS
que catalizan
I. OxidoDe oxidorreduccin Un compuesto gana Deshidrogenasas Son oxidantes: quitan H (H+
reductasas
de S (transferencia e- (se reduce) y otro
y e-) de una molcula
de H, O o e-)
los cede (se oxida)
Oxidasas o
Son reductoras: quitan e- del
reductasas
S y los ceden al oxgeno
II. Transferasas Transfieren grupos funcionales o
Transaminasas
Transfieren grupos NH2
o quinasas
radicales (salvo el H)
de unas molculas a otras
Transcarboxilasas Transfieren grupos - COOH
III. Hidrolasas

Hidrlisis
(rotura de sustratos
diversos mediante
el agua)

Introducen grupos
OH y -H

Esterasas

Carbohidrasas
Peptidasas

IV. Liasas

V. Isomerasas

VI. Sintetasas o
ligasas

Soldadura o rotura
de S sin agua.

Adicin de grupos
funcionales (-NH2,
CO2, H2O,) a
molculas que
tienen un doble
enlace.
Isomerizacin o transformacin de
molculas en sus ismeros
Sntesis de molculas con hidrlisis de
ATP

Nucleasas
Aminasas
Carboxilasas
Hidratasas

Lipasas
Fosfatasas
Sacarasa
Amilasa
Tripsina
Pepsina
Adicin de NH2 a un doble
enlace
Adicin de COO a un doble
enlace
Adicin de H2O a un doble
enlace

COENZIMA/TIPO
EJEMPLO DE REACCION
DE ENLACE
(el signo = indica reaccin reversible)
NAD, NADP Y FAD Acido mlico + NAD+ = cido oxalactico
se reducen a NADH2, + NADH + H+
NADPH2 Y FADH2 (Malato- deshidrogenasa)

Acido asprtico + cido pirvico =

= cido oxalactico + alanina
nlace ster
(cido + alcohol)

Grasa + agua = glicerina + 3 cidos grasos

(Esterasa)
Glucosa- 6- fosfato = glucosa + fosfato

Glucosdicos
Peptdicos

Acido pirvico = acetaldehdo + CO2

(Piruvato descarboxilasa)
cido fumrico + H2O = cido mlico
Gliceraldehdo- 3- fosfato =
Dihidroxiacetona 3- fosfato
(Fosfotriosa isomerasa)
Acetil- CoA = Malonil- CoA
(ATP --> ADP + P)

26
Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

1. REGULACIN ALOSTRICA O ALOSTERISMO: Sistema de regulacin enzimtica muy preciso.

ENZIMAS ALOSTRICAS:
DEFINICIN

Son las que pueden adoptar dos formas estables diferentes, permitiendo la autorregulacin de la actividad enzimtica (por el S y el P)

FUNCIN
EJEMPLO

Catalizan reacciones importantes

La 1 E (E reguladora) de una ruta metablica o en puntos de ramificacin de las rutas metablicas) es alostrica.

CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS ALOSTRICAS

Dos tipos de
centros

1.Centro Activo
2.Centro Regulador
(centro alostrico)

All se une el S
a) Si el centro alostrico est vaco
b) Si el centro alostrico est
ocupado por un ligando o efector

Dos formas

La E cataliza a v normal.
Activadores o efectores
(suelen ser los S)
Inhibidores alostricos
(suelen ser los P)
Regulacin por
retroinhibicin o
inhibicin feed-back
Regulacin por
induccin enzimtica

Cambia la conformacin del E de

forma ms o menos activa

Permite regulacin
ms rpida y con
menor cantidad de
activadores e inhibidores.

La unin del S al centro activo de una de las subunidades, facilita la unin del S
a los centros activos de otras subunidades.
(El cambio de conformacin de este protmero o transicin alostrica,
se transmite instantneamente a los otros protmeros, activndolos)

Conformacin activa

Alta afinidad por el S

Estabilizada por activadores

Conformacin inactiva

Baja afinidad por el S

Estabilizado por inhibidores
alostricos.

Estructura
cuaternaria
(estn formadas
por varias
subunidades)

Cada protmero del E

alostrico tiene centro/ s
regulador/ es (all se
puede unir un ligando o
activador)

Hay cooperativismo o efecto

cooperativo entre las subunidades

Cintica

Es diferente a las dems E: es una sigmoide (no hiprbola) -> Cambio muy grande en la velocidad de reaccin (ley del todo o nada).

Acelera o inhibe la reaccin

El P final se fija al centro regulador ->

-> cambia la configuracin de la E (transicin alostrica) a la forma inactiva->
->inhibe a la E (impide la unin de E al S)
El S inicial se fija al centro regulador ->
-> cambia la configuracin de la E (transicin alostrica) a la forma activa ->
-> activa a la E (favorece la catlisis)

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Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

VITAMINAS: Definicin, clasificacin (hidrosolubles y liposolubles) y funcin.

NOMBRE
Vit C

COENZIMA
DERIVADO
-

FUNCIN (BIOQUMICA, BIOLGICA)

Antioxidante
Cofactor de hidroxilacin
Coenzima en la sntesis de colgeno
Transferencia de grupos aldehdos
Transferencia de H+ (e-) en la respiracin celular

B1 (Tiamina)
B2 (Riboflavina)

Pirofosfato de tiamina
FAD, FMN

B3 (Niacina)
B5 (cido pantotnico)

Transferencia de H+ (e-) en oxidaciones y en la respiracin celular.

Transferencia de grupos acilo, detoxificador, formacin de cidos
grasos, hormonas y anticuerpos. Antiestrs.

B6 (Piridoxina)

NADP+, NAD+
Coenzima A
(imprescindible en el
metabolismo celular)
Fosfato de piridoxal

B8 (Biotina, Vit H)

Biocitina

B9 (Acido flico)

Acido tetrahidroflico

B12 (cobalamina)

Coenzima B12

A (retinol)

11-cis-retinal

D
D2 (Ergocalciferol)
D3 (Colecalciferol)
E (Tocoferol)
K (Filoquinona)

1,2-Dihidroxicolecalciferol

Transferencia de grupos carboxilos, desarrollo de glndulas sexuales,

sebceas y sudorparas
Transferencia de grupos monocarbonados, antianmica, sntesis de
glbulos rojos
Metabolismo de cidos nucleicos, formacin de glbulos rojos,
sntesis de neurotransmisores
Ciclo visual, crecimiento, proteccin y mantenimiento del tejido
epitelial
Metabolismo del Ca2+, esencial en el crecimiento y mantenimiento de
huesos

Transferencia de grupos amino en el metabolismo de aa

Inhibe oxidacin de cidos grasos insaturados

Imprescindible en coagulacin sangunea (sntesis de protrombina)

ENFERMEDAD CARENCIAL
Escorbuto, propensin a infecciones

Beri-beri (polineuritis)
Dermatitis, inflamacin y agrietamiento de la
lengua, comisura de boca, etc.
Pelagra (dermatitis, diarrea y demencia)
Palpitacin, dolor y quemaduras en pies,
alteraciones nerviosas y circulatorias
Dermatitis, trastornos del aparato digestivo,
convulsiones
Dermatitis, cada del pelo, anemia
Anemia, insomnio, depresin del sistema
inmunitario
Anemia perniciosa, trastornos nerviosas,
ulceraciones en boca
Ceguera nocturna, xeroftalma, desecacin
epitelial, detencin del crecimiento
Raquitismo en nios, deformaciones seas en
adultos
Envejecimiento celular, impide el crecimiento
Retardo en coagulacin sangunea, hemorragias

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Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix

1.

VITAMINAS LIPOSOLUBLES

NOMBRES

PROVITAMINAS

A (Retinol),
Provitamina A o
(Antixeroftlmica) Betacaroteno

D (Antirraqutica) Ergosterol (D2) y

D2 (Calciferol) 7-deshidrocolesterol
(D3)
E (Tocoferol)
(Antiestril)

K ( Menadiona)
(Naftoquinona)
(Antihemorrgica)

FUNCIN BIOLGICA Y BIOQUMICA

AVITAMINOSIS

Ciclo visual,
Mantenimiento de epitelios y buen
funcionamiento de todos los tejidos
Antioxidante: ayuda a evitar el cncer.
Desarrollo de huesos.
Metabolismo del calcio, esencial en el
crecimiento y mantenimiento de huesos y
dientes.

Xeroftalmia, ceguera
nocturna, alteraciones
epiteliales, detencin del
crecimiento.

HIPERVITAMINOSIS
Cada del pelo,
descamacin,
Debilidad,
vmitos

Raquitismo en nios,
osteomalacia en adultos,
caries, osteoporosis senil.

Calcificacin
corazn, rin e
hgado

Antioxidante (evita la oxidacin de cidos grasos

insaturados y la destruccin de vit. A y C)
Previene tumores y retarda el envejecimiento
celular.

Envejecimiento celular.
Impide el crecimiento.
Trastornos de la
reproduccin.

Sntesis de protrombina que coagula la sangre.

Retardo en la coagulacin
Hemorragias

FUENTE
Vegetales con carotenos (perejil,
espinacas, zanahorias, orejones
de albaricoque), mantequilla,
hgado, huevos, leche de vaca.
Mantequilla, leche, yema de
huevo, levadura, cereales
germinados y aceites vegetales,
pescados azules, hgado.
Aceites vegetales prensados en
fro (germen de trigo, girasol,
oliva...), semillas, germen de
trigo, vegetales de hojas verdes,
cacahuetes crudos, nueces, yema
huevo.
Vegetales hojas verdes (escarola,
lechuga, espinacas), huevos,
pescados

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Eva Palacios Muoz

Tema 2. Biomolculas compuestas orgnicas: Protenas y biocatalizadores. PAU Biologa. CEA Garca Alix
2. VITAMINAS HIDROSOLUBLES
NOMBRES
COENZIMA
C (Acido ascrbico)
(Antiescorbtica)

FUNCIN BIOLGICA Y BIOQUMICA

Antioxidante (contrarresta la formacin de
nitrosaminas cancergenas)
Coenzima en la sntesis de colgeno (crecimiento y
reparacin tejidos).
Mejora el sistema inmunitario (previene y mejora el
resfriado).
Favorece la absorcin del Fe
Ayuda al funcionamiento del sistema nervioso,
msculos y corazn.

AVITAMINOSIS
Escorbuto
Infecciones respiratorias

FUENTE
Kiwi, guayaba, fresa, naranja, pimiento rojo,
brcol, perejil.

Beri-beri,(Polineuritis) y
otros trastornos nerviosos

Levadura de cerveza, germen de trigo, soja

(envolturas de cereales y legumbres), pan y
arroz integral, frutos secos sin tostar.

Dermatitis (piel, boca,

labios). Seborrea.

B1 (Tiamina,)
(Antineurtica)
(Antiberibrica), vit.
del estado de nimo

Pirofosfato de tiamina
(Descarboxilasas : transferencia de
grupos aldehdo en el metabolismo de
glcidos y lpidos)

B2 (Riboflavina)

FAD y FMN (Deshidrogenasas:

transferencia de H+ y e- en la
respiracin celular)

Ayuda al crecimiento y a la reproduccin.

Favorece el buen estado de piel, cabellos y uas.

B3 (Niacina)
(Antipelagrosa)

NAD+ y NADP+ (Deshidrogenasas:

metabolismo de glcidos y protenas.
(Oxidaciones y respiracin celular)
Coenzima A (imprescindible en
metabolismo celular: transporte de
grupos acilos oxidacin de cidos
grasos y pirvico)
Fosfato de piridoxal (Transaminasas:
transferencia de grupos amino en el
metabolismo de aminocidos).

Indispensable en salud del sistema nervioso.

Favorece el sistema digestivo.
Mejora el cutis.
Detoxificador.
Formacin de cidos grasos, hormonas y anticuerpos.
Antiestrs.
Imprescindible en la fabricacin de anticuerpos y
glbulos rojos y en la sntesis de cidos nucleicos.
Ayuda a prevenir varias enfermedades nerviosas y de
piel.

Levadura de cerveza, almendras, germen de

trigo,
Queso, huevos, championes, leche, legumbres,
castaas, etc.
(Su necesidad aumenta con el estrs). (Las
bacterias intestinales evitan grandes
deficiencias).
Pelagra (dermatitis, diarrea y Levadura de cerveza y germen de trigo, frutos
demencia)
secos (cacahuetes) harina integral de trigo,
leche, carne
Desrdenes de la piel
En casi todos:
(dermatitis)
yema de huevo, cereales integrales, germen de
Alteraciones nerviosas y
trigo, frutos secos.
circulatorias (anemia).
Anemia, dermatitis
Levadura de cerveza, germen de trigo, salvado
seborreica y trastornos del
de trigo, levadura de pan, frutos secos, pltano,
aparato digestivo.
carne, vegetales, legumbres y cereales.
(Bacterias intestinales)

B8
(Vit H, Biotina)

Biocitina (Carboxilasas: transferencia

de grupos carboxilos)

Desarrollo de glndulas sexuales, sebceas y

sudorparas.

Dermatitis, cada del pelo

Anemia.

Levadura de cerveza, yema de huevo, frutas

frescas, frutos secos, leche, arroz integral.

B9 (Acido flico)

Acido tetrahidroflico (sntesis de

bases nitrogenadas de ADN y ARN)

Antianmica.
Formacin de glbulos rojos

Anemia. Insomnio.
Depresin del sistema
inmunitario.

Levadura, germen y salvado de trigo, escarola,

cereales, brcol, endibias, esprragos, col,
boniato y frutos secos.

B12 (Cobalamina)
(Antiperniciosa)

Coenzima B12
(metabolismo de cidos nucleicos)

Formacin de glbulos rojos.

Sntesis de neurotransmisores.

Anemia perniciosa y daos

Carne, pescado y lcteos, levadura, huevos,
cerebrales, ulceraciones en la algas.
boca.

B5
(Acido pantotnico)

B6 (Piridoxina)

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Eva Palacios Muoz