UNIVERSIDAD NACIONAL DE

FACULTAD DE CIENCIAS MDICAS

LOJA
CARRERA DE MEDICINA HUMANA
BIOQUMICA
AMINOCIDOS Y PROTENAS

Ciclo: Primero
Paralelo: 1
Docente: Lcdo. ngel
Iiguez
Fecha: Viernes, 10 de abril de
2015
Integrantes: Campos
Thala
Macanch Luis
Minga
Valeria
Snchez Paola
Snchez Daro
Utreras
Bryan

AMINOCIDOS Y PROTENAS
Las protenas son los principales polmeros estructurales y funcionales en los
seres vivos. Cumplen con un amplio nmero de funciones, incluida catlisis de
reacciones metablicas, transporte de vitaminas, minerales, oxgeno y
combustibles; algunas protenas constituyen la estructura de los tejidos, actan
en la transmisin nerviosa, la contraccin muscular , la motilidad celular, la
coagulacin sangunea, defensa inmunitaria, y como hormonas y molculas
reguladoras. Las protenas son sintetizadas como una secuencia de
aminocidos unidos en una estructura poliamida (polipptido) lineal, pero
adoptan estructuras tridimensionales complejas al realizar funciones.

ESTRUCTURA QUMICA

Cada aminocido tiene un carbono central, denominado carbono , al cual se

enlazan cuatro grupos diferentes:

Un
Un
Un
Un

grupo amino bsico (-NH2)

grupo carboxilo cido (-COOH)
tomo de hidrgeno (-H)
cadena lateral distintiva (-R)

TRANSPORTE Y ALMACENAMIENTO DE LOS AMINOCIDOS

AMINOCIDOS EN LA SANGRE
La concentracin normal de los aminocidos en la sangre oscila entre 35 y 65
mg/dl. La media representa unos 2 mg/dl para cada uno de los 20 aminocidos,
aunque algunos estn presentes en concentraciones mucho mayores que
otros. Los aminocidos son cidos relativamente fuertes y en la sangre se
hallan ionizados debido a la eliminacin de un tomo de hidrgeno del radical
NH2. De hecho, aportan a 2 a 3 miliequivalentes de los iones negativos de la
sangre. La distribucin precisa de los aminocidos en la sangre depende hasta
cierto punto de los tipos de protenas ingeridas, pero las concentraciones de
algunos de ellos estn reguladas por su sntesis selectiva en diferentes clulas.

DESTINO DE LOS AMINOCIDOS ABSORBIDOS DESDE EL TUBO

DIGESTIVO
Los productos de la digestin y absorcin de las protenas en el tubo digestivo
son casi por completo aminocidos; muy rara vez se absorben polipptidos o
molculas completas de protenas desde el tubo digestivo a la sangre. Poco
despus de una comida aumenta la concentracin de aminocidos en la
sangre, pero slo unos miligramos por decilitro por dos razones: en primer
lugar, la digestin y absorcin suelen prolongarse de 2 a 3 horas y los
aminocidos se absorben en pequeas cantidades cada vez. En segundo lugar,
las clulas de todo el organismo, sobre todo del hgado, absorben los
aminocidos sobrantes en 5 a 10 minutos. Por tanto, casi nunca se acumulan
en la sangre o en el lquido intersticial cantidades excesivas de aminocidos.
Sin embargo, el recambio de aminocidos es tan rpido que cada hora se
trasladan muchos granos de protenas de una parte a otra del organismo en
forma de aminocidos.

TRANSPORTE ACTIVO DE AMINOCIDOS AL INTERIOR DE LAS CLULAS

Las molculas de todos los aminocidos son demasiado grandes como para
atravesar los poros de las membranas celulares. Por tanto, para que entren o
salgan cantidades significativas de aminocidos por la membrana se requiere
un transporte facilitado o activo con mecanismos transportadores.

UMBRAL RENAL PARA LOS AMINOCIDOS.

Todos los aminocidos se reabsorben de manera activa a travs del epitelio de
los tbulos proximales de los riones, que los extrae del filtrado glomerular y
los devuelve a la sangre una vez que se han filtrado al tbulo por la membrana
glomerular. Sin embargo, como sucede con otros mecanismos de transporte
activo en los tbulos renales, existe un lmite para el transporte de cada tipo de
aminocido. Por esta razn cuando un aminocido concreto alcanza una
concentracin excesiva en el plasma y en el filtrado glomerular, el exceso que
no se reabsorbe activamente se excreta en la orina.

Almacenamiento de los aminocidos como protenas celulares.

Casi inmediatamente despus de su entrada en las clulas, los aminocidos se
combinan entre s mediante enlaces peptdicos, bajo la direccin del ARN
mensajero y del sistema de los ribosomas para formar protenas celulares. Por
tanto, las concentraciones de aminocidos libres dentro de las clulas suelen

permanecer bajas. De este modo, las clulas no almacenan grandes cantidades

de aminocidos libres, sino de protenas. Sin embargo, muchas protenas
intracelulares de descomponen rpidamente de nuevo en aminocidos bajo la
influencia de enzimas lisosmicas intracelulares y estos aminocidos a su vez
son transportados de nuevo fuera de la clula hacia la sangre. Excepciones
particulares a esta reversin del transporte son las protenas nucleares de los
cromosomas y las protenas estructurales, como el colgeno o las protenas
contrctiles musculares que apenas intervienes en la reversin de la digestin
y el transporte fuera de la clula.
Algunos tejidos del organismo participan en el almacenamiento de aminocidos
en grado mayor que otros. Por ejemplo, el hgado, un rgano grande y con
sistemas especiales para procesar los aminocidos, puede almacenar grandes
cantidades de protenas de intercambio rpido; as tambin sucede pero en
menor medida, con los riones y la mucosa intestinal.

LIBERACIN CELULAR DE AMINOCIDOS PARA REGULAR SU

CONCENTRACIN PLASMTICA
Siempre que las concentraciones plasmticas de determinados aminocidos
disminuyan por debajo de sus valores normales, los aminocidos en cuestin
son transportados fuera de la clula para reponer su valor en el plasma. De
esta manera, la concentracin plasmtica de cada aminocido se mantiene
ms o menos constante.

EQUILIBRIO REVERSIBLE ENTRE LAS PROTENAS DE LAS DIFERENTES

PARTES DEL ORGANISMO
Como las protenas celulares del hgado se sintetizan rpidamente a partir de
aminocidos plasmticos y como muchos de ellos a su vez se descomponen y
regresan al plasma casi con la misma velocidad existe un intercambio
constante entre los aminocidos plasmticos y las protenas lbiles de casi
todas las clulas. Por ejemplo, si un tejido particular necesita protenas las
puede sintetizar a partir de los aminocidos de la sangre; a su vez, estos se
reponen por la descomposicin de las protenas de otras clulas especialmente
de las hepticas. Estos efectos destacan sobremanera en la sntesis de
protenas por las clulas cancerosas. Muchas clulas cancerosas consumen
aminocidos con avidez; por tanto, acaban reduciendo enormemente las
protenas de otras clulas.

LMITE SUPERIOR PARA EL ALMACENAMIENTO DE PROTENAS.

Cada tipo particular de clula tiene un lmite de almacenamiento de protenas.

Una vez alcanzado dicho lmite, el exceso circulante de aminocidos se
degrada hacia otros productos y se utiliza para obtener energa, como se
expone a continuacin, o se convierte en grasa o glucgeno y se almacena as.

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

Existen tres tipos fundamentales de protenas, que son:
-

Albmina presin coloidonoscpica

Globulinasdiferente funciones enzimticas
Fibringeno ayuda o coagular la sangre

Formacion de las protenas plasmticas

La sntesis heptica puede alcanzar extremos de 30g/da, aunque ciertas
enfermedades representan una perdida muy innecesario de protenas, al igual
que las quemaduras provocan una extensa prdida de muchos litros de plasma
al da.
Las protenas plasmticas como fuente de aminocidos para los
tejidos.
Cuando los tejidos se quedan sin protenas, las protenas plasmticas pueden
servir de repuesto inmediato. De hecho, los macrfagos tisulares captan
protenas enteras mediante pinocitosis

Equilibrio reversible entre las protenas plasmticas y tisulares.

Las protenas plasmticas, tisulares y los aminocidos del plasma deben
mantener el equilibrio constante. A travs de elementos radioactivos se ha
comprobado q se sintetiza y se descompone unos 400g de protenas corporales
como parte del flujo continuo de aminocidos.

AMINOCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES

Diez de los aminocidos habituales de las protenas animales se sintetizan

dentro de las clulas, mientras que los otros diez no se pueden sintetizar o slo
en cantidades demasiado pequeas para suplir las necesidades orgnicas. Este

segundo grupo de aminocidos que no se pueden sintetizar se llama

aminocidos esenciales. El uso de la palabra esencial no significa que los
otros diez no esenciales no sean igualmente necesarios para la sntesis de
protenas, sino tan slo que los otros no son esenciales en la dieta porque el
organismo los puede sintetizar.
La sntesis de los aminocidos no esenciales depende principalmente de la
formacin, en primer lugar, de -cetocidos pertinentes, precursores de los
aminocidos respectivos. Por ejemplo, el cido pirvico, que se produce en
grandes cantidades durante la gluclisis, es el cetocido precursor del
aminocido alanina. Despus, mediante transaminacin, se transfiere un
radical amino al -cetocido mientras el oxgeno cetnico pasa al donador del
radical aminocido. Obsrvese en esta figura que el radical amino cedido al
cido pirvico proviene de otra sustancia qumica estrechamente relacionada
con los aminocidos, la glutamina. La glutamina est presente en los tejidos en
grandes cantidades, y una de sus funciones principales es servir como almacn
de radicales amino. Adems, la asparragina, el cido glutmico y el cido
asprtico pueden ceder radicales amino. La transaminacin la favorecen varias
enzimas, entre las que se encuentran las aminotransferasas, derivadas de la
piridoxina, una de las vitaminas B (B6). Sin esta vitamina, los aminocidos se
sintetizan slo escasamente y la formacin de protenas no prosigue con
normalidad.

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Especificidad.
Determinan las posibles estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias que
la protena puede adquirir y a su vez determinan la funcin de la protena.
Dos tipos de protenas que requieren la capacidad de las protenas para
presentar una secuencia especfica de aminocidos.
-

Las enzimas.- existe una enzima diferente por cada sustrato.

Las protenas inmunes o inmunoglobulinas.- cada nuevo antgeno genera
una nueva protena inmune.
Tipos de especificidad.

Especificidad de funcin: sta secuencia condiciona la estructura

cuaternaria de la protena, responsable de una funcin caracterstica.
Especificidad de especie: exclusivas de cada especie. Tambin
llamadas protenas homlogas, desempean una misma funcin en
diferentes especies y tienen estructuras y composicin similar.

Comportamiento cido base.

- Los grupos carboxlicos y amino unidos al carbono alfa de los aminocidos
estn neutralizados formando enlaces peptdicos, a excepcin de los
extremos N-terminal y C-terminal. Por tanto no influyen en el comportamiento
cido base.
- Presentan una carga neta diferente en funcin del pH y de los aminocidos que
la compongan.
- Presentar un punto isoelctrico para que la carga sea nula.

Solubilidad de las protenas.

- Son ms solubles en agua si presentan aminocidos polares, ya que en los
apolares las cadenas laterales interaccionan entre ellas con ms fuerza que el
agua circundante.
- Mayor parte de las protenas estructurales fibrilares son insolubles en agua y
las globulares son solubles porque colocan la cadena hidroflica en la periferia
de la molcula concentrando los grupos apolares en el interior.
- La solubilidad viene afectada por el pH del medio, ausencia de cargas menor
solubilidad.

- La solubilidad tambin se ve afectada por la concentracin salina del medio,

son ms solubles en disoluciones salinas diluidas que en las disoluciones
salinas concentradas.

Desnaturalizacin de las protenas.

- Se da por la prdida de la estructura nativa (las protenas son sintetizadas por
la clula con una estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
adecuadas a la funcin que va a desempear)
- Causas de la desnaturalizacin.
- El aumento de la temperatura, modifica el tipo de interacciones de cadenas
laterales.
- El cambio extremo de pH, altera la distribucin de cargas elctricas en la
molcula.
- La presencia de sustancias similares a los aminocidos.
La desnaturalizacin puede ser:

Reversible: la protena vuelve a recuperar su conformacin.

Irreversible: cuando la recuperacin de la estructura nativa no puede
volver a alcanzarse.

CLASIFICACIN DE PROTENAS

Las protenas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su

composicin qumica, su estructura y sensibilidad, su solubilidad y una
clasificacin que engloba todos estos criterios es:

Holoprotenas o protenas simples.

Son protenas formadas nicamente por aminocidos.
Pueden ser globulares o fibrosas.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica
apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la
protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos,

algunas hormonas y protenas

transporte,
son
ejemplos
protenas globulares.

de
de

Algunos tipos son:

- Prolaminas: zena (maz), gliadina
(trigo), hordena (cebada)
- Gluteninas:
glutenina
(trigo),
orizanina (arroz).
- Albminas: seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina
(leche)
- Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
- Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas. etc.

Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura

secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunas protenas fibrosas son:
-

Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos.

Queratinas: en formaciones epidrmicas: pelos, uas,
Plumas.
Elastinas: en tendones y vasos sanguneos.
Fibronas: en hilos de seda, (araas, insectos).

Heteroprotenas o protenas conjugadas

Estn formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que
se denomina grupo prosttico. Dependiendo del grupo prosttico existen
varios tipos:
Glucoprotenas: son molculas formadas por una fraccin glucdica (del 5
al 40%) y una fraccin proteica unidas por enlaces
covalentes. Las principales son las mucinas de
secrecin como las salivales, glucoprotenas de
la sangre, y glucoprotenas de las membranas
celulares. Algunas de ellas son:
-

Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante

Lipoprotenas: son complejos macromoleculares esfricos formados por

un ncleo que contiene lpidos apolares (colesterol esterificado y
triglicridos) y una capa externa polar formada por fosfolpidos, colesterol
libre y protenas (apolipoprotenas).

Su funcin principal es el
transporte
de
triglicridos,
colesterol y otros lpidos entre
los tejidos a travs de la sangre.

Las lipoprotenas se clasifican

segn su densidad:
- Quilomicrones: se producen en las clulas del intestino a partir de los
cidos grasos y glicerina obtenidos en la digestin, transportan las
grasas resultantes hasta el tejido adiposo y el hgado para almacenarse.
- Lipoprotenas de alta densidad: es el colesterol bueno. Se encarga de
transportar el colesterol sobrante hasta el hgado para que all sea
metabolizado y excretado en la bilis.
- Lipoprotenas de baja densidad: se producen en el hgado. Transportan el
colesterol, tanto el sintetizado en el hgado (endgeno) como el ingerido
(exgeno) y gran parte de las grasas y fosfolpidos desde el hgado a los
tejidos para que sea utilizado.
- Lipoprotenas de muy baja densidad: transportan al tejido adiposo
grasas formadas en el hgado.

Fosfoprotenas: el grupo prosttico es el cido ortofosfrico. A este grupo

pertenece la casena de la leche y la vitelina de la yema de huevo.

Nucleoprotenas: son protenas estructuralmente asociadas con un cido

nucleico (ARN o ADN). El ejemplo prototpico sera cualquiera de las
histonas, que son identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos
seran la telomerasa, una ribonucleoprotena (complejo de ARN/protena) y
la protamina. Su caracterstica fundamental es que forman complejos
estables con los cidos nucleicos, a diferencia de otras protenas que slo

se unen a stos de manera transitoria, como las que intervienen en la

regulacin, sntesis y degradacin del
ADN.

Cromoprotenas: poseen como grupo

prosttico una sustancia coloreada, por lo
que reciben tambin el nombre de
pigmentos.
Segn la naturaleza del grupo prosttico,
pueden ser pigmentos porfirnicos como la
hemoglobina encargada de transportar el
oxgeno en la sangre o no porfirnicos como
la hemocianina, un pigmento respiratorio
que contiene cobre y aparece en crustceos
y moluscos por ejemplo. Tambin los
citocromos, que transportan electrones.

BIBLIOGRAFA:

Guyton, A. (2011). Tratado de Fisiologa Mdica. En A. Guyton.

Karp, G. (2009). Biologa Celular y Molecular. En G. Karp, Biologa Celular
y Molecular.
Ypez, J. (2007). 2Bachillerato. Recuperado el 07 de Abril de 2015, de
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