Tema 5: Enzimas y vitaminas.

Contenidos.
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5.

Naturaleza qumica de los enzimas.

Mecanismo de la accin enzimtica.
1. Caractersticas.
2. Mecanismo de accin.
3. Especificidad.
4. Complejo multienzimtico.
5. Cintica enzimtica.
Factores que condicionan la actividad enzimtica.
Clasificacin general de los enzimas.
Concepto de vitamina. Inters de algunas vitaminas.

Criterios de evaluacin mnimos:

Conocer el carcter proteico de los enzimas y su diversidad.
Concepto de coenzima, ejemplos y relacin con las vitaminas.
Especificidad de las enzimas y su importancia metablica.
Hiptesis de Michaelis-Menten sobre la accin enzimtica. Interpretacin grfica.
Influencia de diversos factores (temperatura, concentracin del sustrato, pH, inhibidores, ... ) en la
actividad enzimtica.
Importancia de las vitaminas en la dieta. Principales vitaminas y enfermedades que se producen
por su carencia.

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1. Naturaleza qumica de los enzimas.
1.1 Definicin de enzima:
Biocatalizador de naturaleza parcial o totalmente proteica que acta reduciendo la
energa de activacin de la reaccin que cataliza (lo cual tiene como
consecuencia que, a la misma temperatura, se puede realizar muchsimo
ms rpida que sin ella). Las Ribozimas son ARN con capacidad enzimtica
y que no son por tanto de naturaleza proteica.
Se entiende por biocatalizador: sustancia qumica con funcin reguladora del
metabolismo de los seres vivos, que se requiere en pequeas cantidades y
no se altera en el proceso en el que acta.
1.2 Composicin.
Slo protenas.
Protena ms otro elemento:
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR.
Holoenzima: el conjunto.
Apoenzima: la parte proteica (codificada por un gen).
Cofactor: sustancia de naturaleza no proteica.
Elemento metlico (iones: Mn, Zn, Fe, Mg, etc.)
Molcula orgnica compleja:
Grupo prosttico: enlace covalente con la protena.
Coenzima: enlace no covalente con la protena.

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IES Santiago Grisola. Prof.: Luis P. Ortega.

2. Mecanismo de la accin enzimtica. Especificidad.

2.1 Caractersticas: (ver animacin)
Hacen disminuir la energa de activacin.
No alteran la energa global o libre que se
desprende.
Aceleran la reaccin en cualquier direccin sin
alterar el equilibrio.
Se necesitan en muy pequea cantidad.
No se gastan ni se alteran en el proceso.
Pueden realizar una media de 1000
reacciones/segundo.
2.2 Mecanismo de accin: Complejo enzima-sustrato.
Ciertos aminocidos de la protena formarn:
Un centro cataltico o activo1: reconoce el sustrato (centro de
reconocimiento) y acta sobre l (centro de accin).
Otros puntos de la cadena proteica son importantes para mantener la
estructura terciaria.
En otros casos el reconocimiento depende de la Apoenzima y la accin la
ejecuta un cofactor (coenzima o in metlico).
Se forma un complejo E-S (Enzima-sustrato) que tiene carcter especfico.
Esta situacin es un estado inestable y corto.
La formacin del complejo coloca el centro activo de forma que se produce la
reaccin y se libera el producto y el enzima inalterado. (E + P).
E + S E-S E + P.
Modelos: llave-cerradura y mano-guante.
2.3 Especificidad.
Dos tipos de especificidad:
De accin: intervienen en una nica reaccin.
De sustrato:
Absoluta: sobre una nica sustancia.
De grupo. Acta sobre molculas con un mismo rasgo
estructural.
2.4 Complejos multienzimticos y compartimentacin.
Las reacciones en cadena requieren la accin sucesiva de diferentes enzimas.
Se encuentran formando parte de las membranas, generalmente en
compartimentos (dentro de orgnulos: mitocondrias, cloroplastos).

El centro activo es una porcin relativamente pequea de la protena, se unir al sustrato por diferentes enlaces dbiles
(no covalentes); generalmente estar formado por radicales que se sitan en diferentes lugares de la cadena lineal pero que
confluyen debido al plegamiento de la protena; el sustrato deben encajar de forma adecuada tanto en tamao, forma y disposicin
de tomos para formar los enlaces antes citados. De todo esto se deduce la extrema importancia de la estructura terciaria de la
protena que constituye la Apoenzima. Es igualmente imprescindible la presencia de Cofactores (coenzimas) para realizar la
funcin.
Entender el funcionamiento de las enzimas es otra de las claves imprescindibles del temario de este curso.

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2.5 Cintica enzimtica.2 (tutorial).

Para una determinada cantidad fija de enzima la velocidad de la reaccin
depende de la concentracin de sustrato, hasta alcanzar la velocidad de
saturacin (Vmax).
Ecuacin de Michaelis-Menten: V = Vmax ( [S] / (KM + [S])), siendo:
V : velocidad de la reaccin.
Vmax : velocidad mxima de la reaccin.
[S] : concentracin del sustrato.
KM : constante de Michaelis-Menten, representa la concentracin de
sustrato para la cual se alcanza la mitad de la velocidad mxima.
Adems KM = ([E] * [S]) / [ES]. La constante proporciona una
idea sobre la afinidad del enzima por el sustrato.
3. Factores que condicionan la actividad enzimtica.
3.1 Temperatura.
Existe una temperatura ptima.
En general se ve favorecida por el incremento
de T.
Hay un lmite de desnaturalizacin por exceso
de temperatura.
Por debajo la velocidad se ve afectada por la
congelacin del medio acuoso que
impide el movimiento de las
molculas.
3.2 pH.
Responsable de las cargas de los radicales de los aminocidos.
Puede producir desnaturalizacin cambios en la estructura terciaria.
3.3 Inhibidores.
Irreversible: Se unen covalentemente al enzima. (ej. Cianuro a la citocromo
oxidasa.)
Reversible:
Competitivo: El inhibidor es similar
Vmax =
al sustrato, compite con l por el
KM
centro activo.
No competitivo: Se une al enzima en
otro lugar lo que provoca que no
pueda actuar eficazmente haciendo
disminuir la velocidad mxima.

Vmax
KM =

3.4 Cofactores.
En algunos es necesaria la presencia de iones metlicos o coenzimas para
realizar su funcin.
Las coenzimas se modifican y alteran temporalmente durante la reaccin
qumica; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos
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Dejaremos fijas todas las variables e iremos analizando su influencia una por una de modo que en cada caso quedarn
fijas todas las dems.

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electrones (y un protn) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus

electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como
coenzima.
Algunas coenzimas.
Portadores de H+ y e-.
H+: FAD, NAD+ y NADP+ (Deshidrogenasas).
e- : Citocromos (Fe, Cu,) transportadores de electrones.
Portadores de otros grupos:
Fosfato: ATP,
Acetil: Coenzima A.
Enzimas alostricas.
Algunos enzimas poseen un centro alostrico o regulador independiente del
centro activo, que se une a una sustancia reguladora permitiendo
activar/desactivar, o bien inhibir/desinhibir la accin del enzima.
4. Clasificacin general de los enzimas.
TIPO DE ENZIMA
I. Oxido-reductasas
Deshidrogenasa
Oxidasas o reductasas
II. Transferasas
III. Hidrolasas
IV. Liasas
V. Isomerasas.
VI. Ligasas. (por hidrlisis de ATP)

REACCION
AH2+Coe A+CoeH2
AOX+BRED Ared+Box
AB+C A+BC
AB AOH + BH
AB A + B
AB cistrans
A + B AB

5. Concepto de vitamina. Inters de algunas vitaminas.

5.1 Definicin.
Son sustancias orgnicas imprescindibles para el metabolismo celular, las cuales
se necesitan en muy pequea cantidad, pero que nuestras clulas no
pueden fabricar a partir de otras sustancias.
Nombre: Funk (1912) aminas de la vida, B1 (Tiamina), era una amina.
Avitaminosis3: carencia total: enfermedades carenciales graves.
Hipovitaminosis4: alteraciones de la salud, menos graves.
Su naturaleza qumica es muy diversa.

La avitaminosis no se da en pases desarrollados salvo casos extremos de huelgas de hambre, dietas extremas y/o exticas.
Los veganos (vegetarianos estrictos) pueden sufrir falta de B12.
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Causas de la avitaminosis:
1. Autoinmune. Destruye la mucosa del estmago que produce el factor intrnseco que es necesario para
su absorcin.
2. Los operados de estmago o los de ilion (lugar de la absorcin)
3. Dieta vegetariana estricta (tenemos unas reservas 1000 veces las necesarias de B12).

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5.2 Clasificacin:
Se clasifican en Hidrosolubles y Liposolubles.
VITA.

Nombre

Accin

Enfermedad carencial.

Retinol

Calciferol

E
K

Tocoferol
Fitomenadiona
(Sintetizada por la
flora intestinal)

Regeneracin de epitelios
Xeroftalmia,
Formacin de Rodopsina.
Hemeralopa.
Absorcin y metabolismo del Raquitismo,
Calcio
Osteoporosis
Antioxidante
Ratas: esterilidad.
Sntesis de protrombina.
Hemorragias.

Acido Ascrbico

B5

Formacin del colgeno

Metabolismo del Fe.
Tiamina
Pirofosfato de Tiamina TPP
(pirvico descarboxilasa
Riboflavina
FAD
(oxidaciones-reducciones)
Niacina (PP)
NAD+, NADP+
(Acido nicotnico) (oxido-reduccin)
Acido pantotnico Coenzima A

B6
B8
B9
B12

Piridoxina
Biotina
Acido Flico
Cianocobalamina

B1
B2
B3 PP

Transaminasas.
Descarboxilasas.
Sntesis de nucletidos
Sntesis de ADN

Escorbuto
Anemia
Beri-beri5.
Alteraciones de la pil.
Pelagra. (DDD)
Alteraciones
neurolgicas.
Dermatitis, anemia.
Dermatitis, anemia
Anemia
Anemia perniciosa6

Lecturas complementarias:
Alemany, M. (1995) Enciclopedia de las dietas y la nutricin. 580 pg. Ed. Planeta (en la
biblioteca del IES). Para aquellos interesados en temas de nutricin.

Beri-beri: voz cingalesa (Ceiln) para debilidad, temblores. Falta de Tiamina, alteraciones del Sistema nervioso.
Consecuencia de Dietas monotonas de arroz blanco.

Anemia perniciosa: Sntomas: palidez, apata, cansancio, lengua hinchada, dolores musculares, entumecimiento,
debilidad.
Mayor nmero de glbulos rojos, ms grandes y deformes. Disminuye el nmero de
glbulos blancos.

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Actividades

En la web:
Test de la PAEG de la UCLM.
Definiciones de la PAEG.

Posibles preguntas.
Cuestiones
Cintica enzimtica. Accin de los inhibidores.
Clasificacin de las enzimas.
Las vitaminas: una liposoluble y otra hidrosoluble.
Qu significa que la KM es baja?
Qu es una enzima alostrica?
Tipos de inhibidores: funcionamiento y consecuencias.
Por qu los enzimas se encuentran en muy baja concentracin?
Qu es un complejo multienzimtico?
Efectos del pH y la T sobre la actividad enzimtica. Raznalo.
Explica las funciones que realizan los diferentes aminocidos de una enzima.
Qu vitaminas tienen problemas de sobredosis. Por qu.
Seala las relaciones entre enzimas, coenzimas y vitaminas.