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TEMA 4: Las protenas y la accin enzimtica.

Biologa 2 Bachillerato

TEMA 4: LAS PROTENAS Y LA ACCIN ENZIMTICA


1. Introduccin
2. Aminocidos
a. Clasificacin
b. Propiedades
3. Los pptidos y el enlace peptdico
4. Estructura de las protenas
a. Primaria
b. Secundaria
c. Terciaria
d. Cuaternaria
5. Propiedades de las protenas
6. Funciones de las protenas
7. Clasificacin de las protenas
8. Enzimas
9. La accin enzimtica
10. Cintica enzimtica
11. Regulacin de la actividad enzimtica
12. Las vitaminas
1.- INTRODUCCIN
Las protenas constituyen el grupo de biomolculas orgnicas ms abundante. Suponen
el 50% del peso seco de la materia viva. Su nombre proviene del griego proteios que
significa primero.
Las proteinas son biopolmeros (macromolculas orgnicas), de elevado peso molecular,
constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N);
aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro
(Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc...
Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales (monmeros)
llamados AMINOCIDOS, a los cuales podramos considerar como los "ladrillos de los
edificios moleculares proticos". Estos edificios macromoleculares se construyen y
desmoronan con gran facilidad dentro de las clulas, y a ello debe precisamente la
materia viva su capacidad de crecimiento, reparacin y regulacin.
2.- LOS AMINOCIDOS
Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin responde a la
composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro
carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese
carbono quedan saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo qumico
variable al que se denomina radical (-R).

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A pH = 7 el grupo amino y el grupo carboxilo estn ionizados.

CLASIFICACIN
Los radicales confieren al aminocido unas caractersticas propias. Por ello, estos
radicales se utilizan como criterio de clasificacin de los aminocidos.
Formando parte de las protenas existen 20 aminocidos. Existen otros muchos tipos de
aminocidos, pero no se asocian formando macromolculas.
a)
Aminocidos con grupo R no polar (neutros apolares): A pH=7 su carga neta
es 0. R hidrfoba (baja solubilidad). Son alanina*, valina*, leucina*, isoleucina*,
fenilalanina*, triptfano*, metionina y prolina.
b)
Aminocidos con grupo R polar sin carga (neutros polares): A pH=7 su carga
neta es 0. R hidrfila (alta solubilidad). Son serina, treonina*, cistena, tirosina,
asparagina, glutamina y glicina.
c)
Aminocidos con grupo R con carga positiva (bsicos). A pH=7 su carga neta
es +. R lleva un grupo amino ionizado. Son lisina*, arginina e histidina.
d)
Aminocidos con grupo R con carga negativa (cidos). A pH =7 su carga neta
es -. R lleva un grupo carboxilo ionizado. Son glutmico y asprtico.

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Los aa sealados con un (*) son esenciales para la especie humana y, por tanto, deben
ser suministrados con la dieta.

PROPIEDADES
Los aminocidos son compuestos de bajo PM, slidos, incoloros, cristalizables, de
elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C) y solubles en agua.
Adems presentan estereoisomera, actividad ptica y comportamiento anftero.

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1. ESTEREOISOMERA: Todos los aa, excepto la glicina, tienen un carbono


asimtrico (C ). Son posibles 2 estereoismeros: D y L. Por convenio se
denominan D los que presentan el grupo amino a la derecha y L los que lo
presentan a la izquierda. Estos estereoismeros son enantimeros (imgenes
especulares). La configuracin natural de los aa es la L.

2. ACTIVIDAD PTICA: La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de


desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos,
y es debida a la asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la
glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los
aminocidos en Dextrgiros (+) si desvan el plano de luz polarizada hacia la
derecha, y Levgiros (-) si lo desvan hacia la izquierda. La actividad ptica es
independiente de que el aa sea D o L.
3. COMPORTAMIENTO ANFTERO: Los aminocidos presentan cargas. Los
aminocidos pueden captar o ceder protones al medio, dependiendo del pH de la
disolucin en la que se encuentren. Si la disolucin es cida, los aminocidos
captan protones y se comportan como una base. Si la disolucin es bsica, ceden
protones y se comportan como un cido. Por tener este comportamiento, se dice
que los aminocidos son anfteros.
El punto isoelctrico es el valor de pH al que el aminocido presenta una carga neta
igual al cero. Es una propiedad especfica de cada aa.
El comportamiento anftero de los aa los capacita para actuar como amortiguadores
del pH o sistemas tampn.
3.- LOS PPTIDOS Y EL ENLACE PEPTDICO
Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos unidos por enlaces peptdicos.
a) Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.

Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
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Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.
etc...

b) Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10.


Cada pptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando
por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo
C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre.
PPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLGICA
Entre ellos cabe citar algunas hormonas como la oxitocina (nueve residuos
aminocidos), que estimula las contracciones del tero durante el parto, o la
bradiquinina (nueve residuos), que inhibe la inflamacin de los tejidos. Tambin son
dignas de mencin las encefalinas, pptidos cortos sintetizados en el sistema nervioso
central que actan sobre el cerebro produciendo analgesia (eliminacin del dolor). Los
venenos extremadamente txicos producidos por algunas setas como Amanita
phaloides tambin son pptidos, al igual que muchos antibiticos.
El trmino protena se asigna a polipptidos de elevado PM que suelen estar formados
por ms de una cadena polipeptdica. Ms de cien aminocidos se considera una
protena. Incluso, si el nmero de aminocidos es menor que cien, pero el peso
molecular es mayor que 5.000 Daltons, la molcula sera una protena.
El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH 2) del aminocido contiguo inmediato,
con el consiguiente desprendimiento de una molcula de agua.

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CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO


1. Enlace covalente tipo amida.
2. Presenta resonancia (carcter parcial de doble enlace), lo que le proporciona
rigidez ya que no permite giros.
Una pareja de electrones se desplaza continuamente desde el grupo carbonilo (C=O) al
enlace y viceversa.

3. Los enlaces del C s se pueden girar.


4. El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino se sitan en lados opuestos del
enlace (configuracin trans)
4.- ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS
La estructura tridimensional de una protena es un factor determinante en su actividad
biolgica. Tiene un carcter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad
creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.

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La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesin lineal de


aminocidos que forman la cadena peptdica y por lo tanto indica qu aminocidos
componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los
aminocidos en cada cadena peptdica, no es arbitrario sino que obedece a un plan
predeterminado en el ADN.
Esta estructura define la especificidad de cada protena.
Si analizamos en detalle la estructura primaria de una protena observaremos, dado que
el enlace peptdico implica a los grupos amino y carboxilo de cada aminocido, y que
stos estn unidos a su vez al mismo tomo de carbono (C ), el esqueleto de la cadena
polipeptdica es una sucesin montona de estos tres tipos de enlace:
C ------- C carboxlico
C carbox --- N amino(enlace peptdico)
N amino ---- C
Tambin observamos que las cadenas laterales o grupos R, que no estn implicadas en
el enlace peptdico, surgen lateralmente a uno y otro lado de este esqueleto montono.

La ESTRUCTURA SECUNDARIA est representada por la disposicin espacial que


adopta la cadena peptdica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los
ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la
capacidad de rotacin del C
y de la formacin de enlaces dbiles (puentes de
hidrgeno).
Las formas que pueden adoptar son:
a) - hlice Es una estructura helicoidal dextrgira, es decir, que las vueltas de la hlice
giran hacia la derecha. Adquieren esta estructura protenas que poseen elevado nmero
de aminocidos con radicales grandes o hidrfilos, ya que las cargas interactan con
las molculas de agua que la rodean. Cada vuelta sucesiva de la hlice se mantiene
unida a las vueltas adyacentes mediante varios puentes de hidrgeno intracatenarios
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que, actuando cooperativamente, proporcionan a la estructura una considerable


estabilidad.

b) lmina- Tambin se denomina hoja plegada o lmina plegada. Es una estructura en


forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptdico y la apolaridad de los
radicales de los aminocidos que componen la molcula. Se estabiliza creando puentes
de Hidrgeno entre distintas zonas de la misma molcula, doblando su estructura. De
este modo adquiere esa forma plegada.
c) Tambin existen secuencias en el polipptido que no alcanzan una estructura
secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios.
La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y
enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales
geomtricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro
entre dos cistenas) y otros dbiles (puentes de hidrgeno; fuerzas de Van der Waals;
interacciones inicas e interacciones hidrofbicas).
La estructura terciaria es la forma que manifiesta en el espacio una protena. Depende
de la estructura de los niveles de organizacin inferiores. Puede ser una conformacin
redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. Tambin puede ser una
estructura fibrosa y alargada. La conformacin espacial de la protena condiciona su
funcin biolgica.
A la estructura terciaria se la denomina conformacin y se distinguen dos tipos:

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Conformacin globular: La estructura secundaria se pliega y adopta una forma


tridimensional compacta ms o menos esfrica. Protenas solubles en agua
(Mioglobina, muchos enzimas).
Conformacin fibrosa: La estructura secundaria no se pliega y la protena tiene
una forma alargada. Protenas insolubles idneas para realizar funciones
estructurales. Entre ellas, las ms conocidas son el colgeno de los huesos y del
tejido conjuntivo; la queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc...; la fibrona
del hilo de seda y de las telaraas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma
una red deformable por la tensin.

La ESTRUCTURA CUATERNARIA est representada por el acoplamiento de varias


cadenas polipeptdicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protmeros) que
quedan autoensambladas por enlaces dbiles, no covalentes. Esta estructura no la
poseen todas las protenas. Un ejemplo es la hemoglobina, formada por cuatro
protmeros.
Como conclusin podemos afirmar que la secuencia de aminocidos (estructura
primaria) contiene la informacin necesaria y suficiente para determinar la
conformacin tridimensional de una protena a sus diferentes niveles de complejidad
(estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria).

5.- PROPIEDADES DE LAS PROTENAS


Las propiedades que manifiestan las protenas dependen de los grupos radicales de los
aminocidos que las componen.

Solubilidad: los radicales de los aminocidos permiten a las protenas


interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrfobos, la protena ser
poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrfilos, la
protena ser soluble en agua. Las protenas son solubles en agua cuando
adoptan una conformacin globular. La solubilidad es debida a los radicales
(-R) libres de los aminocidos que, al ionizarse, establecen enlaces dbiles
(puentes de hidrgeno) con las molculas de agua.
Capacidad amortiguadora: Las protenas tienen un comportamiento
anftero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del
medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y por tanto
liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
Especificidad: Es una de las propiedades ms caractersticas y se refiere a
que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias
protenas (diferentes de las de otras especies) y, an, dentro de una misma
especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no
ocurre con los glcidos y lpidos, que son comunes a todos los seres vivos.
La especificidad de las protenas explica algunos fenmenos biolgicos
como la compatibilidad o no de transplantes de rganos; injertos biolgicos;
sueros sanguneos; etc... o los procesos alrgicos e incluso algunas
infecciones.

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Desnaturalizacin: La desnaturalizacin de una protena se refiere a la


ruptura de los enlaces que mantenan sus estructuras cuaternaria, terciaria y
secundaria, conservndose solamente la primaria. En estos casos las
protenas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan
hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que
pueden desnaturalizar a una protena pueden ser: calor excesivo; sustancias
que modifican el pH; alteraciones en la concentracin; alta salinidad;
agitacin molecular; etc... El efecto ms visible de ste fenmeno es que las
protenas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad
biolgica. Si el cambio de estructura es reversible, el proceso se llama
renaturalizacin.

6.- FUNCIONES DE LAS PROTENAS


FUNCIN

EJEMPLOS
Glucoprotenas forman parte de las membranas celulares, actan como
receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Histonas, forman parte de los cromosomas.

ESTRUCTURAL

Colgeno del tejido conjuntivo fibroso.


Elastina del tejido conjuntivo elstico.
Queratina de uas y pelo.

ENZIMTICA

Fibrona de las telaraas o los capullos de seda.


Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas.
Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo
celular.
Insulina y glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre)

HORMONAL
Hormonas segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
REGULADORA

HOMEOSTTICA

Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la


divisin celular (como la ciclina).
Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos.

DEFENSIVA

La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos


sanguneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

TRANSPORTE

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de


serpientes.
La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados.

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La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.


Las lipoprotenas transportan lpidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la
contraccin muscular. La dineina est relacionada con el movimiento de cilios
y flagelos.
La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la
hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el
desarrollo del embrin. La casena de la leche.

CONTRCTIL
DE RESERVA

7.- CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Holoprotenas
Esferoprotenas

Heteroprotenas

Escleroprotenas

Protaminas
Histonas
Albminas

Colgenos
Elastinas
Queratinas

Globulinas

Fibronas

Cromoprotenas
Glucoprotenas
Lipoprotenas
Fosfoprotenas

Nucleoprotenas

Las holoprotenas estn constituidas exclusivamente por aa, mientras que las
heteroprotenas presentan una parte proteica unida covalentemente a otra de naturaleza
distinta y que recibe el nombre de grupo prosttico.
Las esferoprotenas tienen estructura globular (solubles) y las escleroprotenas son
fibrosas (insolubles).
La actina es una protena globular que se ensambla formando filamentos.
HETEROPROTENAS

NOMBRE

CROMOPROTENAS

GRUPO
PROSTTICO

Molcula coloreada

EJEMPLOS

Porfirnicas

Hemoglobina
Mioglobina

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Citocromos

No porfirnicas

GLUCOPROTENAS

glcido

Hemocianina

Fibringeno
Inmunoglobulinas
Gonadotropas
Mucoprotenas

LIPOPROTENAS

lpido

Protenas de membrana
Quilomicrones
VLDL
LDL
HDL

FOSFOPROTENAS

cido fosfrico

Casena
Vitelina

NUCLEOPROTENAS

cido nucleico

Asociacin de los cidos nucleicos con histonas y


protaminas

8.- ENZIMAS
Los enzimas son molculas de elevado PM y naturaleza proteica con actividad cataltica
(biocatalizadores). La catlisis se define como la aceleracin de una reaccin qumica
por efecto de una sustancia o catalizador.
En una reaccin enzimtica, las molculas que reaccionan reciben el nombre de
sustratos, y las sustancias formadas se denominan productos.
Los enzimas poseen las mismas propiedades que las protenas (solubilidad, capacidad
amortiguadora, desnaturalizacin y especificidad) y adems las siguientes:

Gran actividad cataltica: Aceleran la reaccin entre 106 y 1014 veces.

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Especificidad de sustrato: Actan sobre uno o pocos sustratos catalizando un


tipo de transformacin concreto.

Actan en condiciones de pH y temperaturas suaves.

Pueden regularse por estmulos intra o extracelulares.

Segn su naturaleza se clasifican en dos grupos: Holoprotenas (constituidos


exclusivamente por aa) y holoenzimas (presentan una parte no proteica).
HOLOENZIMAS
Presentan una parte proteica o apoenzima y una no proteica o cofactor.
El cofactor puede ser un in metlico o un coenzima (molcula orgnica compleja:
NAD+, FAD+, CoA).
Si el cofactor se une permanentemente al apoenzima se denomina grupo prosttico
(heteroprotenas).
El apoenzima es responsable de la especificidad de sustrato y el cofactor es necesario
para que se produzca la reaccin. Por separado son inactivos.

9.- LA ACCIN ENZIMTICA

Energa de activacin: Para que se produzca una reaccin qumica es necesario


alcanzar un nivel mnimo de energa que se denomina energa de activacin. Los
enzimas actan bajando este nivel formando una asociacin pasajera con los
sustratos de la reaccin. De esta forma consiguen que la reaccin suceda ms
rpidamente.

Centro activo: En las reacciones enzimticas el enzima (E) se une al sustrato


(S) para formar el complejo (ES). Tras la reaccin se obtienen los productos (P)
y el enzima queda libre (E). La unin tiene lugar en una pequea parte del
enzima que se denomina centro activo.

El centro activo tiene forma de hueco y se adapta perfectamente a la forma del sustrato.
Se localizan dos tipos de aa: de unin (con grupos hidrfobos o cargas que permiten la
unin del sustrato) y catalticos (responsables de la transformacin).
En los holoenzimas el cofactor se encuentra en el centro activo.

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Especificidad enzimtica: Las caractersticas del centro activo y la necesaria


complementariedad del sustrato determinan la especificidad enzimtica.
o

De accin: Un enzima slo realiza un tipo de transformacin (oxidacin,


reduccin, descarboxilacin, polimerizacin, etc.)

De sustrato: Cada enzima acta sobre un solo tipo de sustrato o sobre un


n reducido de ellos.

Absoluta: Sobre un nico sustrato.

De grupo: Sobre un grupo de sustratos que presentan un tipo de


enlace concreto.

Estereoqumica: Sobre un tipo de estereoismero (D o L)

HIPTESIS DEL AJUSTE INDUCIDO


La unin entre enzima y sustrato puede compararse con la existente entre una mano y
un guante.
1. Inicialmente, la forma del centro activo y del sustrato no son exactamente
complementarias.
2. La cercana del sustrato provoca un cambio en la estructura del enzima que
permite el acoplamiento entre ellos.
3. El sustrato es transformado, se liberan los productos y el enzima recupera su
conformacin original.

10.- CINTICA ENZIMTICA

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Estudia la velocidad de la catlisis. Esta velocidad depende de algunos factores como la


concentracin de sustrato, el pH, la temperatura y los inhibidores.
1. Concentracin de sustrato: Si la concentracin de sustrato aumenta y se
mantiene constante la concentracin del enzima, la velocidad de la reaccin
aumenta. Al principio este aumento es exponencial y luego se hace ms lento
hasta alcanzar una velocidad mxima que ya no vara aunque sigamos
aumentando la concentracin de sustrato.

Constante de Michaelis (Km): Concentracin de sustrato (en milimoles por litro)


necesaria para que la reaccin alcance la mitad de la velocidad mxima. Valores altos
indican poca afinidad enzima-sustrato, y valores bajos indican lo contrario.
2. Efecto del pH: Lo enzimas presentan un pH ptimo en el cual su actividad es
mxima (velocidad mxima y Km mnima). Pequeas variaciones de pH
provocan un descenso brusco en la actividad porque se alteran las cargas del
centro activo y del sustrato afectando la unin ES. Si la variacin de pH es muy
acusada, el enzima se desnaturaliza perdiendo su funcionalidad.
3. Efecto de la temperatura: Un pequeo incremento de T aumenta la velocidad
de la reaccin. Valores superiores a 40C provocan la desnaturalizacin del
enzima.
4. Inhibidores: Son sustancias qumicas que disminuyen o bloquean la actividad
enzimtica. La inhibicin puede ser irreversible o reversible. Cuando la
inhibicin es reversible pueden darse dos casos:
a. Inhibicin competitiva: El inhibidor compite con el sustrato por el
centro activo. Un aumento de la concentracin de sustrato aminora el
efecto del inhibidor.
b. Inhibicin no competitiva: El inhibidor se une al enzima por un lugar
distinto al centro activo provocando un cambio en su conformacin que
impide la unin del sustrato. Un aumento en la concentracin de sustrato
no afecta a la accin del inhibidor.

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El DIPF reacciona con el aminocido serina del sitio activo de la


enzima acetilcolinesterasa, inhibindola irreversiblemente. Esta
enzima participa en el mecanismo de propagacin de los impulsos
nerviosos. El DIPF es conocido como gas nervioso, algunos ejemplos
son el gas SARIN (usado en el ataque terrorista en un subte en Tokio
en 1995)y el MALATION (insecticida).

11.- REGULACIN ENZIMTICA


Las clulas regulan la sntesis de los productos que necesitan en cada momento evitando
una sobreproduccin que supondra un desperdicio de energa y de materias primas. La
regulacin de la actividad enzimtica puede ejercerse de dos formas:
1. Sobre la sntesis del enzima: El enzima slo se produce cuando hace
falta y se degrada rpidamente tras ejercer su accin.
2. Sobre la actividad enzimtica: El enzima presenta una forma inactiva y
otra activa que se consigue por la unin de un ligando.
a. Modificacin covalente
b. Enzimas alostricos
MODIFICACIN COVALENTE
Algunos enzimas sufren un proceso reversible de fosforilacin-defosforilacin (sobre
un residuo de serina) que regula su estado de actividad o inactividad.
Las quinasas son enzimas que catalizan la unin de un grupo fosfato y las fosfatasas
catalizan la separacin del grupo fosfato.
ENZIMAS ALOSTRICOS
Enzimas regulados por la unin no covalente de una molcula (modulador o efector
alostrico) a un sitio distinto del centro activo (sitio alostrico). Los moduladores
pueden actuar como inhibidores (Vase inhibicin no competitiva) o como
activadores.
Los inhibidores suelen ser los productos finales de las rutas metablicas, de manera que
cuando aumenta su concentracin se detiene la ruta que los produce.
Los activadores pueden ser los mismos sustratos, capaces de unirse tanto al centro
activo como al sitio alostrico.
12.- LAS VITAMINAS
Son sustancias orgnicas, de naturaleza y composicin variada.

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Se necesitan en pequeas cantidades, aunque su presencia es imprescindible para el


desarrollo normal del organismo. Tienen una funcin reguladora.
Las necesidades vitamnicas varan segn las especies, con la edad y con la actividad.
Los vegetales, hongos y microorganismos son capaces de elaborarlas por s mismos.
Los animales, salvo algunas excepciones, carecen de esta capacidad, por lo que deben
obtenerlas a partir de los alimentos de la dieta (son micronutrientes esenciales).
En algunos casos los animales obtienen algunas vitaminas a travs de sus paredes
intestinales, cuya flora bacteriana simbionte las producen (vitamina K en humanos)
Ciertas vitaminas son ingeridas como provitaminas (inactivas) y posteriormente el
metabolismo animal las transforma en activas (en el intestino, en el el hgado, en la piel,
etc.), tras alguna modificacin en sus molculas.
Son sustancias lbiles, ya que se alteran fcilmente por cambios de temperatura y pH, y
tambin por almacenamientos prolongados.
Los trastornos orgnicos en relacin con las vitaminas se pueden referir a:

Avitaminosis.- si hay carencia de una o varias vitaminas (enfermedades


carenciales)
Hipervitaminosis.- si existe un exceso por acumulacin de una o varias
vitaminas, sobre todo las que son poco solubles en agua y, por tanto, difciles de
eliminar por la orina.

Las vitaminas se designan utilizando letras maysculas, el nombre de la enfermedad que


ocasiona su carencia o bien el nombre de su constitucin qumica.
Clsicamente se establecen 2 grupos segn su capacidad de disolucin en agua o en las
grasas o disolventes de stas. As, se habla de: vitaminas hidrosolubles y liposolubles
respectivamente.
VITAMINAS LIPOSOLUBLES
Son vitaminas no solubles en agua y qumicamente se trata de lpidos insaponificables
(TERPENOS O ESTEROIDES), caracterizados por su incapacidad para formar jabones,
ya que carecen en sus molculas de cidos grasos unidos mediante enlaces ster.

VITAMINA A. Retinol. Antixeroftlmica.


VITAMINA E. Tocoferol. Antiestril.
VITAMINA K. Naftoquinona. Antihemorrgica.
VITAMINA D. Calciferol. Antirraqutica.

VITAMINAS HIDROSOLUBLES
Son sustancias solubles en agua. Se trata de coenzimas o precursores de coenzimas,
necesarias para muchas reacciones qumicas del metabolismo.

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VITAMINA C. Acido Ascrbico. Antiescorbtica.


VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibrica.
VITAMINA B2. Riboflavina.
VITAMINA B3. Niacina. Acido Nicotnico. Vitamina PP. Antipelagrosa.
VITAMINA B5. Acido Pantotnico. Vitamina W. Forma parte del CoA.
VITAMINA B6. Piridoxina.
VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H.
VITAMINA B9. Acido Flico.
VITAMINA B12. Cobalamina.

CUESTIONES
1. Escribe las frmulas de un y un -aminocido (utiliza el smbolo R para la
cadena lateral). Qu tipo de aminocidos se hallan presentes en las protenas?
2. Qu carga neta presentar un aminocido con grupo R no ionizable a pH
isoelctrico? Y a pH 0? Y a pH 14? (El pK del grupo carboxilo es de alrededor
de 2 y el del grupo amino de alrededor de 10).
3. Existen en la naturaleza D-aminocidos? Se encuentran formando parte de las
protenas?
4. Escribe las frmulas de dos aminocidos cualesquiera y la reaccin de
formacin de un enlace peptdico entre ellos.
5. Qu restricciones existen para la libertad de giro de los enlaces que forman el
esqueleto de una cadena polipeptdica?
6. Por qu el enlace peptdico no tiene libertad de giro?
7. Define los trminos estructura primaria y secundaria.
8. Qu tipos de interacciones dbiles estabilizan la estructura terciaria de las
protenas?
9. Conoces algn tipo de enlace covalente, adems del enlace peptdico, que
pueda unir restos de aminocidos en una cadena polipeptdica?
10. Cmo afectar una alteracin en el pH de la disolucin a una protena cuya
estructura terciaria se encuentra estabilizada por interacciones inicas entre
grupos R de diferentes aminocidos?
11. Por qu las protenas pierden su funcin biolgica cuando se desnaturalizan?
12. Cules interacciones se rompen y cules no lo hacen durante el proceso de
desnaturalizacin de una protena?
13. Por qu una protena puede recuperar en determinadas condiciones su
conformacin tridimensional nativa despus de haber sido desnaturalizada?
14. Por qu decimos que entre una protena y su ligando especfico hay una
complementariedad estructural?
ENLACES DE INTERS
http://www.biologia.edu.ar/metabolismo/enzimas.htm
http://www.botanica.cnba.uba.ar/Pakete/6to/Enzimas.htm
http://soko.com.ar/Biologia/Enzimas.htm
http://www.forest.ula.ve/~rubenhg/enzimas/index.html

TEMA 4: Las protenas y la accin enzimtica.

Biologa 2 Bachillerato

http://www.aula21.net/Nutriweb/vitaminas.htm
http://www.aula21.net/Nutriweb/proteinas.htm
http://www.um.es/molecula/prot.htm