En 1897 E.

Buchner consiguio extraer de las celulas de la levadura los enzimas

que catalizan la fermentacion alcohlica, demostrando que estos pueden actuar
independientemente de la estructura celular. Este hecho permitio estudiar "in
vitro" la actividad y propiedades de los enzimas, aislarlos en estado puro y
analizar su composicion.
En 1926 J.B. Sumner aisla un enzima, la ureasa, en forma cristalina pura y demostro que
los cristales estaban formados por proteinas.
Entre 1930 y 1936 se aislaron en forma cristalina pura diversos enzimas quedando establecida
de modo definitivo la naturaleza proteica de estos catalizadores biolgicos. Desde entonces se
han identificado varios miles de enzimas diferentes, habiendose aislado muchos de ellos en
forma cristalina.
En el mismo periodo J.B Haldane expuso la idea de que los enzimas establecen interacciones
debiles con el sustrato para distorsionarlo y catalizar mas su transformacion; esta idea
resulto capital para el moderno conocimiento de la accion enzimatica.
En 1981 se descubrio que determinados tipos de RNA pueden catalizar su propia sintesis, hecho
este que obligaron revisar algunas de las ideas preexistentes acerca de la naturaleza de los
biocatalizadores.

ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

La estructura primaria de
una enzima es la
secuencia lineal de los
aminocidos que contiene,
o sea, el nmero y el
orden en el que se
encuentran

La estructura secundaria
de una enzima se refiere
a la ordenacin regular y
peridica en el espacio de
la cadena polipeptdica a lo
largo de una direccin. Se
puede decir, que es la
disposicin de la
estructura primara en el
espacio y que es
consecuencia directa de
la libre capacidad de giro
del carbono alfa.
Existen dos modelos o
tipos de estructuras
secundarias:
- Hlice a.
- Lmina b.

La estructura terciara de
una enzima informa de la
disposicin de la
estructura secundaria en
el espacio y, por tanto, del
tipo de conformacin
tridimensional que posee.
Las conformaciones ms
frecuentes que adoptan
las protenas son la
globular y la filamentosa.
Las funciones biolgicas
que realizan las protenas
dependen de la estructura
terciaria que stas poseen

La estructura cuaternaria
de una enzima informa
que sta est compuesta
de ms de una cadena
polipeptdica, y hace
referencia al modo en que
se asocian las cadenas o
subunidades para
constituir la protena
activa

Presentan un centro activo a travs del cual

interactan con la molcula de ligando, que en este
caso recibe el nombre de sustrato, mediante un
acoplamiento espacial y qumico. Tanto la actividad
cataltica como el elevado grado de especificidad
qumica que presentan los enzimas residen en esta
interaccin especfica entre el enzima y su
sustrato.

El centro activo es una cavidad existente en la

superficie del enzima que est forrada
interiormente por una serie de restos de
aminocidos . Por regla general los aminocidos
que forman parte del centro activo no se
encuentran contiguos en la cadena polipeptdica,
sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en
la misma.

El hecho de que estos aminocidos coincidan

prximos entre s sobre el centro activo no es
ms que una consecuencia del plegamiento
caracterstico de la cadena polipeptdica, es decir,
de la conformacin tridimensional nativa de la
protena enzimtica. Puede resultar til, aunque no
siempre posible, distinguir entre los aminocidos
que forman parte del centro activo dos categoras:

a)Aminocidos catalticos.- Son uno o ms aminocidos

cuyas cadenas laterales R poseen unas peculiaridades
qumicas tales que los facultan para desarrollar una
funcin cataltica. Constituyen el verdadero centro
cataltico del enzima.
b)Aminocidos de unin.- Son una serie de
aminocidos cuyas cadenas laterales R poseen grupos
funcionales que pueden establecer interacciones dbiles
(puentes de hidrgeno, interacciones inicas, etc.) con
grupos funcionales complementarios de la molcula de
sustrato. Su funcin consiste en fijar la molcula de
sustrato al centro activo en la posicin adecuada para
que los aminocidos catalticos puedan actuar .

En cuanto al resto de los aminocidos de la

cadena polipeptdica del enzima, los que no forman
parte del centro activo, podra pensarse en
principio que no desempean ninguna funcin, pero
esto no es cierto; tienen la importante misin de
mantener la conformacin tridimensional
catalticamente activa del enzima; sin ella no
existira centro activo y el enzima no podra
interactuar con su sustrato.

Reduccin de la energa de activacin mediante la creacin de un ambiente en el cual el estado de transicin es

estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un cambio de conformacin
del sustrato unido el cual pasa a un estado de transicin, de modo que ve reducida la cantidad
de energa que precisa para completar la transicin).

Reduciendo la energa del estado de transicin, sin afectar la forma

del sustrato, mediante la creacin de un ambiente con una distribucin
de carga ptima para que se genere dicho estado de transicin.

Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con

el sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no
sera factible en ausencia de enzima.

Reduciendo la variacin de entropa necesaria para alcanzar el estado de

transicin (energa de activacin) de la reaccin mediante la accin de orientar
correctamente los sustratos, favoreciendo as que se produzca dicha reaccin.

Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de

temperatura facilita la accin de la enzima y permite que se incremente an ms su velocidad de
reaccin. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformacin estructural de la enzima
puede verse afectada, reduciendo as su velocidad de reaccin, y solo recuperando su actividad ptima
cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termolbiles y trabajan mejor a
bajas temperaturas.

Algunas veces una enzima necesita

para su funcin la presencia de
sustancias no proteicas que colaboran
en la catlisis

Esto son los cofactores, estas son pequeas

molculas orgnicas que transportan
grupos qumicos de una enzima a otra.

Cuando el cofactor es una molcula

orgnica se llama coenzima

Cuando la enzima esta unida a un grupo

prosttico esta se llama holoenzima

La parte proteica de un holoenzima se

llama apoenzima

Existen dos tipos de

cofactores enzimticos
Iones metalicos
Actan como cofactores
enzimticos son generalmente
cationes mono o divalentes
Pueden varias de actuar de
algunas maneras como:

Coenzimas

Es una sustancia orgnica de

naturaleza no proteica, actan
como transportadores interme
diarios de grupos funcionales

Puede constituir el
verdadero centro cataltico o
por s solo una cierta actividad
cataltica

Puede constituir un grupo

puente para unir el sustrato al
centro activo

Aveces no forma parte del centro activo

sino que se encuentra en un lugar del
enzima muy alejado del mismo, actuando
como agente estabilizador de la
conformacin nativa del enzima.

Capaces de
producir
movimiento(mio
sina al hidrolizar
ATP)

La produccin
de luz por
la luciferasa en
las lucirnagas

Indispensables
en
latransduccin
de seales y en
procesos de
regulacin
(quinasas y fosfa
tasas)
Pueden actuar
conjuntamente
en un orden
especfico,
creando as
una ruta
metablica.

Degradar
molculas
grandes en el
sistema
digestivo

Los virus tambin

pueden contener
enzimas
implicadas en la
infeccin celular

Procesado de alimentos:
Amilasas de hongos y plantas.- Produccin de azcares desde el almidn, como por
ejemplo en la produccin de jarabe de maz.
Proteasas.-Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de
protenas en la harina.

Alimentos para bebs:

Tripsina.-Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de
protenas en la harina.

Elaboracin de cerveza:
Acetolactatodecarboxilasa (ALDC).-Incrementa la eficiencia de la fermentacin
mediante la reduccin de la formacin de diacetilo.
Proteasas.-Eliminan la turbidez producida durante el almacenamiento de la cerveza.

Zumos de frutas:
Celulasas, pectinasas.-Aclarado de zumos de frutos.

Industria lctea:
Enzimas producidas por bacterias.-Actualmente, cada vez ms usadas en la industria
lctea.
Lipasas.-Se introduce durante el proceso de produccin del queso Roquefort para
favorecer la maduracin.
Lactasas.-Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa.

Industria del papel:

Amilasas, xilanasas, celulasas y ligninasas.-Degradacin
del almidn para reducir su viscosidad, aadiendo apresto.

Las enzimas son protenas especficas que catalizan las

reacciones qumicas.
Tiene un lugar activo donde se le une el sustrato. La unin
de la enzima de sustrato es especfica. Cuando se une el
sustrato con la enzima, se altera el sustrato dando origen
a nuevos productos qumicos. La actividad de la enzima
depende del pH, la temperatura y los inhibidores. La
actividad de la enzima depende del pH, la temperatura y
los inhibidores.