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Los veinte aminocidos. Estructura y propiedades.

Aminocidos
Son las unidades estructurales bsicas de las protenas. Los a-aminocidos
constan de un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un tomo de
hidrgeno y un grupo distintivo R (cadena lateral), unidos al tomo de carbono a
(adyacente a un carboxilo) (Fig. 1).

Fig. 1 Estructura de un aminocido


Estereoqumica
En todos los aminocidos, excepto la glicina, el carbono-a est unido a cuatro
sustituyentes diferentes (grupo amino, carboxilo, cadena lateral (R) e hidrgeno).
Debido a esto, el carbono-a constituye un centro quiral (sitio donde es posible
tener dos configuraciones diferentes, que son imgenes especulares no
superponibles, llamadas enantimeros). Los enantimeros se pueden distinguir
por que rotan de manera diferente el plano de la luz polarizada. Todos los
aminocidos que forman parte de las protenas son enantimeros L. Algunos Daminocidos se encuentran en pptidos sintetizados fuera de los ribosomas
(Fig. 2).

Fig. 2 Enantimeros de los aminocidos


Propiedades cido-base
Todos los aminocidos tienen por lo menos dos grupos ionizables, y por lo tanto,
su carga neta depende del pH del entorno. Los grupos carboxilo del Ca tienen

valores de pKa entre 1.8 y 2.8, siendo ms cidos que los cidos
monocarboxlicos simples. Los valores de pK a de los grupos a-amino varan
entre 8.8 y 10.6. A pH neutro, los aminocidos en disolucin se encuentran como
iones dipolares (zwitteriones), es decir, el grupo amino se encuentra protonado y
el grupo carboxilo disociado (Fig. 1). Los aminocidos cidos y bsicos tambin
tienen grupos ionizables en su cadena lateral, sus valores de pK a se indican en
la tabla 1.
Para ilustrar la dependencia de la carga neta de un aminocido con respecto al
pH del entorno, se considerar al aminocido histidina. Adems de los grupos
carboxilo y amino en el Ca, (valores de pK a de 1.8 y 9.2, respectivamente), la
histidina tiene un anillo de imidazol en su cadena lateral con un valor de pK a de
6.0. Por lo tanto, la carga neta (la suma de las cargas positivas y negativas)
cambia de +2 a -1 a medida que se incrementa el pH. A pH de 7.6, la carga neta
es cero aunque la molcula contiene dos grupos casi completamente ionizados
bajo estas condiciones. Al valor de pH donde la carga neta es cero, se llama
punto isoelctrico (Figura 3).

Fig. 3 Curva de titulacin de la histidina


Estructura
Los veinte tipos de cadenas laterales de los aminocidos que conforman las
protenas, varan en tamao, forma, carga, capacidad de formar puentes de
hidrgeno y reactividad qumica. La clasificacin de aminocidos se hace con
base en la estructura y polaridad de sus cadenas laterales (Tabla 1).
Tabla 1. Estructura de los aminocidos
Aminocidos con cadenas laterales alifticas

Glicina
(Gly, G)

Alanina
(Ala, A)

Valina
(Val, V)

Isoleucina
(Ile, I)

Leucina
(Leu, L)

Aminocidos con cadenas laterales aromticas

Fenilalanina
(Phe, F)

Tirosina
(Tyr, Y)

Triptofano
(Trp, W)

Aminocidos con cadenas laterales azufradas

Cistena
(Cys, C)

Metionina
(Met, M)

Aminocidos con cadenas laterales hidroxiladas

Prolina
(Pro, P)

Serina
(Ser, S)

Treonina
(Thr, T)

Aminocidos con cadenas laterales bsicas

Lisina
(Lys, K)

Arginina
(Arg, R)

Histidina
(His, H)

pKa=10.8

pKa=12.5

pKa=6.0

Aminocidos con cadenas laterales cidas y sus amidas respectivas

Aspartato
(Asp, D)

Glutamato
(Glu, E)

pKa=4.0

pKa=4.3

Asparagina
(Asn, N)

Glutamina
(Gln, Q)

El enlace peptdico y sus caractersticas. La estructura primaria de las


protenas
Los aminocidos se unen por medio de enlaces amdicos entre el grupo alfacarboxilo de una molcula y el grupo alfa-amino de la siguiente. Debido a que
estos enlaces se encuentran en las protenas, se denominan enlaces peptdicos.

La formacin de un dipptido a partir de dos aminocidos con la prdida de una


molcula de agua se ilustra en la figura 1. El equilibrio de esta reaccin est
desplazado hacia la hidrlisis en vez de hacia la sntesis, por lo que se requiere
un aporte de energa para la sntesis de aminocidos.

Fig. 1 Formacin del enlace peptdico


Cuando se unen muchos aminocidos por enlaces peptdicos, se forma una
cadena polipeptdica, que es una estructura no ramificada. Cada aminocido
presente en una cadena polipeptdica se denomina residuo. Las cadenas
polipeptdicas tienen direccin, porque sus elementos constitutivos tienen
extremos diferentes, es decir, los grupos alfa-amino y alfa-carboxilo. Por
convencin, el extremo amino se toma como el comienzo de la cadena
polipeptdica.
Caractersticas del enlace peptdico
El enlace peptdico entre el carbono y el nitrgeno tiene un carcter parcial de doble
enlace debido a la cercana con el doble enlace del oxgeno del carbonilo, que permite
estructuras de resonancia, que no admiten la rotacin entre estos tomos. Esto trae
como consecuencia que la unidad peptdica sea rgida y plana. El hidrgeno del grupo
amino sustituido est casi siempre en posicin trans (opuesta) con respecto al
oxgeno del grupo carbonlico. Las nicas excepciones son lo enlaces peptdicos XPro (X = cualquier aminocido), que pueden ser hacia el mismo lado o trans. La
longitud del enlace peptdico es de 1.32 A, que es una longitud intermedia entre el
enlace senillo C-N (1.49A) y el doble enlace C=N (1.27A). El enlace entre el tomo de
carbono alfa y el tomo de carbono carbonlico, al igual que entre el carbono alfa y el
nitrgeno son enlaces sencillos puros, por lo que existe libertad rotacional alrededor
de estos enlaces a ambos lados de la unidad peptdica rgida (figura 2).

Fig. 2 Enlace peptdico

Estructura primaria de las protenas


El primer nivel de estructuracin en una protena es la secuencia lineal de
aminocidos, unidos por enlaces peptdicos. Esta secuencia est determinada
por la secuencia de bases nucleotdicas en el gen que codifica la protena.
Tambin se incluye dentro de la estructura primaria la localizacin de otros
enlaces covalentes, que son principalmente puentes disulfuro entre los residuos
de cistena que se encuentran adyacentes en el espacio pero no en la secuencia
de la protena. La secuencia de aminocidos es importante porque determina la
conformacin de protena.
amino acid: aminocido.
Unidad estructural de una protena. Es un cido orgnico compuesto de un
grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un tomo de hidrgeno (-H) y
un grupo distintivo o radical (-R) unidos a un tomo de carbono central
(denominado carbono alfa por ser adyacente al grupo carboxilo; no marcado
en la figura). En un medio acuoso de pH neutro, los aminocidos individuales
existen predominantemente como iones bipolares o dipolos (zwitteriones):
Observacin: por aminocido debe entenderse casi siempre un cido orgnico
que lleva el grupo amino en el carbono 2 () de la cadena hidrocarbonada, y
menos frecuentemente en el carbono 3 (). El hecho de que el carbono a est
rodeado de cuatro grupos diferentes le confiere actividad ptica a cada
aminocido, que entonces puede existir en dos formas especulares (ismeros)
distintas: la forma levgira (L) y la forma dextrgira (D). Los aminocidos
naturales son todos levgiros. Se conocen en la actualidad 20 radicales (-R)
distintos, de naturaleza tanto aliftica como aromtica, que dan lugar a los 20
aminocidos naturales conocidos. Estos aminocidos se representan con un
smbolo universal de una o tres letras, a saber: alanina (A, Ala), arginina (R, Arg),
asparragina (N, Asn), cido asprtico (D, Asp), cistena (C, Cys), glutamina (Q,
Gln), cido glutmico (E, Glu), glicina (G, Gly), histidina (H, His), isoleucina (I,
Ile), leucina (L, Leu), lisina (K, Lys), metionina (M, Met), fenilalanina (F, Phe),
prolina (P, Pro), serina (S, Ser), treonina (T, Thr), triptfano (W, Trp), tirosina (Y,
Tyr) y valina (V, Val). La asparagina y la glutamina son los derivados sin carga
neta (las formas bipolares inicas o zwitteriones) de los cidos asprtico y
glutmico, respectivamente, cuyos radicales (-R) son de naturaleza cida a pH
biolgico. Cuando en una secuenciacin no se distingue un compuesto del otro,
se utiliza la nomenclatura B, Asx para la asparagina o el cido asprtico, y Z,
Glx para la glutamina o el cido glutmico. Existen dos aminocidos
adicionales que se pueden incorporar de manera natural a las protenas durante
su sntesis: la selenocistena (muy distribuida en la naturaleza y presente en
algunas enzimas como la glutatin-peroxidasa y la formato-deshidrogenasa) y la
pirrolisina (presente en las bacterias del gnero Methanosarcina, del dominio

Archaea). Los aminocidos 21 y 22 no tienen un codn propio y se insertan en


las protenas en el lugar de ciertos codones de finalizacin.
Propiedades Qumicas
Puesto que los aminocidos tienen un grupo cido y un grupo bsico, presentan
propiedades anfotricas.
Una sustancia anfotrica es aquella que puede aceptar y donar un H +.
En una solucin cida fuerte, una con un bajo pH, los aminocidos estn
totalmente protonados y tienen una carga positiva (la forma catinica).
Si la solucin es casi neutra, los aminocidos existen como iones dipolares, o
sea iones con carga positiva y una carga negativa. Los iones dipolares tambin
se conocen como zwitteriones; ambos trminos se utilizan comnmente. Un
aminocido que existe como un ion dipolar es neutro por las cargas positiva y
negativa se cancelan.
Para valores de pH altos, los aminocidos se cargan negativamente (la forma
aninica) porque los iones hidrxido sacan los H + de las molculas y en solucin
se establece un equilibrio entre las tres formas.
Ejemplo, la valina:

a pH 1, todos los grupos aparecen protonados: carboxilo como -COOH y


amino como -NH3+. El aminocido tiene una carga positiva neta.
A pH 7, el carboxilo se disocia (-COO -) y el amino sigue protonado (NH3+); el aminocido tendr simultneamente carga positiva y negativa
(zwitterion).
A pH 13, el carboxilo sigue disociado (-COO-) y el amino pierde el protn (
-NH2); el aminocido queda con una carga negativa.

Veamos a continuacin las formas inicas de un aminocido dicarboxlico (cido


asprtico) en funcin del pH.

A pH 1, todos los grupos aparecen protonados: los dos carboxilos como


-COOH y amino como -NH3+. El aminocido tiene una carga positiva neta.
A pH 3, el carboxilo de la cadena lateral y el grupo amino, aparecen
protonados ( -COOH y -NH3+ ) y el -carboxilo disociado (-COO-). El
aminocido est en torno a su punto isoelctrico. A pH 7, los dos
carboxilos estn disociados (-COO-) y el amino sigue protonado (-NH 3+); el
aminocido tendr simultneamente dos cargas negativas y una positiva
(una negativa neta).
A pH 13, los dos carboxilos siguen disociados (-COO -) y el amino pierde el
protn (-NH2); el aminocido queda con dos cargas negativas netas.

Para concluir este anlisis, consideremos las formas inicas de la lisina que es
un aminocido dibsico.

A pH 1, todos los grupos aparecen protonados: el carboxilo como -COOH


y los dos aminos como -NH3+. El aminocido tiene dos cargas positivas
netas.
A pH 7, el alfa-carboxilo disociado (-COO -) y los dos aminos protonados (NH3+ ). El aminocido tiene una carga positiva neta.
A pH 9.5, el carboxilo sigue disociado (-COO-) y el amino de la cadena
lateral sigue protonado (-NH3+); el alfa-amino aparece como (-NH2). El
aminocido estar prximo a su punto isoelctrico.
A pH 13, el carboxilo sigue disociado (-COO -) y los dos aminos han
perdido el protn (-NH2); el aminocido queda con una carga negativa
neta.

La mayora de las clulas tiene valores de pH aproximadamente neutros; por lo


tanto, la forma predominante de los aminocidos en las clulas es el ion dipolar.
Puesto que el anin carboxilato -COO -, esta cargado negativamente, y el grupo
amino protonado -NH3+, est cargado positivamente, el ion dipolar es una
especie qumica neutra. Si la forma inica dipolar de un aminocido se coloca
entre dos electrodos cargados opuestamente (electrlisis), los iones dipolares
neutros no son afectados. Las formas aninica y catinica de los aminocidos
migran hacia los electrodos.

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