3.

- Clasificacin segn vas de administracin

Finalmente, bajo este criterio se consideran las siguientes:
1.- Vacunas inyectables:
Intradrmica (BCG y rabia).
Subcutnea (SRP, VPI, neumoccica, meningoccica, tifoidea parenteral, fiebre amarilla, varicela, encefalitis
japonesa)
Intramuscular (las subcutneas y adems HB, HA, DTP, DT, T, D, DTPa, Hib, gripe, neumoccica conjugada,
rabia (VCDH, VRA), encefalitis por garrapatas).
2.- Vacunas orales (VPO, antitfica oral Ty21a y anticolrica oral CVD103-HgR)
3.- Vacunas inhaladas intranasales (vacuna de la gripe adaptada al fro-no disponible en Espaa-)
Como perspectivas de futuro aparecen las vacunas comestibles derivadas de plantas transgnicas, y las
vacunas percutneas mediante parches transdrmicos.

Bibliografa
Ellis RW. New technologies for making vaccines. Vaccine 1999; 17: 1596-1604.
Katz SL. Future vaccines and a global perspective. Lancet 1997; 350: 1767-1770.
Liu MA. Vaccines in the 21 st century. Brit Med J 1999; 319: 1301-1306.
McDonnell WM, Askari FK. DNA vaccines. N Engl J Med 1996; 334: 42-45.
Moxon ER. Applications of molecular microbiology to vaccinology. Lancet 1997; 350: 1240-1244.
Orenstein WA , Hinman AR , Bart KJ. Inmunization. En: Mandell GL, Bennet JE, Dolin R (eds). Principles and
practice of infectious diseases. 4 ed. New York : Churchill-Livingston 1995: 2770-2790.

Tablas

Tabla 1. Caractersticas de una vacuna ideal

Elevada eficacia y efectividad contra la enfermedad

Proteccin de larga duracin

Inmunidad satisfactoria a cualquier edad
Posibilidad de administracin al recin nacido
Administracin sencilla, preferible no invasiva (p.e. oral)
Dosis nica (idealmente)
Seguridad (efectos secundarios mnimos o inexistentes)
Estabilidad (en condiciones de utilizacin variables)
Facilidad de fabricacin
Coste reducido
Compatibilidad con otras vacunas

Tabla 2. Clasificacin microbiolgica de las vacunas

VRICAS
Virus enteros

Vivas atenuadas

Inactivadas (muertas)

Varicela
Fiebre amarilla
Polio oral Sarampin
Rubola
Parotiditis

Rabia
Gripe
Polio parenteral
Hepatitis A
Encefalitis japonesa

Subunidades

Gripe
Hepatitis B

Tabla 3. Clasificacin microbiolgica de las vacunas

Vivas atenuadas

Inactivadas (muertas)

BCG
Clera oral
Tifoidea oral

Clera parenteral Tos ferina

BACTERIANAS

Clulas enteras

SubunidadesToxoides

Difteria

Ttanos

Polisacridos Simples

Meningococo A,C,Y, W 135

Neumococo 23-valente

Conjugadas

Hib conjugada
Meningococo C
Neumococo 7-valente

Acelulares

Tos ferina acelular

Tabla 4. Caractersticas de una vacuna viva (atenuada)

Se replica en el husped pero con virulencia atenuada

Ventajas:
Induce respuesta celular y humoral
Menor nmero de dosis
Proteccin de mayor duracin

Inconvenientes:

Posibilidad de reversin
Puede ser ms reactgena
La infeccin puede ser transmisible desde la persona vacunada
Dificultad de fabricacin

Tabla 5. Caractersticas de una vacuna inactivada (muerta)

Incapaz de replicarse en el husped

No produce la enfermedad

Ventajas:
Menos reactgena

 No transmisible a otro sujeto no vacunado

Fabricacin ms sencilla

Inconvenientes:
Escaso estmulo de la inmunidad celular
Necesidad de varias dosis iniciales y posteriores refuerzos para una proteccin
completa y prolongada

Tabla 6. Vacunas sistemticas recomendadas en Espaa

Hepatitis B
Difteria
Ttanos
Tos ferina acelular
Haemophilus influenzae tipo b
Poliomieltis inyectable
Menigoccica conjugada serogrupo C
Sarampin
Rubola
Parotiditis

Tabla 7. Vacunas no sistemticas en Espaa

BCG
Hepatitis A
Varicela
Neumoccicas polisacridas y conjugadas
Gripe
Fiebre tifoidea
Meningoccica polisacrida serogrupos A, C, Y, W135
Clera
Rabia
Fiebre amarilla
Encefalitis japonesa
Encefalitis por garrapatas
Carbunco
Viruela
Peste

Figura 1

Figura 2

Figura 3

Figura 4

subir

La hormona del crecimiento humano

La hormona recombinante del crecimiento humano (HGH) es una forma sinttica de una
hormona producida normalmente por el cuerpo humano. El principal uso de HGH es estimular
el crecimiento de masa corporal magra, pero tambin ha sido investigado como un tratamiento
para reducir la joroba de bfalo y grasa abdominal. Uno de los primeros estudios encontr
que 11 de 13 pacientes tratados tuvieron una mejora sustancial en la acumulacin de grasa.
Las personas tratan a tiempo con HGH tena mejora en la masa grasa abdominal, el tamao
del pecho, y joroba de bfalo; emaciacin en la cara y las extremidades no se vio afectada por
la hGH. Sin embargo, varias personas que suspendieron el tratamiento HGH experimentaron
un retorno de los depsitos de grasa, lo que sugiere que la HGH puede ser necesario tomar
por un perodo indefinido.

Estudios sobre la hormona del crecimiento humano en

diferentes paises
Dos estudios ms grandes, aleatorios de HGH (tambin conocida como somatotropina)
confirmaron que la HGH es eficaz en la reduccin de la grasa abdominal y aumentar la masa
corporal magra o msculo. Un estudio de Londres encontr que 6 mg de HGH produce
diariamente un promedio de aumento en la masa corporal magra de 5,2 kg, mientras que el
peso total se increment en 2.91kg y grasa del tronco se redujo en un 1 kg. 2 A juicio de
Estados Unidos encontr que la grasa abdominal visceral disminuy significativamente en las
personas tratadas con 4kg HGH da durante 12 semanas. 3 Otros estudios han encontrado
una cierta reduccin de joroba de bfalo y / o grasa abdominal en algunas personas tratadas
con HGH.
Una desventaja clave con HGH es efectos secundarios frecuentes que incluyen dolor en las
articulaciones, hinchazn de los pies y manos, y el aumento de resistencia a la insulina (a
veces conducen a la diabetes) en el corto plazo. 5 6 HGH no puede ser un tratamiento
adecuado para la acumulacin de grasa central cuando la insulina niveles son altos. Los

pacientes en el estudio de Londres tambin perdieron un promedio de 0,7 kg de grasa

subcutnea, que puede ser desagradable en aquellos con prdida de grasa severa.
Hormona de crecimiento humano es extremadamente cara y su coste hace poco probable el
acceso generalizado a HGH a travs del Servicio Nacional de Salud. Para ms informacin,
consulte la hormona de crecimiento humana en la seccin de A a Z de otras drogas.
Tesamorelin es un anlogo del factor de crecimiento-hormona liberadora de que se est
estudiando para su posible uso en la reduccin de tejido adiposo visceral (IVA). Se toma en
una dosis de 2 mg una vez al da por inyeccin subcutnea. Tesamorelin se ha estudiado en
dos ensayos clnicos aleatorizados y controlados con placebo, con resultados disponibles de
seguimiento de un ao en cada uno. Ningn estudio mostr ningn impacto negativo
significativo sobre las medidas de glucemia. Aunque eficaz para reducir la acumulacin de
grasa abdominal, el colesterol total y los triglicridos, que requiere el uso continuo para
mantener estos beneficios en el tiempo.

Agentes Anticancerosos
El cncer es un proceso lento que comienza con la <<iniciacin>> de una sola clula por
la accin de sustancias cancergenas. Los compuestos de los alimentos pueden impedir la
<<activacin>> de los posibles agentes cancerosos. Pueden bloquear la mutacin del
ADN (material gentico) de la clula.
Pueden impedir la activacin de los oncogenes causantes del cncer.
Pueden combatir las bacterias del cncer gstrico, sobre las hormonas y neutralizar los
agentes txicos promotores del cncer.
Pueden restarles a las clulas cancerosas la capacidad para proliferar y formar y formar
tumores.
Estos compuestos anticancerosos se encuentran en grandes concentraciones en las frutas
y en las verduras.
Principales alimentos con actividad anticancerosa
Aceite de oliva, albahaca, arroz integral, avena, bayas, cebolla, cebada, cebollino,
ctricos (naranja, pomelo, limn), pepino crucferas (brculi, coliflor, coles de Bruselas),
crcuma, estragn, judas de soja, jengibre, linaza, mariscos, meln cantalupo, menta,
organo, patata, regaliz, col, romero, salvia, solanceas (tomate, berenjena,
pimiento) , te, tomillo, trigo entero, umbelferas (zanahoria, apio, chiriva ).

Algunos agentes qumicos de los alimentos con actividad anticancerosa

Acido elagico ( uvas, fresas, frambuesas, nueces) , carotinoides (hortalizas de hojas
verdes, zanahoria, boniato), catequinas ( te, bayas), cumarinas (zanahoria, perejil,
ctricos), ndoles ( col, brculi, coliflor, coles de Bruselas), inhibidores de las proteasas (
judas de soja, leguminosas, nueces, cereales, semillas), isotiocianatos ( mostaza,
rbano, picante, otras crucferas) , lignanos (judas de soja, linaza), limonoides
(ctricos), sulforafano (brculi, cebolla verde, col, col lombarda, coles de Bruselas,
jengibre, coliflor, lechuga de hoja roja), sulfuros de alilo ( ajo, cebolla,
cebollino).
Tambin las vitaminas
contrarrestan el cncer.
Las vitaminas son agentes anticancerosos potentes. La vitamina C, dispone de
numerosas armas contra el cncer. Por ejemplo, puede bloquear la transformacin de
las aminas y lo nitritos en nitrosaminas, mortferos carcingenos capaces de causar todos
los tipos de cncer. Puede neutralizar los radicales libres cancerosos presentes en las
membranas celulares, frenando el primer paso hacia el cncer. Tambin ayuda a regular
la inmunidad y a impedir que los oncogenes y los virus transformen las clulas sanas en
clulas cancerosas.
<< La vitamina C ejerce mltiples efectos complejos sobre una gama de actividades
biolgicas, quiz ms amplios que los de cualquier otro nutriente>>

Los interferones son glicoprotenas que son secretadas por clulas de

vertebrados infectadas por virus. Despus de unirse a receptores de superficie de
otras clulas, los interferones se convierten en un estado antiviral, que impide la
replicacin de una amplia variedad de virus de ARNs y ADNs. El descubrimiento
de estas molculas, en 1950, proviene de la observacin de que los individuos
infectados por un virus son resistentes a la infeccin por un segundo tipo de virus.
Existen tres familias de interferones: tipo o interfron de leucocitos (clulas
blancas de la sangre), el tipo o interferon del fibrobalsto (que son las clulas del
tejido conectivo), esta familia est muy relacionada con la y el tipo o interferon
del linfocito (clulas del sistema inmune).
La sntesis del interferon es inducida por ARN de doble hebra (dsARN), que
es probablemente grado durante la infeccin por virus de ARN o ADN; o bien in
vitro por la presencia de poli(I) o poli(C) sintticos.

Estas molculas son efectivas incluso a concentraciones tan bajas como 3 x

10-14 M, lo calora los hace las molculas biolgicas ms potentes, aunque su
especificidad est lejos de la de anticuerpos contra virus.
Los interferones previenen la proliferacin viral principalmente al inhibir la
sntesis de protenas en las clulas infectadas, de hecho el interferon del linfocito
incluso modula la respuesta inmune y lo hace a partir de dos formas diferentes
1.Interferon que
induce un inhibidor
activado por dsARN

ATP

eIF-2

Pi

dsARN
ADP

EIF-2B

eIF-2--P eIF-2--P
eIF-2B

H20

Fosfatasa de EIF-2
Figura: mecanismo de accin del interfern 1.
El interferon que induce un inhibidor activado por dsARN es una cinasa
(DAI) que en presencia de dsARN fosforila a la subunidad de eIF-2 exactamente
igual que HCR (link a regulacin por hemo) inhibiendo la iniciacin ribosomal.
2.interferon que induce
2,5A sintasa

dsARN
(2,5)-fosfodiesterasa

ATP

2,5A

ATP + AMP

PPi
ARNsa L
(inactiva)
nucletidos

ARNsa L
(activa)

mARN

mARN

degradacin

del

Figura: mecanismo de accin del interfern 2.

Los interferones tambin producen la sntesis de 25oligoadenilato sintasa, en
presencia de dsARN, esta enzima cataliza
a partir de ATP el inusual
oligonucletido pppA(25A)n, en donde n puede ser igual a entre 1 y 10, este
compuesto 25A activa una endonucleasa preexistente, la ARNasa L que degrada
mARN inhibiendo la sntesis de protenas, 25A es tambin rpidamente
degradado por la (25)-fosfodiesterasa, que es continuamente sintetizada para
mantener el efecto.
.1 PLASMINGENO
Es una glicoprotena monocatenaria compuesta por 790 aminocidos y 24 puentes disulfuro
con un contenido en carbohidratos del 2% y un peso molecular (Pm) de 92.000 daltons,
sintetizndose en el hgado; su concentracin plasmtica es de 2mM (20 mg/dl) y su vida
media de 2,2 das.
El gen que codifica esta protena est localizado en el cromosoma 6. En su forma nativa el
plasmingeno contiene cido glutmico en posicin amino-terminal (Glu-plasmingeno),
pudiendo ser convertido por pequeas cantidades de plasmina a formas con lisina, valina o
metionina en dicha posicin, denominadas Lis-plasmingeno, los cuales poseen mayor
afinidad por la fibrina y se activan ms fcilmente por los activadores fibrinolticos (6, 7).
En la regin amino-terminal existen cinco estructuras denominadas kringles -anillos- a
cuyo nivel se sitan los lugares de fijacin de lisina (LBS, lysine binding sites) que van a
ser los lugares por los que el plasmingeno va a unirse especficamente a la fibrina.
Tambin van a mediar la interaccin del plasmingeno con la alfa2-antiplasmina y, por
tanto, van a jugar un papel fundamental en la regulacin de la fibrinolisis (3, 8, 9). Adems
el plasmingeno se une a travs de los LBS a la clula endotelial lo que favorece su
activacin a nivel local.
2.2 ACTIVADORES DEL PLASMINGENO

La activacin del plasmingeno a plasmina tiene lugar por escisin del enlace Arg561Val562 en la molcula del Glu-plasmingeno por accin de los diferentes activadores. La
plasmina as formada es una sern-proteasa bicatenaria compuesta por una cadena pesada
derivada de la porcin amino-terminal, que contiene 560 aminocidos y 5 kringles en
donde se localizan los LBS, y una cadena ligera derivada de la posicin carboxi-terminal
compuesta por 241 aminocidos, que contiene el centro activo formado por los
aminocidos serina, histidina y cido asprtico (10). En la actualidad se distinguen varias
vas de activacin expuestas en la Fig. 2.
2.2.1 Activacin intrnseca del plasmingeno:
Fue denominada inicialmente activacin por contacto o XII-dependiente por estar
implicados diversos factores del sistema de contacto de la coagulacin. Actualmente se
sabe que adems del factor XII existen otras sustancias en la sangre, denominadas
precursores, como la precalicrena o el quiningeno de alto peso molecular (HMW-K) que
pueden inducir la activacin del plasmingeno (Fig. 2). La activacin del factor XII
conduce a la generacin de calicreina que va a ser un potente activador de la fibrinolisis
intrnseca. Actualmente se ha demostrado que la calicreina puede activar una forma
proenzimtica de la UK, habindose sugerido que ste podra ser el principal mecanismo de
activacin de la fibrinolisis intrnseca (11).
2.2.2 Activador tisular del plasmingeno (t-PA):
El t-PA en su forma nativa es una proteasa sernica monocatenaria constituida por 530
aminocidos y un Pm de 68.000 daltons la cual puede ser convertida en una molcula de
doble cadena por accin de la plasmina. La cadena pesada A (1-278aa) contiene dominios
homlogos a los encontrados en otras protenas: una regin homloga a la de la
fibronectina, denominada dominio finger, una estructura similar al factor de crecimiento
epidrmico (dominio-EGF, epidermal growth factor) y dos kringles similares a los del
plasmingeno. El centro activo est localizado en la cadena ligera B(279-530aa) y contiene
los aminocidos serina, histidina y cido asprtico, de forma semejante a otras proteasas
como trombina, plasmina y elastasa.
Cada una de las estructuras anteriores tiene su funcin: la fijacin del t-PA a la fibrina se
hace a travs de los dominios finger y kringle 2, la formacin de complejos inactivos
entre el t-PA y su inhibidor especfico es debida a una interaccin con el centro activo y la
eliminacin del t-PA de la circulacin a travs del hgado, lo que supone el reconocimiento
por parte del receptor heptico del dominio EGF (12). La principal va de eliminacin del tPA es a travs del hgado, siendo su vida media de 5 minutos. Su concentracin plasmtica
es aproximadamente de 1-6ng/ml. l t-PA es sintetizado por las clulas endoteliales y
liberado a la circulacin por diversos estmulos. Por tanto, la actividad fibrinoltica

plasmtica puede aumentar o disminuir dependiendo de una serie de factores (tabla

II).Tambin se ha sugerido que la secrecin de t-PA estara modulada por una hormona
peptdica central; sin embargo, no se ha podido identificar esta hormona en extractos de
hipotalamo e hipfisis (12).
Por lo que se refiere a su mecanismo de accin, posteriormente ser explicado con mayor
detalle, pero habra subrayar que una propiedad importante del t-PA es su gran afinidad por
la fibrina.El t-PA es una enzima dbil en ausencia de fibrina, mientras que sta estimula
significativamente, aprox. 1.000 veces, la activacin del plasmingeno y la formacin de
plasmina, lo que se ha explicado por la formacin de un complejo ternario entre el t-PA y el
plasmingeno a nivel de la superficie de la fibrina, que inducira un cambio de
conformacin de la enzima y el sustrato, lo que favorecera la formacin local de plasmina
y la degradacin de la fibrina in situ (13) (Fig. 3).
2.2.3 Activadores tipo uroquinasa (UK) y prouroquinasa (u-PA y scu-PA):
La UK es una proteasa sernica similar a la tripsina, compuesta por dos cadenas
polipeptdicas de 20.000 y 34.000 daltons unidas por un puente disulfuro; fue aislada
inicialmente a partir de orina humana y cultivo de clulas embrionarias de rin humano.
Es un activador directo del plasmingeno mediante escisin de un enlace Arg561-Val562
con formacin de Glu-plasmina pero, a diferencia del t-PA, carece de afinidad especfica
por la fibrina, ya que activa indiscriminadamente tanto al plasmingeno circulante como al
unido a la fibrina (Fig. 3).Tanto su mecanismo de accin como sus caractersticas
farmacocinticas sern revisadas en profundidad ms adelante.
En 1973 se sugiri la existencia de un precursor inactivo de la UK, denominado
prouroquinasa o scu-PA, presente en orina, plasma, cultivo de clulas normales y tumorales
y, en la actualidad, obtenido por ingeniera gentica con tcnicas de DNA recombinante.
La prouroquinasa es una glicoprotena monocatenaria compuesta por 411 aminocidos y un
Pm de 54.000 daltons. La porcin amino-terminal contiene una regin homloga al factor
de crecimiento epidrmico y otra similar a los kringles del plasmingeno, pero a
diferencia del t-PA no posee un dominio finger, lo que quizs pudiera explicar su falta de
afinidad por la fibrina. En la regin carboxi-terminal se encuentra su centro activo el cual
contiene el aminocido serina.
Existen datos contradictorios sobre su mecanismo de accin y su especificidad por la
fibrina (14). Unos autores piensan que la molcula activa al plasmingeno debido a su
actividad intrnseca mientras que otros opinan que dicha accin estara relacionada con la
activacin del sistema de contacto.

2.2.4 Activacin exgena del plasmingeno:

Consiste en la activacin que se produce por la accin de diferentes sustancias exgenas
administradas con fines teraputicos.
2.3 INHIBIDORES DEL SISTEMA FIBRINOLTICO
Se clasifican en inhibidores competitivos del plasmingeno, inhibidores de los activadores
del plasmingeno e inhibidores de la plasmina.
2.3.1 Inhibidor del plasmingeno:
Es una glicoprotena rica en histidina, constituida por 507 aminocidos y un Pm de 75.000
daltons. Inhibe de forma competitiva al plasmingeno por el que tiene afinidad a nivel de
los LBS. Aproximadamente el 50% del plasmingeno se une a esta protena, lo que reduce
la cantidad de plasmingeno que puede unirse a la fibrina durante el proceso de
coagulacin (15).
2.3.2 Inhibidores de los activadores del plasmingeno:
Su existencia ha sido controvertida durante mucho tiempo de tal forma que hasta 1983 no
se tuvo evidencia de la existencia real de dichos inhibidores que hoy pueden ser
clasificados en cuatro grupos (16):
Tipo endotelial (PAI-1): es una glicoprotena de 50.000 Daltons que consta de 379
aminocidos y pertenece a la familia de los inhibidores de proteasas sernicas. Es el
principal inhibidor fisiolgico de los activadores tipo t-PA y u-PA y juega un importante
papel en la regulacin de la fibrinolisis. Este inhibidor ha sido clonado y su gen se localiza
en el cromosoma 7. Es sintetizado por clulas endoteliales y hepatocitos; est presente en
los grnulos alfa de las plaquetas (90%) y en el plasma (10%) donde circula en forma activa
ligado a una protena estabilizadora (vitronectina), siendo su vida media de 10 minutos. Los
niveles plasmticos de PAI-1 en sujetos sanos estn entre 0,5-40 U/ml, mientras que los de
PAI-1 antignico (plaquetar) estn alrededor de 20 ng/ml (17). El compartimento sanguneo
ms importante de PAI-1 lo constituyen las plaquetas donde se almacena a nivel de los
grnulos alfa y se libera por accin del colgeno y ADP. El hgado y el endotelio vascular
tambin van a contribuir a la presencia en la sangre de este inhibidor. Numerosas sustancias
van a regular su sntesis a nivel endotelial: endotoxina, interleuquina 1, factor de necrosis
tumoral, trombina y diversos factores de crecimiento aumentan dicha sntesis, mientras que
la insulina sera el principal regulador de la sntesis de PAI-1 a nivel del hepatocito.
Durante la agregacin plaquetar se produce un marcado aumento de los niveles de inhibidor
(17). Puede encontrarse bajo tres formas moleculares: latente, activa y formando complejos
con los activadores. El PAI-1 plaquetar esta en forma latente, pudiendo ser reactivado in

vivo. El plasmtico se encuentra fundamentalmente en su forma activa (17). Reacciona con

t-PA, mono y bicatenario, y uroquinasa, pero no con scu-PA ni SK (Fig. 3). La interaccin
del PAI-1 con los activadores tiene lugar a travs de la formacin de un complejo a nivel
del centro reactivo Arg346-Met347, con liberacin de un pptido intermedio (18). En
cuanto a su papel fisiopatolgico se han observado cifras elevadas de PAI-1 en situaciones
clnicas relacionadas con fenmenos trombticos (19), mientras que varios miembros de
familias con dficit de PAI-1 presentaron una moderada o severa sintomatologa
hemorrgica (20).
Tipo placentario (PAI-2): Es una alfa2-globulina que consta de 393 aminocidos, aislada
en principio a partir de monocitos y placenta humana y presente en altas concentraciones en
el plasma de gestantes a trmino. Su estructura es homloga a otros inhibidores de
proteasas sernicas como la antitrombina III y la alfa2-antiplasmina. Se reconocen dos
formas moleculares: una es intracelular no glicosilada con un Pm de 47.000 daltons y la
otra es secretada glicosilada con un Pm de 60.000 daltons. Ambas reaccionan bien con t-PA
bicatenario y u-PA y ms dbilmente con scu-PA y t-PA monocatenario (Fig. 3). Su papel
fisiopatolgico no se conoce con precisin, pero se ha observado un importante aumento en
el tercer trimestre de la gestacin, donde alcanza valores de 250 ng/ml (21).
PAI-3: Se trata de un inhibidor de los activadores tipo u-PA (Fig. 3). Se aisl en la orina
humana y ms tarde fue detectado en plasma, en donde se encuentra a una concentracin de
2 mcg/ml. Tiene un Pm de 53.000 daltons y es semejante a otros inhibidores de proteasas
sernicas. Aparte de inhibir a u-PA, tambin neutraliza a la trombina, factor X activado,
factor XI activado y kalicreina, reacciones que se ven aceleradas en presencia de heparina.
En la actualidad se sabe que esta protena es idntica al inhibidor de la protena C humana,
y que disminuye en el curso de la coagulacin intravascular diseminada (21).
Proteasa nexina: Es una protena de Pm 50.000 daltons sintetizada por fibroblastos, clulas
epiteliales, clulas miocrdicas y plaquetas. Inhibe u-PA, trombina, tripsina y tiene una alta
afinidad por la heparina. No ha podido ser detectada en plasma, pero se piensa que posee
una importante funcin a nivel de la matriz extracelular (21).