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BIOLOGA GRADO 10

RICHARD BENAVIDES LPEZ

LAS PROTENAS
I. CONCEPTO
- Biomolculas orgnicas formadas por C, H, O, N y S. Tambin pueden aparecer otros elementos en menores proporciones.
-Son macromolculas de elevado peso molecular (5.000 - 1.000.000) formadas por la polimerizacin (unin) de aminocidos
(al menos 100).
- Constituyen un 50% del peso seco de un organismo.
- Son especficas de cada especie e incluso de cada organismo.
- Biolgicamente muy activas. Desempean una gran diversidad de funciones.
- El nombre Protenas se debe al dios Griego Proteo (por la cantidad de formas que pueden tomar).

II. FUNCIONES BIOLGICAS

1) Funcin Estructural: soporte mecnico y estructural (forman partes del tejido conjuntivo, movimiento y contraccin en los
msculos).
2) Funcin enzimtica: todas reacciones en organismo requieren biocatalizadores (enzimas).
3) Funcin Transportadora: protenas en la sangre, por ejemplo Albmina transporta las hormonas, las medicinas y la
Hemoglobina (O2 y CO2).
4) Funcin reguladora: de la actividad celular (Hormonas), de las condiciones en el interior de la clula (regulacin
homeosttica presin osmtica-, del pH, etc.).
5) Funcin Defensiva (inmunidad): inmunoglobulinas defensa contra las bacterias y los virus, trombina y el fibringeno
contribuyen a la coagulacin de la sangre, las mucinas.
6) Comunicacin celular: las hormonas, o en la membrana de las clulas como receptores o como transmisores de seales.
7) Nutricin y reserva:

III. AMINOCIDOS
A. Concepto ( -aminocidos):
- Parte comn: carbono
Parte variable: radical.

, grupo -amino, grupo -carboxilo e H.

-Slo existen 20 aminocidos (20 radicales distintos) que constituyen las protenas de los seres vivos (aminocidos proticos)
(Aunque se conocen ms de 500 aminocidos distintos).
- Otros aminocidos pueden desempear otras funciones: precursores de vitaminas ( -alanina), intermediarios metablicos
(citrulina, homoserina, ...), neurotransmisores (cido

-aminobutrico), ...

B. Propiedades fsicas

- Actividad ptica: El C
-Altos puntos de fusin.

es asimtrico. Los aminocidos proteicos son ismeros L.

C. Propiedades qumicas
- El grupo amino es bsico y el carboxilo es cido, por eso los aminocidos se suelen encontrar en
la forma de estructura inica bipolar (Zwiterion1).
- Pocos solubles en disolventes orgnicos
- Carcter anftero: Se comportan como cidos o como bases segn el pH del medio. Si el medio es cido se comportan
como bases y el grupo -COO- capta un hidrogenin ( H ). En medio bsico el grupo -NH3+ libera un hidrogenin.
- Punto isoelctrico: pH para el cual la carga neta del aminocido es nula.

D. Aminocidos esenciales
- No pueden ser sintetizados y deben ser ingeridos con los alimentos.
- Para el hombre son: lisina, triptfano, treonina, metionina, fenilalanina, leucina, valina e isoleucina)
1

Del aleman iones hbridos

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E. Clasificacin

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Aminocidos con radicales no polares

Alifticos

Alanina, Valina, Leucina,

Isoleucina y Prolina.

Fenilalanina y
Triptfano.

Aminocidos con radicales polares

cidos
Bsicos
Sin carga a pH 7
(Con carga
(Con carga
negativa a pH 7)
positiva a pH 7)

Con
azufre

Aromticos

Metionina

IV. EL ENLACE PEPTDICO

- Enlace de tipo amida entre el grupo
agua.

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Con un grupo OH: Serina,

Treonina y Tirosina.
Con un grupo -NH2: Asparagina
y Glutamina
Con un grupo SH: Cisterna.
Con un grupo H: Glicocola.

cido asprtico y
Acido glutmico

Lisina, Arginina e
Histidina

-carboxilo de un aminocido y el -amino de otro, liberndose una molcula de

- El enlace peptdico tiene carcter parcial de doble enlace. Rgido.

- La unin de dos aminocidos mediante un enlace peptdico se denomina dipptido. Si el n de aminocidos es menor de cien
se denomina polipptido (Algunos desempean funciones especficas: Hormonal (vasopresina, oxitocina, insulina), Antibitica
(gramicidina, penicilina) o Transportador de H (glutation)). Con ms de cien es una protena..

V. ESTRUCTURA
La funcin de las protenas est relacionada con su estructura tridimensional.

A. Uniones intramoleculares (De ellas depende la estructura tridimensional de la protena).

- Inicas o electrostticas.
- Puentes de hidrgeno entre aminocidos polares.
- Interacciones hidrofbicas : los grupos apolares se agrupan ya que el agua tiende a excluirlos.
- Fuerzas de Van der Waals : atraccin mutua entre tomos muy cercanos.
- Puentes disulfuro: unin covalente entre grupos -SH de dos Cistenas.

B. Niveles estructurales
1. Estructura primaria: Es la secuencia de los aminocidos en la cadena
lineal.
- Cada protena se caracteriza por el nmero, tipo y orden de los aa que
la componen.
- La secuencia de aa condiciona los niveles estructurales siguientes y el
valor biolgico de las protenas.
2. Estructura secundaria (ver figura en anexo final):
- Consiste en el plegamiento de la estructura primaria debido a la
formacin de enlaces intermoleculares por puentes de Hidrgeno.
- De todas las conformaciones posibles solo algunas son estables.
-Conformaciones habituales (ver anexo)
- Las Hlice alfa
- Lmina plegada b
- Hlice de colgeno

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3. Estructura terciaria:
Es la conformacin espacial (3D) que adoptan diferentes regiones de la cadena polipetdica como consecuencia de las
interacciones intermoleculares (interacciones hidrfobas, fuerzas de VdW, puentes disulfuro) establecidas entre radicales de
aa que se encuentran separados en la cadena polipeptdica.
El resultado de esto son las protenas:
Fibrosas: constituidas por cadenas polipeptdicas ordenadas de modo paralelo a un eje,
formando fibras o lminas largas. Son protenas alargadas fsicamente resistentes e
insolubles en agua o en disoluciones salinas diluidas. Suelen se estructurales (el colgeno
los tejidos o la queratina en el pelo).
Globulares: formadas por cadenas muy plegadas tomando formas esfricas o globulares
compactas. La mayora son solubles en sistemas acuosos y son biolgicamente ms
activas.
La estructura terciaria determina la funcin biolgica de las protenas.

en

4. Estructura cuaternaria (Protenas oligomricas)

Protenas oligomricas (varios monomeros=proteinas). Asociacin de varias subunidades proteicas iguales o diferentes
mediante enlaces dbiles. Un ejemplo de protena oligomrica es la hemoglobina, formada por cuatro subunidades iguales dos
a dos.
C. Conformacin de las protenas
- Es la forma tridimensional caracterstica de una protena en su estado nativo. Corresponde a la estructura combinada
secundaria, terciaria y cuaternaria.
- La conformacin tridimensional es la que confiere a cada protena su actividad biolgica exclusiva. Esta conformacin, por su
parte, depende de la secuencia especfica de aminocidos de sus cadenas polipeptdicas.

VI. PROPIEDADES (por orden de importancia ;))

A. Especificidad: Son especficas de cada especie e incluso de cada organismo. La semejanza entre protenas es mayor
cuanto mayor sea el grado de parentesco evolutivo.
B. Desnaturalizacin: es la prdida de la estructura terciaria de la protena, se anula su funcin biolgica. Esto pasa cuando
la protena se somete a condiciones ambientales desfavorables para ella (temperatura, pH, salinidad, composicin,
radiaciones,...). La desnaturalizacin puede ser reversible (su pueden renaturalizar si la desnaturalizacin es poco intensa
o dura poco tiempo) o irreversible (coccin del huevo).
C. Capacidad amortiguadora (respecto a cambios de PH) debido a su comportamiento anftero.
D Punto isoelctrico. Cada protena tiene un pH para el cual la carga neta de la molcula es nula. Esta propiedad se
aprovecha para separar protenas de una mezcla por un procedimiento denominado electroforesis .
E. Solubilidad: Las protenas fibrosas son insolubles, pero las globulares suelen ser solubles en agua (forman disoluciones
coloides).
F. Las protenas suelen ser slidas.
G. La Presencia de las protenas se comprueba mediante la reaccin de Biuret (mezcla de disoluciones de NaOH y CuSO 4)
(Presencia de los enlaces peptdicos)(ver anexo al final)

VII. CLASIFICACIN
- Las protenas de se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios:

A. Segn su conformacin

1. Protenas fibrosas (
colgeno, -queratina)
2. Protenas globulares (hemoglobina, enzimas)

B. Segn su composicin
1. Holoprotenas (protenas simples, estn constituidas solamente pro aminocidos)
(Por hidrlisis slo producen aminocidos).
2. Heteroprotenas (protenas conjugadas, formadas por cadenas peptdicas -protecas- y sustancias no proteicas)

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(por hidrlisis producen aminocidos y otros componentes orgnicos o inorgnicos).

- La parte no aminocida de las heteroprotenas se denomina grupo prosttico.
- En funcin del grupo prosttico estas protenas se pueden clasificar en:
a. Cromoprotenas:
El grupo prosttico es un pigmento (sustancia coloreada).

De naturaleza porfirinica: En la hemoglobina, la mioglobina y el citocromo c, el pigmento es una

metalporfirina (anillo tetrapirrlico con un in de Fe).

De naturaleza no porfirinica: En la rodopsina (protena de la retina)el pigmento es un derivado de la

vitamina A, La hemocianina (contiene Cu) o la hemeritrina (contiene Fe) transportan oxigeno en la sangre de los
inertebrados.
b. Glucoprotenas:
Tienen un glcido como grupo prosttico. Si el porcentaje de glcidos es muy elevado reciben el nombre de
proteoglucanos , como las mucoprotenas (80% de glcidos). Ejemplos: fibringeno, inm unoglobulinas, FSH, TSH,
pepsina, ovoalbmina y glucoprotenas de la membrana..
c. Lipoprotenas:
Con un lpido como grupo prosttico. Las lipoprotenas del plasma sanguneo (VLDL, LDL y HDL, permiten el transporte de
triglicridos colesterol y otros lpidos por la sangre).
d. Otros heteroprotenas
Nucleoprotenas:
Protenas unidas a cidos nucleicos. Como las que constituyen los ribosomas o las partculas virales, o la cromatina
(histonas+ADN) de los cromosomas.
Fosfoprotenas :
Con cido fosfrico como grupo prosttico. La casena de la leche o la vitelina del huevo son fosfoprotenas.
Metaloprotenas :
poseen tomos metlicos . La ferritina que se encuentra en el bazo tiene Fe(OH)3 como grupo prosttico.

C. Segn sus funciones

1. Enzimas (biocatalizadores)
Aceleran las reacciones del metabolismo. Se conocen ms de dos mil, entre ellos la ADN-polimerasa (interviene en la
sntesis del ADN), la pepsina (enzima que digiere las protenas en el estmago) o el citocromo c (transfiere electrones en la
cadena respiratoria), etc.
2. Protenas de reserva
- Almacenan aminocidos como elementos nutritivos o como sillares para el embrin en crecimiento. La casena de la leche o la
ovoalbmina de la clara del huevo son protenas de reserva.
3. Protenas transportadoras
- Son protenas capaces de unirse a diversos tipos de molculas para transportarlas. La hemoglobina y la hemocianina
son responsables del transporte de oxgeno en los vertebrados y en algunos invertebrados respectivamente. La
mioglobina transporta oxgeno en los msculos. La seroalbmina de la sangre transporta cidos grasos desde el tejido adiposo
a otros rganos. Las lipoprotenas del plasma sanguneo (VLDL, LDL y HDL) transportan lpidos entre el intestino, el hgado y
los tejidos adiposos.
4. Protenas contrctiles
- La actina y la miosina son las principales responsables de contraccin muscular.
5. Protenas protectoras o defensivas
- La trombina y el fibringeno son protenas plasmticas que participan en la coagulacin de la sangre. Los anticuerpos o
inmunoglobulinas (g-globulinas) son protenas especficas que se combinan con las molculas extraas que penetran en el
organismo y las neutralizan.
6. Toxinas
- Algunas protenas son sustancias extremadamente txicas para los animales en cantidades muy pequeas. Una

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cienmilsima de gramo de la toxina A producida por el Clostridium botulinum , responsable de algunas intoxicaciones
alimentarias, es suficiente para matar a una persona. La toxina diftrica y los venenos de serpiente son tambin protenas.

7. Hormonas
- Las hormonas insulina (regula el metabolismo de la glucosa), STH (hormona del crecimiento), ACTH (hormona
adrenocorticotrpica), FSH (hormona estimulante del folculo) y TSH (hormona estimulante del tiroides) son de naturaleza
proteica.
8. Protenas estructurales
-El colgeno es la principal protena estructural en los tejidos conectivos y en el hueso (ligamentos, huesos, cartlagos, piel). La
-queratina es el principal componente de la capa superficial de la piel, de los pelos, las plumas y las uas, la elastina (piel,
ligamentos). Tambin podemos citar aqu las glucoprotenas de las membranas celulares y las mucoprotenas o mucinas
(protenas asociadas a mucopolisacridos) de las secreciones mucosas.

VIII. ENZIMAS
A. Concepto
- Biocatalizadores. Protenas globulares que aceleran las reacciones bioqumicas (unas 10 7 veces). Cada reaccin que se
produce en el organismo es catalizada por un enzima.
- Pueden ser holo- o heteroprotenas . En este ltimo caso, la parte constituida por aminocidos se denomina Apoenzima (no
activo), el grupo prosttico (no proteco) se denomina Cofactor y la unin de ambos es el Holoenzima (activo).
Esto es: Holoenzima=Apoenzima+cofactor
- Los reactivos sobre los cuales actan los enzimas se conocen como sustratos .
B. Propiedades
- Gran poder cataltico: son muy activas. Una pequea cantidad de enzima es capaz de catalizar la transformacin de una gran
cantidad de sustrato, Adems aceleran mucho las reacciones..
- No se gastan ni alteran durante la catlisis: son reutilizables.
- Altamente especficos: presentan especificidad de sustrato y de accin. Como el resto de las protenas son adems
caractersticos de cada especie.
C. Caractersticas de la actividad enzimtica
- Reducen la energa de activacin. Permiten que las reacciones bioqumicas transcurran rpidamente y a bajas temperaturas
(compatible con el mantenimiento de estructuras complejas).
- No alteran los equilibrios de reaccin. El equilibrio se alcanza en menos tiempo, pero la constante de equilibrio no se ve
alterada (las concentraciones de reactivos y productos en el equilibrio).
- Poseen un centro activo. Zona estereoespecfica de la molcula donde se une el sustrato. Al unirse enzima y sustrato forman
el complejo enzima-sustrato que luego se separar en enzima (listo para actuar otra vez) y producto(s).
E+S
ES
E+P

Dos modelos para explicar la unin entre enzima y sustrato:

"la llave y la cerradura" (formas complementarias de centro activo y sustrato)
y "encaje inducido" (la forma del centro activo se adapta a la del sustrato cuando se produce la unin).
No son incompatibles; pueden darse los dos modelos, dependiendo del grado de especificidad del enzima.
- Presentan saturacin con el sustrato. Alcanzan una v mx para una determinada [S] cuando el enzima est trabajando a su
mximo rendimiento (todos los centros activos estn ocupados
en
un instante determinado).
- Muchos enzimas requieren de cofactores : molculas no
proteicas que se unen al centro activo del enzima y realizan o
colaboran en la realizacin de la reaccin. Los cofactores
pueden ser:
Activadores inorgnicos : iones metlicos.
Coenzimas : molculas orgnicas complejas. Tienen
como parte de su estructura alguna vitamina.

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D. Factores que influyen en la actividad enzimtica

1. Temperatura
- La velocidad de las reacciones catalizadas enzimticamente aumenta al aumentar la temperatura hasta alcanzar su mxima
actividad para una temperatura conocida como temperatura ptima. Por encima de esa temperatura el enzima se hace
inestable y se desnaturaliza, perdiendo su actividad.
2. pH
- Cada enzima tiene un pH ptimo para el cual la actividad es mxima.
3. Inhibidores
- Los inhibidores son sustancias que impiden o reducen la actividad de un enzima. Pueden ser:
Irreversibles (tambin llamados venenos). Unin covalente. Algunos venenos inhiben as a ciertos enzimas.
Reversibles . No se altera el enzima, slo se impide su accin. Tienen inters en la regulacin de la actividad enzimtica.

Inhibicin competitiva. el inhibidor se parece al sustrato, se une al sitio activo y compite con l, as
que no se puede formar complejo ES, es reversible (si aumentamos la concentracin del sustrato). La inhibicin depender
de las concentraciones relativas de enzima e inhibidor: si [S]>[I] el enzima estar activo; si [I]>[S] estar inactivo)

Inhibicin no competitiva. El inhibidor se une a un lugar distinto del centro activo (enzimas alostricos) y
hace que la enzima cambie su forma o las propiedades de dicho centro. El que el enzima est activo o no depende de la
concentracin del inhibidor y es independiente de la concentracin del sustrato.

E. Regulacin de la actividad enzimtica (Esto ya no entra!!!)

- Dada su gran poder cataltico es importante regular la actividad de los enzimas para evitar su accin cuando no son
necesarios los productos que generan. Adems, como las reacciones no catalizadas son muy lentas, la regulacin de la
actividad enzimtica es la mejor manera de regular el metabolismo.
- Existen diversos mecanismos que permiten regular la actividad enzimtica:
1.
2.
3.
4.

5.
6.
7.
8.

Disponibilidad de los cofactores. En ausencia de los cofactores que requieren los enzimas son inactivos, luego
regulando la disponibilidad de los cofactores se consigue regular la actividad de los enzimas.
Forma inactiva Forma activa. Muchos enzimas son sintetizados en forma inactiva y solo cuando son necesarios son
transformados a sus formas activas. Este es el caso de la pepsina (activa) que es sintetizada en forma de
pepsingeno (inactivo).
Interacciones alostricas : adems del centro activo, los enzimas alostricos presentan un punto de unin para un
modulador alostrico. El modulador puede ser un inhibidor o un activador del enzima. Los enzimas alostricos suelen
localizarse en los primeros pasos o en las ramificaciones de las rutas metablicas (puntos clave para la regulacin).
Retroinhibicin: es el principal mecanismo de regulacin de la actividad enzimtica. Consiste en que el producto final
de una ruta metablica acta inhibiendo al primer enzima que interviene en la misma, bloqueando el proceso completo
cuando la concentracin del producto es elevada. En las rutas ramificadas el producto final de cada ramificacin acta
inhibiendo el primer enzima que interviene en dicha ramificacin.
Estimulacin por el precursor. Algunos enzimas se activan en presencia del sustrato sobre el cual actan. Slo con
altas concentraciones del sustrato el enzima se vuelve activo.
Cambios del pH. Como hemos visto, cada enzima tiene un pH para el cual su actividad es mxima. Manteniendo al
enzima fuera de ese margen permanecer inactivo.
Complejos multienzimticos. Estos complejos estn formados por varios enzimas que intervienen en un mismo
proceso. La existencia de estas agrupaciones facilita la regulacin del conjunto y mejora la eficacia individual.
Compartimentacin celular. Cada proceso metablico tiene una ubicacin en el interior celular ya que los enzimas que
lo catalizan se encuentran slo en ese lugar. Esto facilita la regulacin independiente de cada proceso y mejora su
eficacia al requerirse menores cantidades de cada enzima.

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ANEXO: Aminocidos proteicos.

1.

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Estructura secundaria de las protenas:

-Las Hlice alfa

Hlice dextrgira con 3,6 aa por vuelta. Puentes de H entre el grupo -NH de un aa y el -C=O del cuarto aa que sigue en la
secuencia. Los R quedan hacia afuera. Algunos aminocidos como la Prolina desestabilizan esta estructura. Tambin la
presencia de cadenas laterales voluminosas o grupos con la misma carga prximos.
- Lmina plegada b
Cadena plegada sobre s misma y en zig-zag. Se estabiliza tambin mediante puentes de H entre distintas zonas
de la cadena polipeptdica. Los grupos R se alternan hacia arriba y abajo.
- Hlice de colgeno

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RICHARD BENAVIDES LPEZ

Predominan la Prolina y la hidroxiprolina. Hlice ms abierta. Tres hlices se unen para formar una superhlice de
colgeno.

2.

Reaccion de Biuret (wikipipedia): El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de protenas, pptidos
cortos y otros compuestos con dos o ms enlaces peptdicos en sustancias de composicin desconocida. Est hecho de
hidrxido potsico (KOH) y sulfato cprico (CuSO4), junto con tartrato de sodio y potasio (KNaC4O64H2O). El reactivo, de
color azul, cambia a violeta en presencia de protenas, y vira a rosa cuando se combina con polipptidos de cadena corta. El
Hidrxido de Potasio no participa en la reaccin, pero proporciona el medio alcalino necesario para que tenga lugar.

3.

Las porfirinas (wikipedia): son el grupo prosttico de las cromoprotenas porfirnicas. Estn compuestas por un anillo
tetrapirrlico con sustituyentes laterales y un tomo metlico en el centro, unido mediante cuatro enlaces de coordinacin.

anillo tetrapirrlico
Grupo hemo de la
hemoglobina

Lista de Protenas nombradas en los apuntes (con su

funcin):

HDL colesterol bueno de alta densidad, transporta colesterol

hgado

desde los tejidos hacia el

LDL colesterol malo , de baja densidad, transporta colesterol

tejidos

desde el hgado hacia los

Rhodopsin, also known as visual purple, is a pigment of the

for both the formation of the photoreceptor cells and the first
of light.

retina that is responsible

events in the perception