INTRODUCCION

La actividad de las enzimas y sus caractersticas se estudian en las clulas integras o en el tubo de
ensayo. Se han desarrollado tcnicas histoqumicas que permiten localizar y valorar las enzimas
intracelulares en cortes histolgicos. Gran parte de los conocimientos sobre las enzimas proviene de
su estudio en el tubo de ensayo.
Son varios los elementos capaces de influir en la accin de las enzimas, ya sea acelerndolas o
retardndolas, segn sus caractersticas.

Temperatura
La elevacin de la temperatura incrementa la velocidad de una reaccin catalizada por enzimas. Al
principio la velocidad de reaccin aumenta cuando la temperatura se eleva debido al incremento de
la energa cintica de la energa de las molculas reactantes.
Sin embargo, al final, la energa cintica de la enzima excede a la barrera energtica para romper los
enlaces dbiles de hidrogeno que conservan su estructura secundaria y terciaria.
A esta temperatura predomina la desnaturalizacin con prdida precipitada de la actividad cataltica.
Por tanto las enzimas muestran una temperatura ptima de accin. Los limites de actividad para la
mayor parte de las enzimas tiene lugar entre los 10C y 50C; la temperatura optima para las
enzimas en el cuerpo se hall alrededor de 37C.
El factor por el cual un proceso biolgico aumenta para un incremento de temperatura de 10C es el
coeficiente de temperatura o Q10. El Q10 para la mayor parte de las enzimas vara entre 1.5 y 3.

pH
La intensidad mxima de la actividad de la enzima, ocurre en el pH ptimo, con rpida disminucin
de la actividad a cada lado de este valor de pH. La actividad ptima generalmente se observa entre
los valores de 5 y 9.
El pH ptimo de una enzima puede guardar relacin con cierta carga elctrica de la superficie, o con
condiciones optimas para la fijacin de la enzima a su sustrato. Cuando hay un exceso de iones
hidrogeno, las enzimas los unen a sus molculas y ante un dficit los ceden.
Este cambio tiene una doble consecuencia sobre la molcula. Como todas las protenas, las enzimas
desempean su funcin por los residuos de aminocidos; algunos confieren a su superficie una
distribucin de cargas elctricas.
Cuando la concentracin de iones hidrogeno es muy baja en comparacin con la concentracin
optima, la molcula los cede desapareciendo cargas positivas o apareciendo cargas negativas en su
superficie. Ante una concentracin elevada de iones hidrogeno, algunos se fijan a la molcula
desapareciendo cargas (-) o poniendo cargas (+) que no existan.

As mismo al cambiar las cargas elctricas en los residuos de aminocidos se alteran los lazos de
unin dentro de la molcula variando su acomodo tridimensional con recuperacin de la actividad
de la enzima.

Bibliografa
MATHEWS, C. K. Y VAN HOLDE, K. E.
Bioqumica, McGraw Hill Interamericana, 2. Ed., Espaa, 1998.
WHITE, A., HANDLER, P., SMITH, E., HILL, R., LEHMAN, R.
Principios de Bioqumica, McGraw Hill, 1989.