CONTRAÇÃO MUSCULAR

• Identificação dos componentes da maquinaria

contrátil
• Origem da geração de força muscular
• Estrutura molecular de um sarcômero
• Mecanismo molecular de contração molecular
• Acoplamento de excitação-contratação muscular
• Contração isotônica e isométrica
• Fontes de energia para contração muscular
• Papel do cálcio e ATP sobre a interação da actina
com a miosina
• Rigidez cadavérica
 Medicina-Vida
• Erwin Schrodinger (1944): What is life?
• Abilidade de criar ordem no meio de
desordem usando a fonte de energia
externa: entropia negativa.
• Capacidade de transmitir seu “blueprint”
de geração para geração

Movimento muscular: energia, trabalho,

ordem, entropia negativa
Estrutura de músculo esquelético
Estrutura de um sarcômero

1,5 a 3,5 um
Filamento grosso e fino
Identificar os elementos dos miofilamentos

• Miosina
• Actina
• Tropomiosina
• Troponina: TnC,
TnI, TnT
• Outros
componentes
 Miosina

• Homodímero CADEIAS LEVES (ELC

• Cada cadeia liga 2 E RLC)
cadeias leves de 20 • Liga Ca++ com alta
kDa afinidade
• (Essential light chain- • É fosforilado por
ELC e Regulatory myosin light chain
light chain-RLC) kinase (MLCK)
• PM = 520 kDa e • 1. muda conformação
220kDa/subunidade da cabeça da miosina
• C-terminal é alfa • 2. Potencializa a
helical interação de actina-
• N-termina é globular miosina em baixa
concentração de Ca++
 Proteínas adicionais

• Proteína C • Titina
• Estrutura: cadeia • É a maior proteína
única de 140 kDa conhecida: PM 3
• Localizada na banda MDa
A • Diretamente ligado
• Liga na região caudal aos elementos
da miosina contráteis
• Mantém os filamentos• Fornece a
grossos em feixes de elasticidade
200 a 400 moléculas
 Proteínas adicionais
• Linha M
• Estabiliza a estrutura
do filamento grosso
• Componentes:
Contém 3 proteinas
– Creatina cinase
– Proteina M(165 kD)
– Miomesina (190 kD) :
Liga em miosina, titina
& meromiosina leve
Distrofia Muscular de Duchenne e Becker
 Filamento fino
• G-actina (Globular)
• Proteína mais abundante no
citoplasma das células de
mamíferos
• Monômero esférico de 42 kDa
• Presente em baixa força iônica
• Tem dois domínios: grande e
pequeno
• Nucleotídeos (ATP ou ADP)
ligam na fenda entre os 2
domínios
• Cada actina pode ligar a 4
outras actinas
• G-actina tem alta afinidade
com a cabeça da miosina
• Actina F (filamentosa)
• Polímero helical
• Forma se sozinho em
condição fisiológica
• Hidrólise de ATP para
ADP acelera a
polimerização
• α-Actinina
• Homodímero : 97 kD por
subunidade e arranjado em
direção anti-paralela
 Tropomiosina e troponina
• Tropomiosina • Troponina: 76 kDa
• Regula a contração • Tn I: 18 kDa
muscular • Tn C: 20 kDa
dependente de
Ca++ com • Tn T: 37 kDa
troponina
• Estructura
– 2 fitas associadas em
forma α-helicoidal
– α e β subunidades
• Interações
– Cada tropomiosina
dimérica interage com 7
actinas
 Músculo, um assunto de interesse
científico, estético, médico e econômico
 Próxima aula

Mecanismo de contração muscular

 Mecanismo molecular da contração muscular
• Contração isométrica
• Contração sem encurtamento
• A energia da hidrólise do ATP é
transformada em calor e tensão
sem realizar trabalho
• Músculos posturais desenvolvem
tensão contra a gravidade
• Contração isotônica
• Comprimento muscular
diminui
• Tensão é mantida constante
• Gasto de ATP realiza trabalho
e gera calor
A maior parte dos movimentos
exige a combinação dos dois
tipos de contração muscular
Teoria dos filamentos deslizantes
(contração isotônica)
Curva comprimento-
tensão em fibra
muscular isolada
 Estado de 90 º

ATP ADP-PiI ADP-PiII

hidrólise passo limitante

actina
miosina ATP ADP-PiI ADP-PiII

Pi
rigor mortis
ATP ADP Movimento
ADP
ADP
Estado de 45 º Força positiva
ATP
• Túbulo T:
propagação de
despolarização
• Íon cálcio:10-7M
=>10-5M pós-estíulo
• Bomba de cálcio:
gasta ATP
• Papel da troponina-
tropomiosina na
contração muscular
PM=508