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Lys-Phe-Glu-Arg-Gln
(KFERQ)
Membrana
plasmtica
Bicapa
lipdica
Mezcla de
enzimas
hidrolticas
Protenas de
transporte
glicosiladas
Protena nativa
Poli-ubicuitilacin
Degradacin
proteosmica
Protena mal
plegada
Agregosoma
Agregados proteicos
Lisosoma
Toxicidad
Formacin de
autofagosomas
La vida media de una protena est marcada por el aminocido que est en su extremo amino terminal.
1) El extremo carboxlico terminal de la ubicuitina se activa por adenilacin catalizada por la Enzima Activadora
de Ubicuitina (E1)
2) La adenilacin permite la incorporacin de la ubicuitina a un grupo sulfhidrilo de la propia enzima E1
3) La Enzima Conjugante de Ubicuitina (E2) transfiere la ubicuitina a otro grupo sulfhidrilo de ella
4) La enzima Ubicuitina ligasa (E3) cataliza la transferencia de la ubicuitina desde la enzima E2 a la protena
que va a ser marcada.
5) Sucesivas reacciones de la enzima E3 permiten la incorporacin de ms unidades de ubicuitina a la protena
objetivo (target). La enzima E3 es la responsable de la identificacin de las protenas que se van a marcar.
Enlace
Isopeptdico
ubicuitina
Carboxilo
terminal
Enlaces
Isopeptdicos
Lisina
Carboxilo terminal
Enlace isopeptdico
La ubicuitina es una protena pequea (76 aa), muy conservada, que se utiliza para marcar las protenas
que van a ser degradadas.
Las ubicuitinas se unen a la protena mediante un enlace amida entre el grupo carboxlico terminal de la
ubicuitina y un grupo amino de una cadena lateral de la lisina 48.
Liberacin
Protena
a
b
b
a
Reconocimiento
Desplegado
ubicuitinas
Apertura
Ncleo
cataltico
Centro
regulador
Corte
Protena para
degradar
Descarga
Anillo trans