INTRODUCCIN

Los aminocidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce;

tienen carcter cido como propiedad bsica y actividad ptica;
qumicamente son cidos carbnicos con, por lo menos, un grupo amino por
molcula, 20 aminocidos diferentes son los componentes esenciales de las
protenas. Aparte de stos, se conocen otros que son componentes de las
paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminocidos,
nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminocidos, stos, que el cuerpo sintetiza
reciclando las clulas muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando
las protenas dentro del propio cuerpo.

Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas

denominadas protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos"
con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas
especficas consumidas por la sola accin de vivir.

Las protenas que son los compuestos nitrogenados ms abundantes del

organismo, a la vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la
gran variedad de protenas existentes y como consecuencia de su estructura,
las protenas cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos
los procesos biolgicos y constituyendo estructuras fundamentales en los
seres vivos. De este modo, actan acelerando reacciones qumicas que de
otro modo no podran producirse en los tiempos necesarios para la vida
(enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que
transporta oxgeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como
la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albmina de huevo), etc.

Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no
se absorben normalmente en tal constitucin sino que, luego de su
desdoblamiento ("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de digestin,
atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas de
pptidos, segn lo que se denomina " circulacin entero heptica".

1. Respecto a los aminocidos:

A. Cuntos aminocidos presentes en la naturaleza se han

reportado hasta el momento?

B. Cuntos y cules aminocidos forman parte de las protenas?,

qu caractersticas tienen en comn?
Los 20 aminocidos que forman parte de las protenas son: Serina (Ser,S),
Treonina (Thr,T), Cistena (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y
Tirosina (Tyr,Y), Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina
(Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina
(Phe,F) y Triptfano (Trp,W), cido asprtico (Asp,D) y cido glutmico
(Glu,E), Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H). Los aminocidos,
monmeros componentes del polmero protena, son molculas quirales
constituidas por un tomo de carbono central, el C, que portan en ste un
grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les da su nombre, adems de un
tomo de hidrgeno y una cadena lateral que les confiere sus caractersticas
definitorias.

C. Cmo se clasifican los aminocidos segn:

el tipo de cadena lateral.
Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de
la cadena, es decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo
(histricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayora
de las protenas estn compuestas por residuos de alfa-aminocidos
enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptdicos).
Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de
la cadena, es decir en el segundo carbono a continuacin del grupo
carboxilo.
Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n.
4 de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo
carboxilo.

las propiedades de la cadena lateral.

Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T),
cistena (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina
(Tyr, Y).
b.
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A),
valina (Val,
V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I),
metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptfano
(Trp, W) y glicina (Gly, G).
Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico
(Glu, E).
Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e
histidina (His, H). fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano
(Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no
polares).

la capacidad de sntesis del organismo.

A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los
llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el
desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los
tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.

Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:

Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptfano (Trp, W)
Histidina (His, H) *
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R) *
Metionina (Met, M)
A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los
conoce como no esenciales y son:
Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cistena (Cys, C) **
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y) **
cido asprtico (Asp, D)
cido glutmico (Glu, E)

2. Respecto a niveles de organizacin de las protenas:

A. Qu estructuras puede presentar una protena? Explique cada
una de ellas.
La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles
estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria,
estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras
informa de la disposicin de la anterior en el espacio.

Estructura primaria
La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia de
aminocidos, es decir, la combinacin lineal de los aminocidos mediante un
tipo de enlace covalente, el enlace peptdico. Los aminocidos estn unidos
por enlaces peptdicos siendo una de sus caractersticas ms importantes la
coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del pptido definir en gran medida las propiedades de
niveles de organizacin superiores de la protena. Este orden es consecuencia
de la informacin del material gentico: Cuando se produce la traduccin del
RNA se obtiene el orden de aminocidos que van a dar lugar a la protena. Se
puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las protenas no es ms
que el orden de aminocidos que la conforman.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las protenas es la disposicin espacial local del
esqueleto proteico, gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los
tomos que forman el enlace peptdico, es decir, un tipo de enlace no
covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de
estructura secundaria:
-Estructura secundaria ordenada.
-Estructura secundaria no ordenada.
-Estructura secundaria desordenada.
Los motivos ms comunes son la hlice alfa y la beta lmina (Hoja plegada
beta).
Hlice alfa
Los aminocidos en una hlice estn dispuestos en una estructura helicoidal
dextrgira, con unos 3.6 aminocidos por vuelta. Cada aminocido supone
un giro de unos 100 en la hlice, y los carbonos de dos aminocidos
contiguos estn separados por 1.5. La hlice est estrechamente
empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hlice.
Todas las cadenas laterales de los aminocidos estn dispuestas hacia el
exterior de la hlice.6
El grupo amino del aminocido (n) puede establecer un enlace de hidrgeno
con el grupo carbonilo del aminocido (n+4). De esta forma, cada aminocido
(n) de la hlice forma dos puentes de hidrgeno con su enlace peptdico y el
enlace peptdico del aminocido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces
de hidrgeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hlice. Esta dentro
de los niveles de organizacin de la protena.

Lmina beta
La beta lmina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de
aminocidos dentro de la misma protena, en el que los grupos amino de una
de las cadenas forman enlaces de hidrgeno con los grupos carboxilo de la
opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una
ruptura de los enlaces de hidrgeno durante la formacin de la hlice alfa.
Las cadenas laterales de esta estructura estn posicionados sobre y bajo el
plano de las lminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni
crear un impedimento estrico, ya que se vera afectada la estructura de la
lmina.
Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena poli peptdica se pliega en el espacio, es decir,
cmo se enrolla una determinada protena, ya sea globular o fibrosa. Es la
disposicin de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se
sitan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto
provoca una estabilizacin por interacciones hidrofbicas, de fuerzas de van
der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre aminocidos de cistena
convenientemente orientados) y mediante enlaces inicos.
Estructura cuaternaria
La hemoglobina es una protena tetramrica que suele emplearse como
ejemplo de protena con estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria
deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas que, asociadas,
conforman un ente, un multmero, que posee propiedades distintas a la de
sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s
mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de
hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una
protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser un
homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un
heterodmero, si no lo son.

B. Qu fuerzas estabilizan la estructura tridimensional de una

protena?
La estructura de las protenas est estabilizada por diferentes tipos de
enlaces, como enlaces covalentes (enlace peptdico, enlace por puentes
disulfuro), enlaces por puentes de hidrgeno (interacciones dipolo-dipolo),
interacciones hidrofbicas, enlaces salinos (interacciones electrostticas) o
las fuerzas de los contactos de Van der Waals. Todos estos tipos de enlaces
juegan un importante
papel en la estabilizacin de la estructura
tridimensional de las protenas.

3. Qu condiciones afectan el plegamiento correcto de las protenas?

El plegamiento de protenas es el proceso por el que una protena alcanza su
estructura tridimensional. La funcin biolgica de una protena depende de
su correcto plegamiento. Si una protena no se pliega correctamente ser no
funcional y, por lo tanto, no ser capaz de cumplir su funcin biolgica. El
proceso inverso es conocido como desnaturalizacin de protenas. Una
protena desnaturalizada no es ms que una cadena de aminocidos sin una
estructura tridimensional definida ni estable.
A menudo, las protenas desnaturalizadas pierden su solubilidad y precipitan.
En algunos casos los procesos de plegamiento y desnaturalizacin son
reversibles, aunque en otros no. Hasta el momento se cree que la estructura
primaria de una protena induce a establecer las estructuras secundaria,
terciaria y cuaternaria ya que el ADN no slo determinara la estructura
primaria sino tambin los niveles superiores de estructura.
Sin embargo, la actividad biolgica de la protena depende en gran medida
de su estructura terciaria especfica mantenida por los enlaces mencionados
anteriormente, de tal manera que cuando una protena se somete a:
Calor
Determinadas sustancias qumicas
Cambios bruscos de pH, etc.

4. Cmo est formado el sistema de control de plegamiento en los

organismos?

Uno de los componentes fundamentales de los sistemas de control del

plegamiento son las chaperonas moleculares. Esta clase de protenas, muy
conservadas entre las diferentes especies, unen reversiblemente a las
molculas de protena de reciente sntesis y, mediante mecanismos diversos
que pueden requerir la hidrlisis de ATP, las ayudan a plegarse en su estado
nativo. Algunas chaperonas pueden revertir el plegamiento de las molculas
que estn plegadas incorrectamente, dndoles una nueva oportunidad de
iniciar el proceso y potencialmente alcanzar su estado nativo funcional.
Adems de las chaperonas moleculares, los sistemas de control del
plegamiento se componen de varias proteasas muy especializadas cuya
distribucin intracelular semeja a la de las chaperonas. Estas proteasas, cuya
funcin est coordinada con la de las chaperonas, degradan a las molculas
de protenas plegadas incorrectamente, generalmente una vez que
chaperonas especficas las han desplegado convenientemente. La va
fundamental de eliminacin de las protenas incorrectamente plegadas en el
compartimiento citoplasmtico es el complejo del proteosoma. Este sistema
degrada a las protenas que han sido marcadas para tal fin mediante la unin
covalente a su estructura de un nmero variable de molculas de ubiquitina.
La va del proteosoma es tambin el destino de algunas de las protenas
sintetizadas en los ribosomas unidos al retculo endoplsmico y que por
alguna razn no alcanzaron su estado nativo.

5. A qu se denomina precursor amiloide?

La amiloidosis es un grupo de enfermedades raras y de causa desconocida,
que se caracterizan por el depsito de sustancia amorfa (amiloide), en los
espacios extracelulares de diversos rganos y tejidos condicionando
alteraciones funcionales y estructurales segn la localizacin e intensidad del
depsito. Alrededor del 75% de los pacientes que la padecen tienen una
amiloidosis primaria, el 5% del total presenta amiloidosis secundaria
(asociada a otra enfermedad), y menos del 5% desarrolla una forma de
amiloidosis familiar. Las manifestaciones clnicas son inespecificas,
determinadas por el rgano o el sistema afectado. El diagnstico se basa en
la sospecha clnica y la demostracin de la presencia de la sustancia amiloide
en los tejidos. La evolucin de la amiloidosis, es difcil de comprobar debido
a que casi nunca se conoce con precisin el inicio de la misma. En cuanto al
tratamiento mdico, se observa respuesta favorable con melfaln ms
prednisona, respecto al transplante de rganos, no se cuenta con un
protocolo de aceptacin universal, este depende de cada caso, extensin y
estadio evolutivo de la enfermedad.
6. Cules son las caractersticas generales de los amiloides?
Son protenas muy heterogneas y se depositan en cuadros clnicos distintos.
95% protenas fibrilares:
AL (Amiloide Ligera):

Son cadenas ligeras de inmunoglobulinas producidas por clulas

secretoras.
Pueden estar completas, ser fragmentos o presentarse una mezcla.
Su depsito se asocia a algunas formas de proliferacin monoclonal de
las clulas B.
AA (Amiloide Asociada):

Son protenas de 76 aminocidos (8500 D) sintetizadas por el hgado.

Derivan de un precursor de 12.000 D que se encuentra en el suero y
se denomina SAA (protena srica-amiloide-asociada).
La SAA circula asociada a lipoprotenas de la subclase HDL3.
Estas protenas se encuentra en los cuadros clnicos descritos como
"amiloidosis secundarias".
Transtirretina amiloide (TTRA):

Es una protena srica normal que se une y transporta tiroxina y

retinol.
Una forma mutante de transtirretina se deposita en un grupo de
enfermedades conocidas como polineuropatas amiloides.
Otra forma se deposita en la amilodosis relacionada con el
envejecimiento.

2 microglobulina (2m):

Es una protena srica normal componente de las molculas MHC clase I. Se

ha identificado como la subunidad fibrilar amiloide en la amiloidosis que
sufren los hemodializados.
2 del amiloide (A):

Es un pptido de 4000D, constituye el ncleo de las placas cerebrales

observadas en la enfermedad de Alzheimer. Deriva de una glucoprotena
transmembrana mucho ms grande, la protena precursora de amiloide
(APP).
5% componente amiloide-P del suero (SAP):

Componente normal de la matriz asociado con las fibras elsticas y la

membrana basal glomerular.
Es una glicoprotena decamrica del plasma.
Compuesta por subunidades idnticas que forman dos anillos
pentamricos.
Se une a todas las fibrillas de amiloide conocidas.
No se requiere para la fibrilognesis del amiloide in vitro pero parece
funcionar protegiendo las fibrillas de la degradacin in vivo.
Es la principal protena del plasma capaz de unirse a ADN y cromatina.
Tambin se une a fibronectina y a glicosaminoglicanos.
La unin de estos ligandos y la fibrilla de amiloide es dependiente de
calcio.
Podra ser necesario para que se produzca el depsito de las fibrillas
de amiloide. Es la causa de que la tincin con cido perydico salga
positiva.
7. Mencione las estructuras proticas involucradas en las amiloidosis
humanas conocidas.

Los precursores de amiloide tambin difieren en la proporcin de alimentos

de estructura secundaria que caracteriza su plegamiento.
Por ej. La insulina solo posee estructura secundaria tipo alfa-hlice, mientras
otros como la beta2- microglobulina, son molculas todo-beta; un tercer
grupo como la lisozima y la anteriormente mencionada transtiretina, se
caracterizan por una proporcin diferente de ambas formas de plegamiento.

8. Qu modelos se postulan para el posible mecanismo de

conversin del estado nativo al estado fibrilar de una protena
amiloidea?

No existe un modelo estructural nico que explique las propiedades

individuales de todas las fibras amiloides. En base a la informacin estructural
obtenida mediante diversos mtodos biofsicos, se propusieron tres modelos
bsicos, con sus variantes, que explican las propiedades identificadas en
algunos tipos particulares, desde la perspectiva de los posibles mecanismos
de conversin del estado de plegamiento inicial, representado por el estado
nativo del precursor, en el estado fibrilar. Uno de estos modelos, denominado
de replegamiento, postula que el estado nativo y el fibrilar del precursor
son esencialmente diferentes, siendo el primero una entidad definida por las
interacciones mediadas por las cadenas laterales de sus residuos
constituyentes, mientras que en el segundo son las interacciones intra e
intermoleculares, dependientes del esqueleto peptdico, las determinantes.
Para que esta transicin ocurra, la protena debe desplegarse totalmente para
luego adoptar el estado fibrilar, rico en estructura beta.
Un tercer grupo de modelos, reunidos bajo la denominacin comn de
modelos de ganancia de interacciones, propone que la formacin de la fibra
amiloide requiere un reajuste estructural en el precursor que se limita a un
segmento menor de su estructura, mientras que el resto de la molcula
conserva su estado nativo.

CONCLUSIONES
Las protenas son materiales polmeros que se encuentran en las clulas
vivientes. Sirven como materiales estructurales en el cuerpo y son
fundamentales para muchos procesos vitales. Las protenas son polmeros de
aminocidos y se producen en las clulas del cuerpo. Las protenas de otros
animales y de algunas plantas son un alimento importante, ya que
proporcionan los aminocidos que son esenciales para el cuerpo en la
produccin de las protenas necesarias. La realizacin de este trabajo nos ha
permitido tener una visin ms clara y completa de cmo se lleva a cabo la
sntesis de protenas en los seres vivos, adems de ensearnos la importancia
que tienen cada uno de los pasos insignificantes que puedan parecernos, ya
que por ejemplo, el cambio de un aminocido por otro en la sntesis de una
determinada protena podra ocasionar que la protena resultante no realice
su trabajo con eficacia o que, simplemente, no la realice.
Los aminocidos de los compuestos qumicos ms importantes pues son la
base de la vida, adems de su interesante actividad qumica. Por lo mismo es
que se debe continuar su estudio en el futuro prximo para comprender ms
profundamente su comportamiento qumico; lo que nos llevara no solo a
adelantar en la investigacin qumica sino tambin en el rea de la bioqumica
y por qu no soar algn da con poder sintetizar la vida en un laboratorio.

BIBLIOGRAFIA
248.
University of South Florida 1997.
Degradation. Cap 7 pg. 141.
y Educacin.1987.